Les sources d’acides gras essentiels :

Les acides gras polyinsaturés oméga 3 sont présents dans le saumon, le maquereau, le hareng, la truite (particulièrement riches en acides gras oméga 3 à longue chaîne tels que l’EPA et le DHA), les graines de colza, de lin et leurs huiles (particulièrement riches en acideα -linolénique). A l’inverse, les graines de tournesol, les germes de blé, les graines de sésame, les noix, le soja, le maïs et leurs huiles contiennent surtout des acides gras oméga 6.

Il vaut mieux privilégier les huiles de poisson pour favoriser un apport en EPA et DHA et avoir un effet anti-inflammatoire optimal, à l’inverse des sources végétales d’oméga 3 qui apportent principalement des précurseurs. Par contre, bien que les acides gras oméga 6 soient des activateurs de la cascade inflammatoire, il semble que l’augmentation de la consommation d’acide arachidonique ne soit pas à l’origine d’une augmentation de la production de ces cytokines [114].

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II-2-5 Acides aminés :

La définition du besoin en acides aminés (aa) nutritionnellement indispensables, les conséquences des variations de l’apport en aa dans les régimes alimentaires et l’évaluation de la qualité des protéines alimentaires pour satisfaire les besoinsde l’Homme sont des questions majeures de santé publique.

Les protéines sont des macromolécules constituées d’un enchaînement d’aa reliés par des liaisons peptidiques. Elles comptent parmi les principaux constituants de base de toutes les cellules animales et végétales. Elles représentent jusqu’à50 % du poids sec d’un être vivant et constituent 15 à 20 %de notre apport énergétique quotidien. Les protéines alimentaires et corporelles sont les principales sources d’azote et d’aa, qui ont plusieurs fonctions métaboliques majeures : ce sont des substrats de la synthèse protéique, des précurseurs de composés azotés importants dans l’organisme (acides nucléiques, monoxyde d’azote, glutathion ...) et des substrats du métabolisme énergétique. Certains aa tels que la leucine ont également des fonctions régulatrices et des fonctions signal.

Il existe 20 aa constituants de protéines alimentaires. Si tous ces aa peuvent être considérés comme essentiels puisque nécessaires au bon fonctionnement de l’organisme, seuls neuf sont considérés comme nutritionnellement indispensables (aaI) chez l’homme (tryptophane, valine, leucine, isoleucine, lysine, thréonine, méthionine, phénylalanine, histidine). Le caractère indispensable de ces aa a été initialement défini sur la base de « l’impossibilité de l’organisme animal de les synthétiser à partir de composés normalement disponibles à une vitesse correspondant aux besoins ». D’un point de vue métabolique, on peut également distinguer les aa strictement indispensables, quine peuvent en aucun cas être synthétisés par l’organisme (lysine et thréonine) et les aa strictement non indispensables (sérine et acide glutamique) qui peuvent être synthétisés à partir de composés non aminés. Parmi les aa non indispensables, certains sont considérés comme conditionnellement indispensables soit parce que la capacité de biosynthèse de l’organisme est insuffisante lorsque le besoin de ces aa est augmenté dans certaines situations pathologiques (arginine, cystéine, proline, tyrosine, glutamine et glycine), soit parce que leur synthèse nécessite la présence d’un autre aaI (par exemple, la méthionine est le précurseur de la cystéine et la phénylalanine est le précurseur de la tyrosine) et peut donc être limitée dans des conditions d’apports insuffisants en précurseurs.

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Les aa, s’ils ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme, ou en quantité insuffisante, doivent être apportés par l’alimentation. Les protéines végétales se différencient des protéines animales par une teneur plus faible en aa indispensables et par la présence de déficiences en certains aa indispensables. Ainsi, les céréales sont déficientes en lysine (mais riches en aa soufrés : méthionine + cystéine) tandis que les légumineuses, telles que les graines de soja ou les légumes secs, sont sub-déficientes en aa soufrés, mais riches en lysine. De plus, le tryptophane est peu abondant dans différentes sources protéiques.

Après action de la pepsine dans l’estomac, la digestion intestinale des protéines libère dans la lumière intestinale un mélange d’aa libres et de peptides. La muqueuse de l’intestin assure l’absorption des aa. Après avoir été absorbés, ils sont dirigés vers les synthèses protéiques, utilisés pour la synthèse d’autres composés ou dégradés. En période postprandiale, environ 75 %des aa sont utilisés dans les voies de synthèses et le resteest catabolisé. Les principales pertes en aa se font par voie oxydative, donnant comme produits terminaux du dioxyde de carbone, de l’ammonium et de l’urée. Le niveau d’oxydation des aa est proportionnel à l’apport protéique mais jamais nul, même en l’absence d’apports : il y a des pertes irréductibles d’azote. Les pertes en aa se font également en très faible quantité sous forme de pertes protéiques diverses par les cheveux, les desquamations. . . Une partie des protéines sécrétées dans l’intestin pourrait également constituer une source de pertes en aaI.

Les aa sont importants pour le métabolisme protéique et énergétique. Il est donc primordial de caractériser les besoins en aa nutritionnellement indispensables. Le besoin nutritionnel en un aa spécifique peut être défini comme étant la quantité minimale de cet aa qui doit être régulièrement consommée pour assurer la nutrition adéquate d’un individu bien portant ou encore pour assurer l’entretien, le fonctionnement métabolique et physiologique d’un individu en bonne santé (homéostasie) comprenant les besoins supplémentaires nécessaires pendant certaines périodes de la vie telle que la croissance, la gestation et la lactation. Ainsi, le besoin nutritionnel en aa est la résultante d’un besoin net, directement lié à la croissance, le cas échéant, au statut physiologique, et à la biodisponibilité et l’efficacité d’utilisation des aa alimentaires. Le besoin net en aa est principalement lié à la nécessité de remplacer les pertes en aa.

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différentes méthodes utilisées pour caractériser les besoins en aa et leurs éventuelles limites. Contrairement à la définition du besoin en protéines qui est désormais relativement consensuelle, la quantification des besoins en aaI est encore en évolution et sujet de débat. Par ailleurs, les principales données disponibles de besoin ont été déterminées chez l’adulte sain. Or le besoin en aa est relatif à l’utilisation du nutriment et à la situation physiologique et/ou pathologique. On peut citer, par exemple, les changements, associés au vieillissement, de la capacité de stimulation de la synthèse protéique musculaire par la leucine qui pourrait compromettre le pouvoir anabolisant de l’apport alimentaire sur la masse musculaire. Ce type de données est encore insuffisant et il serait important de définir les besoins an aaI pour les différents types de population [121].

Tableau VII : Classement des différents acides aminés [121].

Acides aminés indispensables Acides aminés non indispensables Strictement indispensables Indispensables Conditionnellement indispensables Non indispensables Strictement non indispensables Lysine Thréonine Méthionine Tryptophane Valine Isoleucine Leucine Phénylalanine Histidine Arginine Tyrosine Cystéine Proline Alanine Asparagine Acides aspartique Glutamine Glycine Sérine Acide glutamique

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