Terminale S – Spécialité SVT Thème 2 – Glycémie et diabète
G.BRIDON
Activité 4 : Quelle est l’origine du glucose sanguin ?
Document 1 : équations chimiques de la transformation d’un substrat en produits
Spontanément S P
1+ P
2Catalyse E + S ES E + P
1+ P
2E = enzyme / S = substrat / P = produit
Document 2 : schéma du tube digestif et des conditions physico-chimiquesDocument 3 : les animaux poïkilothermes
Chez les espèces poïkilothermes, animaux ayant une température corporelle qui varie avec celle de leur milieu (dits à
"sang froid"), l’activité enzymatique varie en fonction de la température interne, donc de la température extérieure.
Lorsque ces températures sont basses, l’activité enzymatique est ralentie, ce qui se traduit par un « engourdissement » de l’animal. Lorsque ces températures augmentent, l’animal est plus preste, mais au-delà de certaines températures, l’activité enzymatique soutenue va épuiser l’animal qui en mourra s’il ne se refroidit pas.
Document 4 : Expériences ExAO : @ac-Lyon
L’étude a été faite avec l’enzyme glucose oxydase qui catalyse l’oxydation du glucose en gluconolactone selon l’équilibre suivant :
Glucose oxydase + C
6H
12O
6(glucose)+ O
2Glucose oxydase + Gluconolactone + H
2O
2(eau oxygénée)La sonde oxymétrique mesure la variation de la concentration en O2 dans le milieu et par conséquent la vitesse de cette consommation. Cette vitesse est l’indicateur de la vitesse de la réaction d’oxydation.
v = O
2/ t donc v = P / t
La vitesse de réaction correspond à la concentration de substrat transformé par unité de temps OU à la concentration de produit formé en fonction du temps.
Amylase salivaire
Pepsine
Amylase Trypsine Lipase Maltase, sucrase, lactase Peptidase Enzymes digestives
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Expérience 1 :
Expérience 2 :
Expérience 3 :
Expérience 4 :
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Expérience 5 :
Document 5 : le site actif d’une enzyme
Le site actif est constitué d’un site de reconnaissance où l’enzyme se lie au substrat et le site catalytique où s’effectue la réaction enzymatique.
L’enzyme étudiée est l’amylase salivaire humaine qui est constituée de 495 acides aminés. Elle hydrolyse l’amidon ; un des produits obtenu est le maltose.
Les 3 acides aminés impliqués dans l’hydrolyse de l’amidon sont Glu233, Asp197, Asp300.
Les 3 acides aminés impliqués dans la liaison au substrat sont Trp58, Trp59, Tyr62.
Site catalytique
Site de reconnaissance
