23 Méthodes d’identification des différents facteurs
2.4 Résultats
Les premiers résultats que nous allons présenter récapitulent les variations de la proportion d’acides cuninés en fonction de la thermostabilité sur l’ensemble des huit familles (tableau 2.2). Cette variation est en effet susceptible d’avoir un impact sur certains des facteurs de structure et certaines interactions que nous avons considérés. Ensuite, les résultats sont présentés pour chacune des familles de protéines sous forme de tableaux reprenant la proportion de chacun des facteurs au sein de chaque protéine. L’influence de ceux-ci est évaluée par famille à l’aide du coefficient de corrélation de la régression linéaire de chaque facteur avec la température de fusion des protéines. La significativité de cette corrélation est attestée par une p-valeur qui estime la probabilité d’observer une telle corrélation dans une distribution aléatoire. Une corrélation est de manière générale considérée comme significative si sa p-valeur est en dessous de 0,05.
Ces résultats sont ensuite regroupés en un tableau résumant l’essentiel de ces observations et donnant lieu à une discussion plus générale.
2.4.1 Variation de la composition en acides aminés
L’un des facteurs considérés dans notre étude est la composition en acides aminés des protéines. En effet, les protéines issues d’organismes thermophiles présentent une composition en acides aminés différente. Dès lors, le pourcentage de chaque acide aminé dans chaque protéine au sein de chaque famille a été calculé. Pour chacune d’elles, une régression linéaire a été effectuée entre les températures de fusion et les pourcentages des vingt résidus de ses homologues. Les coefficients de corrélation de ces régressions sont présentés dans le tableau 2.2.
Famille \ Acide aminé A C D E F G H 1 K L Acylphosphatase 0,98 n.d. -0,99 0,86 0,54 0,60 -0,71 -0,98 -0,83 0,63 Adénylate kinase 0,09 0,12 -0,72 -0,30 -0,26 -0,29 0,07 -0,69 -0,59 -0,17 a-Amylase -0,35 -0,75 0,53 0,67 -0,15 -0,28 0,76 -0,12 0,81 0,50 Cold Shock Protein -1,00 n.d. -0,56 0,17 -0,42 0,86 0,75 -0,35 -0,35 0,65 Cytochromes P450 -0,17 -0,43 -0,65 0,90 0,10 -0,12 -0,59 0,02 0,01 0,54 Glycoside hydrolase -0,68 0,96 0,83 0,94 -0,06 -1,00 0,97 0,88 -0,53 0,21 Lysozyme 0,85 0,92 -0,83 -0,71 -0,94 -0,25 -0,79 -0,71 -0,91 -0,85 Myoglobine -0,97 n.d. -0,78 1,00 -1,00 0,29 1,00 0,99 0,99 1,00 M N P Q R S T V W Y Acylphosphatase 0,40 0,20 0,95 0,94 0,85 0,80 0,98 0,60 0,22 0,06 Adénylate kinase 0,88 0,22 -0,59 -0,06 0,88 0,18 0,23 0,34 -0,01 -0,12 a-Amylase -0,67 -0,93 0,00 -0,06 0,36 -0,99 0,06 -0,48 0,41 0,81 Cold Shock Protein 0,75 0,98 -0,37 0,68 0,80 -0,56 -0,38 0,68 0,75 0,63 Cytochromes P450 -0,62 -0,10 0,08 -0,70 0,68 0,30 -0,40 -0,43 0,75 0,31 Glycoside hydrolase -0,54 -0,97 0,81 -0,97 0,93 -0,79 -0,37 -0,22 0,51 -0,63 Lysozyme -0,45 0,78 -0,92 -0,53 0,76 0,03 -0,01 0,76 0,94 0,23 Myoglobine -0,99 -1,00 -0,99 0,94 -0,48 -0,98 0,87 -0,93 -0,99 0,97
Tableau 2.2 - Coefficients de corrélation entre le pourcentage en acides aminés et la température de fusion des protéines au sein de chaque famille. Les coefficients de corrélation présentés en gras sont considérés comme significatifs (avec une p-valeur < 0,05) et ceux en italique sont considérés comme faiblement significatifs (avec une p-valeur < 0.1).
Chapitre 2 - Thermostabilité de protéines homologues
De manière généreile nous retrouvons dans ce tableau les tendances déjà observées à savoir un remplacement des acides aminés polaires non-chargés par des acides aminés chargés plus la température de fusion de la protéine est élevée ^ 5.91,94,95,98-io3] effet, parmi les vingt acides aminés, les variations en abondance de l’acide glutamique et de l’asparagine apparaissent au sein de trois familles comme influençant significativement la stabilité thermique des protéines parmi ces huit familles. Ce premier résidu est plus abondant parmi les homologues thermostables alors que l’inverse est observé pour le second. Par ailleurs, la variation en composition des protéines en certains résidus est sporadiquement corrélée avec la variation de stabilité thermique dans certaines familles. Certaines de ces variations sont plus aisées à interpréter comme l’augmentation relative de la présence de H, K et R ainsi que la diminution relative de Q et S chez les homologues plus thermostables. D’autres plus compliquées comme l’augmentation relative de L et M ainsi que la diminution relative de F et W. H est à noter également qu’une augmentation du pourcentage de cystéine chez les homologues thermostables pourrait faire songer à l’accroissement du nombre de ponts disulfures bien que ce ne soit pas le cas ici dans la famille présentant cette tendance puisque tous les homologues n’ont qu’un seul pont disulfure Une diminution du pourcentage de glycine peut être liée à la plus grande flexibilité qu’elle apporte dans une chaîne polypeptidique et qui stabilise son état déplié.
Nous avons également analysé les variations de composition au cœur et en surface de chaque protéine parmi ces huit familles. Les résultats que nous avons obtenus sont peu significatifs mais néanmoins ils corroborent certaines tendances déjà observées
effet, une plus grande proportion d’acides aminés chargés et/ou polaires se retrouvent en surface au sein des protéines thermorésistantes.
2.4.2 Acvlphosphatase
La réaction chimique catalysée par ces enzymes en présence d’eau enlève le radical phosphate d’un acyle pour en former un carboxyle réaction entre en jeu notamment dans la voie métabohque de la glycolyse et du pyruvate (eq. 2.2).
O O O
X V' -
"-0 Acylphosphate Acylphosphatase --- ► H,0 O carboxylate O P V -phosphate(2.2)
Le seul facteur ayant une corrélation significative au sein de cette famille est l’augmentation du nombre de contaets entre acides aminés hydrophobes plus la température de fusion de la protéine considérée est élevée (tableau 2.3). H semblerait donc qu’afin de se préserver d’une dénaturation thermique, ces protéines augmentent le nombre d’interactions effectives entre leurs résidus hydrophobes. L’augmentation du nombre de résidus hydrophobes et/ou l’augmentation de la compacité de leur espace de contact sont deux voies possibles pour y parvenir. Parmi les acides aminés hydrophobes, seule l’alanine montre une augmentation conséquente (tableau 2.2).
T„, (C°)“ pdb'’ Ponts salins"
P-sal/
Ch"^ LL" LP^ PF
Ponts-aj Cat-7t' Hydroph' Arom* %Hélice' %Feuillet'"
53,8 2acy 3,1 0,7 10,2 12,2 60,2 82,7 2,0 4,3 6,1 24,5 41,8 100,8 2bjd 5,6 0,4 5,6 11,1 80,0 96,7 1,1 7,7 5,6 24,4 43,3 111,5 lw2i 10,0 0,6 7,8 24,4 61,1 93,3 1,1 8,3 2,2 24,4 42,2 Coeff. Corrélation" : 0,87 -0,69 -0,78 0,58 0,38 0,92 -0,98 1,00 -0,74 -0,98 0,56 P-valeur" : 0,32 0,51 0,43 0,60 0,75 0,26 0,11 0,01 0,47 0,11 0,62
Tableau 2.3 - Valeurs des facteurs de la famille des Acylphosphatases. “ Température de fusion de la protéine. * Code PDB correspondant à la structure de la protéine. Les valeurs des facteurs présentés sont normalisées par le nombre de résidus de la protéine considérée et exprimés en pourcent sauf pour Psal/Ch'*, Nombre de ponts salins. Nombre de ponts salins inclus dans des réseaux électrostatiques normalisé par le nombre total de ponts salins. ' Nombre de ponts hydrogène entre atomes des chaînes latérales de résidus. ^ Nombre de ponts hydrogène entre un atome d’une chaîne latérale d’un résidu et un atome de la chaîne principale. * Nombre de ponts hydrogène entre atomes de la chaîne principale. * Nombre total de ponts hydrogènes. ' Nombre d’interactions cation-7c. ^ Nombre d'interactions effectives entre deux résidus hydrophobes. * Nombre d’interactions entre deux résidus aromatiques. ^Pourcentage de résidus adoptant le motif en hélice a ou 3iq. Pourcentage de résidus adoptant le motif en feuillet p. " Coefficient ce la corrélation linéaire entre chaque facteur et la température de fusion. ° p-valeur de la corrélation, « n.d. » est utilisé si la p-valeur ne peut être calculée. Les valeurs en gras sont considérées comme significatives ayant une p-valeur < 0,05 et les valeurs en italique ont une p-valeur < 0.2.
2.4.3 Adénvlate kinase
Cette protéine est une phosphotransférase, une enzyme qui intervient dans la réaction de transformation de deux molécules d’ADP (adénosine di-phosphate) en une molécule d’ATP et d’AMP (adénosine tri- et mono-phosphate)
Adénylate kinase ^
^ (2.3)
7’m(C°)“ POB*" Ponts salins" P-sal/ Ch'' LL" LP'^ PFPonts-H,„,* Cat-7t' Hydroplf Arom* %Hélice' %Feuiller 43,3 lp3j 4,7 0,6 6,1 16,0 67,0 89,2 0,5 6,2 1,4 51,4 16,5 47,6 ls3g 5,1 0,4 5,1 18,9 63,1 87,1 1,4 6,1 0,5 47,9 16,6 47,7 laky 5,5 0,3 9,2 17,9 62,8 89,9 0,0 7,3 0,0 49,5 16,5 51,8 lank 6,5 0,4 3,7 10,3 62,6 76,6 0,0 6,6 0,9 43,0 15,9 74,5 Izip 6,0 0,3 6,9 17,5 64,1 88,5 0,9 7,2 0,5 51,2 16,1 Coeff. Corrélation" : 0,53 -0,57 0,09 0,08 -0,17 0,03 0,02 0,58 -0,28 0,19 -0,53 P-valeur" : 0,35 0,32 0,88 0,90 0,78 0,97 0,97 0,31 0,65 0,75 0,36
Tableau 2.4 - Valeurs des facteurs de la famille des Adénylate kinases.Légende cf. tableau 2.3.
Parmi les différents facteurs définis aucun ne semble apporter une réponse significative à l’augmentation de la température de fusion des protéines de cette famille. En ce qui concerne la composition en acides aminés, l’arginine et la méthionine augmentent significativement en fonction de la thermostabilité (tableau 2.2). L’augmentation de méthionine est difficile à expüquer, c’est un acide aminé très rare et une variation minime de leur nombre peut conduire à cette tendance. Cependant le remplacement d’un résidu hydrophobe par une méthionine peut conduire à une augmentation du nombre de ponts H. L’augmentation du nombre d’arginines
Chapitre 2 — Thermostabilité de protéines homologues
peut être liée à la tendance peu significative de l’augmentation du nombre de ponts salins et à celle déjà observée de l’augmentation du nombre d’acides aminés chargés au sein de protéines thermorésistantes.
2.4.4 g-Amylase
Cette enzyme largement utilisée dans l’industrie agro-alimentaire catalyse la dégradation de l’amidon en sucres plus simples (amylopectine glucose). Plus précisément elle hydrolyse les liaisons a-(l-4)-glycosidiques de l’amidon
CHiOH ObOH OWH CH>OH
(2.4) 7m(C°)“ pdb'’ Ponts salins*" P-sal/ Ch*' LL' LP'^ pps
Ponts-H,o,* Cat-ji‘ Hydroplf Arom* %Hélice' %Feuillet'" 44,0 laqh 3,8 0,5 8,5 25,0 52,0 85,5 2,5 4,9 11,2 30,8 23,4 65,6 Ippi 5,4 0,4 10,9 30,4 49,4 90,7 2,0 4,4 9,9 28,2 23,8 65,9 Ijae 4,5 0,5 9,6 29,2 51,9 90,6 2,1 5,0 9,2 26,8 25,1 70,3 Ismd 6,3 0,2 12,3 34,6 50,7 97,6 2,6 4,4 10,5 27,7 23,6 101,0 Ibli 6,0 0,2 12,1 34,3 54,3 100,6 3,3 4,6 12,7 26,6 24,3 Coeff. Corrélation" : 0,75 -0,78 0,78 0,83 0,54 0,92 0,72 -0,31 0,54 -0,81 0,38 P-valeur° : 0,14 0,12 0,12 0,08 0,34 0,03 0,17 0,61 0,35 0,09 0,53
Tableau 2.5 - Valeurs des facteurs de la famille des a-Amylases. Légende cf. tableau 2.3.
Cette famille de protéines homologues met en évidence l’augmentation du nombre de ponts hydrogène pour palier à la dénaturation thermique. En effet le nombre total de ponts H augmente et cette tendance est plus fortement liée à l’augmentation de ponts H de type LP (entre un atome de la chaîne latérale et un atome de la chaîne principale) qu’aux deux autres. Ces interactions bien que de faible valeur énergétique contribuent à augmenter leur stabilité thermodynamique à haute température. D’autre part, la diminution du pourcentage d’acides aminés insérés dans un motif d’hélice est moins significative mais elle peut être liée à une mauvaise reconnaissîuice de ces motifs ou à leur raccourcissement afin d’augmenter leur compacité. La diminution des acides aminés N et S plus la thermostabilité des protéines augmente est significative et corréle avec l’observation que les acides aminés poMres non-chargés sont moins présents au sein de protéines thermorésistantes.
2.4.5 « Cold Shock Protein »
Ces petites protéines compactes en p-barrel sont fortement exprimées suite à une chute de la température et permettent de réguler la synthèse de diverses protéines afin de maintenir les fonctions essentielles à la survie d’un micro-organisme à une température plus faible
Les variations du nombre de ponts salins et de leur mise en réseau électrostatique sont les deux seuls facteurs considérés susceptibles d’exphquer les différences de thermostabilité entre les homologues de cette famille. Bien que la significativité de ce résultat soit faible, qualitativement un plus grand nombre de ponts salins semble augmenter la thermorésistance
de ces protéines. D’autre part, il semblerait que la plus grande thermostabilité de la protéine provenant de Bacillus caldolyticus (lc9o) soit liée à une augmentation des acides aminés chargés en surface Bien que nous n’observions pas de variation significative en ce qui concerne la composition en acides aminés chargés en surface, la tendance observée concernant le nombre de ponts salins impliquant des résidus chargés corrobore ces observations. PDB* Ponts salins*^ P-say Ch'' LL' LP'^ PF
Ponts-nj Cat-7i' Hydroplf Arom* %Hélice' %Feuiller
53,6 Icsp 1,5 0,0 7,5 13,4 46,3 67,2 1,5 6,1 9,0 4,5 55,2
56,7 Imjc 1,5 0,0 10,1 10,1 53,6 73,9 0,0 5,4 8,7 4,4 49,3 76,9 lc9o 4,6 0,7 15,2 12,1 50,0 77,3 0,0 6,1 9,1 4,6 62,1 Coeff. Corrélation" : 0,99 0,99 0,97 -0,01 0,13 0,83 -0,60 0,32 0,67 0,68 0,82 P-valeur" : 0,08 0,08 0,14 0,10 0,92 0,38 0,59 0,79 0,53 0,52 0,38
Tableau 2.6 - Valeurs des facteurs de la famille des « Cold Shock Protein ». Légende cf. tableau 2.3.
2.4.6 Cytochrome P450
Ces enzymes sont essentielles à un organisme pour l’utilisation de composés carbonés comme source d’énergie, le catabolisme de médicaments, la biosynthèse de stéroïdes... Ces enzymes sont donc présentes dans toute la biosphère et leur nombre au sein d’un même organisme est imposant. Ainsi, le génome de l’être humain dispose d’environ 180 cytochromes P450 Leur rôle est de catalyser la monooxygénation d’un grand nombre de composés organiques (eq. 2.5).
NAD(P)H + + R-H + O2 NAD(P)^ + H2O + R-OH (2.5)
r„.(c°)“ PDE* Ponts salins*^
P-sal/
Ch'' LL' LP' PF
Ponts-H.o,'’ Cat-3i' Hydroplf Arom* %Hélice' %Feuiller
47,0 lbu7 7,0 0,5 9,5 19,8 64,2 93,4 2,4 6,7 5,9 55,0 11,0 55,0 loxa 6,2 0,2 5,0 23,3 60,6 88,8 0,0 8,3 5,2 50,9 10,9 61,0 lakd 6,2 0,4 9,6 22,0 55,6 87,2 2,5 6,6 5,9 49,4 10,4 88,0 ln97 6,8 0,6 5,5 19,2 64,2 88,8 2,1 7,6 6,0 57,1 10,7 91,0 lf4u 8,2 0,6 7,1 24,0 63,2 94,3 1,1 6,5 6,0 49,9 13,1 Coeff. Corrélation" : 0,58 0,78 -0,23 -0,3 -0,12 0,15 -0,45 -0,23 0,45 -0,16 0,14 P-valeur" : 0,31 0,12 0,70 0,62 0,85 0,81 0,45 0,71 0,44 0,80 0,82
Tableau 2.7 - Valeurs des facteurs de la famille des Cytochrome P450.Légende cf. tableau 2.3.
Aucun facteur considéré dans ce travail ne montre une variation significative capable d’expliquer la variation de thermostabilité au sein de cette famille de protéines. Cependant, Yano et al. (2003) ont mis en évidence le rôle important du nombre de ponts salins inclus dans des réseaux électrostatiques au sein des cytochrome P450^^^^l Nos résultats n’étant pas significatifs nous ne pouvons que constater qualitativement qu’effectivement la proportion de ponts salins est un facteur moins déterminant que la proportion inclus dans des réseaux électrostatiques. Une augmentation significative de la proportion d’acide glutamique corréle avec ces observations (tableau 2.2).
Chapitre 2 — Thermostabilité de protéines homologues
2.4.7 Glvcoside hvdrolase (Endoglucanase 12A)
Il s’agit d’enzymes très utilisées dans l’industrie textile et alimentaire capables de
nos 275 2761
dégrader la cellulose. Ces cellulases hydrolysent les liens P-(l-4)-glycosidiques ^ ’ ’ .
Iw--- O . Ih--- 0 , CH--- O CH---O
y \ 4/ \ / \ / \
CH OH OH 0 CiH OH CH ^ CH ÇH CiH + CiH OH CH
(2.6)
(c°r PDB* Ponts salins*^ P-sal/ Ch'' LL' LP' PP*Ponts-Htot* Cat-Ti' Hydroplf Arom* %Hélice' %Feuillet'" 49,2 loa3 0,5 0 11,1 16,6 61,8 89,4 1,8 3,1 14,3 7,4 56,2 54,5 lh8v 0,9 0 12,9 17,5 59,5 89,9 0,9 3,1 14,3 6,5 55,8 66,8 loa4 2,3 0 10,4 23,0 57,2 90,5 1,8 4,8 9,9 5,9 50,5 68,7 loir 2,2 0 8,5 20,2 57,4 86,1 1,8 3,3 13,9 9,4 53,8 Coeff. Corrélation" : 1,00 n.d. -0,72 0,88 -0,97 0,43 0,33 0,60 -0,56 0,28 -0,80 P-valeur" : 0,01 n.d. 0,275 0,121 0,03 0,57 0,672 0,402 0,436 0,716 0,203
Tableau 2.8 - Valeurs des facteurs de la famille des Glycoside hydrolases.Légende cf. tableau 2.3.
Deux facteurs parmi ceux considérés varient significativement avec les différences de stabilité thermique de cette famille de protéines homologues : le nombre de ponts salins et le nombre de ponts H de type PP (entre deux atomes de la chaîne principale). L’anti-corrélation entre ces ponts H et la température de fusion des protéines peut être liée à une tendance à réaliser un plus grand nombre d’interactions tertiaires plutôt que locales pour éviter une dénaturation globale de la structure protéique. Bien que tous les ponts H puissent être considérés comme des interactions tertiaires ou locales en fonction des cas, il est possible de faire une analogie entre les ponts H de type PP et les motifs structuraux de la structure secondaire d’une protéine d’une part et les ponts H de type LL et les interactions tertiaires de la structure tertiaire d’une protéine d’autre part. Par ailleurs nous observons à nouveau une augmentation significative du nombre de ponts saüns avec la thermostabilité croissante de ces protéines. En ce qui concerne la variation de la composition en acides aminés en fonction de la thermostabilitié croissante : E et R augmentent significativement au détriment de N et Q, la proportion de cystéines augmente mais le nombre de ponts disulfures reste identique (un seul) et la proportion de glycine diminue. Cette diminution reflète la stabilisation de l’état natif d’une protéine par la diminution de son entropie conformationnelle En effet, la chaîne latérale de la glycine étant un simple atome d’hydrogène, son insertion confère une grande flexibilité dans une chaîne polypeptidique qui contribue au terme entropique stabilisant l’état dénaturé d’une protéine. Les travaux de Sandgren et al. (2003) sur la différence de stabilité thermique entre les protéines de cette famille issues des organismes
Trichoderma reesei (lh8v) et Humicola grisea (loir) montrent le rôle important de trois cystéines supplémentaires dans la protéine loir vis-à-vis de la thermostabilitéBien que spatialement proches ces trois cystéines ne forment pas de ponts disulfures et leur influence est semble-t-il due à plusieurs interactions formées entre les cystéines et leurs acides aminés voisins.
2.4.8 Lysozyme
Ces protéines sont des hydrolases capables de lyser les parois bactériennes. Les phages utilisent ces enzymes pour s’insérer dans leur hôte. En outre, ces enzymes préservent certains organismes d’infections bactériennes.
Les augmentations du nombre d’interactions cation-;t et de la proportion de résidus inclus dans des feuillets P sont significatives au sein de cette famille de protéines parmi les homologues plus thermostables. Avec une significativité plus faible (p-valeur <0,1) les ponts salins semblent aussi contribuer au gain de thermostabilité dans cette famille. Les interactions cation-7t bien qu’ayant une composante électrostatique sont moins souvent que les ponts salins citées dans la üttérature comme facteur favorisant la thermostabilité des protéines. Cependant leur rôle thermostabilisant dans cette famille est prépondérant. Par ailleurs, l’accroissement du pourcentage de motif structuraux en feuillet P avec la thermostabilité corréle avec un prolongement des motifs de structure secondaire des protéines thermostables (feuillets et/ou hélices) plusieurs fois proposé comme mécanisme permettant d’éviter des boucles trop flexibles facilitant la dénaturation thermique [85,90,9i,94-96,99-101,103]
PDB* Ponts salins"^
P-sal/
Ch'' LL' LP' PP*
Ponts-H.O* Cat-Ji' Hydroplf Arom* %Hélice' %Feuiller 52,3 lam7 8,7 0,5 12,0 24,7 53,3 90,0 1,3 5,1 4,0 42,0 8,0 65,0 21zm 5,5 0 7,3 18,3 64,6 90,2 2,4 7,0 2,4 66,5 9,2 74,8 41yz 2,3 0 10,1 20,2 55,0 85,3 3,1 5,3 6,2 39,5 10,9 80,3 llzl 3,9 0 11,5 29,2 56,9 97,7 3,9 5,5 4,6 39,2 12,3 Coeff Corrélation" : -0,91 -0,86 -0,05 0,25 0,11 0,32 0,99 0,01 0,47 -0,26 0,98 P-valeur" : 0,09 0,14 0,95 0,75 0,89 0,68 0,01 0,99 0,53 0,74 0,02 Tableau 2.9 - Valeurs des facteurs de la famille des Lysozymes.Légende cf. tableau 2.3.
2.4.9 Myoglobine
La myoglobine est une protéine jouant le rôle de transporteur d’oxygène. Elle a la particularité d’être constituée d’une seule chaîne polweptidique qui contient un noyau porphyiique (hème) renfermtint un atome de fer (Fe^"^)
Tn,(C°r PDE* Ponts salins'
P-sal/
Ch'' LL' LP' PP*
Ponts-H,„,* Cat-ji' Hydroph Arom* %Hélice' %Feuillet"' 52,0 2fal 2,7 0 1,4 13,0 84,3 98,6 2,1 7,5 13,0 78,8 0 81,2 lymb 3,9 0 5,2 13,1 79,7 98,0 2,0 6,5 3,3 73,9 0 85,0 Ibvc 6,5 0,2 2,6 17,0 78,4 98,0 2,6 6,9 3,3 75,8 0 Coeff Corrélation" : 0,81 0,59 0,67 0,60 -0,99 -0,99 0,48 -0,88 -0,99 -0,87 n.d. P-valeur'’ : 0,40 0,60 0,53 0,59 0,07 0,07 0,68 0,32 0,07 0,33 n.d.
Tableau 2.10 - Valeurs des facteurs de la famille des Myoglobines. Légende cf. tableau 2.3.
Parmi les divers facteurs considérés aucun ne présente une corrélation significative avec la variation de thermostabilité des protéines de cette famille. Par contre les variations des pourcentages en acides aminés parmi ces protéines donnent de meilleures corrélations avec leurs changements de stabilité thermique (tableau 2.2). L’acide glutamique et l’histidine sont plus abondants plus la stabilité thermique augmente à l’inverse de la phénylalanine, la leucine et l’asparagine. Au sein de cette famille l’augmentation du pourcentage en acides aminés
Chapitre 2 — Thermostabilité de protéines homologues
chargés E et H se fait au détriment de l’acide aminé polaire non-charj hydrophobes L et F. Cette tendance est corroborée par plusieurs travaux
lé N et des résidus