Biosynthèse des principaux composants des parois secondaires

La biosynthèse de la cellulose est assurée par le complexe CSC (Cellulose Synthase), un complexe de protéines assemblées en rosette et composé de plusieurs sous unités composées elles-mêmes de plusieurs Cellulose-synthase A (CESA). Chaque sous-unité synthétise en parallèle des polymères de glucanes. Le nombre polymères synthétisés en parallèle, et donc le nombre d‟enzymes impliquées, est débattu. Le modèle prévalent était de 6 sous-unités mais pourrait être de 18 sous-unités (Newman et al., 2013; Nixon et al., 2016, Brown et Saxena, 2000). Chaque sous-unité requiert la présence d‟au moins 3 isoformes différentes de CESA (Doblin et al., 2002; Ding et Himmel, 2006).

La cellulose est déposée sur la surface externe de chaque cellule et ne peut être synthétisée à l‟intérieur du cytoplasme à cause de son insolubilité. Le complexe CSC est arrangé en forme de canal à l‟interface de la membrane plasmique et intègre les UDP-glucoses dans les polymères de cellulose (Saxena et Brown, 2005 ; Carpita, 2011 ; McFarlane et al., 2014 ; S. Li et al., 2014). Plusieurs autres protéines sont impliquées dans la synthèse de la cellulose comme la P-sucrose synthase (P-SUSY) et l‟endo-1,4-β-D-glucanase Korrigan (KOR) (Read et Bacic, 200, Delmer et Haigler, 2002; Molhoj et al., 2002, Robert et al., 2005, Vain et al., 2014). P-SUSY pourrait être impliquée dans la conversion du sucrose en UDP-glucose et fructose, l‟UDP étant relâché par l‟assemblage du sucre dans la cellulose et disponible de nouveau pour la P-SUSY (Haigler et al., 2001, Festucci-Buselli et al., 2007). Les protéines COBRA, Chitinase-like et KOBITO sont également impliquées dans la synthèse de la cellulose sans que leurs rôles précis ne soient élucidés (Sadat Maleki et al., 2016, Persson et al., 2005, Zhang et al., 2004, Zhong et al., 2002, Schindelman et al., 2001, Pagant et al., 2002, Sanchez-Rodriguez et al., 2012, Szyjanowicz et al. 2004, Vain et al., 2014, Brown et al. 2005, Sato et al. 2010).

La synthèse de la cellulose dans la paroi primaire et la paroi secondaire est assurée par des groupes de CESA différents dont il existe 10 gènes au total dans le génome d‟Arabidopsis. Parmi elles, CESA4, CESA7 et CESA8 ont été identifiées comme spécifiques de la biosynthèse de la cellulose dans les parois secondaires et CESA1, CESA3 et CESA6 dans les parois primaires chez Arabidopsis (Persson et al., 2007, Tanaka et al., 2003 Hernandez-Blanco et al., 2007, Taylor et al., 2003). Il existe des homologues de ces protéines dont le rôle

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a également été démontré chez le riz, le peuplier et brachypodium (Tanaka et al. 2003, Joshi et al. 2011, Handakumbura et al. 2013).

9.2. Biosynthèse des hémicelluloses

Contrairement aux celluloses, les hémicelluloses sont synthétisées dans l‟appareil de Golgi puis transportées vers les parois grâces à des vésicules membranaires (Sinclair et al., 2018). Les différentes familles d‟hémicelluloses sont synthétisées par des Glycosyltransférases (GT) appartenant aux superfamilles des cellulose synthases et des cellulose synthases–like dont font également partie les CESA responsables de la synthèse de la cellulose. Les squelettes des xyloglucanes (XyG) sont synthétisées par les CSLC (Cellulose-synthase-like C) puis subissent d‟autres modifications avant d‟être transportées à la paroi (hydrolyse, acétylation, méthylation, Gille et al., 2012, Scheller et Ulvskov, 2010, Perrin et al., 1999). La biosynthèse des mannanes est assurée par les CSLA (Cellulose-synthase-like A) et peut-être les CSLD (Cellulose-synthase-like D) (Dhugga et al., 2004, Liepman et al., 2005). La biosynthèse des MLG implique des protéines appartements à la famille des cellulose-synthases qui sont absentes chez Arabidopsis et le peuplier mais présentes chez le riz et brachypodium (Scheller et Ulvskov, 2010). Ce sont les CSLF synthase-like F) et les CSLH (Cellulose-synthase-like H) (Burton et al., 2006, Doblin et al., 2009). Les xylanes ne sont pas synthétisés par des GT de type I comme les autres hémicelluloses mais par des GT de type II des familles GT43, GT8, GT47 (IRREGULAR XYLEM8 (IRX8), IRX14, IRX10) (Rennie et Scheller, 2014, Scheller et Ulvskov, 2010). La biosynthèse de ces deux dernières classes d‟hémicelluloses (MLG et xylanes) reste mal comprise.

9.3. Biosynthèse des lignines

La biosynthèse des lignines est généralement séparée en deux : la voie des phénylpropanoïdes qui part de la phénylalanine au feruloyl-CoA et la voie spécifique des monolignols du feruloyl-CoA aux monolignols (Figure I-16). Les acteurs de la biosynthèse des lignines sont relativement bien connus, en particulier chez l‟espèce modèle Arabidopsis thaliana où la plupart des gènes a été clonée et étudiée (Raes et al., 2003). Les gènes impliqués ont également été identifiés en partie chez les monocotylédones. Une dizaine d‟étapes enzymatiques intervient dans l‟ensemble des deux voies, phenylalanine ammonia-lyase (PAL), cinnamate 4-hydroxylase (C4H), 4-coumarate:CoA ligase (4CL), hydroxycinnamoyl-CoA shikimate/quinate hydroxycinnamoyl transferase (HCT), p-coumarate 3-hydroxylase (C3H), caffeoyl shikimate esterase (CSE) caffeoyl-CoA O-methyltransferase (CCoAOMT),

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cinnamoyl-CoA reductase (CCR), ferulate 5-hydroxylase (F5H), caffeic acid O-methyltransferase (COMT), et cinnamyl alcohol dehydrogenase (CAD) (Boerjan et al., 2003; Bonawitz et Chapple, 2010, Vanholme et al., 2013). Après leur synthèse, les monolignols (p-coumaryl alcohol (unité p‐hydroxyphenyls (H)), coniferyl alcohol (unité guaiacyl (G)), et sinapyl alcohol (unité syringyl (S)) sont secrétés à travers la membrane plasmique vers la paroi végétale (Wang et al., 2013) où ils sont oxydés par des radicaux puis combinés (Vanholme et al., 2012). Une voie parallèle dans le cytosol a été mise en évidence récemment. Elle permettrait de consituer une voie parralèle à la voie générale en amont de la 4CL chez les dicotylédones et est une étape indispensable de la voie de biosynthèse des monocotylédones (Barros et al., 2019, Vanholme et al., 2013).

Ce processus combinatoire de centaines de monomères par molécule de lignine est original car il ne serait pas catalysé par des enzymes. La régulation de ce processus par des laccases et des peroxydases est débattue mais serait largement chimique (Davin et Lewis, 2000, Boerjan et al., 2003, Berthet et al., 2011, Fraser et Chapple, 2011) malgré des évidences fonctionnelles du rôle des enzymes qui se sont récemment accumulées (Tobimatsu et Schuetz, 2019).

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Figure I-16 : Voie de la biosynthèse des lignines. Les couleurs indiquent les étapes de la compréhension de la voie de biosynthèse. La voie telle que décrite dans les années 1980 (gris) suivi de la découverte dans les année 1990s de la dérivation par le shikimate (marron) puis celle des monomères de lignines C et 5H (bleu) et enfin la plus récente découverte de l‟enzyme CSE (vert) (D‟après Barros et al., 2019)

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