Flux inter-organes d'acides aminés Synthèse & dégradation protéique au

L'étude individuelle des organes corporels permet de définir les besoins propres de chacun d'entre eux ainsi que l'utilisation qu'ils font des AA fournis par l'alimentation. Il est ensuite nécessaire de combiner l'ensemble des données obtenues afin d'obtenir une vue globale du devenir des protéines alimentaires au niveau du corps entier. La figure 31 résume et quantifie le devenir des protéines ingérées chaque jour (soit 100g), pour un homme adulte de 70 kg.

B.2.5.1 Résumé des flux inter-organes importants d'acides aminés.

Les flux inter-organes d'AA, illustrés sur la figure 32, sont très largement coordonnés par le foie. Ces différentes voies sont plus ou moins actives en fonction de l'état nutritionnel de l'organisme.

A l'état nourri, les AA absorbés arrivent au foie, où leur devenir est déterminé par les besoins de l'organisme ; c'est ainsi que les quantités apportées en excès sont majoritairement dégradées. Seuls les AACLR échappent à ce contrôle et passent dans la circulation périphérique pour être métabolisés par le muscle, majoritairement.

Le foie est le site de synthèse de l'urée, premier mécanisme d'élimination de l'excès d'azote fourni par l'utilisation des AA pour la néoglucogénèse ou la production d'énergie. Pendant le jeûne, la néoglucogénèse devient une voie métabolique essentielle de régulation du glucose plasmatique. La néoglucogénèse hépatique est complétée par celle se déroulant au niveau rénal lorsque le jeûne se prolonge. La néoglucogénèse rénale s'accompagne de la formation et de l'excrétion d'ammoniac.

Il existe entre le foie et le muscle un cycle alanine-glucose essentiel. L'alanine formée par le muscle par transamination du glutamate avec le pyruvate – issu le la glycogénolyse musculaire ou recyclé par le foie – est libérée dans la circulation. L'alanine retourne au foie où elle est transaminée avec l'α-cétoglutarate, reformant ainsi du pyruvate. L'azote transaminé entre dans le cycle de l'urée alors que le pyruvate est transformé en glucose par néoglucogénèse. Ce glucose peut alors retourner au muscle, complétant ainsi le cycle. L'alanine peut aussi être produite par les cellules intestinales par transamination du pyruvate, servant ainsi de transporteur d'azote entre l'intestin et le foie.

La glutamine joue aussi un rôle essentiel dans le transport et l'excrétion de l'azote issu des AA. De nombreux tissus synthétisent de la glutamine par combinaison d'une molécule d'ammoniac et de glutamate. Cette réaction est catalysée par la glutamine synthase. L'ammoniac peut ainsi être transportée sous forme de glutamine vers le foie ou les reins.

B.2.5.2 Effet d'un apport protéique alimentaire sur la synthèse et la dégradation des protéines corporelles.

La conservation de la masse protéique corporelle passe par le contrôle de la synthèse et de la dégradation protéiques, ainsi que par le contrôle du niveau d'oxydation des AA lors de l'alternance quotidienne des périodes de jeûne et d'apport alimentaire, surtout chez l'homme pour lequel l'apport alimentaire se fait normalement en 3 ou 4 repas.

Si l'ensemble des publications démontre une stimulation de la désamination des AA par un apport alimentaire, il n'y a, par contre, pas vraiment de consensus concernant l'effet d'un repas sur la protéosynthèse et la protéolyse corporelles (McNurlan & Garlick, 1989). Les premières études avaient semblé démontrer une stimulation de la protéosynthèse corporelle et une inhibition de la protéolyse corporelle en phase postprandiale. Depuis, les résultats obtenus vont plutôt dans le sens d'une absence d'effet sur la synthèse avec, par contre, une réponse sensible de la dégradation (Tableau 19). Toutefois, il est encore difficile d'établir des conclusions fermes et définitives concernant les conséquences d'un apport protéique alimentaire sur le turn-over protéique corporel chez l'homme adulte, et ce principalement pour des raisons méthodologiques (manque de sensibilité des techniques isotopiques, recyclage du marqueur, choix du précurseur utilisé dans les calculs…).

Une élévation de la teneur en protéines du régime entraînerait une plus forte inhibition de la dégradation protéique postprandiale, l'effet sur la synthèse protéique postprandiale étant moins marqué (Motil et al., 1981b). En fait, à l'échelle de la journée, un apport accru en protéines va entraîner une augmentation de l'amplitude du cycle quotidien

gain postprandial / perte post-absorptive, surtout par une modification de la protéolyse qui diminue en phase postprandiale et augmente en phase post-absorptive, sans que toutefois le turn-over total ne soit modifié, assurant ainsi la continuité de l'homéostasie protéique corporelle (Millward, 1999). Finalement, chez l'homme adulte sain ayant un poids stable, il existe une relative insensibilité métabolique aux variations de l'apport protéique, si ce n'est la mise en place des réponses adaptatives nécessaires à l'évacuation rapide d'un surplus d'AA alimentaires. Pacy et al. (1994) ont ainsi démontré que le turn-over protéique corporel était très peu sensible aux changements du niveau d'apport en protéines (de 0,36 à 2,07 g de protéines.kg-1_.j-1 _{dans cette étude).}

L'origine de la source protéique (i. e. animale ou végétale) a apparemment aussi très peu d'effets sur la synthèse protéique corporelle. Il y a par contre un effet de la qualité de la protéine alimentaire sur la dégradation protéique postprandiale. Pannemans et al. (1998) ont ainsi montré, dans le cas d'un régime riche en protéines, que l'inhibition de la dégradation habituellement observée après un repas était moins prononcée lorsque l'apport protéique était majoritairement d'origine végétale par rapport aux résultats obtenus pour une quantité équivalente de protéines d'origine animale. Deutz et al. (1998) ont eux mis en évidence qu'une perfusion entérale de protéines de soja provoquait une réduction des turn-overs protéiques intestinal et hépatique. Il semble, de plus, que la dégradation des protéines hépatiques endogènes soit stimulée.