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Travail sur les données du TP de la semaine dernière. v en fonction de [S] ? Comment varie v en fonction de [E] ?Comment varie

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Academic year: 2022

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(2)

Comment varie

v

i en fonction de [E] ? Comment varie

v

i en fonction de [S] ?

Travail sur les données du TP de la

semaine dernière.

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(4)

v

i en fonction de [S]

KM = 1

v

max = 1

(5)

On fait l'hypothèse qu'il existe un complexe E-S intermédiaire ;

Trois faits expérimentaux sont des arguments :

Au début, la vitesse d'une réaction catalysée est presque constante

Elle est proportionnelle à la quantité d'enzyme présente dans le milieu

Elle ne dépasse jamais une valeur maximale.

(6)
(7)
(8)

Leonor Michaelis

et Maud Menten

(9)

L’équation de Michaelis-Menten permet de décrire la cinétique d'une réaction catalysée par une enzyme agissant un substrat unique pour donner un produit. Elle relie la vitesse de la réaction à la concentration de substrat et à des paramètres constants,

caractéristiques de l'enzyme.

Cette équation fut proposée en 1913 par

l'allemand Leonor Michaelis et la canadienne Maud Menten.

(10)

Selon leur modèle, l'équation décrivant la vitesse de réaction enzymatique est la suivante :

* vi : vitesse initiale de la réaction enzymatique * vmax : vitesse initiale maximale pour une

concentration saturante de substrat ([S] grand).

* [S] : Concentration en substrat (en mol/L)[1] ; * KM : Constante de Michaelis spécifique de

l'enzyme et proportionnelle à sa concentration.

¿ vmax[S vi=¿ ¿

M[S]¿

¿ vmax[S

¿ vi= vmax⋅[S]

KM[S]

(11)

Graphiquement, l'équation de Michaelis- Menten est une branche d'hyperbole.

(12)

Représentation de Lineweaver et Burk.

Elle consiste en un tracé de 1/V en fonction de 1/[S].

La droite qui en résulte coupe l'axe des ordonnées en 1/Vmax et l'axe des abscisses en -1/Km (cf.

graphe).

(13)

Les inhibitions nous renseignent aussi

sur le mode d'action.

(14)

Inhibition compétitive

Un inhibiteur compétitif possède

généralement une ressemblance

structurale avec le substrat et tous

deux entrent en compétition pour se

fixer sur le même site enzymatique.

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Inhibition non-compétitive

Le substrat se lie au site actif, et

l'inhibiteur à un autre site de fixation.

L'inhibiteur entraîne une modification

de la conformation du site actif, ce qui

empêche la transformation du substrat

en produit

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