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Rappels : les enzymes Rappels : les enzymes Rappels : les enzymes Rappels : les enzymes

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Academic year: 2022

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Texte intégral

(1)

Rappels : les enzymes

Rappels : les enzymes

Rappels : les enzymes

Rappels : les enzymes

(2)

Les enzymes sont des biocatalyseurs.

Un « catalyseur » :

accélère une réaction chimique qui serait beaucoup plus lente

se retrouve intact en fin de réaction une nouvelle réaction

agit à faible dose.

« biologique » :

est produite par un être vivant

agit dans des conditions compatibles avec la vie.

biocatalyseurs.

accélère une réaction chimique qui pourrait se produire naturellement mais

intact en fin de réaction disponible pour catalyser

est produite par un être vivant

agit dans des conditions compatibles avec la vie.

(3)

L’hydrolyse de l’amidon

L’hydrolyse de l’amidon

(4)

Amidon + eau distillée Amidon + α amylase

L’hydrolyse de l’amidon

Tube n

Contenu du tube Amidon + eau distillée

Test à l’eau iodée

T = 0 min T = 3 min T = 6 min T = 9 min Test à la liqueur de Fehling

Résultats test à la liqueur de Fehling

Amidon + α amylase Amidon +

eau distillée

L’hydrolyse de l’amidon (TP)

Tube n° 1 Tube n° 2

Amidon + eau distillée Amidon + α amylase

+ +

+ +/-

+ +/-

+ -

- +

(5)

Chaque cellule comporte milliers d’

enzymes interviennent dans toutes les réactions du réactions de dégradation

réactions de synthèse

Famille

En fonction du type de réaction catalysée on classe les enzymes en 6 grandes familles

1.oxydo-réductase Transfert de H+ ou e

2. transférase Transfert de groupes moléculaires

3. hydrolase Coupure de molécules en présence d’eau 4. lyase Enlève des groupes moléculaires

5. isomérase Transformation intra

6. ligase = synthétase Formation de nouvelles liaisons

Chaque cellule comporte milliers d’ enzymes différentes

toutes les réactions du métabolisme

Rôle

En fonction du type de réaction catalysée on classe les enzymes en 6 grandes familles .

Transfert de H+ ou e- lors des réactions d’oxydoréduction Transfert de groupes moléculaires

Coupure de molécules en présence d’eau Enlève des groupes moléculaires

intra-moléculaire

Formation de nouvelles liaisons (avec consommation d’énergie)

(6)

Les enzymes transforment un seul type de molécule.

complémentarité substrat (clé

Une spécificité de substrat

Le nom de l’enzyme indique souvent la nature du substrat sur lequel elle agit.

Les enzymes transforment un seul type de molécule.

complémentarité de forme avec son substrat (clé – serrure)

Une spécificité de substrat

Le nom de l’enzyme indique souvent la nature

du substrat sur lequel elle agit.

(7)

Ex: devenir du glucose dans les cellules

4 enzymes

Une spécificité d’action

Une spécificité d’action

(8)

Amylase

Une association étroite des enzymes avec leur substrat

Complexe enzyme

Enzyme + substrat -> complexe enzyme

L’enzyme se retrouve intacte en fin de réaction catalyser une nouvelle réaction

Amidon Amylase

Une association étroite des enzymes avec leur substrat

Complexe enzyme-substrat

complexe enzyme-substrat -> enzyme +produit

en fin de réaction disponible pour

catalyser une nouvelle réaction

(9)

Le modèle clé/serrure

Enzyme → protéine dont la forme (spatiale) aménage un capable de l’associer à son substrat

complémentarité spatiale clé/serrure

protéine dont la forme (spatiale) aménage un site actif l’associer à son substrat

complémentarité spatiale

(10)
(11)
(12)

Site actif

Changement de la structure en acide aminés

Enzyme mutée

Site actif

Changement de la structure en acide aminés (structure primaire)

Enzyme normale

(13)

Glycine 248

Changement de la structure en acide aminés

Site actif de l’enzyme mutée

Glycine 69

Tyrosine 248

Changement de la structure en acide aminés (structure primaire)

Site actif de l’enzyme normale

Histidine 69

Glycine 69

(14)

Cinétique enzymatique : l’étude de la vitesse des réactions enzymatiques de la vitesse des réactions enzymatiques

(15)

Vitesse initiale de la réaction (mg O2L-1s-1)

Graphique montrant l’évolution de la vitesse initiale de la réaction en fonction de la concentration en substrat

1 2

une valeur maximale : les enzymes sont saturées et ne peuvent aller plus vite.

Toutes les molécules d’enzyme ne sont pas liées à des molécules de substrat

1. Pour de faibles concentrations en substrat, on observe une augmentation importante de la vitesse initiale de la réaction lorsque l’on augmente la concentration en substrat

2. la concentration en substrat n’augmente plus la vitesse initiale de la réaction reste stable

Graphique montrant l’évolution de la vitesse initiale de la réaction en fonction de la concentration en substrat

Plateau de saturation : toutes les molécules d’enzyme sont liées à des molécules de

substrat

une valeur maximale : les enzymes sont saturées et ne peuvent aller plus vite.

Concentration en substrat

(V)

Toutes les molécules d’enzyme ne sont pas liées à des molécules de substrat

1. Pour de faibles concentrations en substrat, on observe une augmentation importante de la vitesse initiale de la réaction lorsque l’on augmente la concentration en substrat

2. la concentration en substrat n’augmente plus la vitesse initiale de la réaction reste stable

(16)

Graphique montrant l’évolution de la vitesse initiale de la réaction en fonction de la concentration en substrat

Graphique montrant l’évolution de la vitesse initiale de la réaction en fonction de la concentration en substrat

(17)

Vitesse de la réaction catalysée

Effet de la température

Température optimale

Effet de la température

(18)

Effet de la température

La carboxypetidase normale

Effet de la température

La carboxypetidase

dénaturée par la chaleur

(19)

Vitesse de la réaction catalysée

Influence du pH

Influence du pH

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