Analyse du mécanisme d’absorption IR2P

L’analyse du mécanisme d’ionisation des paires d’ions est confrontée à un paradoxe : la baisse du signal d’ions observé pour (PA-_{, Li}+_{), (BA}-_{, Li}+_{) et (PB}-_{, Li}+_{) semble indiquer une ionisation}

de plus en plus difficile le long de cette série, alors que les études en fluence révèlent des mécanismes d’ionisation ne nécessitant apparemment qu’un seul photon, suggérant une ionisation plus efficace. Au stade actuel des études, quelques hypothèses peuvent être proposées pour rendre compte de ces observations. Tout d’abord, un mécanisme apparemment à un photon peut correspondre à un mécanisme d’ionisation monophotonique, ou à un mécanisme biphotonique où l’une des deux absorptions serait beaucoup plus efficace que l’autre. Le diagramme énergétique de (PA-, Li+) montre que l’énergie d’un photon UV (447 kJ mol-1) n’est même pas suffisante pour induire une dissociation des paires en complexes radicalaire ou d’ions (Figure 5.15). Les signaux d’ions mesurés dans les études de fluence ne peuvent donc pas être produits par une absorption photonique.

Fig. 5.14 : Diagramme énergétique de la paire (PA-_{, Li}+_{), illustrant l’apport énergétique}

nécessaire pour la dissociation de la paire en un complexe neutre ou ionique et l’énergie du photon UV disponible. Ce schéma peut être également appliqué aux autres paires d’alcalin

qui présentent un diagramme analogue. L’énergie du photon n’est pas suffisante pour générer des ions avec un mécanisme d’absorption à un photon.

L’absorption biphotonique où l’une des deux étapes est plus efficace que l’autre et doit donc être privilégiée. Deux cas peuvent alors se présenter :

- L’absorption du premier photon est beaucoup plus efficace que l’absorption du second. Le premier photon excite la transition π→π* du cycle aromatique dont les propriétés d’absorption doivent être très voisines d’un système à l’autre. Le seul phénomène pouvant expliquer l’augmentation de l’efficacité d’absorption serait le couplage de l’état π-π* avec un second état électronique modifiant significativement les propriétés d’absorption dans cette région spectrale. Cela pourrait être le cas si ce second état était un état à transfert de charge. Cependant, il n’y a aucun déplacement ou élargissement

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spectral des transitions π→π* le long de la série considérée permettant d’accréditer cette hypothèse.

- L’absorption du second photon est plus efficace que l’absorption du premier photon. Pour être compatible avec la baisse du signal d’ions observée, il faut que cette absorption amène à des états excités du neutre, iso-énergétiques à ceux de l’ion, avec une efficacité bien supérieure à la photo-ionisation. L’existence d’états à transfert de charge aboutissant à la neutralisation des ions pourrait expliquer un tel phénomène. Afin d’accréditer cette hypothèse, il faudrait par exemple rechercher des fragments neutres issus de la relaxation de ces états super-excités, l’atome d’alcalin neutre résultant de la fragmentation probable des états du neutre ainsi formés (voie de dissociation de plus basse énergie d’après le diagramme de la Figure 5.14).

5.4. Conclusion :

Les paires d’ions modèles biologiquement pertinentes présentées dans ce chapitre sont les premières d’ions neutres biologiquement pertinentes ciblées par spectroscopie en phase gazeuse. Un simple dipeptide constitué d’un acide aminé aromatique et un second chargé négativement (Ac-Phe-Asp-NH₂−_{) couplé à un cation alcalin biologiquement pertinent (Na}+_,

K+) constituent un premier modèle pour la caractérisation de l’appariement d’ions dans un modèle de biomolécule. L’étude théorique réalisée sur ces paires peptidiques révèle un paysage conformationnelle complexes, où des structures privilégiant une interaction cation-anion sont majoritairement abondantes, mais également des conformations ayant des interactions cation- anion et cation-π sont présentes. Cependant, aucun signal d’ions pour ces paires n’a été détecté, montrant ainsi les limites de cette approche. Afin de mieux définir ces limites, nous avons eu recours à une série de paires d’ions où la taille est augmentée progressivement jusqu’aux limites expérimentales.

Les paysages conformationnels du phénylvalérate de lithium (PV-, Li+) et de sodium (PV-, Na+) ont été étudiés dans ce contexte, et sont relativement similaires à ceux des paires de phénylbutyrate d’alcalin (PB-_{, M}+_{). Deux conformères O-O-π de plus basse énergie sont}

déterminés pour ce système, ainsi qu’un ensemble de conformations O-O un peu plus hautes en énergie. Les transitions électroniques des conformères O-O ont pu être détectées malgré leur faible intensité. Toutefois, aucune signature correspondant à la présence du conformère le plus stable, O-O-π, n’est identifiée (Figure 5.10). Ainsi, on est de nouveau confronté à une perte de signal pour les paires d’ions les plus complexes, mais cette fois, sur une série de systèmes qui se ressemblent, et qui permettent d’analyser plus finement les raisons de la limitation expérimentale rencontrée.

Les études en fluence laser réalisée fournissent des informations sur le mécanisme mis en jeu dans l’ionisation. Les résultats suggèrent que les systèmes les plus gros pourraient être excités dans des états électroniques du neutre relativement hauts en énergie suite à l’absorption de deux photons, ce processus étant en compétition avec la photo-ionisation. Cette hypothèse devra être étayée par des études ultérieures.

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5.5. Bibliographie :

1. Inokuchi, Y., Y. Kobayashi, T. Ito, and T. Ebata, Conformation of L-tyrosine studied by

fluorescence-detected UV-UV and IR-UV double-resonance spectroscopy. Journal of Physical Chemistry A, 2007. 111(17): p. 3209-3215.

2. Bakker, J.M., L.M. Aleese, G. Meijer, and G. von Helden, Fingerprint IR spectroscopy to probe amino acid conformations in the gas phase. Physical Review Letters, 2003. 91(20).

3. Dian, B.C., A. Longarte, S. Mercier, D.A. Evans, D.J. Wales, and T.S. Zwier, The infrared and ultraviolet spectra of single conformations of methyl-capped dipeptides: N-acetyl tryptophan amide and N-acetyl tryptophan methyl amide. Journal of Chemical Physics, 2002. 117(23): p. 10688-10702.

4. Gerhards, M., C. Unterberg, and A. Gerlach, Structure of a -sheet model system in the gas phase: Analysis of the C=O stretching vibrations. Physical Chemistry Chemical Physics, 2002. 4(22): p. 5563-5565.

5. Gloaguen, E. and M. Mons, Isolated Neutral Peptides, in Gas-Phase IR Spectroscopy and Structure of Biological Molecules. 2015. p. 225-270.

6. Snoek, L.C., R.T. Kroemer, M.R. Hockridge, and J.P. Simons, Conformational landscapes of aromatic amino acids in the gas phase: Infrared and ultraviolet ion dip spectroscopy of tryptophan. Physical Chemistry Chemical Physics, 2001. 3(10): p. 1819-1826.

7. Snoek, L.C., E.G. Robertson, R.T. Kroemer, and J.P. Simons, Conformational landscapes in amino acids: infrared and ultraviolet ion-dip spectroscopy of phenylalanine in the gas phase. Chemical Physics Letters, 2000. 321(1-2): p. 49-56.

8. Robertson, E.G. and J.P. Simons, Getting into shape: Conformational and supramolecular landscapes in small biomolecules and their hydrated clusters. Physical Chemistry Chemical Physics, 2001. 3(1): p. 1-18.

9. Simons, J.P., Good vibrations: probing biomolecular structure and interactions through spectroscopy in the gas phase. Molecular Physics, 2009. 107(23-24): p. 2435-2458.

10. Unterberg, C., A. Gerlach, T. Schrader, and M. Gerhards, Structure of the protected dipeptide Ac-Val-Phe-OMe in the gas phase: Towards a -sheet model system. Journal of Chemical Physics, 2003. 118(18): p. 8296-8300.

11. Collins, K.D., Ion hydration: Implications for cellular function, polyelectrolytes, and protein crystallization. Biophysical Chemistry, 2006. 119(3): p. 271-281.

12. Chin, W., F. Piuzzi, I. Dimicoli, and M. Mons, Probing the competition between secondary structures and local preferences in gas phase isolated peptide backbones. Physical Chemistry Chemical Physics, 2006. 8(9): p. 1033-1048.

13. Loquais, Y., Chaines peptidiques modèles en détente supersonique : Refroidissement

conformationnel, structures et dynamique des états excités étudiés par modélisation Monte- Carlo, spectroscopies laser et chimie quantique (Thèse, Université Paris-Sud). 2013: p. Chapitre 2.

14. Loquais, Y., E. Gloaguen, S. Habka, V. Vaquero-Vara, V. Brenner, B. Tardivel, and M. Mons, Secondary Structures in Phe-Containing Isolated Dipeptide Chains: Laser Spectroscopy vs Quantum Chemistry. Journal of Physical Chemistry A, 2015. 119(23): p. 5932-5941.

15. Biswal, H.S., E. Gloaguen, Y. Loquais, B. Tardivel, and M. Mons, Strength of NH...S Hydrogen Bonds in Methionine Residues Revealed by Gas-Phase IR/UV Spectroscopy. Journal of Physical Chemistry Letters, 2012. 3(6): p. 755-759.

16. Chin, W., M. Mons, J.P. Dognon, R. Mirasol, G. Chass, I. Dimicoli, F. Piuzzi, P. Butz, B. Tardivel, I. Compagnon, G. von Helden, and G. Meijer, The gas-phase dipeptide analogue acetyl- phenylalanyl-amide: A model for the study of side chain/backbone interactions in proteins. Journal of Physical Chemistry A, 2005. 109(24): p. 5281-5288.