La dégradation du benzo(a)anthracène

De nombreux microorganismes sont capables de dégrader le BaA dont ceux présentés dans le tableau 13.

Tableau 13. Microorganismes capables de dégrader le benzo(a)anthracène.

Les souches bactériennes Burkholderia cepacia VUN 10 001, VUN 10 002 et VUN 10 003 ainsi que les souches fongiques Fusarium solani MAS2 et MBS1 peuvent utiliser le BaA comme seule source de carbone (Juhasz et al., 1997; Wu et al., 2010) alors que la plupart des microorganismes en sont incapables. La dégradation du HAP est principalement possible par une préculture des souches microbiennes en présence d’un substrat inducteur comme le salicylate, le biphényle ou encore le m-xylène (Chen and Aitken, 1999; Jerina et al., 1984; Mahaffey et al., 1988). Ces composés aromatiques permettent d’induire chez les microorganismes le système enzymatique nécessaire à l’oxydation du BaA. Des HAP peuvent également servir d’inducteurs dans la dégradation du BaA comme dans les études de Chen

Microorganismes Références

Bactérie

Alcaligenes denitrificans WW1 Weissenfels et al., 1991

Beijerinckia sp. B1 Mahaffey et al., 1988

Beijerinckia sp. B8/36 mutant Jerina et al., 1984

Burkholderia cepacia VUN 10 001, VUN 10 002

et VUN 10 003 ^{Juhasz et al., 1997, 2000}

Mycobacterium sp. RJGII-135 Schneider et al., 1996

Mycobacterium vanbaalenii PYR-1 Moody et al., 2005

Pseudomonas fluorescens Caldini et al., 1995

Pseudomonas saccharophila P15 Chen and Aitken, 1999

Sphingomonas sp. KK22 Kunihiro et al., 2013

Sphingomonas paucimobilis EPA 505 Ye et al., 1996

Champignon ligninolytique

Fusarium solani MAS2 et MBS1 Wu et al., 2010

Irpex lacteus Cajthaml et al., 2006

Phanerochaete laevis HHB-1625 Bogan and Lamar, 1996

Pleurotus ostreatus ^{Baldrian et al., 2000;}

Rocha et al., 2014

Champignon non-ligninolytique

Byssochlamys spectabilis Rosales et al., 2012

Cunninghamella elegans Cerniglia et al., 1994

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et Aitken (1999) et Moody et ses collaborateurs (2005), ainsi que dans celle de Ye et ses collaborateurs (1996), où du phénanthrène et du fluoranthène ont été utilisés respectivement. La dégradation du BaA peut aussi être réalisée par co-métabolisme puisque la bactérie Alcaligenes dinitrificans WW1 n’est capable de le dégrader qu’en présence de fluoranthène (Weissenfels et al., 1991). Toutes ces études ont analysé le métabolisme du BaA en présence des souches microbiennes alors que d’autres ont cloné et surexprimé des gènes codant des enzymes de dégradation des HAP présents chez certains microorganismes et ont exposé les cellules recombinantes avec du BaA. La bactérie Sphingomonas impliquée dans la dégradation de nombreux HAP est la plus étudiée pour ce type d’analyse. Les enzymes dioxygénase PhnI (Demanèche et al., 2004; Jouanneau et al., 2006) et déhydrogénase PDDH (Jouanneau and Meyer, 2006) provenant de la souche CHY-1 sont capables de dégrader le BaA. Les métabolites produits par PhnI sont ensuite convertis par PDDH (Jouanneau and Meyer, 2006). La dioxygénase PhnA1fA2f de la souche LH128 s’est montrée également capable d’oxyder le BaA (Schuler et al., 2009). En ce qui concerne les

champignons, l’enzyme laccase produite par Ganoderma lucidum Chaaim-001 BCU exposée

directement avec du BaA a aussi la capacité de le dégrader (Punnapayak et al., 2009).

Grâce aux études du catabolisme du BaA plusieurs métabolites ont pu être identifiés (Tableau 14) et des voies de dégradations ont pu être proposées (Figure 24). L’attaque initiale du HAP semble être réalisée préférentiellement aux positions 1,2 (Gibson et al.,

1975; Jouanneau et al., 2006; Mahaffey et al., 1988) et 10,11 (Jouanneau et al., 2006; Moody

et al., 2005) par plusieurs bactéries. Cette première attaque conduit, par réaction d’hydroxylation, à la formation de composés dihydrodiols qui ont été identifiés chez la plupart des microorganismes. L’étude de Jouanneau et ses collaborateurs (2006) est la seule à montrer une double hydroxylation aux positions 1,2 et 10,11. Chez les champignons non-ligninolytiques, les dihydrodiols identifiés proviendraient certainement d’intermédiaires époxydes qui ont été métabolisés par une époxyde hydrolase. Pour les espèces ligninolytiques, l’attaque initiale du BaA par oxydation conduit au métabolite BaA-7,12-dione qui a également été identifié via la voie de dégradation de la bactérie Mycobacterium vanbaalenii PYR-1 (Moody et al., 2005). Selon les espèces fongiques, différentes enzymes ligninolytiques vont être produites pour oxyder le BaA. Pour les souches Fusarium solani

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souche Phanerochaete laevis HHB-1625, un taux plus élevé de manganèse péroxydase que

de laccase a été retrouvé (Bogan and Lamar, 1996). Aucune enzyme lignine péroxydase n’a été produite par ces deux espèces. Pour le champignon Phanerochaete laevis HHB-1625 ainsi que pour l’espèce Irpex lacteus (Cajthaml et al., 2006), aucune accumulation de quinones n’a été observée. Ceci suggère qu’elles ont été métabolisées et ne sont donc pas considérées comme des produits « dead end ».

Tableau 14. Métabolites identifiés lors de la dégradation du benzo(a)anthracène par différents microorganismes. Les chiffres colorés correspondent aux molécules de la figure 24.

Beijerinckia sp. B1 (Mahaffey et al., 1988)

Acide 1-hydroxy-2-anthranoïque 1

Acide 2-hydroxy-3-phénanthroïque 2

Acide 3-hydroxy-2-phénanthroïque 3

Beijerinckia sp. B8/36 mutant (Jerina et al., 1984)

BaA-cis-1,2-dihydrodiol 4

BaA-cis-8,9-dihydrodiol 5

BaA-cis-10,11-dihydrodiol 6

Mycobacterium sp. RJGII-135 (Schneider et al., 1996)

BaA-cis-5,6-dihydrodiol 7

BaA-cis-10,11-dihydrodiol 6

Mycobacterium vanbaalenii PYR-1 (Moody et al., 2005)

3-hydrobenzo(f)isobenzofuran-1-one 8 6-hydrofuran(3,4-g)chromène-2,8-dione 9 Benzo(g)chromène-2-one 10 Naphtho(2,1-g)chromène-10-one 11 10-hydroxy-11-méthoxyBaA 12 10,11-diméthoxyBaA 13 BaA-7,12-dione 14 Acide 1-(2-hydroxybenzoyl)-2-naphthoïque 15 Acide 1-benzoyl-2-naphthoïque 16 Acide 3-(2-carboxylphényl)-2-naphthoïque 17 5,6-diméthoxyBaA 18 BaA-cis-5,6-dihydrodiol 7 5,6-dihydroxyBaA 19 BaA-cis-10,11-dihydrodiol 6 1,2-dihydroxyanthracène 20

Sphingomonas sp. KK22 (Kunihiro et al., 2013)

Acide 3-(2-hydroxyphényl)propanoïque 21

Acide salicylique 22

Acide 2-hydroxy-3-(2-hydroxyphényl)propanoïque 23

Acide 3-(2-carboxyvinyl)naphthalène-2-carboxylique 24

Acide 1,6-dihydroxynaphthalène-2,7-dicarboxylique 25

Acide 1-(2-)[3-Hydroxy-3-oxo-prop-1-enyl]anthracène-2-(1-)-carboxylique et/ou acide 2-(3-)[3-hydroxy-3-oxo-prop-1-enyl]phénanthrène-3-(2-)-carboxylique 26

Acide 2-hydroxy-3-naphthoïque 27

Acide 1-hydroxy-2-naphthoïque 28

Acide 1-hydroxy-2-anthranoïque et acide 2-hydroxy-1-anthranoïque 1 et 29

Acide 2-hydroxy-3-phénanthroïque et acide 3-hydroxy-2-phénanthroïque 2 et 3

Dioxygénase PhnA1A2f de Sphingomonas sp. LH128 (Schuler et al., 2009)

BaA-cis-1,2-dihydrodiol 4

74 Dioxygénase PhnI de Sphingomonas sp. CHY-1 (Demanèche et al., 2004; Jouanneau et al., 2006)

BaA-1,2-dihydrodiol 4

BaA-10,11-dihydrodiol 6

BaA-8,9-dihydrodiol 5

BaA-1,2,10,11-bis-cis-dihydrodiol 30

Fusarium solani MAS2 et MBS1 (Wu et al., 2010)

Acide 1,2-benzènedicarboxylique 1

BaA-7,12-dione 2

Irpex lacteus (Cajthaml et al., 2006)

BaA-7,12-dione 2

1-tétralone 3

1,2,3,4-tétrahydro-1-hydroxynaphthalène 4

4-hydroxy-tétralone 5

Acide phtalique 1

Monométhylester de l’acide phtalique 6

Diméthylester de l’acide phtalique 7

Acide 2-hydroxyméthyl benzoïque 8

Naphthalène-1,4-dione 9

1,4-dihydroxynaphthalène 10

Anhydride 1,2-naphthalique 11

Cunninghamella elegans (Cerniglia et al., 1994)

BaA-trans-3,4-dihydrodiol 1

BaA-trans-8,9-dihydrodiol 2

BaA-trans-10,11-dihydrodiol 3

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Figure 24. Voies de dégradation du benzo(a)anthracène proposées à partir des métabolites identifiés du tableau 14. Les chiffres correspondent aux noms des métabolites du tableau 8 et les points d’interrogation aux métabolites intermédiaires non identifiés.

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