Caractéristiques physico-chimiques des acides aminés modifiés

Les acides aminés testés dans ce chapitre II sont la tyrosine, le tryptophane, et certains de leurs dérivés modifiés chimiquement. Leurs structures chimiques et leurs potentiels redox sont présentés dans le Tableau II-1.

La tyrosine est un dérivé de phénol qui possède un potentiel d’oxydation à un électron de 0,93 V/ENH à pH=7. Deux dérivés de la Tyrosine ont été utilisés durant cette étude : la 3-aminotyrosine et la 3,5-diiodotyrosine. Un greffage de fonctions riches en électron en ortho de la fonction phénol permet en effet d’abaisser le potentiel redox des substrats. Les potentiels redox des molécules acides aminés modifiés sont ainsi respectivement de 0,64 V et de 0,77 V/ENH à pH=7.

Le tryptophane possède un potentiel redox légèrement plus élevé que celui de la Tyrosine de 1,02 V/ENH à pH=7. Les deux molécules voisines du tryptophane testées sont le 5-hydroxyindole et l’indole de potentiels redox respectifs 0,64 V et 1,15 V/ENH à pH=7.

Les abréviations suivantes relatives à chaque acide aminé sont utilisées : YNH2 pour la 3- AminoTyrosine, YI2 pour la 3,5-DiiodoTyrosine, Y pour la tyrosine, IndOH pour le 5- Hydroxyindole, W pour le tryptophane et enfin Ind pour l’indole.

Tableau II-1 : Résumé des valeurs physico-chimiques des différents acides aminés modifiés (substrats donneurs d’électron D) utilisés dans cette partie pour observer un transfert d’électron avec les QD’s.

Substrats Représentation Chimique E0 (D + /D) (V/NHE à pH=7)

pKa pK des espèces

radicalaires 3-AminoTyrosine (YNH2) 0,64 (3) pka1=nc. pka2=nc. pka3=10,0 pka4=4,75 (4)

(voir la partie II-5.4)

3,5- DiiodoTyrosine (YI2) 0,77 (3) pka1=2,0 pka2=8,7 pka3=6.4 (5) [a] Tyrosine (Y) 0,93 (6) pka1=2,2 pka2=9,1 pka3=10,1 (7) [a] 5-Hydroxyindole (IndOH) 0,64 (8) pka1=11,1 (8) pK(IndHO●/ IndO●-) ≈11 (8) [b] Tryptophane (W) 1,02 (6) pka1=2,4 pka2=9,4 (7) pK(WH +/W )=5,1 (3) Indole (Ind) 1,15 (9) - pK(IndH +_{/Ind )=4,6} (9)

[a] Un équilibre entre la forme cationique du radical dérivé de la fonction phénol et sa forme neutre existe. La constante d’équilibre acido-basique de ces deux radicaux est très acide (pH négatif). Ainsi, seule la forme neutre reste prédominante dans l’eau à pH usuel. Par contre, la forme cationique peut être observée dans d’autres solvants comme l’acétonitrile ou le DMSO (10). [b] La valeur de la constante d’acidité n’est pas établie dans la littérature mais elle est estimée à partir d’études réalisées sur la 5-hydroxytryptamine (11).

74 Les potentiels redox des différents substrats sont obtenus dans la littérature grâce à des études réalisées par électrochimie et radiolyse pulsée. Ces valeurs peuvent varier avec le pH lorsqu’un proton est échangé durant la réaction d’oxydation. Ce phénomène est gouverné par les constantes d’acidité pKa relatives aux substrats donneurs d’électron (D) et aux constantes d’acidité pK des espèces radicalaires associées (D +_{). Ces constantes d’acidités sont présentées} dans le Tableau II-1.

Diagramme de Pourbaix des différents acides aminés

Les diagrammes de pourbaix sont généralement utilisés pour décrire les différentes formes redox de métaux en solution. Cette description a été utilisée en particulier pour décrire les différentes formes redox des molécules acides aminés lors de leur oxydation à 1 électron. Avec ces molécules, deux mécanismes de transfert de charge peuvent être rencontrés.

Suivant les conditions de pH, le transfert d’électron peut être simple (ET) ou couplé proton (PCET2) (12). Dans les diagrammes de Pourbaix, le mécanisme « ET » correspond à une droite horizontale car la réaction d’oxydation n’est pas affectée par le pH de la solution. Le mécanisme « PCET » correspond quant à lui à une droite de pente négative de -0,059V d’après l’équation de Nernst (à 25°C).

Grâce aux valeurs expérimentales décrites dans le Tableau II-1 (potentiels redox et constantes d’équilibres pKa et pK de chaque molécule), les diagrammes de Pourbaix (ou potentiel-pH) des différents acides aminés peuvent être obtenus. Ils sont présentés dans la Figure II-1 pour la Tyrosine (Figure II-1A) et le Tryptophane (Figure II-1B). Les diagrammes de Pourbaix des autres espèces (YNH2, YI2, IndOH et Ind) sont reportés en annexe à la fin de ce chapitre dans la partie II-5 à la page 97. Ils permettent ainsi de prédire les différents potentiels d’oxydation à 1 électron des acides aminés aux différents pH.

Pour les phénols, l’espèce radicalaire qui prédomine est sous forme neutre RPhO●_.

• Dans la zone à pH acide du diagramme, l’oxydation dépend tout d’abord du pH jusqu’à la constante d’acidité de la fonction phénol (RPhOH/RPhO-_{). La réaction d’oxydation des} composés phénols est alors la suivante : RPhOH RPhO● + e- + H+. Une pente de -0,059 V est ainsi observée.

• Lorsque la fonction phénol est sous forme phénolate (RPhO-), un échange d’électron seul est effectué. La réaction d’oxydation des composés phénolates est cette fois-ci : RPhO- RPhO● + e-. Le potentiel d’oxydation reste ainsi constant avec le pH car aucun proton H+ _{n’est échangé.}

Pour les composés indoles (W et Ind), deux espèces radicalaires sont en équilibre acido-basique, le radical cation et le radical neutre. L’équilibre entre ces deux espèces radicalaires crée le changement de pente observé dans le diagramme de Pourbaix du tryptophane et de l’indole. Ainsi pour un pH acide inférieur au pK des formes radicalaires, le potentiel d’oxydation des composés indoles reste constant. Lorsque le pH est supérieur au pK des formes radicalaires, le potentiel d’oxydation dépend du pH avec une pente négative de -0,059V.

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Le mécanisme PCET est ici considéré comme terme général pour décrire un transfert de proton et d’électron durant la réaction d’oxydation. 3 mécanismes de réaction peuvent avoir lieu. La réaction d’oxydation peut être réalisée par un transfert d’électron précédant celle du proton et inversement. Enfin un transfert d’électron et de proton de manière simultanée peut aussi être observé.

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Figure II-1 : Diagramme de Pourbaix (potentiel-pH) de A) la tyrosine et B) le tryptophane à 25°C. Les diagrammes ont été tracés grâce aux valeurs physico-chimiques (potentiels redox et constantes d’acidité) du Tableau II-1. (*) Forme acido-basique de la tyrosine correspondant aux groupements suivants -COO-_{, -NH2, et -OH.}

Lorsque la réaction d’oxydation à 1 électron pour Y et W est réalisée plus spécifiquent à pH=11 (valeur de pH où la majorité des études expérimentales ont été réalisées dans ce chapitre), un mécanisme de type ET est observé pour la Tyrosine et de type PCET pour le Tryptophane (voir le Schéma II-2). Ces deux mécanismes d’oxydation sont complètement différents. Ils auront des conséquences par la suite sur l’efficacité du transfert d’électron lors des réactions photochimiques.

Schéma II-2 : Réactions d’oxydation à 1 électron réalisées avec la Tyrosine (Y-_{) et le tryptophane (WH) à pH=11.}

Pour la Tyrosine, l’espèce radicalaire Y est prédominante. La réaction d’oxydation de Y- _{est ainsi réalisée par un transfert}

d’électron simple (ET). Pour le Tryptophane, le radical neutre W est prédominant à ce pH. La réaction d’oxydation de WH est réalisée par un transfert d’électron et de proton dite couplée proton (PCET).

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