chAPiTRe 5 L’URBANISATION ET L’INDUSTRIALISATION
5.5 INTÉGRATION DU DÉVELOPPEMENT URBAIN ET INDUSTRIEL
A aplicação do calor como método de conservação necessita de um rigoroso controle, sob pena de destruir o alimento, ao invés de contribuir para a sua conservação (SILVA ; ALMEIDA, 2000).
O tratamento térmico do leite origina a desnaturação das proteínas. O efeito varia dependendo da severidade do aquecimento desde a desnaturação parcial, durante a pasteurização, até a total na esterilização convencional. As imunoglobulinas são as proteínas mais lábeis e em ordem crescente de estabilidade, a albumina sérica, β- lactoglobulina e α-lactoalbumina (VARNAM ; SUTHERLAND, 1995).
A desnaturação das proteínas desempenha um importante papel no desenvolvimento do aroma de cozido. Este aroma não é perceptível no leite pasteurizado, porém forma parte do sabor característico do leite esterilizado (VARNAM; SUTHERLAND, 1995).
A desnaturação é tão mais importante quanto mais alta a temperatura. Pode constatar-se que uma pasteurização realizada em condições ótimas não ocasiona uma desnaturação apreciável. No leite pasteurizado podem ocorrer maiores perdas por ação de luz, sendo os aminoácidos mais afetados a metionina, o triptofano e a tirosina. (VARNAM; SUTHERLAND, 1995).
As caseínas não se comportam, frente ao aquecimento, como as proteínas solúveis. Para poder constatar alguma modificação, é necessário o aquecimento a temperaturas muito elevadas, superiores a 120oC, durante 10 minutos (VEISSEYRE, 1988).
Após a pasteurização observam-se perdas do aminoácido lisina, decorrentes da Reação de Maillard, na qual grupamentos amina de alguns aminoácidos unem-se a lactose. A intensidade e a temperatura do tratamento térmico afetam o valor nutricional do leite. Quanto maior a temperatura utilizada durante o tratamento térmico, maior a velocidade da Reação de Maillard e, portanto maiores as perdas de lisina. As perdas de lisina podem chegar a 4% por tratamento UHT direto e por volta de 5,5% pelo UHT indireto. As perdas de
lisina na pasteurização são de aproximadamente 1 a 2%, podendo ter maiores perdas por ação da luz (VARNAM; SUTHERLAND, 1995).
As perdas de lisina na pasteurização em relação aos outros tratamentos térmicos são pequenas. Os componentes da matéria gorda são pouco sensíveis aos tratamentos térmicos moderados. É preciso alcançar temperaturas muito superiores a 100oC e realizar um aquecimento prolongado durante várias horas a 70-80oC para detectar uma degradação dos glicerídeos que se traduzem pela formação de δ-lactonas, a partir da hidrolização dos hidroxiácidos graxos. Pode evidenciar-se a formação de metil cetonas a partir dos ácidos β-cetônicos procedentes da hidrólise dos glicerídeos (VEISSEYRE, 1988).
Estes produtos não são desejáveis, pois alteram o sabor do leite. As quantidades presentes no leite pasteurizado são pequenas em comparação com as que se encontra no leite que foi submetido a tratamentos térmicos mais severos e no caso das metil-cetonas, as quantidades presentes são somente um pouco superiores as que se encontram no leite não aquecido (VARNAM e SUTHERLAND, 1995; VEISSEYRE, 1988).
As vitaminas lipossolúveis A, D, E e as vitaminas hidrossolúveis biotina, ácido nicotínico, ácido pantotênico e riboflavina são relativamente estáveis ao calor e não se produzem perdas muito significativas das mesmas devido à pasteurização. Durante a pasteurização perde-se menos de 10% de ácido fólico, tiamina, vitamina B6 e vitamina B12. As perdas mais importantes se produzem na vitamina C, cujo conteúdo total (ácido ascórbico e ácido dehidroascórbico) se reduz a 10-25% durante a pasteurização. A perda do conteúdo total de vitamina C se deve quase por completo a instabilidade da forma oxidada, o ácido dehidroascórbico, ao calor. Esta perda pode ser reduzida, limitando-se a quantidade de oxigênio dissolvido no leite (VARNAM; SUTHERLAND, 1995).
Os sais do leite, no que diz respeito ao seu comportamento frente aos tratamentos térmicos, são de dois tipos: os que não sofrem nenhuma modificação como o sódio, potássio, cloro e enxofre e os que resultam afetados
pelo aquecimento como cálcio, magnésio, citrato e fosfato. O tratamento modifica os equilíbrios dos sais de cálcio produzindo uma diminuição do cálcio solúvel e a precipitação do fosfato de cálcio. Durante a pasteurização estes efeitos só têm importância em circunstâncias excepcionais, apesar do papel que desempenha o leite como, importante fonte de cálcio na dieta (VARNAM; SUTHERLAND, 1995).
Cerca de 40% a 50% do cálcio solúvel aparece na fase coloidal, com diminuição da absorção deste pelo organismo, logo este leite não deve ser utilizado como única fonte de cálcio para crianças e mulheres na fase pré- menopáusica (NETO et al., 2002).
A formação de lactulose, dissacarídeo formado por um resíduo de frutose e um resíduo de galactose, aumenta com a temperatura do tratamento térmico. Isto não é desejável, pois a lactulose não é hidrolisada pelas enzimas dos mamíferos, porém pode ser fermentada no intestino grosso produzindo flatulências. Este problema não parece importante com as quantidades presentes no leite pasteurizado (VARNAM; SUTHERLAND, 1995).
O escurecimento do leite durante o aquecimento se deve a reação entre o grupo aldeído da lactose e o grupo amino das proteínas (Reação de Maillard) e a polimerização (caramelização) das moléculas de lactose. Também é possível que a lactose se decomponha por oxidação em ácidos orgânicos, o que explicaria em parte o aumento de acidez que se produz durante a esterilização do leite. No meio alcalino, a termodestruição da lactose pode dar lugar à aparição de uma cor cinza, mais ou menos escura, que se observa freqüentemente nos processos de cocção (AMIOT, 1991).
No tratamento de pasteurização várias enzimas do leite são inativadas e as provas da inativação enzimática como o teste da fosfatase alcalina, são utilizadas desde muitos anos para comprovar que o leite tem recebido uma pasteurização adequada (VARNAM; SUTHERLAND, 1995).
As lipases naturais do leite também se inativam, uma vez que a membrana do glóbulo graxo está muito danificada podendo haver alguma atividade residual. No entanto, a principal proteinase do leite, plasmina, é muito resistente à pasteurização. Os plasminógenos parecem ser menos afetados do
que a plasmina ativa e o grau de ativação dos plasminógenos podem aumentar depois da pasteurização devido à inativação de compostos que normalmente atuam como inibidores. Portanto, a pasteurização não tem um efeito importante sobre o nível de atividade proteolítica total, já que se produz um certo grau de inativação da plasmina e, dependendo do tratamento aplicado, a enzima pode ser totalmente inativadas (VARNAM; SUTHERLAND, 1995).
O tratamento térmico altera o teor de nutrientes, principalmente o das vitaminas hidrossolúveis e também provoca mudanças nas características sensoriais que variam em ambos os casos em função do tempo e temperatura do tratamento, sendo maiores nos tratamentos mais severos (NETO et al., 2002).