Classification des Bactériocines

Découvert en premier par Gratia en 1925, “principe V” a été produit par une souche d'E. coli envers une autre souche de la même espèce. Le terme

“colicine” a été utilisé par Gratia et Fredericq (1946); “bactériocine” a été utilisé par Jacob et al. (1953) comme un terme général pour les protéines antibactériennes très spécifiques. Maintenant le terme colicine désigne une protéine à caractère bactéricide produite par une souche d'E. coli et d’autres membres apparentés aux Enterobacteriaceae (Konisky 1982). Bactériocines (comme les colicines) ont été défini originairement comme protéines bactéricides caractérisées par leur action létale, un large spectre d'activité, et une adsorption spécifique sur des récepteurs de la membrane cellulaire (Jacob et al., 1953).

Plus tard, la biosynthèse des bactériocines par les plasmides a été ajoutée à leur description. La définition a depuis été modifié pour incorporer les propriétés des bactériocines produites par les bactéries à gram-positif (Tagg et al., 1976).

Chez les bactériocines, différentes règles de nomenclature ont déjà été proposées (Hamon et Peron, 1963). Par contre, aucune n'a réellement été adoptée de façon unanime. Bien que l'addition du suffixe «ine» soit généralement employée, il demeure qu'il y a beaucoup de variabilité dans la nomenclature. En fait, la nomenclature d'une bactériocine est parfois basée sur le genre bactérien (Takeya et Tokiwa, 1974) ou parfois sur l'espèce (Hamada et Ooshima. 1975). Il est même arrivé que pour une même espèce, la bactériocine soit nommée selon les deux méthodes désignées. C'est notamment le cas de Corynebacterium diphtheriae où les bactériocines sont nommées corycine ou diphthericine selon l'équipe qui a isolé la bactériocine (Krylova, 1969; Gibson et Colman, 1973). Malgré tout, et pour des raisons de

simplification, il arrive fréquemment que la désignation donnée aux nouvelles bactériocines inclut le nom de souche de la bactérie productrice (Ross et al., 1999).

Les bactériocines des bactéries à gram-positif ne possèdent pas de récepteurs spécifiques pour l'adsorption mais des exceptions existent (Gravesen et al., 2002b), ces dernières sont pour la plupart de faible poids moléculaire que les colicines, ont une large gamme de bactéries cibles, avec différents modes d'excrétion dans le milieu externe et de transport membranaire (Jack et al., 1995; James et al., 1991; Riley 1998). Aujourd'hui, les peptides ou les protéines à caractère bactéricide, produites par les bactéries font typiquement référence aux bactériocines. Habituellement, la nature protéinique d'une bactériocine récemment caractérisé est démontrée par sa sensibilité aux enzymes protéolytiques telles que la trypsine, l’α-chymotrypsine, et la pepsine.

Son évaluation pour être utilisé comme additif alimentaire exige l’estimation de sa résistance à la température, un facteur très utilisé dans l’industrie alimentaire. Durant des années, plusieurs publications ont passé en revue les colicines, bactériocines des bactéries lactiques et l’application de bactériocines spécifiques. Les exemples incluent Reeves (1972), Franklin et Snow (1975), Hardy (1975), Tagg et al., (1976), Konisky (1982), Klaenhammer (1988, 1993), Jack et al., (1995), de Vos et al., (1995), Sahl et al., (1995), Venema et al., (1995c), Abee et al.,(1995), Nes et al., (1996), et Cleveland et al., (2001).

La plupart des bactériocines des bactéries lactiques sont cationiques, hydrophobes, ou des molécules amphiphiliques composées de 20 à 60 résidus d'acide aminé (Nes et Holo 2000).

Afin de faciliter leur identification, différentes méthodes de classification ont été proposées. En 1976, une méthode de classification des bactériocines isolées des bactéries à Gram positif fut proposée (Tagg et al., 1976). Compte tenu du nombre important de bactériocines et de leurs multiples origines, une première classification des bactériocines produites par les bactéries lactiques f'ut proposée (Klaenhammer, 1988) et remise à jour par le même auteur (Klaenhammer, 1993). Essentiellement, cette méthode classe les bactériocines selon leur résistance à la chaleur, leur taille, certaines propriétés physico-chimiques, leur spectre d'activité et la présence ou non d'acides aminés

modifiés. Pour ce faire, elle sépare les bactériocines produites par les bactéries lactiques en quatre classes distinctes.

La classe I est formée des lantibiotiques. Ces petits peptides, de poids moléculaire inférieure à 5 kDa, agissent au niveau de la membrane cytoplasmique. Elles ont toute la caractéristique commune de posséder des acides aminés modifiés. Ces derniers résultent de modifications post-traductionnelles de la sérine, la thréonine et la cystéine en lanthionines. P-méthylelanthionines ainsi qu'en résidus déshydratés. La nisine, la subtiline, la duramycine ainsi que la cytolysine L1 sont des exemples de lantibiotiques (Delves-Broughton et al., 1996; Sariset al.,1996; Sahl et Bierbaum, 1998).

La classe II est caractérisée par des petits peptides dont la masse moléculaire est généralement inférieure à 10 kDa. Ces bactériocines sont stables à la chaleur et sont caractérisées par un site de maturation conservé Gly-Gly situé sur le peptide signal. Ces dernières ne contiennent pas d'acide amine modifié.

Par ailleurs, les bactériocines matures sont prédisposées à former des hélices amphiphiles avec des régions d'hydrophobicité variable et il est prédit que la structure secondaire de forme native possède des feuillets p. Cette classe est subdivisée en trois sous-classes:

- classe IIa Bactériocine active contre les espèces de Listeria ayant une séquence constitué en N-terminale de Tyr-Gly-Ans-Gly-Val-X-CyLsa. La pédiocine PA- 1, la sakacine P, la leucocine A-UAL187 et la curvacine A n'en sont que quelques exemples (Hastings et al., 1991 ; Holck et al., 1992; Tichaczek et al., 1992).

- classe IIb Complexe de poration qui nécessite deux peptides pour être actif. La lactococcine G et la lactacine F en sont deux exemples (Mulet-Powell et al.,1998).

- classe IIc Peptides thiol-actives requérant la réduction du résidu cystéine pour être actif. La lactococcine B en est un exemple classique (Venema et al., 1993).

La classe III comprend toutes les bactériocines de poids moléculaire élevé (>30 kDa). Les bactériocines de cette classe ont la caractéristique d'être thermosensible, c'est-à-dire qu'elles ne résistent pas aux traitements

thermiques sévères. L'helveticine I et les lacticines A et B en sont trois exemples (Joerger et Klaenhammer, 1986; Toba et al., 1991).

La classe IV englobe les bactériocines qui nécessitent une partie non protéique pour être active. Klaenhammer (1993) a suggéré cette quatrième classe, comportant des bactériocines complexes qui exigent des carbohydrates ou des fractions lipidiques pour leur activité. Cependant, les bactériocines de cette classe n'ont pas été suffisamment caractérisées au niveau biochimique vu que leur définition nécessite des informations supplémentaires (Jimenez-Diaz et al., 1995; McAuliffe et al., 2001). C'est le cas notamment de la pédiocine SJ-1 et de la lactocine 27 (Upreti et Hinsdill, 1975; Schlyter etal., 1993).