Autres oléosines

Les seize gènes d’oléosines trouvés dans le génome d’A. thaliana ont été classés en trois groupes selon la localisation tissulaire de leur expression : ceux exprimés spécifiquement dans le tapetum floral (huit gènes), ceux exprimés spécifiquement dans les graines (5 gènes ) et ceux exprimés à la fois dans les graines en maturation et dans les microspores florales qui deviendront le pollen (trois gènes). Les protéines ont des masses de 10 à 53 kDa (Kim et al., 2002).

1.4.4.1. Oléosines du tapetum floral et du pollen

Les oléosines sont localisées dans les graines mais aussi dans des tissus qui accumulent peu de réserve lipidique : le tapetum floral et le pollen. Le tapetum entoure le locule de l’anthère dans lequel a lieu la génèse des microspores. Chez les crucifères, le tapetum est constitué d’une simple couche de cellules qui délivrent les nutriments nécessaires au développement du pollen (Murphy et Ross, 1998 ; Piffanelli et al., 1998). Après la lyse des cellules du tapetum, les élioplastes et les tapétosomes sont libérés dans le locule de l’anthère et leurs composantes protéiques et lipidiques sont remodelées. Ces deux organites contribuent à la formation de l’enveloppe lipidique des grains de pollen matures (Hernandez-Pinzon et al., 1999). Les

protéines de type oléosine de l’anthère, ont des motifs riches en glycine, ces domaines jouent certainement un rôle dans les interactions protéines-protéines. De plus leurs motifs conservés indiquent une implication dans la stabilisation des lipides (Sachetto-Martins et al., 2000). La majorité des protéines de l’enveloppe du pollen est dérivée d’une coupure endoprotéolytique d’un précurseur de protéines de type oléosine qui s’accumule avec les gros corps lipidiques cytoplasmiques des cellules tapétales (Murphy et Ross, 1998 ; Ting et al., 1998). Toutes les séquences d’acides aminés contiennent le long segment hydrophobe caractéristique des oléosines de la graine. Les séquences des protéines du pollen et du tapetum ont pour la plupart une extension C-terminale très variable (de 50 à 400 acides aminés), ce qui aboutit à des masses variables : de 14 à 60 kDa (Huang, 1996). Une protéine de l’inflorescence d’A. thaliana, exprimée essentiellement dans les anthères à la fin du développement de la fleur, comporte à son extrémité N-terminale un domaine hydrophobe, suivi d’une région de motifs répétés riches en glycine. Une homologie est trouvée entre cette protéine et une oléosine de maïs. De Oliveira et ses collaborateurs (1993) émettent donc l’hypothèse d’une stabilisation des globules lipidiques du tapetum par des protéines homologues aux oléosines trouvées dans les graines. Murphy (1993) a montré que les oléosines étaient présentes en quantité abondante dans les graines et dans le pollen. Avec Ross, en 1996, ils étudient plus en détail la paroi du pollen du colza. Ils trouvent beaucoup de polypeptides extracellulaires de 32 à 38 kDa et certains de taille inférieure à 15 kDa (en moindre quantité). Toutes ces protéines ont un segment central hydrophobe de 70 acides aminés très conservé et sont structurellement proches des oléosines intracellulaires spécifiques de la graine. Néanmoins, leurs fonctions biologiques pourraient être différentes. Ils nomment donc ces protéines du pollen de type oléosine. Les oléosines du pollen de broccoli dérivent d’un seul gène. Elles sont uniquement localisées à la surface lipophile de la paroi (Ruiter et al., 1997). Des oléosines sont localisées à la périphérie des plastides dans les cellules du tapetum (Wu et al., 1997 ; Wang et al., 1997), ainsi qu’à la surface des corps lipidiques de réserve dans les microspores en maturation (Wang et al., 1997). Une mutation qui retire un domaine oléosine de l’enveloppe du pollen d’A. thaliana gêne le processus d’hydratation du pollen. Le domaine oléosine pourrait ainsi réguler les propriétés des lipides lors de la mobilisation de l’enveloppe et le domaine C-terminal répétitif, qui est très divergent entre les homologues et les orthologues, serait un signal spécifique d’espèce (Mayfield et Preuss, 2000 ; Mayfield et al., 2001). Les domaines similaires aux oléosines sont coupés après la libération dans le locule de l’anthère et les protéines matures qui sont les protéines majeures du grain de pollen ne contiennent plus de séquence de type oléosine. Ces protéines sont donc

nommées pollénines (Murphy, 2001). Ce sont des protéines hybrides formées de domaine d’association aux lipides de 7 à 8 kDa similaire au segment central des oléosines. Par fusion, les domaines protéiques font de 7 à 37 kDa (Murphy et al., 2001).

Les interactions entre le pollen et le stigma sont essentielles à la reproduction des végétaux et elles sont rendues possibles grâce aux composés lipidiques et protéiques à leur surface. Chez les crucifères, la protéine majoritaire de l’enveloppe du grain de pollen mature est une protéine de type oléosine. La fusion d’une enzyme à la protéine de type oléosine aboutit à la localisation de cette enzyme à la surface du grain de pollen. Les protéines du pollen, de type oléosine, pourraient jouer un rôle dans l’établissement de la barrière d’espèce (Foster et al., 2002).

La fonction des oléosines du tapetum ne sont pas clairement établies. Bien qu’il y ait une grande similarité de séquence du domaine hydrophobe et d’organisation de la structure primaire des oléosines entre les pollens, les graines et le tapetum, l’absence de corps lipidiques typiques dans le tapetum et les variations C-terminales suggèrent une fonction cellulaire différente de ces protéines (Alves Ferraira et al., 1997).

1.4.4.2. Oléosines de la racine

Des corps lipidiques de la racine contiennent des oléosines et de la caléosine (Naested et al., 2000). Les oléosomes de la racine pourraient jouer un rôle dans le gravitropisme (Murphy et

al., 2001). En effet, des globules lipidiques ont été trouvés dans un champignon Phycomyces

chez lequel ils jouent un rôle de bouée dans la perception du gravitropisme en association avec des cristaux de protéine (Schimek et al., 1999).

1.4.4.3. Oléosines de la drupe de l’olive

La drupe de l’olive est constituée à 22 % d’huile, 50 % d’eau, 1,6 % de protéines et 19,1 % de glucides. Un polypeptide de 4,6 kDa de composition similaire (richesse en acides aminés hydrophobes) aux oléosines a été trouvé dans l’huile d’olive. Ce polypeptide est la protéine majoritaire de l’huile et des corps lipidiques du mésocarpe de l’olive. La teneur en huile est corrélée à la teneur en protéines, ce qui suggère une fonction stabilisatrice des corps lipidiques par la protéine (Zamora et al., 2001).

1.4.5. Rôles physiologiques des oléosines