Figure 1: Organisation transmembranaire de structure Tridimensionnelle commune aux GPCRs (http://nlp.postech.ac.kr/).
Figure 2: Changements conformationnels suite à l’activation d’un GPCR de la famille A. Ce modèle montre le récepteur
2-adrénergique sur base de la structure tridimensionnelle connue de la rhodopsine, vue du côté extracellulaire (Gether et al, 2000).
Figure 3: Cycle de fonctionnement général des protéines G (Milligan et al.,2006).
Figure 4: Homologie des sous-unités des protéines G hétérotrimériques. Les dates entre parenthèse correspondent à l’année de clonage de cette sous unité (Milligan 2006).
Table 1: classification des sous-unité G des protéines G hétérotrimériques ainsi que les conséquences fonctionnelles de leur activation (Ulloa aguirre et al.,1999).
Figure 5 : Classification structurale des récepteurs couplés aux protéines G (Gether et al.,2000).
Table 2: Noms originaux et systématiques des CXC-chimiokines, et GPCR auquel elles sont associées (Baggiolini et al., 2001).
Table 3: Noms originaux et systématiques des CC-chimiokines, et GPCR auquel elles sont associées (Baggiolini 2001).
Table 4: Expression de récepteurs aux chimiokines dans différentes populations cellulaires et liaison des chimiokines à ces récepteurs (Murphy et al., 2000).
Figure 6 : Structure chimique du TAK-779, antagoniste des récepteurs CCR2 et CCR5 (www.nature.com)
Figure 7 : Structure chimique du bicyclame AMD3100, molécule antagoniste du récepteur CXCR4 (www.sigma-aldrich.com)
Bai 2004
Table 6: liste exhaustive d’hétérodimérisation de GPCRs (Bai 2004).
Table 7: Conséquences fonctionnelles de la dimérisation de GPCRs (Breitweiser 2004).
Figure 6: Coopérativité négative de liaison dans des cellules co-exprimant les récepteurs A et B. A: Le ligand B n’a aucun effet sur la liaison du ligand A lorsque le récepteur A est exprimé seul alors qu’il inhibe la liaison du ligand A lorsque les deux récepteurs A et B sont co-exprimés. B: le ligand B n’entraine pas d’accélération de la dissociation du ligand A lorsque le récepteur A est exprimé seul, mais l’accélère lorsque le récepteur A est co-exprimé avec le récepteur B (Springael 2007).
Figure 7: Principe du BRET. Un premier partenaire protéinique est fusionné à la Renilla luciférase (RLuc), et un second partenaire à la enhanced yellow fluorescent protein(EYFP). La dégradation catalytique de coelentérazine par la luciférase produit un signal dont le pic d’émission est à 480 nm.
Si le partenaire accepteur d’énergie EYFP est à une distance située entre 50 et 100 Å, un partie de l’énergie lumineuse générée par RLuc est transférée à EYFP, résultant en un signal supplémentaire, correspondant à l’émission fluorescente de EYFP excitée. Ce deuxième signal est caractérisé par un pic d’émission à la longueur de 530 nm. (http://www.igf.cnrs.fr)
Figure 8 : Transmodulation allostérique par des chimiokines et antagonistes. Lorsqu’une chimiokine ou un antagoniste se lie à un des récepteurs formant l’hétérodimère, cela entraîne un changement conformationnel au sein de chaque membre du dimère, modifiant de cette façon le site de liaison de l’autre récepteur.
