Article pp.249-263 du Vol.23 n°2 (2003)

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SCIENCES DES ALIMENTS, 23(2003) 249-263

ARTICLE ORIGINAL ORIGINAL PAPER

Des protéines fortement moussantes dans le café torréfié

R. Saliba¹*, M.-J. Ayoub¹

SUMMARY

Highly foaming proteins in roasted coffee

Four varieties of roasted coffee and 5 commercial proteins are tested. The Overrun is strongly correlated (r~+0.98) to foam volume. The de-oiling of ground coffees increases foam volume and its stability which generally are no more affected by the hydro-alcoholic extraction. The foam volume by 100g/L (VM₁₀₀) of the de-oiled ground coffees is also strongly correlated (r~+0.90) to their soluble proteins content (PR). The Robusta species presents the best VM₁₀₀ which is related to its best PR and probably to its protein hydrophobicity. The foam stability by g/L of soluble proteins (SM) of coffee is not related to the variety or to the foam volume obtained by g/L of soluble proteins (VM). Among the commercial proteins, the egg albumin gives the best SM but the weakest VM. The coffee varieties present a SM close to those of most commercial proteins but provide about 3 times more of foam.

Key words:

coffee; de-oiling; proteins; foam.

RÉSUMÉ

Quatre variétés de café torréfié et 5 protéines commerciales sont testées. Le foisonnement est en forte corrélation (r ~ + 0,98) avec le volume de mousse.

Le déshuilage des moutures augmente le volume de la mousse et sa stabi- lité qui ne sont généralement plus affectés par l’extraction hydroalcoolique.

Les moutures déshuilées fournissent par 100g/L un volume de mousse (VM₁₀₀) qui est aussi fortement corrélé (r ~ + 0,90) à la teneur en protéines solubles de la mouture (PR). Robusta présente le meilleur VM₁₀₀ qui est relié

1. Université libanaise, faculté d’agronomie, département des sciences et des technologies agroalimen- taires, Chouran, BP 13-5368, Beyrouth 1102-2040, Liban.

5-Saliba(249-263) Page 249 Mercredi, 11. juin 2003 12:55 12

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250 Sci. Aliments 23(5), 2003 R. Saliba, M.-J. Ayoub

à sa meilleure PR et probablement à l’hydrophobicité de ses protéines. La stabilité de mousse par g/L de protéines solubles (SM) de café est indépen- dante de la variété et du volume de mousse (VM) obtenu par g/L de protéi- nes solubles. Parmi les protéines commerciales, l’albumine d’œuf présente la meilleure SM mais le plus faible VM. Les variétés de café présentent des SM comparables à celles de la plupart des protéines commerciales mais fournissent environ 3 fois plus de mousse.

Mots clés :

café ; déshuilage ; protéines ; mousse.

1 – INTRODUCTION

Les qualités que la mousse confère à la boisson du café sont reconnues.

Tout en offrant une plaisante perception visuelle, elle donne du corps à la boisson (PETRACCO, 1989) et ralentit la perte des arômes (PETRACCO, 1989 ; NUNES et al, 1997). Mais les phénomènes et les molécules mis en jeu dans la formation, la persistance et même l’inhibition de cette mousse ont été peu étu- diés.

Plusieurs études indiquent que les protéines sont à la base de la création et du maintien des mousses dans diverses boissons comme la bière et le vin (VANCRAENENBROEK et al, 1984 ; SIEBERT et KNUDSON, 1989 ; MALVY et al, 1994). Le café ne fait apparemment pas exception. Ainsi, NUNES et al (1997) ont démontré que le volume de mousse du café espresso dépendait de la teneur en protéines de l’infusion qui varie avec le degré de torréfaction. De même, il est ressorti de nos travaux antérieurs sur le café torréfié (SALIBA et al, 2001) que la diminution du pouvoir moussant – induite par l’addition de Ca⁺⁺ à la boisson – était reliée à la précipitation des protéines. De plus, nos résultats semblaient indiquer que ces protéines possèdent un haut pouvoir moussant C’est ainsi que nous avons décidé de comparer les protéines du café torréfié à certaines protéines commerciales reconnues pour leur activité moussante.

Dans la littérature, on signale que la capacité à mousser des 2 espèces de café les plus communes – Arabica et Robusta – n’est pas similaire (PETRACCO, 1989). Le corps du café de Robusta, qui est plus prononcé que celui de l’Ara- bica, serait en effet relié à ses plus grandes capacités moussantes (PETRACCO, 1989). C’est d’ailleurs pour donner aux Arabica plus de corps qu’on les mélange avec des Robusta (CLARKE et MACRAE, 1989). Ces diffé- rences sont probablement liées à la composition chimique qui varie d’une espèce à l’autre. Toutefois, on considère que les 2 espèces présentent la même teneur totale en protéines mais que la nature des acides aminés peut varier avec l’espèce (CLARKE et MACRAE, 1989 ; DEBRY, 1993 ; SPILLER, 1998) et qu’elle pourrait même varier à l’intérieur d’une même espèce (AMORIM, 1975).

Ainsi avons-nous décidé de déterminer la teneur en protéines solubles et les capacités moussantes de deux variétés d’Arabica, une de Robusta et une de l’espèce hybride Arabusta.

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Des protéines fortement moussantes dans le café torréfié 251

Il est généralement reconnu que les lipides entrent en compétition avec les protéines pour la phase gazeuse et exercent ainsi un effet inhibiteur des mousses (CHEFTEL et al, 1985 ; POOLE et FRY, 1987 ; KINSELLA et al, 1994 ; ZAYAS, 1997). Cet effet a été aussi observé par Nunes et al (1997) sur le café espresso dont la teneur en huile dépendait du degré de torréfaction et était cor- rélé négativement au volume et à la stabilité de la mousse. Nous avons donc décidé d’étudier l’effet direct d’un déshuilage sur les protéines solubles et la mousse des différentes variétés.

Par ailleurs, la composition de la mouture torréfiée déshuilée reste très complexe. On y retrouve, en plus des protéines, des glucides à faible poids moléculaire, des polysaccharides, des acides organiques et chlorogéniques, des polyphénols, des acides aminés, des composés azotés, des sels minéraux, etc. (CLIFFORD et WILLSON, 1987 ; CLARKE et MACRAE, 1989, MAIER, 1989 ; DEBRY, 1993 ; NUNES et al, 1997 ; NUNES et COIMBRA, 1998 ; SPILLER, 1998 ; COLMENARES et al, 1998 ; JAGANYI, 1999). Or ces constituants – qui peuvent d’ailleurs être en interaction avec les protéines solubles et affecter leurs propriétés moussantes – peuvent aussi être partiellement ou totalement extraits ou même coagulés (polysaccharides et protéines) par une solution hydroalcoolique (BEROT et DAVIN, 1985 ; CHEFTEL et al, 1985 ; CLARKE et MACRAE, 1989 ; BOLLAG et EDELSTEIN, 1991 ; HARRIS, 1994 ; NUNES et al, 1997 ; NUNES et COIMBRA, 1998). Ainsi avons-nous extrait les moutures dés- huilées par cette solution.

Dans l’ensemble, cette étude comparative des variétés, des traitements et des protéines commerciales – vise à mieux connaître les molécules impliquées dans la formation et la stabilité de la mousse du café.

2 – MATÉRIEL ET MÉTHODES

2.1 Matériel biologique

Deux variétés de l’espèce Arabica (Rio Minas et Santos brésiliens), l’espèce Robusta (indonésien) et l’espèce hybride Arabusta (Coni Lon brésilien) sont utili- sées. Les grains torréfiés sont gracieusement fournis par les établissements Najjar (Beyrouth-Liban) où la torréfaction est conduite dans les mêmes condi- tions opératoires (température finale : 223 °C). Les moutures sont réalisées pendant 4 min et par portions de 50 g à l’aide d’un moulin ménager (Krups 75). Les moutures sont conservées hermétiquement à 4 °C jusqu’à leur utilisation. La matière sèche des moutures (extraites ou non extraites) est déterminée après séchage (105 °C) jusqu’à poids constant.

L’albumine de sérum bovin, la caséine, la gélatine et l’albumine d’œuf sont des produits de « BDH ». L’isolat de soja (Supro 500E) de « Proteins Technolo- gies International » (Belgique) a été gracieusement fourni par Prof. J.-C. Meu- nier de l’Institut National Agronomique Paris-Grignon (France).

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2.2 Déshuilage et extraction hydroalcoolique

L’huile de la mouture est extraite par l’éther de pétrole (40-60 °C) (Merck) (NUNES et al, 1997). L’extraction est effectuée pendant 6 H à l’aide d’un appa- reil de soxhlet.

L’extraction hydroalcoolique des moutures déshuilées est effectuée en trois fois à l’aide d’une solution d’éthanol absolu (Merck) à 90 % (v/v) dans l’eau dont on utilise un volume égal à 5 fois le poids de la mouture. La suspension est chaque fois agitée pendant 30 min puis soumise à une filtration sous vide partiel.

L’excès de solvant dans les moutures extraites est éliminé sous flux d’azote.

2.3 Extraction aqueuse et dosage des protéines

Une masse de mouture correspondant à 80 grammes de matière sèche est mise en suspension dans 200 mL d’eau distillée. La suspension est agitée à température ambiante pendant 30 min puis filtrée sur un tamis de 50 µm (OSI).

Des solutions aqueuses de protéines commerciales à 5 g/L sont préparées par ajout de la poudre (en petites portions et sous agitation) à de l’eau distillée.

Les extraits de mouture ou les solutions protéiques sont centrifugés à 2 500 g (Hettick 12, Rotanta IR) pendant 20 min à 4 °C. Les surnageants sont alors récupérés et conservés à 4 °C jusqu’à l’analyse des protéines.

La concentration en protéines des extraits et des solutions protéiques (à l’exception de celle de l’albumine de sérum bovin qui est utilisée comme standard dans l’analyse) est déterminée par la méthode des ajouts dosés décrite précédemment (Saliba et al, 2001). Elle se base sur celle au bleu de Coomassie (G250, Merck) de BRADFORD (1976) et de READ et NORTHCOTE (1981).

Compte tenu de la masse de la mouture sèche engagée initialement, la teneur en protéines solubles PR (% : p/p) de la mouture est obtenue par la relation : PR = (100 × C) / 400, où C représente la concentration (g/L) des pro- téines dans l’extrait.

2.4 Volume de mousse, foisonnement et stabilité

Ces paramètres sont mesurés par fouettage qui consiste en une incorpora- tion d’air dans le liquide (CHEFTEL et al, 1985 ; PHILIPS et al, 1987 ; WILDE et CLARK, 1996).

Les extraits aqueux et les solutions protéiques sont ramenés (avec de l’eau distillée) à une concentration en protéines solubles de 1 g/L. Quatre vingt mL sont alors versés dans un bécher de 250 mL puis subissent un fouettage de 5 min à température ambiante et à la vitesse maximale d’un batteur Moulinex (type 593) muni de 2 fouets en plastique. On verse l’ensemble (mousse + liquide) dans une éprouvette graduée de 250 mL. On mesure le volume total initial (V_T), le volume initial de la mousse (VM) ainsi que son volume après 15 min de repos (VM₁₅). Le fouettage de chaque extrait ou solution protéique est répété 2 fois et on calcule les moyennes.

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La stabilité de la mousse (% : v/v) et le foisonnement (% : v/v) par g/L de protéines solubles sont respectivement obtenus par les relations (CHEFTEL et al, 1985) : SM = (VM₁₅× 100) / VM et FS = ((V_T – 80) × 100) / 80.

Le volume de mousse (mL) et le foisonnement (% : v/v) par 100 g/L de mouture sèche sont respectivement obtenus par les relations : VM₁₀₀ = VM × PR et FS₁₀₀ = FS × PR.

2.5 Analyse des résultats

La mouture ainsi que les différentes extractions et mesures ont été répétées 5 fois par variété. De même, 5 solutions ont été préparées par type de protéine commerciale. L’analyse de variance – Two Way Anova, pour les effets de la variété et de l’extraction, et One Way Anova pour les protéines commerciales – ainsi que la comparaison des moyennes ont été obtenues à l’aide de Statistica (StatSoft, Inc.). SPSS 10 (SPSS, Inc.) a été utilisé pour la détermination des coef- ficients de corrélation de Pearson et Excel (Microsoft Corp.) pour les figures.

3 – RÉSULTATS

3.1 Effet variétal

Tous traitements confondus, la variété affecte d’une manière significative (p < 0,05) tous les paramètres, exception faite de la stabilité de la mousse (SM) obtenue par g/L de protéines solubles (tableau 1). La moyenne SM est en effet comparable pour toutes les variétés (tableau 1, figure 1-A). Par ailleurs, et pour tous les paramètres étudiés, l’effet variétal ne présente pas d’interaction significative (p > 0,05) avec l’extraction (tableau 1).

Par comparaison aux grains torréfiés des 2 variétés de l’espèce Arabica (Rio Minas et Santos), ceux des espèces Arabusta (Coni Lon) et Robusta se caractéri- sent par les teneurs les plus élevées en protéines solubles (PR) et fournissent aussi – par 100 g/L de poudre de café (matière sèche) – le volume de mousse (VM₁₀₀) le plus élevé (tableau 1, figure 1-A). Robusta fournit aussi par g/L de pro- téines solubles le volume de mousse (VM) le plus abondant (tableau 1, figure 1-A).

3.2 Effet des extractions

Toutes variétés confondues, tous les paramètres sont affectés (p < 0,05) par les extractions (tableau 1). Le déshuilage augmente fortement VM, SM et VM₁₀₀ alors qu’elle diminue légèrement PR (tableau 1, figure 1-B). L’extraction hydroalcoolique supplémentaire re-concentre les protéines solubles dans la mouture, diminue légèrement VM mais n’affecte plus SM ou VM₁₀₀ (tableau 1, figure 1-B).

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Tableau 1 Analyse de variance

Table 1 Analysis of variance

* : PR = teneur en protéines solubles de la mouture sèche ; VM₁₀₀ = volume de mousse par 100 g/L de mouture sèche ; VM = volume de mousse par g/L de protéines solubles ; SM = stabilité de mousse par g/L de protéines solubles.

** : ppds = la plus petite différence significative : deux variétés, deux extractions ou deux protéines d'une même ligne sont significativement différentes (p < 0,05) si tous leurs exposants sont différents.

* : PR = soluble protein content of dry ground coffee; VM₁₀₀ = foam volume by 100 g/L of dry ground coffee; VM = foam volume by g/L of soluble proteins; SM = foam stability by g/L of soluble proteins.

** :ppds = least significant difference : two varieties, two extractions or two proteins of the same row are significantly different (p<0.05) if all their exponents are different.

Effet p ppds**

Variété 0,000 (Coni Lon)¹, (Rio Minas)², (Santos)², (Robusta)¹ Extraction 0,022 (Non extrait)¹, (Déshuilé)², (Déshuilé puis extrait

par une solution hydroalcoolique)¹

Variété x extraction 0,202 –

Variété 0,000 (Coni Lon)¹, (Rio Minas)², (Santos)², (Robusta)¹ Extraction 0,000 (Non extrait)¹, (Déshuilé)², (Déshuilé puis extrait

par une solution hydroalcoolique)²

Variété 0,004 (Coni Lon)^1,2, (Rio Minas)¹, (Santos)¹, (Robusta)² Extraction 0,000 (Non extrait)¹, (Déshuilé)², (Déshuilé puis extrait

par une solution hydroalcoolique)³

Protéines de référence 0,000 (Albumine de sérum bovin)¹, (Isolat de soja)¹, (Caséine)², (Gélatine)¹, (Albumine d'œuf)³

Variété 0,487 –

Extraction 0,000 (Non extrait)¹, (Déshuilé)², (Déshuilé et extrait par une solution hydroalcoolique)²

Protéines de référence 0,002 (Albumine de sérum bovin)¹, (Isolat de soja)², (Caséine)², (Gélatine)^1,2, (Albumine d'œuf)³ PR* (% : P/P)VM 100* (mL)VM* (mL)SM* (% : v/v)

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Figure 1

Effet de la variété de café, toutes extractions confondues (A) et effet de l'extraction, toutes variétés confondues (B).

Effect of the coffee variety, all extractions confounded (A) and effect of the extraction, all varieties confounded (B).

Histogrammes des moyennes avec les barres d'erreur (± erreur standard) ; Co = Coni Lon ; Ri = Rio Minas ; S = Santos ; R = Robusta indonésien ; ND = mouture non déshuilée ; D = mouture déshuilée ; DH = mouture déshuilée puis extraite par une solution hydroalcoolique ; VM et SM sont respectivement le volume de mousse et la stabilité de mousse par g/L de protéines solubles ; VM₁₀₀ est le volume de mousse par 100 g/L de mouture sèche ; PR est la teneur en protéines solubles par 100 g de mouture sèche.

Mean histograms with error bars (± standard error); Co = Coni Lon; Ri = Rio Minas;

S = Santos; R = Indonesian Robusta; ND = non de-oiled ground coffee; D = de-oiled ground coffee; DH = de-oiled and hydro-alcoholic extracted ground coffee; VM and SM are respectively the foam volume and the foam stability by g/L of soluble proteins; VM₁₀₀ is the foam volume by 100 g/L of dry ground coffee; PR is the soluble protein content by 100 g of dry ground coffee.

300

0

mL

Co Ri S R

VM₁₀₀ 1

% (p/p) 0

Co Ri S R

PR

300

0

mL

Co Ri S R

VM

60

% (v/v) 0

Co Ri S R

SM A

300

0

VM₁₀₀ 1

0

ND D DH

PR

400

0

VM

100

– 50

SM B

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3.3 Corrélations entre VM, FS et SM

Pour toutes variétés de café et tous types d’extraction confondus, VM et FS sont en très forte corrélation positive (r = + 0,983) (figure 2-A).

Compte tenu du fait que SM est quasiment nulle pour les moutures non dés- huilées (figure 1-B), nous avons déterminé la corrélation de VM avec SM pour les moutures extraites. Cette corrélation n’est pas significative (p > 0,05) pour les moutures déshuilées (r = – 0,209) (figure 2-B) ou déshuilées puis extraites par une solution hydroalcoolique (r = – 0,233).

Figure 2

Corrélation de VM avec FS pour le café, toutes variétés et extractions confondues (A) et corrélation de VM avec SM pour le café déshuilé,

toutes variétés confondues (B).

Correlation of VM with FS for coffee, all varieties and extractions confounded (A) and correlation of VM with SM for the de-oiled coffee, all varieties confounded (B).

VM, FS et SM sont respectivement le volume de mousse, le foisonnement et la stabilité de mousse par g/L de protéines solubles.

VM, FS and SM are respectively the foam volume, the overrun and the foam stability by g/L of soluble proteins.

3.4 Corrélations entre VM₁₀₀, FS₁₀₀ et PR

Pour toutes variétés et tous types d’extraction confondus, VM₁₀₀ et FS₁₀₀ sont en très forte corrélation positive (r = + 0,977) (figure 3-A). VM₁₀₀ est en cor- rélation positive significative (p < 0,01) avec PR (r = + 0,493) et cette corrélation est fortement améliorée avec les moutures déshuilées (r = + 0,901) (figure 3-B) ou déshuilées puis extraites par une solution hydroalcoolique (r = + 0,910).

0 250

250 500

0

500 r = 0,983

A

FS (% : v/v)

0 50

250 500

0

100 r = – 0,209

B

VM (mL)

VM (mL) SM (% : v/v)

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– La photocopie non autorisée est un délit

Figure 3

Corrélation de VM₁₀₀ avec FS₁₀₀ pour le café, toutes variétés et extractions confondues (A) et corrélation de VM₁₀₀ avec PR pour le café déshuilé,

toutes variétés confondues (B).

Correlation of VM₁₀₀ with FS₁₀₀ for coffee, all varieties and extractions confounded (A) and correlation of VM₁₀₀ with PR for the de-oiled coffee,

all varieties confounded (B).

VM₁₀₀ et FS₁₀₀ sont respectivement le volume de mousse et le foisonnement par 100 g/L de mouture sèche ; PR est la teneur en protéines solubles par 100 g de mouture sèche.

VM₁₀₀ and FS₁₀₀ are respectively the foam volume and the overrun by 100 g/L of dry ground coffee; PR is the soluble protein content by 100 g of dry ground coffee.

3.5 Protéines de référence

Le type de protéine affecte d’une manière significative (p < 0,05) VM et SM (tableau 1). Parmi les 5 protéines testées, l’albumine d’œuf présente par g/L de protéines solubles la mousse la plus stable mais fournit par contre le volume de mousse le moins élevé (tableau 1, figure 4). Par ailleurs, VM est en très forte corrélation positive avec FS (r = + 0,965) mais en corrélation négative (p < 0,01 ; r = – 0,612) avec SM (figure 5).

3.6 Moutures de café et protéines de référence

Souhaitant limiter l’interférence de l’huile et des substances solubles dans une solution hydroalcoolique, nous avons comparé les moyennes VM et SM des 4 variétés de café torréfié, déshuilé et extrait par une solution hydroalcoolique à celles des 4 protéines de référence (figure 4). La figure 4 montre que quelle que soit la variété de café, celle-ci fournit une moyenne VM presque 3 fois supérieure à celles des protéines de référence. Mais ces protéines, exception faite de l’albumine d’œuf, confèrent à la mousse une stabilité comparable à celles obtenues

0 250

250 500

0

500 r = 0,977

A

FS100 (% : v/v)

0 200 400

0

1 r = 0,901

B

VM100 (mL)

VM₁₀₀ (mL) PR (% : p/p)

(10)

1 50 100

0

4 5

2 3

SM (% : v/v)

Variété ou protéine 1

200 400

0

4 5

2 3

VM (mL)

Variété ou protéine

0 80 160

0

200 100

FS, SM (% : v/v)

VM (mL) FS : r = + 0,965

SM : r = – 0,612 Figure 4

Comparaison entre les cafés déshuilés et extraits par une solution hydroalcoolique et les protéines commerciales.

Comparison between de-oiled and hydro-alcoholic extracted coffees and commercial proteins.

Variétés de café (= ■) : 1 = Coni Lon, 2 = Rio Minas, 3 = Santos, 4 = Robusta indonésien ; Protéines (= ▲) : 1 = Albumine de sérum bovin, 2 = Isolat de soja, 3 = Caséine, 4 = Gélatine, 5 = Albumine d’œuf ; VM et SM sont respectivement les moyennes du volume de mousse et de la stabilité de mousse par g/L de protéines solubles.

Coffee varieties (= ■) : 1 = Coni Lon, 2 = Rio Minas, 3 = Santos, 4 = Indonesian Robusta; Proteins (= ▲) : 1 = Bovine serum albumin, 2 = Soya isolat, 3 = Casein, 4 = Gelatin, 5 = Egg albumin; VM and SM are respectively the foam volume mean and the foam stability mean by g/L of soluble proteins.

Figure 5

Corrélations de VM avec FS (= ■) et SM (= ▲) pour les protéines commerciales, toutes protéines confondues.

Correlations of VM with FS (= ■)) and SM (= ▲) for the commercial proteins, all proteins confounded.

VM, FS et SM sont respectivement le volume de mousse, le foisonnement et la stabilité de mousse par g/L de protéines solubles.

VM, FS and SM are respectively the foam volume, the overrun and the foam stability by g/L of soluble proteins.

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4 – DISCUSSION

Les foisonnements (FS ou FS₁₀₀) – qui dépendent du volume d’air dans la mousse – sont en très forte corrélation positive avec les volumes de mousse (VM ou VM₁₀₀) (figures 2, 3 et 5). Ce qui indique que la variation du volume de la mousse dépend de celle du volume d’air incorporé.

Plusieurs auteurs (CLARKE et MACRAE, 1989 ; DEBRY, 1993 ; SPILLER, 1998) ont souligné que la teneur totale en protéines des grains verts – détermi- née généralement par l’azote de Kjeldahl ou par la composition en acides ami- nés après hydrolyse – serait comparable (~ 9 % : p/p) chez les 2 espèces Robusta et Arabica et qu’avec la perte en poids des grains durant la torréfac- tion, la teneur en protéines totales des grains torréfiés demeurerait pratique- ment constante avec une partie soluble de l’ordre de 1,5 % (p/p) (SPILLER, 1998). Or nos résultats semblent montrer que PR varie avec l’espèce. En effet, les 2 variétés Arabica (Rio Minas et Santos) présentent des teneurs moyennes (~ 0,5 % : p/p) inférieures à celles de Robusta et de l’espèce hybride Coni Lon (~ 0,8 % : p/p) (figure 1-A). De plus, les moyennes obtenues sont généralement inférieures à celles mentionnées dans la littérature. Cette différence est probablement due à notre méthode d’extraction aqueuse. En effet, la température d’extraction ainsi que le volume d’eau affectent la quantité de matières extraites (NDJOUENKEU, 1983) et en particulier la composition en protéines et en sucres de l’extrait (PETRACCO, 1989 ; NUNES et al, 1997). Nos études précédentes (SALIBA et al, 2001) ont aussi montré que la mouture du grain torréfié de la variété Rio Minas contient, après extraction à chaud et par décoction, environ 1,2 % (p/p) de protéines solubles.

Pour les grains torréfiés et pour toutes variétés et tous types d’extraction confondus, VM₁₀₀et FS₁₀₀ sont en corrélation positive avec PR. De plus, ces corrélations augmentent fortement avec le déshuilage de la mouture (figure 3-B). Les protéines du café torréfié sont donc directement impliquées dans la formation de la mousse qui est inhibée par l’huile. Les moutures non déshuilées présentent une SM proche de zéro (figure 1-B) ; ce qui montre que l’huile déstabilise aussi la mousse. L’ensemble de ces résultats est en accord avec les observations de plusieurs auteurs sur le rôle des protéines dans la formation de la mousse du café (NUNES et al, 1997 ; SALIBA et al, 2001) ainsi que sur l’effet inhibiteur exercé par les huiles et les lipides sur le volume et la stabilité des mousses du café (NUNES et al, 1997) et les mousses en général (CHEFTEL et al, 1985 ; POOLE et FRY, 1987 ; CLARKE et al, 1993 ; KINSELLA et al, 1994 ; ZAYAS, 1997).

VM₁₀₀, FS₁₀₀ et VM sont aussi corrélés avec l’espèce. En effet, les espèces Arabusta et Robusta présentent des moyennes VM₁₀₀ environ 2 fois plus éle- vées que celles obtenues avec les 2 variétés Arabica (figure 1-A). Cette capa- cité moussante relativement plus élevée de l’espèce Robusta est reliée non seulement à sa teneur plus élevée en protéines solubles (PR) mais aussi au volume de mousse (VM) plus élevé qu’elle fournit par g/L de protéines solubles (figure 1-A). Il semble donc que les protéines des grains torréfiés de Robusta diffèrent qualitativement de celles des 2 variétés Arabica et sont dotées d’une

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sont relativement plus riches en acides aminés apolaires. Or l’on sait que l’hydrophobicité des protéines (ou plutôt la présence de zones hydrophobes) favorise leur ancrage à l’interface liquide-gaz et diminue la tension interfaciale (CHEFTEL et al, 1985 ; DAMODARAN, 1990 ; FLIGNER ET MANGINO, 1991 ; KATO, 1991 ; KINSELLA et al, 1994 ; ZAYAS, 1997 ; DAMODARAN et RAZU- MOVSKY, 1998).

Le volume de mousse ou le foisonnement dépendent de la rapidité avec laquelle les protéines diffusent et s’adsorbent sur la phase gazeuse. Or la taille des protéines contrôle leur diffusion lors de la première phase de formation de la mousse. Ainsi les peptides et les protéines de faible poids moléculaire peuvent migrer plus facilement vers l’interface (POOLE et FRY, 1987 ; DAMODA- RAN, 1990 ; WILDE et CLARK, 1996). Par ailleurs, la flexibilité des molécules protéiques facilite leur adsorption et diminue la tension interfaciale (MITCHELL, 1986 ; DAMODARAN et SONG, 1991 ; ZAYAS, 1997 ; DAMODARAN et RAZU- MOVSKY, 1998).

Les protéines du grain vert sont de grande taille et rigides par la présence de ponts S-S (AMORIM, 1975 ; CLARKE et MACRAE, 1989). La torréfaction dénature ces grandes molécules et les fragmente (SPILLER, 1998) et nous pen- sons que la fraction protéique soluble des grains torréfiés est formée de petits peptides flexibles et en pelote statistique dans la solution (SALIBA et al, 2001).

C’est donc l’ensemble de ces facteurs – relatifs à la petite taille des protéines du café torréfié et à leur grande flexibilité – qui semble être à l’origine du volume de mousse et du foisonnement élevés obtenus. Toutes variétés confondues, les protéines du café torréfiés présentent en effet des VM (ou des FS) beaucoup plus élevés que ceux des protéines commerciales étudiées (figure 4).

La stabilité de la mousse dépend notamment de la rhéologie de la solution et de la flexibilité des molécules protéiques adsorbées. La flexibilité favorise généralement la dénaturation et le réarrangement des molécules à l’interface et la formation d’interactions protéine-protéine stabilisatrices de la mousse (MIT- CHELL, 1986 ; DAMODARAN, 1990 ; DAMODARAN et RAZUMOVSKY, 1998).

Mais une flexibilité trop élevée, telle que celle obtenue avec des protéines en pelote statistique, diminue la stabilité (DAMODARAN et RAZUMOVSKY, 1998).

Il est en effet généralement admis que les protéines à bon pouvoir de foisonnement ne possèdent pas souvent les propriétés moléculaires de la stabilité (DAMODARAN, 1990). C’est ce qui expliquerait la corrélation négative observée entre VM (ou FS) et SM pour les protéines commerciales testées (figure 5).

La torréfaction – qui, selon l’hypothèse avancée ci-dessus, augmente fortement la flexibilité des molécules protéiques – devrait donc en principe s’accompagner d’une diminution importante de SM. Or tout au contraire, et mis à part le cas de l’albumine d’œuf, SM des grains torréfiés est comparable à celles des protéines testées (figure 4). De plus, SM est indépendante de l’espèce (figure 1-A) – ce qui est en accord avec les observations de NUNES et al (1997) – et ne pré- sente pas de corrélation avec VM ou FS (figure 2-B). Il nous semble donc que d’autres constituants que les protéines stabilisent la mousse du café. Des polysaccharides, tels que le galactomannane et l’arabinogalactane, pouvant comple- xer les protéines et augmenter la viscosité du liquide lamellaire ont en effet été isolés de l’extrait du café torréfié (NUNES et al, 1997 ; NUNES et COIMBRA, 1998). Les protéines du café torréfié formeraient donc la mousse et ce sont ces polysaccharides qui la stabilisent. L’extraction hydroalcoolique peut précipiter

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ces polysaccharides (CLARKE et MACRAE, 1989 ; NUNES et al, 1997 ; NUNES et COIMBRA, 1998) et diminuer SM. Or SM reste constante (figure 1-B). C’est que ces polysaccharides sont solubles dans l’eau (NUNES et al, 1997 ; NUNES et COIMBRA, 1998) et seront donc remis en solution lors de l’extraction aqueuse effectuée avant le fouettage.

L’extrait aqueux de la farine du café déshuilé fournit donc une mousse abondante et moyennement stable qu’il serait peut être intéressant d’en étudier l’applicabilité dans la préparation de certaines mousses alimentaires.

Exception faite de l’albumine de sérum bovin, les protéines commerciales testées sont composées d’un mélange de molécules protéiques différentes. Il serait donc hasardeux de relier leur capacité moussante à leur structure. Toute- fois, nous pouvons souligner que les résultats obtenus sont en accord avec ceux de KITABATAKE et DOI (1982) et que l’albumine d’œuf est reconnue pour sa faible capacité de foisonnement et sa forte capacité de stabilisation des mousses (KITABATAKE et DOI, 1982 ; ZAYAS, 1997).

Les extractions de la mouture à l’éther de pétrole puis par la solution hydroalcoolique éliminent certains constituants du café torréfié et doivent en principe s’accompagner d’une concentration des protéines dans la mouture.

Or nous constatons que PR diminue légèrement avec l’extraction à l’éther de pétrole puis ré-augmente avec l’extraction hydroalcoolique (figure 1-B). Cette ré-augmentation de PR semble montrer que les protéines solubles du grain torréfié sont déjà à l’état dénaturé et que l’extraction hydroalcoolique ne peut donc plus provoquer leur dénaturation ou leur précipitation irréversibles, phé- nomènes qui accompagnent l’extraction hydroalcoolique des protéines nati- ves (BEROT et DAVIN, 1985 ; BOLLAG et EDELSTEIN, 1991 ; HARRIS, 1994).

Par ailleurs, les capacités moussantes des protéines leur confèrent souvent aussi des propriétés émulsifiantes élevées (MITCHELL, 1986 ; FLIGNER et MANGINO, 1991 ; ZAYAS, 1997 ; DAMODARAN et RAZUMOVSKY, 1998). La torréfaction puis la mouture détruisent la structure tissulaire des grains et il nous semble que des molécules protéiques à haut pouvoir émulsifiant sont adsorbées sur des gouttelettes d’huile en « émulsion » dans la mouture puis entraînées par l’extraction à l’éther de pétrole.

L’extraction hydroalcoolique s’accompagne d’une diminution du foisonnement (FS) et du volume de mousse (VM) obtenus par g/L de protéines solubles (figure 1-B). Il se peut donc que l’élimination de l’un et/ou l’autre des composés extraits (voir l’introduction) affecte la charge électrostatique et/ou l’hydrophobi- cité des protéines et ainsi leurs propriétés moussantes. Toutefois, cette diminution, qui est d’ailleurs compensée par une augmentation de PR, n’influence pas d’une manière significative le volume de la mousse et le foisonnement obtenus par 100g/L ni la stabilité de mousse par g/L de protéines solubles (figure 1-B). Il serait donc inutile de procéder à une extraction hydroalcoolique en vue d’amé- liorer les capacités moussantes des moutures déshuilées.

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5 – CONCLUSION

Cette étude montre que les protéines des grains torréfiés sont dotées d’une très grande capacité de foisonnement qui est démasquée par le déshuilage de la mouture. Ces protéines seraient de petite taille, flexibles et en pelote statistique dans la phase aqueuse, hypothèses qu’il faudrait confirmer dans la suite des travaux.

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