Bernadette Féry Hiver 2007
Évolution et Diversité du Vivant
(101-NYA-05)
Cours 2
(Cinquième partie)
LES PROTÉINES LES PROTÉINES
Une protéine
1. Une protéine est un polymère d’acides aminés (des monomères)
2. La structure de base l’acide aminé est toujours la même
3. Les acides aminés sont désignés par des abréviations 4. Les acides aminés se relient les uns aux autres par
des liaisons peptidiques
5. Les protéines sont en général formées d’une seule chaîne d’acides aminés mais les plus complexes peuvent être un agglomérat de 2, 3 ou 4 chaînes polypeptidiques
6. La protéine adopte spontanément une forme
tridimensionnelle ou conformation native grâce à une série de repliements successifs
7. La forme de la protéine détermine sa fonction biologique
8. Les protéines peuvent se dénaturer (perdre leur
conformation native) sous l’effet de la chaleur ou d’un pH inadéquat
9. C’est la séquence d'acides aminés qui détermine la façon dont une protéine se replie et par conséquent, sa forme et sa fonction
10. La séquence des acides aminés d’une protéine est dictée dans un « gène » de l’ADN (acide
désoxyribonucléique)
11. Les protéines ont des rôles très importants
1. Une protéine est un polymère d’acides aminés acide aminé
2. La structure de base l’acide aminé est toujours la même
Un
groupem ent
amine
Un
groupem ent
carboxyl e
Une chaîne latérale
Chaîne carbonée présentant divers groupements.
Partie variable d’un acide aminé à l’autre.
Désignée par R1, R2…R20 (car 20 a.a. différents)
Campbell (2eéd. fr.) — Figure 55.15 : 76
• 20 types d’acides aminés entrent dans la composition des protéines.
• Il existe aussi d’autres types d’acides aminés dans la cellule qui ont des fonctions particulières.
Quelques acides aminés
Groupem ent
amine
Chaî ne latér ale Groupem ent
carboxyl e
??
??
??
3. Les acides aminés sont désignés par des abréviations
Alanine (Ala) Arginine (Arg)
Acide asparagique (Asp) Asparagine (Asn)
Cystéine (Cys)
Acide glutamique (Glu) Glutamine (Gln)
Glycine (Gly) Histidine (His) Isoleucine (Ile)
Leucine (Leu) Lysine (Lys)
Méthionine (Met)
Phénylalanine (Phe) Proline (Pro)
Sérine (Ser)
Thréonine (Thr) Tryptophane (Trp) Tyrosine (Tyr)
Valine (Val)
À titre consultatif !
Liaison
peptidique 4. Les acides aminés se lient les uns aux autres par
liaison peptidique
Campbell (2eéd. fr.) — Figure 5.16 : 77
Les acides aminés se juxtaposent dans la même orientation : le groupement amine à
gauche (par exemple) et le groupement carboxyle à droite.
Liaison peptidique
Union entre deux acides aminés
Par condensation Le groupement carboxyle perd OH
Le
groupement amine perd H
Les acides aminés peuvent se lier en nombre
variable pour former des peptides ou polypeptides (dans un polypeptide, le nombre d'acides aminés est compris entre 2 et 60). On parle de dipeptide si le
nombre d'AA est égale à 2, de tripeptide si le
nombre d'AA est égale à 3, de pentapeptide si le nombre d'acides aminés est égale à 5...etc...
Un extrait d’une page web
5. Les protéines sont en général formées d’une seule chaîne d’acides aminés mais les plus complexes peuvent être un agglomérat de 2, 3 ou 4 chaînes polypeptidiques
Lysine = 1 chaîne d’a.a.
Collagène = 3 chaînes d’a.a.
Hémoglobine
= 4 chaînes d’a.a.
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.18 : 78
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.23 : 81
Chaîne d'acides aminés = chaîne polypeptidique
6. La protéine adopte spontanément une forme
tridimensionnelle (conformation native) grâce à une série de repliements successifs
Sourc e
Structure primaire Séquenc e primaire des a.a.
Structure secondaire Premier repliement par des
liaisons H à intervalle régulier
Structure tertiaire Deuxième
repliement par des liaisons diverses à intervalle irrégulier.
La molécule prend la forme d’une boule.
Structure quaternaire Interaction de
diverses chaînes déjà en structure tertiaire.
Par diverses liaisons à intervalle irrégulier.
La conformation native des
protéines formées de plusieurs
chaînes
polypeptidiques est une structure quaternaire.
La conformation
native des protéines formées d’une seule chaîne polypeptidique est une structure
tertiaire.
Structure tertiaire Deuxième repliement par liaisons diverses à intervalle irrégulier.
La molécule prend la forme d’une boule.
Résumé des niveaux d’organisation structurale des protéines
Structure primaire Séquence précise des acides aminés de la protéine
Structure secondaire : un feuillet plissé
Structure secondaire : une structure hélicoïdale
Premier repliement par liaisons hydrogène à intervalle régulier.
Campbell (2eéd.
française) — Figure 5.20 : 79
Structure quaternaire
Interaction de diverses chaînes déjà en structure tertiaire.
Par diverses liaisons à intervalle irrégulier.
Seulement chez les protéines complexes formées de plusieurs chaînes.
Quelques exemples de liaisons permettant de former la structure tertiaire des
protéines
Pont disulfure
Liaison ionique Liaison hydrogène
Interactions hydrophobes
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.22 : 81
Chaîne d’acides aminés
À cause de sa forme, une
protéine recèle un site actif qui détermine la molécule unique à laquelle elle peut se lier.
Campbell (2eéd. Fr.) — Figure 6.15 : 103
7. La forme de la protéine — sa conformation native — détermine sa fonction biologique
Insertion du
saccharose dans le site actif de l’enzyme
Glucose
Fructose
La saccharase est une enzyme (une protéine) qui hydrolyse le saccharose
(sucre de table) en glucose et en fructose
Enzyme
Site actif
Espace (trou) de forme
spécifique qui permet de
reconnaître et fixer une
molécule précise.
8. Les protéines peuvent se dénaturer (perdre leur
conformation native) sous l’effet de la chaleur ou d’un pH inadéquat.
•Une protéine dénaturée ne fonctionne pas car elle ne présente pas de site actif.
•Si elle reste dissoute, elle peut reprendre sa forme si le milieu redevient normal.
Protéine dénaturée Protéine normale
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.25 : 83
Le changement d’un seul acide aminé dans la chaîne change le repliement de la protéine et par
conséquent sa conformation native.
Si le changement de forme altère le site actif, la
protéine sera généralement non fonctionnelle. Plus rarement elle pourrait être plus efficace ou acquérir une nouvelle fonction.
9. C’est la séquence d'acides aminés qui détermine la façon dont une protéine se replie et par conséquent, sa forme et sa fonction
Globules sanguins contenant de
l’hémoglo bine
anormale Globules
sanguins
contenant de l’hémoglobine normale
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.19 : 78
Si une mutation génétique survient (changement dans un gène), la protéine qui découle de ce
gène sera modifiée également.
10. La séquence des acides aminés d’une protéine est dictée dans un « gène » de l’ADN (acide
désoxyribonucléique)
Une molécule d’ADN dans le noyau
d’une cellule humaine !
Protéine normale Gène normal
Protéine mutée Gène muté
Cas de la mutation génétique : anémie à hématies falciformes
Le gène muté entraîne la mise en place de l’acide aminé valine au lieu de l’acide aminé glutamine dans la chaîne de l'hémoglobine ce qui altère sa conformation native ; la protéine cristallise
facilement et déforme ainsi les globules rouges qui obstruent les petits capillaires en pouvant causer la mort.
Globules sanguins contenant de
l’hémoglo bine
anormale Globules
sanguins
contenant de l’hémoglobine normale
Campbell (2eéd. française) — Figure 5.19 : 78
11. Les protéines jouent des rôles variés
Soutien
(Protéines de structure)
Protéines des membranes cellulaires, des tendons, des muscles, de la peau (collagène, élastine), des ongles et des cheveux (kératine).
Catalyse Les milliers d'enzymes catalysent les réactions chimiques dans la cellule ; sans les enzymes, le métabolisme serait d'une lenteur qui le rendrait inexistant.
De plus, les enzymes (protéines) aident la cellule à fabriquer les polymères avec lesquels elle
s’édifie : protéines, sucres, graisses et acides nucléiques.
Transport L’hémoglobine transporte l’oxygène et le gaz carbonique dans le sang.
Les nombreuses protéines des membranes
cellulaires font traverser les substances vers ou en dehors des cellules.
Mouvement L’actine et la myosine des muscles sont responsables des mouvements du corps.
Immunité Les anticorps dans le sang sont des protéines qui combattent les agents pathogènes.
Régulation Les hormones sont souvent des protéines. Elles contrôlent de nombreuses substances et
processus dans le corps. Par exemple les protéines insuline et glucagon contrôlent le sucre sanguin.
