Influences de l’ajout de glucose oxydase et de lipase sur l’évolution de la consistance et de la consommation d’oxygène de la pâte de farine de blé tendre au cours du pétrissage
Véronique AMEILLE1, Philippe CASTELLO2, Rebeca GARCIA1, Lalatiana RAKOTOZAFY1, Jacques POTUS1,Jacques NICOLAS1 *
SUMMARY Effects of glucose oxidase or lipase addition on dough consistency and oxygen consumption during mixing of unyeasted flour dough.
Addition of glucose oxidase enhances dough oxygen consumption and pro- motes transient peaks of consistency. The delay of apparition of these peaks is shortened with increasing amounts of glucose oxidase added, with the amount of glucose added and with the peroxidase activity. Conversely, the delay of apparition of these peaks increases with increasing amounts of free ferulic acid added to the flour and when catalase activity is added to the dough. Results are discussed by hypothesizing that the glucose oxidase activity in the dough produces hydrogen peroxide and enhances peroxidase activity. This latter enzyme would catalyse macromolecular cross-linking by phenolic linkages.
Addition of exogenous lipase promotes both dough consistency and dough oxygen consumption during mixing. Results are in agreement with the fact that lipase activity in the dough increases the polyunsaturated free fatty acid concentration, enhancing the flour endogenous lipoxygenase activity.
Key-words: mixing, oxygen, consistency, glucose oxidase, lipase, wheat flour dough.
RÉSUMÉ
L’addition de glucose oxydase se traduit par un accroissement de la consom- mation d’oxygène de la pâte et des augmentations transitoires de sa consis- tance. Ces dernières se manifestent d’autant plus vite que l’activité glucose oxydase ajoutée est importante, que la quantité de glucose présent dans la farine est augmentée et que l’activité peroxydasique est élevée. En revanche, elles sont d’autant plus retardées que la quantité d’acide férulique libre ajoutée à la farine est augmentée et que l’activité catalasique est importante. Les résul- tats sont interprétés en faisant l’hypothèse que l’activité de la glucose oxydase dans la pâte alimente en peroxyde d’hydrogène la peroxydase. Cette dernière
1. Chaire de biochimie industrielle et agroalimentaire, Conservatoire national des arts et métiers, 292 rue Saint-Martin, 75141 Paris cedex 03, France.
2. Moulins Soufflet, Quai Sarrail BP 12, 10400 Nogent-sur-Seine, France.
* Correspondance
enzyme favoriserait alors la réticulation des macromolécules possédant des groupes phénoliques libres. L’addition de lipase se traduit par un accroisse- ment de la consistance et de la consommation d’oxygène de la pâte. Ce résul- tat confirme l’aptitude de la lipase à alimenter en acides gras polyinsaturés libres la lipoxygénase endogène de la farine.
Mots clés : pétrissage, oxygène, consistance, glucose oxydase, lipase, pâte de farine de blé.
1 - INTRODUCTION
Dans un article précédent (AMEILLEet al., 2000), un pétrin bioréacteur per- mettant de suivre en continu la consistance et la consommation d’oxygène d’une pâte a été présenté. Dans le présent article, sont rapportés des résultats obtenus à l’aide de cet outil lors d’une étude ayant pour objectif de préciser le mode d’action de deux enzymes exogènes à la farine : la glucose oxydase (EC 1.1.3.4) et la lipase (EC 3.1.1.3).
La glucose oxydase d’Aspergillus niger est une enzyme fréquemment citée pour remplacer les oxydants chimiques, tels que l’acide ascorbique ou le bro- mate de potassium, en panification (HAARASILTA et al., 1989 ; HAARASILTA et VAEISANEN, 1989 ; VEMULAPALLIet al., 1998 ; WIKSTRÖM et ELIASSON, 1998). En effet, devant l’exigence des consommateurs en faveur d’aliments dépourvus d’additifs, plusieurs fabricants d’enzymes préconisent de remplacer les additifs à action oxydante par des oxydoréductases telles que la glucose oxydase (FAISYet NEYRENEUF, 1996 ; GÉLINASet al., 1998), l’hexose oxydase (EC 1.1.3.5) (POULSEN et BAKH∅STRUP, 1998) et la sulfhydryle oxydase (EC 1.8.3.2) (KAUF- MANN et FENNEMA, 1987), enzymes qui étant détruites au cours de la cuisson pourraient bénéficier de l’appellation d’auxiliaires de fabrication.
La glucose oxydase, naturellement absente de la farine de blé, catalyse l’oxydation par l’oxygène du β-D glucose en δ-gluconolactone avec formation de peroxyde d’hydrogène (WHITAKER, 1985). Son incorporation à la farine devrait modifier l’importance relative des systèmes enzymatiques consommant de l’oxygène et du peroxyde d’hydrogène. D’un côté, elle devrait réduire l’acti- vité de la lipoxygénase selon deux mécanismes : en entrant en compétition avec elle pour l’utilisation d’oxygène et en formant du peroxyde d’hydrogène inhibiteur de la lipoxygénase (EC 1.13.11.12) (DELCROSet al., 1998 ; RAKOTO- ZAFYet al., 1999). De l’autre, elle devrait activer la peroxydase (EC 1.11.1.7) et la catalase (EC 1.11.1.6) en les alimentant en substrat. Bien que cela n’ait pas été formellement démontré, il est probable que l’effet améliorant de la glucose oxy- dase soit dû à l’activation de la peroxydase conduisant à une réticulation des macromolécules glucidiques et protéiques par suite de l’oxydation des compo- sés phénoliques. C’est cette hypothèse que nous avons souhaité vérifier.
Si l’on excepte un brevet datant de 1968 (JOHNSON et al., 1968), ce n’est que récemment qu’a été proposée l’utilisation de lipase exogène en panification pour retarder le rassissement du pain et améliorer les propriétés rhéologiques des pâtes (MOHSEN et al., 1986 ; POULSEN et BORCH SOE, 1996 ; MUTSAERS,
1996 ; SI, 1997 ; MARTINEZ-ANAYA et JIMENEZ, 1998 ; CASTELLO et al., 1998a, 1998b). La lipase est capable de générer à partir des triacylglycérols endogènes de la farine, d’une part des acides gras non estérifiés dont une importante frac- tion sont des substrats de la lipoxygénase, et de l’autre des glycérides partiels dont les propriétés surfactantes sont susceptibles d’influencer la stabilité des bulles de gaz (CASTELLO et al., 1998a, 1999). C’est donc une enzyme suscep- tible de modifier à la fois la consistance et la consommation d’oxygène de la pâte.
2 - MATÉRIEL ET MÉTHODES
La farine boulangère utilisée est exempte d’additif et d’auxiliaire de fabrica- tion. Elle provient des Moulins Soufflet (Nogent-sur-Seine, France). Ses teneurs en cendres et en protéines (N×5,7) sont respectivement de 0,61 et 9,7 % de la matière sèche. Sa teneur en eau est de 15,3 % de la matière humide. L’acide férulique, la peroxydase de raifort (Type VI), la catalase de foie de bœuf ont été fournis par la société Sigma (Saint Louis, MO, USA). La glucose oxydase d’As- pergillus niger (Maxazyme GOTM) provient de la société Gist-Brocades (Delft, Hollande). La lipase, produite à partir d’une souche Aspergillus oryzae recombi- née par insertion d’un gène de lipase d’Humicola aeruginosa, provient de la société Novo Nordisk (Bagsvaerd, Danemark) ; son nom commercial est Novo- zym 677 BG. Une unité lipase (LU) est la quantité d’enzyme hydrolysant la tribu- tyrine (0,16 mol.l– 1) en libérant 1 µmole d’acide butyrique par minute (GREENHOUGHet al., 1996).
Le pétrin bioréacteur ainsi que les mesures de la consistance et de la consommation d’oxygène sont décrits par ailleurs (AMEILLE, 1998 ; AMEILLEet al., 2000).
2.1 Mesure des activités enzymatiques
L’activité de la glucose oxydase est mesurée par polarographie selon la méthode décrite par RAKOTOZAFY et al. (1999). Elle est exprimée en nkatal (nkat) : nombre de nmoles d’oxygène consommé par seconde dans les condi- tions de l’essai. L’activité de la préparation commerciale est de 23 nkat.g-1. Les activités peroxydasiques sont mesurées par spectrophotométrie à 465 nm selon DELCROSet al. (1998) et RAKOTOZAFYet al. (1999). Elles sont exprimées en unités d’absorbance (UA) par seconde. Les activités catalasiques sont mesu- rées à pH 4,5 par polarographie selon DELCROSet al. (1998) et RAKOTOZAFYet al. (1999). Elles sont exprimées en µkat : nombre de µmoles d’oxygène formé par seconde dans les conditions de l’essai. Par la suite, les activités enzyma- tiques seront rapportées à la matière sèche.
2.2 Préparation des pâtes
Les pâtes ont été préparées selon AMEILLEet al., (2000). Les enzymes ajou- tées ainsi que l’acide férulique et le glucose, sont solubilisés dans l’eau distillée
servant à préparer la pâte. Les activités glucose oxydasiques ajoutées varient de 1,35 à 10,8 nkat.g–1. Celle de la peroxydase est de 5,4 UA.s–1.g–1, soit 25 % de l’activité peroxydasique endogène de la farine (DELCROSet al., 1998). Celles de la catalase varient de 6 à 12µkat.g–1, soit 1,25 à 2,5 fois l’activité catalasique endogène. L’acide férulique est ajouté à la dose de 0,2 à 0,4µmol.g–1, soit 0,5 à 1 fois la concentration endogène (JACKSONet HOSENEY, 1986), et le glucose à la dose de 0,44 à 3,3µmol·g–1, soit 0,2 à 4 fois la quantité présente dans la farine (POTUSet al., 1994).
Figure 1
Effet de l’addition de glucose oxydase sur l’évolution de la consistance de la pâte au cours du pétrissage
(farine témoin : —■— ; farines additionnées de glucose oxydase, 1,35 nkat.g–1: —❑— ; 2,7 nkat.g–1: —▲— ; 5,4 nkat.g–1: —∆—). (Activités rapportées à la matière sèche).
Consistency of doughs mixed with or without glucose oxidase
(control flour: —■—; flours with glucose oxidase, 1.35 nkat.g–1: —❑—; 2.7 nkat.g–1: —▲—;
5.4 nkat.g–1: —∆—). (Activities on dry matter basis).
3 - RÉSULTATS ET DISCUSSION
3.1 Effets de l’ajout de glucose oxydase sur l’évolution de la consistance et de la consommation d’oxygène
En présence de glucose oxydase, la consistance de la pâte présente trois maxima au cours du pétrissage (figure 1). Le premier, identique à celui observé en absence de glucose oxydase, apparaît après 3 min de pétrissage, il corres- pond au passage de l’état particulaire à l’état pâteux, et son délai d’apparition est indépendant de la quantité de glucose oxydase ajoutée. En prenant
l’exemple de l’essai réalisé en présence de 2,7 nkat.g–1de glucose oxydase, le deuxième maximum se situe à 15 min, et le troisième à 26 min. Il précède un affaiblissement plus prononcé que celui d’une pâte réalisée en absence de glu- cose oxydase.
Les deuxième et troisième maxima apparaissent d’autant plus rapidement que la quantité de glucose oxydase augmente. Pour la dose de 5,4 nkat.g–1, le deuxième maximum se situe à 5-6 min et le troisième à 16 min. Pour les doses les plus élevées de glucose oxydase (7,1 et 10,8 nkat.g–1, non représentées), les deuxième et troisième maxima se confondent avec le premier.
Figure 2
Effet de l’addition de glucose sur l’évolution de la consistance de pâtes réalisées en présence de 2,7 nkat.g-1m.s. de glucose oxydase
(sans glucose : —▲— ; avec glucose 0,44µmol·g–1: —❍— ; 2,2µmol·g–1: —x—). (Activités rap- portées à la matière sèche).
Consistency of doughs mixed with glucose oxidase (2.7 nkat.g–1) and various quantities of glucose
(without glucose: —▲—; with glucose 0.44µmol.g–1: —❍—; 2.2µmol.g–1: —x—). (Activities on dry matter basis).
Pour une dose donnée de glucose oxydase, l’ajout de glucose se traduit par une apparition des maxima 2 et 3 d’autant plus rapide que la quantité de glu- cose ajoutée est importante (figure 2), indiquant que probablement la concen- tration de glucose dans la pâte limite l’activité de la glucose oxydase.
L’existence des deuxième et troisième maxima témoigne de deux raffermis- sements transitoires résultant vraisemblablement d’une réticulation renforcée des macromolécules à la suite de la formation de ponts phénoliques qui résulte- raient de l’activation de la peroxydase par le peroxyde d’hydrogène produit en présence de glucose oxydase. Cet effet réticulant de la peroxydase en pré-
sence de peroxyde d’hydrogène a été démontré dans le cas des pentosanes par NEUKOM et MARKWALDER (1978) et confirmé par FIGUEROA-ESPINOZA et ROUAU (1998). Afin de conforter cette hypothèse, le système peroxydasique a été d’une part favorisé en rajoutant soit de la peroxydase de raifort soit de l’acide férulique et d’autre part défavorisé par l’addition de catalase exogène qui oriente le peroxyde d’hydrogène vers la dismutation (figure 3). Par ailleurs, il a été vérifié que l’addition de la même activité soit de peroxydase, soit de cata- lase, en absence de glucose oxydase ne conduit à aucun effet rhéologique (AMEILLE, 1998).
Figure 3
Hypothèse concernant l’intervention de la glucose oxydase dans la formation de ponts phénoliques
(Ph : phénol ; Ph-Ph : pont phénolique).
Hypothetic scheme of formation of phenolic linkages in presence of glucose oxidase (Ph: phenol; Ph-Ph: phenolic linkage).
En présence conjointe de glucose oxydase et de peroxydase, les délais d’apparition des deuxième et troisième maxima sont inférieurs à ceux mesurés à partir d’une pâte ne contenant que la glucose oxydase (figure 4a), qui sont eux mêmes inférieurs à ceux obtenus à partir d’une pâte additionnée simultané- ment de glucose oxydase et de catalase (figure 4b). En présence conjointe de glucose oxydase et d’acide férulique, l’apparition des deuxième et troisième maxima est retardée de façon d’autant plus marquée que la quantité d’acide férulique ajoutée est importante (figure 5). En outre, l’amplitude et la durée des raffermissements transitoires augmentent avec la quantité d’acide férulique.
Les effets induits par l’addition de la peroxydase et de la catalase sont com- patibles avec l’hypothèse formulée précédemment (figure 3), impliquant l’inter- vention de la peroxydase dans l’apparition des maxima 2 et 3. Il en est de même de l’effet ralentissant de l’acide férulique dans l’apparition de ces maxima. En effet, la présence d’acide férulique exogène oriente l’action de la peroxydase vers ce dernier, plus accessible, au détriment de l’action sur les phénols endogènes engagés dans des entités macromoléculaires. Ceci retarde l’apparition de l’effet rhéologique raffermissant. En revanche, l’augmentation de la hauteur des maxima avec la dose d’acide férulique est plus difficile à inter- préter. Elle pourrait résulter de la disparition, accrue en présence de phénol,
Figure 4
a) Effet de l’addition de peroxydase sur l’évolution de la consistance de pâtes réalisées en présence de 2,7 nkat.g–1de glucose oxydase
(farine additionnée de glucose oxydase : —▲— ; farine additionnée de glucose oxydase et de peroxy- dase (5,4 UA.s–1.g–1) : —+—). (Activités rapportées à la matière sèche).
b) Effet de l’addition de catalase sur l’évolution de la consistance de pâtes réalisées en présence de 2,7 nkat.g–1de glucose oxydase
(farine additionnée de glucose oxydase : —▲— ; farine additionnée de glucose oxydase et de cata- lase (6 et 12µkat.g–1) : — - — et — – —). (Activités rapportées à la matière sèche).
a) Consistency of doughs mixed with glucose oxidase (2.7 nkat.g–1) and peroxidase (with glucose oxidase: —▲—; with glucose oxidase and peroxidase (5.4 UA.s–1.g–1): —+—). (Activi- ties on dry matter basis).
b) Consistency of doughs mixed with glucose oxidase (2.7 nkat.g–1) and catalase (with glucose oxidase: —▲—; with glucose oxidase and catalase (6 and 12µkat.g–1): — - — and
— – —). (Activities on dry matter basis).
Tableau1 Activités relatives de la peroxydase et de la catalase de la farine et délais d’apparition, à différents pH, des maxima transitoires de consistance des pâtes pétries aux mêmes pH en présence de glucose oxydase et de quantités variables de glucose Table 1 Endogenous peroxidase and catalase relative activities and delays, at various pH, of transitory maximal consistency apparition of doughs mixed at the same pH in presence of glucose oxidase and various glucose quantities Activités relatives de la Délais d’apparition (en min) du (**) pH de la solution aqueuseperoxydase et de la catalase servant à préparer la pâte(en% de l’activité2emaximum3emaximum3e maximum3e maximum mesurée au pH optimal*) PeroxydaseCatalaseabsence de glucoseglucoseglucose (0,44µmol.g–1m.s.)(2,2 µmol.g–1m.s.) 4,2 (tampon acétate 0,05mol.l–1)100011,7521,920,913,8 6 (eau permutée)203014,825,923,915,8 7 (tampon phosphate 0,1 mol.l–1)159035,6>603126,9 (*) Peroxydase: 100% =22 UA.s–1.g–1 m.s. (à pH 4,2). Catalase: 100% =4,8 µkat.g–1 m.s. (à pH 7,5). (**) Toutes les pâtes pétries contiennent 2,7nkat.g–1 m.s. de glucose oxydase.
des thiols hydrosolubles de bas poids moléculaire susceptibles de former des ponts disulfures entre eux (FIGUEROA-ESPINOZAet ROUAU, 1998) ou des compo- sés d’addition avec les quinones résultant de l’oxydation de l’acide férulique.
Ce dernier mécanisme a été proposé dans les pâtes (JACKSON et HOSENEY, 1986) et mis en évidence dans les fruits dans le cas de l’acide caféique (RICHARDet al., 1991).
Afin de mieux différencier l’influence respective de la peroxydase et de la catalase endogènes sur la consistance des pâtes réalisées en présence de glu- cose oxydase (2,7 nkat.g–1) et de quantités variables de glucose (0,044 et 2,2µmol·g–1), des pétrissages ont été réalisés en remplaçant l’eau distillée par des solutions tamponnées à plusieurs pH. Les activités relatives de la peroxy- dase et de la catalase aux différents pH par rapport à leurs pH optima respec- tifs (KIEFFERet al., 1982 ; IORIet al., 1995 ; DELCROSet al., 1998) ainsi que les délais d’apparition des maxima 2 et 3 sont indiqués dans le tableau 1.
En absence comme en présence de glucose, tout se passe comme si une plus forte activité de la peroxydase accélérait l’apparition des maxima 2 et 3 et une plus forte activité de la catalase la différait (tableau 1).
Afin de confirmer l’intervention de la peroxydase dans les raffermissements transitoires observés en présence de glucose oxydase, l’addition de cette der- nière enzyme a été remplacée par l’addition directe du produit de la réaction qu’elle catalyse sous forme de 3 ml d’une solution de peroxyde d’hydrogène
Figure 5
Effet de l’addition d’acide férulique sur l’évolution de la consistance de pâtes réalisées en présence de 2,7 nkat.g–1de glucose oxydase
(farine additionnée de glucose oxydase : —▲— ; farine additionnée de glucose oxydase et d’acide férulique (0,2 et 0,4µmol·g–1) : —❑— et —■—).(Activités rapportées à la matière sèche).
Consistency of doughs mixed with glucose oxidase (2.7 nkat.g–1) and ferulic acid (with glucose oxidase: —▲—; with glucose oxidase and ferulic acid (0,2 and 0.4µmol.g–1): —❑— and —■—). (Activities on dry matter basis).
(pour obtenir une concentration finale de 0,8µmol·g–1) après 10 min de pétris- sage. Après la même durée de pétrissage, la pâte témoin est additionnée de 3 ml d’eau distillée. L’apparition d’un raffermissement transitoire dans les minutes qui suivent l’introduction du peroxyde d’hydrogène (figure 6) ainsi que l’absence de conséquence de l’addition d’eau distillée sont en faveur de l’inter- vention de la peroxydase dans les raffermissements observés aussi bien après un ajout direct de peroxyde d’hydrogène qu’après une fourniture continue par l’intermédiaire de la glucose oxydase.
La présence de glucose oxydase (1,35 et 5,4 nkat.g–1) conduit à une aug- mentation de la quantité d’oxygène consommé par la pâte tout au long du pétrissage (figure 7). Après 1 h de pétrissage, la quantité d’oxygène consommé est augmentée de 33 et 58 % en présence respectivement de 1,35 et 5,4 nkat.g–1de glucose oxydase.
Ainsi, l’ensemble des résultats obtenus en présence de glucose oxydase montre qu’elle est active dans la pâte et suggère qu’elle permet l’activation d’une peroxydase endogène conduisant à des effets rhéologiques très proba- blement par pontage covalent des pentosanes et / ou des protéines du gluten.
Cet effet est modulé par l’importance relative des activités peroxydasiques et catalasiques.
Figure 6
Effet de l’addition de peroxyde d’hydrogène ou d’eau distillée (3 ml après 10 min de pétrissage) sur l’évolution de la consistance des pâtes
(addition de peroxyde d’hydrogène (0,8µmol·g–1m.s.) : —❍— ; addition d’eau distillée : —■—).
Consistency of doughs supplemented by hydrogen peroxide or distillated water (3 ml after 10 min of mixing)
(with hydrogen peroxide (0.8µmol.g–1): —❍—; with distillated water: —■—).
Figure 7
Effet de l’addition de glucose oxydase sur l’évolution de la quantité d’oxygène consommé au cours du pétrissage
(farine témoin : —■— ; farines additionnées de glucose oxydase (1,35 nkat.g–1) :
—❑— ; (5,4 nkat.g–1) : —❍—).(Activités rapportées à la matière sèche).
Effecf of glucose oxidase addition on the oxygen uptake during mixing (control flour: —■—, flours with glucose oxidase (1.35 nkat.g–1): —❑—; (5.4 nkat.g–1): —❍—).
(Activities on dry matter basis).
Figure 8
Effet de l’addition de lipase sur l’évolution de la consistance de la pâte au cours du pétrissage
(farine témoin : —■— ; farines additionnées de lipase (1,5 LU.g–1) : —❑— ; (15 LU.g–1) : —❍—).
(Activités rapportées à la matière sèche).
Consistency of doughs mixed with or without lipase
(control flour: —■—; flours with lipase (1.5 LU.g–1): —❑— (15 LU.g–1): —❍—). (Activities on dry matter basis).
3.2 Effets de l’ajout de lipase sur l’évolution de la consistance et de la consommation d’oxygène
En présence de lipase (1,5 et 15 LU.g–1), la consistance de la pâte (figure 8) et la quantité d’oxygène consommé (figure 9) augmentent avec l’activité lipa- sique incorporée. La consommation d’oxygène supplémentaire est très vrai- semblablement due à l’augmentation de l’activité de la lipoxygénase endogène de la farine stimulée par un approvisionnement continu en ses substrats : acides gras polyinsaturés libres ou incorporés dans des monoacylglycérols (CASTELLOet al., 1998a et b et 1999). Cette activité enzymatique conduit à des effets rhéologiques par l’oxydation couplée, par les hydroperoxydes lipidiques, des fonctions thiols portées par les protéines du gluten (GRAVELANDet al., 1978 ; GROSCH, 1986).
4 - CONCLUSIONS
La glucose oxydase d’Aspergillus niger et la lipase d’Humicola aeruginosa sont actives en milieu pâteux. Elles provoquent chacune une augmentation de la quantité d’oxygène consommé par la pâte au cours du pétrissage s’accom-
Figure 9
Effet de l’addition de lipase sur l’évolution de la quantité d’oxygène consommé au cours du pétrissage
(farine témoin : —■— ; farines additionnées de lipase (1,5 LU.g–1) : —❑— ; (15 LU.g–1) : —❍—).
(Activités rapportées à la matière sèche).
Effecf of lipase addition on the oxygen uptake during mixing
(control flour: —■—; flours with lipase (1.5 LU.g–1): —❑—; (15 LU.g–1): —❍—). (Activities on dry matter basis).
pagnant d’effets rhéologiques qui se manifestent différemment. L’effet rhéolo- gique de la glucose oxydase est dû à la fourniture de peroxyde d’hydrogène à la peroxydase endogène de la farine, celui de la lipase à la fourniture d’acide linoléique non estérifié à la lipoxygénase.
Ainsi, les résultats obtenus en présence de glucose oxydase et de lipase font ressortir que l’utilisation d’une enzyme exogène permet d’accroître l’activité de systèmes enzymatiques endogènes (peroxydase et lipoxygénase respective- ment) auparavant limitée par une concentration insuffisante en substrats (per- oxyde d’hydrogène et acides gras polyinsaturés respectivement). Enfin, les résultats mettent en évidence des complémentarités entre les réactions d’hy- drolyse et d’oxydoréduction intervenant au cours du pétrissage. Les premières alimentent les secondes en substrats : tel est le cas des associations lipase / lipoxygénase, amylase / glucose oxydase ou encore arabinoxylanases / glucose oxydase-peroxydase.
REMERCIEMENTS
Ce travail doit beaucoup à M. R. DRAPRON, ex-directeur de la Station de technologie alimentaire de l’Institut national de la recherche agronomique.
Il a été réalisé en partenariat avec les Moulins Soufflet (Nogent-sur-Seine, France) grâce à l’aide financière du ministère de l’Agriculture (DGAL 94/41).
Reçu le 21 septembre 1999, révisé le 21 mars 2000, accepté le 12 mai 2000.
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