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La chimie de la vie est organisée en voies métaboliques
La cellule = une industrie chimique où se produisent des milliers de réactions.
Le métabolisme = ensemble des réactions biochimiques d’un organisme
La chimie de la vie est organisée en voies métaboliques.
Une voie métabolique = une séquence d’étapes au cours desquelles une même molécule est modifiée jusqu’à l’obtention d’un produit donné..
Chaque étape est catalysée par une enzyme spécifique.
Anabolisme : réactions de synthèse (consomme de l’énergie ex la synthèse d’une protéine)
Catabolisme : réactions de dégradation (produit de l’énergie ex la respiration)
une voie métbolique
Les organismes transforment l’énergie
L’énergie = capacité de causer un changement, de produire un travail Energie potentielle = capacité de produire un travail en raison de sa position et/ou de sa structure
ex énergie chimique
Energie cinétique = énergie associée au mouvement ex énergie lumineuse, thermique
L’énergie passe d’une forme à l’autre = transformation
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Les deux principes de la thermodynamique ou l’étude des principes de la transformation d’énergie
La thermodynamique est l’étude des transformations d’énergie qui se produisent dans une portion de matière.
Cette portion de matière = un système (fermé ou ouvert = qui permet des échanges d’énergie et/ou de matière)
1er principe = la quantité d’énergie dans l’Univers est constante (=
conservation de l’énergie)
L’énergie peut-être transformée et transférée mais ne peut pas être ni détruite ni créée
2ème principe = tout transfert ou transformation d’énergie augmente le désordre (entropie) de l’Univers
Passe souvent par une augmentation de la chaleur : énergie désordonnée résultant du mouvement aléatoire de molécules qui entrent en collision
Les organismes vivent grâce à l’énergie libre
Pourquoi certains processus se produisent-ils spontanément?
Spontané : changement qui se réalise sans influence extérieure et qui augmente la stabilité d’un système
Non spontané : un changement qui se produit grâce à l’apport d’une source d’énergie extérieure
Énergie libre (G) = la portion de l’énergie d’un système qui peut produire du travail à une température et à une pression constantes (ex dans une cellule)
H = G + TS
H : énergie totale (enthalpie) G : énergie libre ou utilisable
S : énergie non utilisable (entropie)
T : température absolue (Kelvin : K = °C + 273) Dans une réaction chimique :
∆G = ∆H - T∆S
si ∆G est négatif, la réaction est spontanée
∆G = G produits - G réactifs
Tous les systèmes évoluent vers une diminution de l’énergie libre et donc une augmentation de la stabilité, ils tendent vers l’équilibre.
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Réactions exergoniques et endergoniques
Les molécules complexes sont hautement ordonnées et riches en énergie…donc instables
réaction exergonique : ∆G négatif = système instable et réaction spontanée
ex respiration
réaction endergonique : ∆G positif = système plus stable et réaction non spontanée demandant un supplément d’énergie
ex photosynthèse
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L’ATP permet le travail cellulaire en couplant les réactions exergoniques aux réactions endergoniques
ATP = adénosine triphosphate
L’hydrolyse des liaisons phosphate de l’AP libère de l’énergie.
C’est une réaction exergonique.
L’ATP permet le travail cellulaire en couplant les réactions exergoniques aux réactions endergoniques
L’énergie libérée lors de l’hydrolyse de l’ATP est couplée à une réaction endergonique : elle est utilisée pour faire l’autre réaction.
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L’ATP permet le travail cellulaire en couplant les réactions exergoniques aux réactions endergoniques
Le couplage se fait via des enzymes, appelées kinases, qui transfèrent le groupement phosphate de l’ATP à une autre molécule, qui est alors phosphorylé. Cette molécule phosphorylée subit un changement qui produit du travail tout en perdant le groupement phosphate.
Figure 8.12
La régénération de l’ATP
Un organisme utilise continuellement de l’ATP. Il faut donc en régénérer en continu. Ces sont les réactions exergoniques du catabolisme qui fournissent l’énergie nécessaire à la re-phosphorylation de l’ATP (ex la respiration chez les animaux).
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Les enzymes accélèrent les réactions métaboliques
Les enzymes sont des catalyseurs qui accélèrent la vitesse des réactions chimiques, sans être eux-mêmes modifiés.
Pour déclencher une réaction, une énergie d’activation est nécessaire, par exemple pour rapprocher des atomes ou briser des liaisons = une barrière à la réaction spontanée, qui détermine la vitesse de réaction.
Une enzyme catalyse une réaction en abaissant l’énergie d’activation et donc l’accélère (attention le ΔG ne change pas).
Figure 8.14
Figure 8.15
La spécificité des enzymes
Le substrat est le réactif sur lequel l’enzyme agit.
Le substrat se lie à l’enzyme pour forme le complexe enzyme-substrat et puis l’enzyme catalyse la réaction pour transformer le substrat en produit.
Les enzymes sont des protéines et sont très spécifiques de leur substrat.
Cette spécificité est dictée par la conformation de la protéine : une partie de la protéine forme une crevasse (= le site actif) dans laquelle vient se loger le substrat
---> complémentarité de forme + complémentarité d’interactions physico- chimiques + adaptation de l’enzyme (ajustement de l’enzyme au substrat)
Figure 8.16
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Le cycle catalytique
L’enzyme abaisse l’énergie d’activation en
- rapprochant les deux substrats et en les positionnant de manière adéquate
- étirant le substrat au niveau de la ou des liaisons à rompre, se rapprochant ainsi de l’état de transition (au moment de l’ajustement)
- en fournissant un microenvironnement propice à la réaction (ex pH acide)
- en fournissant, via certains acides aminés, des liaisons covalentes intermédiaires
---> la vitesse de réaction est augmentée de 103 à parfois plus de 106 fois
L’environnement local influence l’activité enzymatique
La température : la vitesse de réaction augmente avec la température, jusqu’à la température optimale. Au delà, l’enzyme se dénature et perd son activité.
Le pH optimal de la plupart des enzymes se situe entre 6 et 8 sauf cas particuliers (ex enzymes de l’estomac, enzymes du lysosome).
Les cofacteurs sont des molécules non protéiques, nécessaires à l’activité enzymatique, souvent présentes dans le site actif (ex : ion fer, zinc, cuivre).
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Les inhibiteurs enzymatiques
Les inhibiteurs enzymatiques sont des molécules qui inhibent l’action d’enzymes, de manière spécifique.
Les inhibiteurs irréversibles se lient au site actif de manière covalente.
Les inhibiteurs réversibles interagissent avec l’enzyme via des interactions faibles.
La régulation de l’activité enzymatique contribue à la régulation du métabolisme
Les voies métaboliques sont régulées en fonction de la demande ou de la disponibilité en substrat par des processus de rétro-inhibition ou de rétro- activation.
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La régulation de l’activité enzymatique se fait souvent au niveau d’enzymes allostérique
La régulation allostérique : la conformation de l’enzyme est modifiée par liaison d’un régulateur allostérique dans un autre site que le site actif.
Les enzymes régulées de façon allostérique sont des enzymes multimériques.
