Effets du conditionnement thermique précoce sur la thermolyse

L’acclimatation induit un accroissement des pertes de chaleur et/ou une diminution de la production de la chaleur; qui se traduit par une moindre augmentation de la température corporelle (May et al.,

1987). Du point de vue production de chaleur, on peut supposer que l’homéothermie impose une limite

maximale, c’est à dire que l’ingéré est limité par la production de chaleur maximale tolérée; qui elle- même dépend des capacités de thermolyse. Si le métabolisme de base ou la production de chaleur à jeun est diminuée par l’acclimatation, une plus grande extra-chaleur sera tolérée. Ce qui aura pour résultat un accroissement de l’ingéré énergétique (Yahav, 2000). Un poulet adapté au chaud devrait en conséquence pouvoir augmenter son ingéré au-dessus de celui d’un poulet non acclimaté, pour une même production de chaleur totale. Pour une même quantité d’énergie métabolisable consommée, le poulet adapté à la chaleur subit une faible charge sur les mécanismes thermorégulateurs (Geraert,

1991).

La thermolyse est aussi stimulée par l’acclimatation. Cette dernière se traduit par une fréquence respiratoire accrue (Zhou and Yamamoto, 1997), ou par l’établissement plus rapide d’une hyperventilation chez le poulet adapté. Les modifications du système cardio-vasculaire et de la viscosité sanguine induites par l’acclimatation, peuvent également contribuer à une facilitation des mécanismes de thermolyse.

I.4.2.11. Effets du conditionnement thermique précoce sur les protéines du choc thermique HSP

Le rôle physiologique des HSP est d’adapter et de protéger les cellules de l’organisme contre la chaleur. Ils sont exprimés chez le poulet dès l’âge de 5 semaines; quand les poulets sont soumis à des stimulations thermiques répétées d’une heure à 41°C (Wang et al., 2008). Quant à leur expression dans le muscle cardiaque et le poumon à 42 jours (l’ARNm de HSP70), elle est stimulée par des

expositions répétées de 1 heure par jour à 36 °C chez les poussins (Yahav et al., 1997b). Ceci décrit la sensibilité du muscle cardiaque et des tissus des poumons aux températures élevées.

Il existe une corrélation positive entre la température corporelle et la synthèse de HSP, mais sans effet significatif de l’acclimatation précoce (Yahav et al., 1997b). Les travaux de la même équipe notent une moindre expression du gène de HSP chez les poulets acclimatés lors d’un choc thermique final. Ces résultats démontrent que ces derniers sont moins sensibles à la même température ambiante élevée que les non acclimates (Yahav et al., 1997b).

Le stress thermique causé par les conditions environnementales et la production de chaleur métabolique excessif, peut induire d’irréversibles dommages musculaires. Ces derniers peuvent être mortels à l’animal (Clarkson and Sayers, 1999; Jansen and Haveman, 1990). L’exposition des oiseaux aux conditions d’un stress thermique, cause une hyperthermie traduite par une augmentation significative des protéines de choc thermique (HSP 70); mises en évidence dans les muscles squelettiques (Salo et al., 1991; Skidmore et al., 1995 ) et cardiaque (Einat et al., 1996).

Les cellules soumises à un choc thermique excessif, augmentent leur synthèse des Hsp; ce qui leur fait acquérir une thermotolérance. Cette dernière leur donne une résistance à un deuxième choc thermique de plus grande intensité qui aurait dû être létal, ceci est donc une action protectrice des Hsp envers un stress ultérieur (Weber et al., 2005). L'induction des Hsp par une courte exposition à des

températures élevées, confère également un effet de protection croisée vis-à-vis d'autres formes de stress (Parsell, 1994); alors qu'une exposition prolongée à des conditions extrêmes peut mener à la mort cellulaire et tissulaire donc de l’organisme. L’induction des Hsp par divers inducteurs notamment un choc thermique, peut assurer une tolérance à différents stress intenses et une cyto-protection vis-à- vis des dommages protéiques induits par ces stress. Donc un léger stress est bon, car la présence de protéines endommagées semble être par elle-même un signal important pour l’induction de l'expression des Hsp dont la synthèse est induite non seulement par l'hyperthermie, mais aussi par différentes infections (Santoro, 2000). Les Hsp ont été regroupées en six familles principales en fonction de leur masse moléculaire, Hsp110, 90, 70, 60, 47, 25-30 kDa (Burel et al., 1992). Bien que les protéines de choc thermique partagent des propriétés communes, chaque famille présente des particularités concernant leur mécanisme d’action, spécificité du substrat, dépendance ou non vis à vis de l'ATP, localisation intracellulaire et le type de pathologies, dans lesquelles elles peuvent être impliquées.

Les Hsp110 sont hautement inductibles lors d'un choc thermique, car cette famille protège la production des ribosomes (Subjeck et al., 1983), étape dont la sensibilité au choc thermique est bien connue (Shyy et al., 1986). Sous conditions de stress thermique par contre, les Hsp110 sont impliquées dans le phénomène de thermotolérance (Sanchez and Lindquist, 1990; Oh et al., 1997), car elles contribueraient à la ré-solubilisation des protéines inactivées par la chaleur et les présentent sous forme d’agrégats insolubles (Parsell, 1994).

L’Hsp70 est la protéine cytosolique du choc thermique, dont l’expression est limitée aux cellules qui sont confrontées à des conditions de stress. Elle protège les protéines en cours de maturation pour éviter son utilisation prématuré dans le cytoplasme (Feige and Polla, 1994). L’expression de Hsp70 est spécifique au tube digestif, la peau, les poumons, les reins, le cœur, les muscles, le foie et dépend de l'âge (Blake et al., 1990; Tanguay et al., 1993). Les inducteurs chimiques, physiques et/ou biologiques de l’expression de Hsp70 sont nombreux et incluent le choc thermique, mais aussi l'hypoxie, l'hydrogène peroxyde, les radicaux libres, la déplétion d'ATP, les infections, les acides aminés analogues, les ionophores, les antibiotiques et les phénomènes inflammatoires (Feige et al.,

1996). Ainsi, l’Hsp70 est considéré comme un bon indicateur de stress (Ryan and Hightower, 1996; Rajdev and Sharp, 2000). Nécessaire à la survie et au maintien des fonctions cellulaires lors d’un

stress, l’Hsp70 est aussi la protéine la plus étudiée dans le phénomène de thermotolérance. Grace à sa fonction de chaperon, l’Hsp 70 reconnaît les protéines altérées et protège les cellules et les aide à récupérer des lésions induites par le stress (Nguyen et al., 2011). Elle est aussi impliquée dans d’autres rôles tels que la stimulation du système immunitaire et dans certains mécanismes physiopathologiques

(Bukau and Horwich, 1998).

De plus, elles semblent occuper une place protectrice centrale lors de lésions cellulaires ou tissulaires causées par un dommage protéique (syndromes inflammatoires, maladies infectieuses et parasitaires, désordres auto-immuns). Le rôle des Hsp (protecteurs moléculaires) dans la récupération cellulaire de lésions induites par une variété de pathologie, est d’un très grand intérêt. Ce rôle est mis en évidence par les modifications de l’expression des Hsp au cours de pathologies aigues ou chroniques, touchant différents organes comme le cerveau, le poumon, le rein ou le cœur (Feige et al.,

1996). La participation des Hsp dans les infections et réactions immunes, intervient à de nombreux

niveaux. Il est donc possible d’utiliser ces protéines dans la recherche de nouveaux vaccins (Silva and

Lowrie, 1994). Enfin, Hsp70 et Hsp25 sont exprimées pendant l’infection cellulaire et peuvent

s'associer à certaines protéines des agents pathogènes. Elles servent alors de cible pour les cellules Natural Killer et la réponse cellulaire cytotoxique anticorps-dépendante. Elles ont donc été proposées comme vecteur pour l'antigène dans le développement de vaccins (Brenner and Wainberg, 1999). Ceci peux être utilisé comme traitement préventif aussi bien que curatif (Wendling and Farine,