Structure
Le tissu conjonctif est un tissu de soutien. De la fi bre musculaire vers l’extérieur du muscle, il se situe à trois niveaux : l’endomysium, le périmysium, l’épimysium. Il comprend les composants qui forment la matrice extracellulaire (MEC), qui eux-mêmes enveloppent différents types cellulaires, des nerfs et des capillaires (fi gure 5.1).
L’épimysium est l’enveloppe externe du muscle. C’est une enveloppe fi breuse de tissu conjonctif. Dans la plupart des muscles, il est continu avec le tendon qui lie le muscle à l’os. Le second niveau de tissu conjonctif intramusculaire est connu sous le nom de périmysium. Il regroupe les fi bres musculaires en faisceaux. Il présente plusieurs niveaux d’organisation. Le niveau le plus grossier correspond à ce qu’il est convenu d’appeler le périmysium primaire. C’est celui qui est le plus éloigné de la fi bre musculaire. Le périmysium se divise ensuite en trames secondaire et tertiaire de plus en plus fi nes et formant un réseau plus ou moins régulier. La hiérarchie
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des faisceaux se décrit généralement en sens inverse de celle du périmysium. Ainsi le premier niveau de faisceaux après la fi bre musculaire se dénomme faisceau primaire. Les faisceaux secondaires regroupent plusieurs faisceaux primaires, et ainsi de suite pour les faisceaux tertiaires et quaternaires (Purslow, 2005). Le dernier niveau d’organisation du tissu conjonctif intramusculaire est l’endomysium. Il indi-vidualise chaque fi bre musculaire et il assure la continuité entre le périmysium et la membrane plasmique (sarcolemme) de la cellule musculaire. Il est formé d’une fi ne membrane basale (environ 50 nm) appelée Basal lamina, qui est directement liée à la membrane plasmique, et d’une couche réticulaire (0,2-1 µm) appelée Reticular lamina, qui est externe (Voermans et al. , 2008).
Figure 5.1. Structure du muscle squelettique.
Composition
Le tissu conjonctif qui entoure les fi bres musculaires et les faisceaux musculaires est un tissu conjonctif lâche. Il se compose de cellules et d’une MEC composée de plusieurs grandes familles de molécules.
Composition cellulaire
Les cellules les plus communément observées dans le tissu conjonctif musculaire sont les fi broblastes. Ces cellules sont fusiformes. Des histiocytes (macrophages présents dans les tissus) et des mastocytes (granulocytes basophiles des tissus) sont
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65 aussi présents dans les tissus musculaires striés, les mastocytes étant le plus souvent observés autour des vaisseaux sanguins. On trouve également des cellules adipeuses, ou adipocytes, qui se regroupent en lobules et stockent les lipides intramusculaires. Composition moléculaire
Les molécules qui constituent la MEC appartiennent principalement à la famille des collagènes et des protéoglycanes.
Les collagènes appartiennent à une famille de glycoprotéines fi breuses synthétisées et sécrétées par les cellules des tissus conjonctifs et divers autres types cellulaires. Ils représentent 25 % des protéines totales de l’organisme. Ces glycoprotéines ont un rôle essentiel dans le maintien de l’intégrité structurelle de nombreux tissus et organes. La molécule élémentaire du collagène, ou tropocollagène, est une microfi brille longue de 300 nm, consistant en trois sous-unités : trois hélices comptant chacune 1 050 acides aminés et tournant l’une autour de l’autre en une superhélice orientée dans le sens de la main droite (l’hélice de collagène individuelle tourne dans le sens de la main gauche, mais les trois hélices tournent l’une autour de l’autre dans l’autre sens). Cette conformation spatiale est due à une séquence protéique particulière, rarement rencontrée dans d’autres protéines, où le premier acide aminé est une glycine, le deuxième une proline et le troisième une hydroxyproline. Lors de leur synthèse, les molécules de tropocollagène s’assemblent côte à côte avec un décalage de 67 nm. Des lysines de la partie N-terminale d’une molécule sont pontées de façon covalente à d’autres lysines de la partie C-terminale d’une molécule voisine par l’action de la lysyl oxydase. Cela permet aux molécules de tropocollagène de s’assembler en une fi brille de 50 nm de diamètre. Ces fi brilles s’agrègent en une fi brille d’ordre supérieur de 500 nm, qui peut à son tour former une fi bre de collagène de 1 à 100 µm de diamètre. Les fi brilles sont stabilisées par des liaisons intra (ponts disulfures ou hydrogènes) ou intermoléculaires, dont la pyridinoline et la déoxypyridinoline. Ces liaisons sont aussi appelées « cross-links ». Lors de la cuisson, elles sont rompues par le chauffage et le collagène devient alors soluble.
Une fi bre de collagène (diamètre de 10 à 100 µm) peut ne renfermer qu’un seul type de collagène, ou plusieurs, on parle alors de fi bre de collagène hétérotypique (Bailey et Light, 1989). Les trois chaînes qui composent la triple hélice ne sont pas forcément identiques. À ce jour, environ vingt-cinq chaînes différentes de collagène ont été identifi ées. Chacune de ces chaînes est codée par un gène différent. Même si plus de dix mille combinaisons différentes de molécules triples brins sont possibles, avec ces vingt-cinq types de chaînes, seuls vingt types de molécules de collagène ont été identifi és jusqu’à présent.
Les collagènes sont répartis en différentes catégories. Dans le muscle, on trouve : des collagènes qui forment des fi brilles (types I, III, V), telles que décrites précédem-ment ; des FACIT (fi bril-associated collagens with interrupted triple helice) (types XII et XIV) qui sont des collagènes non fi brillaires ayant la propriété de se lier à la surface des collagènes fi brillaires, et des collagènes formant des feuillets dont le collagène IV ; enfi n, un collagène dit en fi laments perlés, le collagène VI (Van der Rest et Garrone, 1991) . Ils sont localisés dans les différents niveaux d’organisation du tissu conjonctif (Listrat et al., 2000) (fi gure 5.2, voir planche couleur 1).
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Un protéoglycane (PG) est une protéine liée par liaisons covalentes à plusieurs (40 à 100) chaînes de glycosaminoglycanes (GAG). Chaque PG contient habituelle-ment 1 ou 2 GAG différents. Les GAG sont des molécules chargées négativehabituelle-ment. Leur conformation particulière confère leur viscosité aux solutions. Ils sont localisés majoritairement à la surface des cellules ou dans la MEC. Ce sont les composants majeurs de la substance amorphe dans laquelle baignent les fi bres du tissu conjonctif (Praillet et al., 1998). Ils forment de grands complexes, en se liant à d’autres PG et également aux protéines fi breuses de la MEC (telles que le collagène). Ils lient les cations (tels que le sodium, le potassium et le calcium) et l’eau, ils régulent le mouvement des molécules à l’intérieur de la MEC et peuvent affecter l’activité et la stabilité des protéines et des molécules de signalisation. Il a été montré que certains, dont la décorine, jouent un rôle dans la fi brillogenèse (Nis himur a et al., 2002). Les différentes fonctions des PG peuvent être attribuées soit au noyau protéique, qui est hautement variable en structure et en taille (poids moléculaire de 40 000 à 350 000), soit à la chaîne carbohydrate des GAG. Cette chaîne est composée de polysaccharides formés à partir d’unités disaccharides répétées. Les principaux PG mis en évidence dans le muscle squelettique sont la décorine, le biglycane, les syndé-canes, les glypicans et le perlécane (Carrino, 1998). La décorine et le perlécane sont localisés à la fois dans le périmysium et dans l’endomysium, le biglycane est proche du sarcolemme, les syndécanes et les glypicans sont liés à la surface cellulaire. Composition moléculaire des différents niveaux de la MEC
Tableau 5.1. Localisation des principales molécules de la MEC du muscle et principales interactions connues entre ces molécules (d’après Listrat et al., 2006).
Péri. + endo. (B.L. et R.L.) Proche
sarco. Endo. (B.L.) Endo. (B.L.) Péri. Col. I Col. III Col. V Col. VI Perl. Déc. Tn X Bgl. Col. IV Lam. Col. XII Col. XIV Col. I X X X X X X X X Col. III X Col. V X X X X X Col. VI X X X X X X Perl. X Déc. X Bgl. Tn. X X X Col. IV X Lam. Col. XII Col. XIV
Péri. : périmysium. Endo. : endomysium. B.L. : Basal lamina . R.L. : Reticular lamina . Sarco. : sarcolemme. Col. : collagène. Perl. : perlécane. Déc. : décorine. Tn. : ténascine. Bgl. : biglycane. Lam. : laminine.
La MEC est une structure très dynamique qui s’adapte très facilement à la demande physiologique. Un constant remodelage modifi e ses propriétés mécaniques et visco-élastiques. Ceci ne peut avoir lieu que grâce aux interactions qui existent entre les
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67 molécules qui la composent et à la localisation très spécifi que de ces molécules au sein de la MEC (Voermans et al., 2008). Un exemple de ces interactions est illustré fi gure 5.3 (voir planche couleur 1). Les principales interactions connues ainsi que la localisation des principales molécules de la MEC du muscle sont présentées dans le tableau 5.1. Les différents types de muscles contiennent des proportions très variables de colla-gène total et de protéoglycanes (Bailey et Light, 1989). Par contre, à notre connais-sance, la proportion des molécules de chaque famille dans les différents types de muscles n’est pas connue. Les propriétés, mises en évidence in vitro , de plusieurs des molécules précédemment citées et nos résultats nous laissent cependant supposer que les proportions de ces différentes molécules doivent varier en fonction du type de muscle et de ses propriétés métaboliques et contractiles (Listrat et al., 2006).