23 Méthodes d’identification des différents facteurs
7.2 Perspectives
Il reste encore beaucoup de chemin à parcourir pour arriver à contrôler de façon fiable la thermostabilité des protéines. Les outils de prédiction que nous avons développés peuvent en effet encore être améliorés. Les perspectives de ce travail sont nombreuses et interviennent dans différents aspects tels : la collecte de plus grands échantillons de protéines de structure et de température de fusion connues, l’amélioration de nos potentiels de force moyenne afin de mieux prendre en compte l’adaptation aux températures extrêmes de protéines au cours de l’évolution ainsi que la restructuration de nos outils de prédiction afin de prendre en compte ces nouvelles fonctions d’énergie qui dépendent de la température pour en améliorer leur pouvoir prédictif.
La base de données que nous avons conçue peut d’une part être encore agrandie et d’autre part être corrigée, améliorée et automatisée. En effet, le nombre de nouvelles protéines sauvages et mutantes caractérisées augmente de jour en jour. La thermostabilité des protéines ayant un intérêt fondamental et industriel très important, la détermination des températures de fusion et de sa variation lors de l’introduction d’une mutation est de plus en plus méthodique. Afin de prendre en compte toutes ces nouvelles données, il serait important de concevoir une méthode de collecte automatique ou semi-automatique permettant de les rassembler. Ainsi, il serait très utile de développer un algorithme capable d’extraire les informations relatives aux températures de fusion et sa variation {Tm et AT^) présentes dans la littérature scientifique disponible sur Internet. L’analyse automatique d’un grand nombre d’articles reprenant ces expériences de dénaturation mesurant ces Tm et KTm nous laisse cependant sceptiques. En effet, une méthode semi-automatique semble d’une part plus réalisable et plus judicieuse puisqu’il est parfois très difficile de retrouver dans un article l’information pertinente concernant les conditions expérimentales exactes de dénaturation. La présence de divers dénaturants, solvants, ions, ainsi que certaines fautes d’encodage des données (tant au niveau des signes attribués qu’aux valeurs des grandeurs mesurées elles mêmes) sont autant de sources d’erreurs qui nécessitent une vérification aux dépens de leur introduction dans notre base de données. Cette méfiance s’explique par le relativement faible échantillon de données encore disponible dans ce domaine. Par ailleurs, il serait intéressant de développer une interface Web autorisant une consultation aisée de notre base de données et permettant éventuellement l’encodage de nouveaux résultats expérimentaux par les expérimentateurs eux-mêmes à l’aide d’un formulaire interactif.
Le développement de nouveaux potentiels statistiques capables de mieux décrire les interactions aromatiques permettrait de mieux appréhender leur dépendance en la température par rapport aux autres interactions {e.g. potentiels statistiques adaptés aux interactions cation-JU, section 3.2.5). Bien que notre échantillon soit certainement trop petit encore pour mesurer convenablement son impact, ceux-ci seront certainement utiles lorsque de plus grands ensembles de protéines seront disponibles.
Une des perspectives directes de cette thèse de doctorat consiste en la conception d’une version dépendante de la température d’autres potentiels statistiques notamment les potentiels de torsion et d’accessibilité développés au sein de notre équipe de recherche. En dérivant ceux-ci de nos échantillons de protéines de thermostabilité distincte nous pourrions observer si les interactions locales et l’accessibilité au solvant des résidus dépendent de la température. D’autre peut, en introduisant ces nouveaux profils énergétiques dans nos algorithmes prédictifs, nous serions certainement à même d’accroître leurs performances tant au niveau de
Chapitre 7 - Conclusions et perspectives
la prédiction de la thermostabilité entre protéines homologues que de la prédiction des changements de stabilité thermique engendrés par des mutations ponctuelles.
Il est certain que la prochaine étape visant à améliorer notre outil bioinformatique capable de prédire les changements de thermostabilité des protéines liés à des mutations ponctuelles consistera en l’introduction de notre potentiel de distance dépendant de la température. Cette démarche devrait permettre de dépasser les performances actuelles de notre logiciel. Pm ailleurs, une fois les autres types de potentiels statistiques dérivés (de torsion et d’accessibilité) une place de choix leur est également destinée dans notre méthode de prédiction.
Ce logiciel que nous avons développé et ses améliorations futures ont pour but de limiter le nombre de mutations à tester expérimentalement sur une protéine donnée et de guider le choix vers les mutations présentant le changement de stabilité thermique escompté. Un tel avancement offre une alternative aux techniques de criblage, qui procèdent essentiellement par essais et erreurs, et qui sont fort coûteuses à la fois en temps et en argent. En outre, la mise au point de ce logiciel au sein de notre laboratoire a permis de développer une méthodologie qui pourra être adaptée à l’étude et à la prédiction d’autres propriétés physico-chimiques des protéines comme leur solubihté, leur stabilité vis-à-vis de l’acidité, de la pression, de la salinité ... lorsque suffisamment de données expérimentales seront disponibles.
Notre recherche est à considérer comme une première brique dans l’édifice théorique pluridisciplinaire conduisant à la conception rationnelle de protéines aux propriétés physico-chimiques modifiées. Il serait dès lors possible d’imaginer que dans le futur, notre logiciel constitue un module d’un logiciel plus large combinant d’autres modules basés sur d’autres propriétés physico-chimiques des protéines et développés suivant cette même méthodologie. Ce programme serait capable de gérer ces différents modules de manière à prédire les différentes mutations à effectuer pour qu’une protéine (enzyme) soit fonctionnelle et stable dans des conditions particulières de température, de pression, de pH, de salinité... Un tel outil serait à la base de la conception de protéines modifiées dont les propriétés répondent à des critères spécifiques prédéfinis.
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