Partiel de BIOLOGIE CELLULAIRE B57

Partiel de BIOLOGIE CELLULAIRE B57

Université: Université de Toulon, Faculté des Sciences et Techniques Diplôme : Licence 3 Biologie

Date: Partiel 2017- 2ième session Durée: 2h00

Enseignant : M. Molmeret

Donnez des réponses aussi complètes et précises que possible.

Question

1 (9 points) : Décrivez les grandes étapes du développement cancéreux et illustrez votre texte avec des schémas légendés.

Question

2 (5 points) : Quels sont les rôles physiologiques de l'apoptose? Donnez des exemples précis dans chaque cas.

Question

3 (3 points) : Quelles sont les 6 conditions de la cancérigénèse?

Question

4 (3 points); Donnez un exemple de dérégulation du cycle cellulaire au niveau de la transition G2/M suite à un endommagement de !'ADN par les UV. Illustrez votre texte avec un schéma légendé

1

1-

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Contrôle Terminal de Métabolisme (B51) première session

5 Janvier 2017

Aucun document n'est autorisé. La calculatrice est interdite.

Vous devez rédiger entièrement le sujet de synthèse selon les consignes qui vous ont été données en cours.

Sujet 1

CIS.

Le flux métabolique. Vous illustrerez vos propos d'exemples pré-

1

Contrôle Terminal de M étabolisme (B51) seconde session .

Juin 2017

Aucun document n'est autorisé. La calculatrice est interdite.

Vous devez rédiger entièrement le sujet de synthèse selon les consignes qui vous ont été données en cours.

Sujet 1 :

Le foie est un organe à la disposition de l'organisme. Vous illustrerez vos propos d'exemples précis.

1

L3 Sciences de la Vi e Universiœ-de-io--ulon

27 juin 2017

Examen de B54 « Neurophysiologie et physiologie hormonale »

Durée : 3 h - Documents et calculatrices interdits

Les deux sujets doivent être rédigés sur deux copies doubles séparées

I. Sujet rédigé de physiologie hormonale (8 points, th environ)

Les hormones qui participent à la procréation

Une diversité d'hormones assure la gestation, la parturition et la lactation ; vous présenterez les différentes hormones qui y participent et préciserez le(s) rôle(s)qu'elles jouent dans chacune de ces fonctions.

Votre exposé sera composé d'un texte structuré et illustré de schémas fonctionnels.

II. Etude de document de neurophysiologie (12 points, 2h environ)

Le tableau ci-dessous décrit quelques-unes des nombreuses pathologies qui peuvent affecter le système visuel.

Achromatognosie Perte de la vision des couleurs ( avec rétine normale)

Achromatopsie Absence totale de vision des couleurs, associée à une forte photophobie et une acuité visuelle réduite ( <2/10)

Agnosie associative Incapacité à nommer ou définir un objet perçu par la vision Akinétopsie Incapacité à percevoir les mouvements (perception d'une

succession d'images figées)

Cécité monoculaire Incapacité à percevoir avec un œil (avec rétine intacte) Daltonisme ou deutéranopie Incapacité à différencier le rouge du vert

Hémianopsie bitemporale Perte de la vision des deux hémichamps temporaux Hémianopsie latérale homonyme Perte de la vision des deux hémichamps droits ou gauches (H.L.H.)

Presbytie Baisse de l'acuité visuelle en vision de près uniquement Prosopagnosie Impossibilité ou difficulté de reconnaître les visages Protanopie Incapacité à détecter la couleur rouge

Tritanopie Incapacité à détecter la couleur bleue

Vous étudierez ces pathologies dans un ordre logique, en relation avec les différentes étapes de la perception visuelle. Votre exposé doit être structuré et illustré par des schémas appropriés.

Pagel/1

UN IVERSITE DE TOULON

UFR Sciences et Techniques JANVIER 20 I 7

Licence SV 3• année

Examen de B54 : Neurophysiologie et Physiologie Hormonale

Durée de l'épreuve : 2h

Rédiger les deux sujets sur deux copies doubles séparées Machine à calculer et documents non autorisés

l. Sujet de neurophysiologie (P. Giraudet, 13 points, lh15mn environ)

Vous présenterez les différents phénomènes neurophysiologiques qui ont lieu dans votre système nerveux entre le moment où un ami vous dicte son numéro de téléphone et celui où vous finissez de le noter sur une feuille de papier.

Votre exposé doit être organisé (avec un plan apparent), correctement rédigé, et illustré par tous les schémas appropriés.

li. Sujet de physiologie hormonale (F. Gaudin, 7 points, 45 mn environ)

La Procréation

Dans le cadre de la législation et sous contrôle médical, une interruption de grossesse peut être réalisée par traitement médical par absorption de RU486.

Expliquez le mode d'action du RU486 en tant que contragestif à partir de l'exploitation des documents, de la mise en relation des informations extraites et de vos connaissances.

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Les hormones ovariennes sont éliminées dans l'urine sous forme de prégnandiol pour la progestérone et de

phénostéroïdes pour les œstrogènes .

40

20

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document 1

d'urine estimation des concentrations d'hormones ovariennes par analyse

Page I sur 2

- UNIVERSITÉ -DE TOULON

Année universitaire 2016 / 2017 Session 1

UFR

Sciences et Techniques

- Examen de BSS -

L3 Sciences de la Vie

L'usage de la calculatrice n'est pas autorisé. Seuls les documents fournis sont autorisés.

Ce sujet comporte 4 pages. Il sera remis dans la copie.

I-

(2 points)

Définir les termes bathochrome et hypochrome (UV-Visible).

II- (14 points)

Soit un composé de formule brute C9H10Ü3. A partir des spectres fournis, trouver sa structure.

1/ Présenter les données RMN sous forme de tableau et justifier les résultats obtenus en IE-SM (picsàmlzl66, 135,121, 106,91,77et39).

2/ Que signifie IE-SM ? Sur le spectre, un pic à miz 167 apparaît. Quelle est son origine et son intensité par rapport au pic à miz 166 ?

3/ Tracer les spectres DEPT 45, 90 et 135 théoriques de cette molécule.

Spectre IR:

35

30

Q)

g 25

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-

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15

10

I

I

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li I ^I

i ~ ~ ~

~I ~ ~

3500 3000 2500 2000 1500 1000

Wavenumber (cm-1)

Spectre RMN ¹H (500 MHz, CDCh) :

3H

'" _I

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2H

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1

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^I

Spectre ¹³C- RMN (125 MHz, CDCh):

130.3 114.0

55.2 40.0

178.1

158.8 125.2

~

...

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160 140

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sb ^o

Spectre IE-SM:

100 1.21

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166 70 '

60 5 40 30 20

77 91

10 ,

39 106 135 148

' , _,

o

1 O 20 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 130 140 150 160 170 MIZ

III- (4 points)

1/- Attribuer les signaux de a à g (annoter directement le spectre et indiquer au-dessus de chaque signal du spectre horizontal la lettre du ou des ¹H correspondants). Attention, un signal peut en cacher un autre ...

2/ Donner un nom à ce spectre.

•· ^I

IO

o

o

l:. .. .

•• ^{I j}

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3.5 3.0 ?.S ?.O 1. 5 l.

o

0.5 ^CIPJ,,t

Examen d'enzymologie 2 (B56)

Analyse cinétique et structurale de l'acétoacétyl-coA réductase et évolution dirigée

Contrôle Terminal 201 7 session 2

L'acétoacétyl-coA réductase NADPH dépendant (PhaB) est une enzyme clef dans la production du poly(3-hydroxy)butyrate P(3HB)chez Ralstonia eutrophia: elle permet de réduire une fonction cétone en hydroxyle par oxydation du NADPH (de AcAc-coA vers hydroxyAc-Ac-coA). La voie de produc- tion du P(3HB) à partir d'acétyl-coA, qui nécessite trois enzymes a été utilisé de façon importante dans la production par voie microbiologique des bioplastiques à base de P(3HB). L'amélioration de l'efficacité d'une ou de toutes les enzymes de cette voie est un moyen d'améliorer la production de ces bioplastiques (1,2).

PhaR H16_.A1440

Î

H16 A225 1 ^PhaY1

PhaP2 PHG202

o 2x

)l

CoA

I

^PhaA

• H16_A1438

OHO OHO Ol'iO

~O~O~Ol'i

Plla81 H18.)11~38

PhaZ2 H16 A2862

Ol'i o

~CoA

PhaC1 H18 A1437

8k18 H18_A1~S PhaC 2 H16 A2003

OH O

·-f-o~•

Poly (R·(-)·3·hydroxybutyrale) (PHB)

FIGURE 1 - Voie de production des polyhydroxydroxybutyrate chez

Ralstonia eutrophia (2) (2)

1

Partie I : Cinétique de la NADPH dépendant acétoacétylcoA réductase (1)

Les figures 1 et 2 donnent les résultats des mesures de vitesse initiale de réaction en présence des substrats NADPH et acéto-acétylcoA avec ou sans le produit de réaction NADP+.

Question 1 : Analyser ces résultats.

Partie II : Analyse structurale et évolution dirigée (1)

Afin d'obtenir des enzymes plus actives, des mutations aléatoires ont été réalisées. Une analyse ci- nétique et structurale des mutants a été réalisée. Compte tenu de la précision des résultats et du contexte, de petites variations dans les constantes cinétiques seront considérées comme significa- tives.

Question 1 : Analysez les résultats cinétiques sur ces deux mutants à partir de la figure 3.

Les structures de l'enzyme en présence et en absence des produits de la réaction ont été obtenues par cristallographie aux rayons X. Les résultats obtenus et la position des mutations sont indiquées dans la figure 4.

Question 2 : Analysez ces résultats de structure

Partie III : Conclusion

Faire une conclusion sur l'ensemble des résultats

RÉFÉRENCES:

(l)Ken'ichiro Matsumoto,a,b Yoshikazu Tanaka,c,d Tsuyoshi Watanabe,a,b Ren Motohashi,a Koji Ikeda,c Kota Tobitani,a Min Yao,c,d Isao Tanaka,c,d Seiichi Taguchi (2013) Directed Evolution and Structural Analysis of NADPH-Dependent Acetoacetyl Coenzyme A ( Acetoacetyl-CoA) Reductase from Ralstonia eutropha Reveals Two Mutations Responsible for Enhanced KineticsApplied and En- vironmental Microbiology 79(19) : 6134-6139

(2)Anne Pohlmann, Wolfgang Florian Fricke, Frank Reinecke, Bernhard Kusian, Heiko Liesegang, Rainer Cramm, Thomas Eitinger, Christian Ewering, Markus Pötter, Edward Schwartz, Axel Stritt- matter, Ingo Vos zlig, Gerhard Gottschalk, Alexander Steinbüchel, Bärbel Friedrich Botha Bowien (2006) Genome sequence of the bioplastic-producing "Knallgas" bacterium Ralstonia eutropha H16 Nature Biotechnology 24, 1257 - 1262

2

J

0 en s.µM-1 1 M-1

(NADPH) enµ 0,033 0,0033

1 en µM-¹ 0,4 31,07 8,89

(AcAc-coA)

0,04 13,63 3,53

TABLE 1 - Valeurs des inverses des vitesses initiales et des concentrations en substrats obtenus pour l'étude cinétique de l'enzyme NADPH dépendante Acétoacétyl-coA rédutase (0,005 µM)(l)

1/1\'lo INA/J/'il, ¡1\';\/J/'th

INAl!l'tl, IN1I/J/'th 1;¡v¡,,

IAA/J/'tlo IN/1/J/'tl,

IN.1/J/'tl, INA/J/'tl,

IN1I/J/'tlo IN1I/J/'tl,

IN1I/J/'tl, INA/J/'tl,

1/l!l,·!1,· - mA¡,, i/IN /I/J/'111,

Effet NADP qur la fixation de AcAc-coA Effet de NADP I sur la fixation de NADPH

FIGURE 2 - Analyse de l'inhibition de la fixation de NADPH et de AcAc-coA sur la reductase par le produit NADP+ en représentation de Lineweaver et Burk

(1)

TABLE I Kinetic parameters of the wild-type and engineered ^{(B) 2.5 20}

acetoacetyl-CoA réductases _i: (Phaßs)"

i

²⁰ ₁₅

f

Km(Nhl.)PH> K, ACACC.Ot\} kc.,IKmcNAUPHl kc.JK,.,c,.,,.,.co"> 2, e:

PhaB (s ^I) (µM) (µM) (M is ') (M ls ')

f

^{1.5 .!I}

il ¹⁰

8

Wild type !02 149 5.7 6.85 X 10⁵ 1.80 X 10⁷ ., _{1.0 .;}

Il

Q47L ^T\7JS 149 361 617 289 15.9 13.6 8.62 X 105.85 X 10^{5 5} 2.65 X 101.52 X 10^{7 7}

i

^{t/) 05 5}

i

00 o

• The activity was measured using His tag fusion proteins in 125 mM Trio-HCI buffer lpH 8.0J ~t 30°C.

(a) Comparaison des constantes cinétiques

WT 047L T173S Ph11e

(b) Comparaison des activités spé- cifiques

FIGURE 3 - Comparaison cinétique des mutants et de l'enzyme sauvage (1)

3

(A) (B) 0, 1

FIG 2 Crystal structure of Phall and mutants. (A) Ribbon diagram of the l'hall monomer. The ribbon model is colored according lo the sequence, from blue at the N terminus to red at the C terminus. (li) Tetrameric structure of Phaß. The model is colored according to the subunit. Q-17 (purple) and T 137 (cyan) are also shown as spherical models. (C) Structure superimposition among the wild type (red), Q47L (blue), and Tl 37S (orange). For clarity, only a monomer of the superimposed tetrameris shown. (OJ Temperature factor of wild-type l'hai!. The tube model is colored according to the temperature fac- tor, from blue at 20 A' to red at 50 A'. The wtdth of the tube also corresponds to the temperature factor. In short, red thick regions imply high flexibility and blue thin regions imply low flexibility. Q47 is also shown as green sticks. The flexible a7-a8 and tt2 regions are indicated.

(a) Enzyme libre

(A) (8)

..,

FIG 3 Crystal structure of l'haß-AcAc-CoA- AUP' ternary complex.

(A) fo-Fe map (contoured at 1.5 s) of AcAc-CoA and NADP'. AcAc-CoA (yettow) and NADP' (green) are also shown as sticks. (HJ Ribbon diagram of the tetra mer in complex with AcAc-CoA and NADI''. Bound AcAc-CoA (yellow) and NADP • (green) are shown as spherical models. (Cl Closeup view of the substrate-binding site. The bound substrates and their recog- nition residues are shown in stick models. The flexible a7-a8 region and ß2-a2 region are colored purple and brown. respectively. (Dl Tl73 in the adjacent subunits located around the AcAc-CoA binding site. Tl 73 resi- dues in the adjacent subunits are shown as blue spheres. 1'207 interacting with Tl 73 is shown as a purple sphere. The ribbon diagrams are colored according to the subunits, although the flexible a7 and a8 regions and their continuing loops are colored purple .

(O) T173 (subunil A)

Ac.Ac -CoA

T173 (subunit B)

(b) Complexe ternaire avec les produits

FIGURE 4 - Structure de l'acétoacétyl-coA réductase

NADPH

dépendant libre et en complexe ternaire. Sur la figure a, l'enzyme libre est présentée sous forme d' monomère (A), de tetramère (B) La position des mutation est indiquée par des flèches et les résidus représentés sous forme de sphères en cyan et en magenta. Sur la figure b, nous avons la structure de l'enzyme en complexe ternaire avec les produits en vert (NADP+) et jaune (AcAc-CoA). mes mêmes codes couleur ont été maintenus pour les résidus mutés. (1)

4

Examen d'enzymologie 2 (B56)

Analyse cinétique et structurale du facteur apoptotique AIF Contrôle Terminal 5 janvier 2017

AIF est une protéine à FAD ancrée dans la membrane mitochondriale dans les cellules saines. Un certain nombre de données montrent qu' AIF joue un rôle vital dans la bioénergétique mitochondriale mais ses fonctions redox spécifiques sont inconnues (1). Un autre rôle bien étudié d'AIF est son rôle dans l'induction de l'apoptose. Après perméabilisation de la membrane mictochondriale, l'AIF subit une protéolyse et le fragment soluble passe dans le cytosol puis dans le noyau pour permettre la condensation de la chromatine et la dégradation de l'ADN (2). La translocation de l'AIF dans le noyau dépend de son état redox: il semblerait que la forme oxydée monomérique a plus d'affinité pour l'ADN que la forme réduite dimérique. Nous nous proposons ici d'étudier le mécanisme réactionnel et les données structurale d'AIF pour mieux comprendre sa fonction NADH :quinone oxidoreductase qui transfert les électrons du NADH vers des quinones (couple redox Q/QH2)(2).

Partie I : Analyse cinétique de AIF

La figure ci-dessous donne l'inverse des vitesses initiales de réaction

(µM

de substrat formé/s) en fonction l'inverse des la concentrations en substrat

(µM)

en absence de produit.

~º en s.µM-1 1 M-1

(NADH) enµ

0,02 0,01 0,00214 4*_!__ _(Q) en µM-¹ 0,052 1473,6 1117,6 838

0,035 1290 934 654,4 0,01 1020 664 384,4

TABLE 1 - Valeurs des inverses des vitesses initiales et des concentrations en substrats obtenus pour l'étude cinétique de l'enzyme AIF (0,1 µM)(l)

[QH,[o = _[QH2[3 1/\V[o [QH,[o = [QH,I, 1/[V[o

[QH2[0 = [Q/-/2[2

[Q/·/2[o=[QH2[1

[Q/·/2[o=[QH2[2

[QH,[o = [QH,[1

1/[NADH[o 1/[Q[o

Effet QH2 qur la fixation de NADH Effet de QH2 sur la fixation de Q

FIGURE 1 - Analyse de l'inhibition de la fixation de NADH et de Q sur AIF par le produit QH2 en représentation de Lineweaver et Burk (1)

Question 1 : Analyser ces résultats.

1

Partie II : Analyse structurale de AIF (2)

Afin de comprendre le fonctionnement de p38, la structure a été obtenue en présence du produit de la réaction. Cette structure a été superposée à celle de son homologue cellulaire ERK2.

Mutations kcat ( S-l) Kf;/DH(µM) K~(µM)

aucune (WT) 0,05 176 54

H453A 0,05 2000 60

E313A 0,001 1500 50

K176A 0,0001 180 80

TABLE 2 - Effet des mutations sur les paramètres cinétiques de AIF

Domaine (- terminal

Domaine de fixation de NADH

(

l

Domaine de fixation de

FAD

(a) Forme monomérique oxydée

(b) Forme dimérique réduite (e) Site acitif FIGURE

2 -

Structure de AIF

(2)

Question 1 Analysez ces résultats

2

Partie III : Conclusion

Faites un bilan des résultats obtenus

RÉFÉRENCES:

(1) Lina Miseviéiena et al. (2011) Redox reactions of the FAD-containing apoptosis-inducing factor (AIF) with quinoidal xenobiotics: a mechanistic study. Arch Biochem Biophys.512(2): 183-189.

(2) Irina F. Sevrioukova (2011) Apoptosis-Inducing Factor :Structure, Function, and Redox Regula- tion. ANTIOXIDANTS REDOX SIGNALING Volume 14, Number 12 : 2545-2579.

3

UNIVERSITÉ DE TOULON M a í2 01 7

Examen de 861 « Génétique des populations et évolution » Durée= 2h

Rédiger les 2 sujets sur deux copies doubles séparées

l.

SUJET DE GÉNÉTIQUE DES POPULATIONS

(10

POINTS, lH ENVIRON)

1) Calculer, grâce à un modèle dont vous présenterez clairement toutes les hypothèses, la variation des fréquences alléliques d'une population panmictique soumise à la seule sélection. Indiquer sous quelle(s)

condition(s) on peut observer un équilibre polyallélique stable.

2) Mêmes questions pour une population soumise à la seule sélection.

3) Mêmes questions pour une population soumise à la sélection et l a mutation.

4) Application numérique :

Quelle est la fréquence d'équilibre d'un allèle létal récessif apparaissant avec une fréquence u=Tû" par génération ?

li.

SUIET D'ÉVOLUTION ET PHYLOGÉNIE

(10

POINTS, lH ENVIRON)

1

^{ÈRE PARTIE :} SCIENFITICITÉ ET THÉORIE

Parmi les adversaires du darwinisme, on compte les tenants de la théorie du

« dessein intelligent». D'après cette théorie, l'évolution serait guidée par

« cause intelligente » et non par des processus naturels tels que la sélection naturelle.

li

s'appuie également sur le concept de « fine tuning », qui consiste

à

admettre que les paramètres de notre univers ont été délibérément et précisément « réglés » pour que la vie, puis la conscience, puisse

y

émerger.

Question : expliquer en quoi cette théorie ne peut pas être qualifiée d~

scientifique.

Votre réponse sera rédigée et structurée. Sont attendus, entre autres,

l'explicitation de ce qu'est une théorie, ainsi que les critères de scientificité.

UNIVERSITÉ DE TOULON M ai 2017

2ÉME PARTIE : CLASSER LE VIVANT

Caractères Etat dérivé ( 1) Etat ancestral (O)

Appendices pairs Membres Nageoires

a chiridiens rayonnées

b Mandibule Un seul os (le

Plusieurs os dentaire)

c Placenta Présence Absence

d Ailes Présence Absence

A

Dents Absence Présence

-

Caractère

b d

a c e

s

Truite o o o o o

Chauve-

1 1 1 1 o

souris

Homme 1 1 1 o o

Kangouro

1 1 o o o

u

Pigeon 1 o o ^{1 1}

Question : à partir de ces matrices, construire le cladogramme le plus parcimonieux en y reportant :

- le nom des taxons (l'abréviation est donnée entre parenthèses dans la matrice)

- le code (une lettre) des innovations évolutives aboutissant à des apomorphies

- s'il y a une ou plusieurs homoplasies, la faire précéder de R s'il s'agit d'une réversion (exemple : Ra) ou de C s'il s'agit d'une convergence (exemple : Ca)

Aucune justification n'est attendue. Seul le cladogramme sera évalué

UNIVERSITÉ DE TOULON Juin 2017

Examen de B61 « Génétique des populations et évolution »

Durée : 2h - Calculatrices et documents interdits Rédiger les 2 sujets sur deux copies doubles séparées

l. SUJET DE GÉNÉTIQUE DES POPULATIONS (10 POINTS, lH ENVIRON)

La petite oie des neiges (Anser caerulescens) possède deux phénotypes quant

à

la coloration de son plumage : les oiseaux de phénotype blanc ([BJ) sont entièrement blancs sauf les rémiges primaires qui sont noires ; ceux de phénotype sombre ([SJ) ont un plumage sombre sauf le cou, la tête, le croupion et les sous-caudales blancs. L'espèce se reproduit en grandes colonies dans les régions arctiques de l'Amérique du Nord. Dans la colonie de Böas River (Territoires du Nord-Ouest, Canada), le phénotype des 771 couples étudiés par Cooke et Cooch en 1968 se répartissait ainsi :

[BJ/ [BJ [BJ/ [SJ [SJ/ [SJ TOTAL Nombre de couples observés 470 (61%) 98 (13%) 203 (26%) 771 (100%)

1) Sachant que la colonie compte 2/3 de phénotype [BJ et 1/3 de phénotype [SJ, aussi bien chez les mâles que chez les femelles, calculer le nombre (ou le pourcentage) de couples attendus pour chaque association de phénotype sous l'hypothèse Ho d'appariement au hasard. Quel nom donne-t-on

à

cette hypothèse ?

2) Donner deux hypothèses Hi et H2 pour expliquer la différence entre la répartition observée et la répartition attendue des couples sous Ho. Laquelle privilégieriez-vous ? Justifier.

3) Cooke et ses collaborateurs ont montré en 1972 que les oies élevées dès l'éclosion par des parents adoptifs font preuve de préférences significatives pour des oiseaux de la même couleur que les parents adoptifs lors de l'accouplement. Quelle information cette observation apporte-t-elle quand au régime de reproduction de la population étudiée ? Quelle hypothèse cette information conforte-t-elle ?

4) Etablir un modèle d'évolution des fréquences alléliques de cette population, sous un régime de reproduction mixte le plus fidèle possible

à

la réalité. Vous pourrez considérer que le phénotype étudié est déterminé par un gène

à

deux allèles : B dominant, responsable de la couleur blanche, et s récessif responsable de la couleur sombre. Vers quelles valeurs tendent les fréquences alléliques ? Sans démonstration, expliquer vers quelles valeurs tendent

à

votre avis les fréquences génotypiques.

li.

SUJET D'ÉVOLUTION ET PHYLOGÉNIE (10 POINTS, lH ENVIRON)

1

^ÈRE PARTIE : HOMOPLASIES ET GROUPES PARAPHYLÉTIQUES

Après avoir présenté le concept d'homoplasie, montrez qu'une classification reposant sur des homoplasies peut aboutir à un groupe paraphylétique.

Votre réponse sera rédigée, structurée, illustrée autant que possible d'exemples concrets, et de cladogrammes.

UNIVERSITÉ DE TOULON Juin 2017

2ÈME PARTIE : CLASSER LE VIVANT

Matrice de caractères :

A B

e

^{D E F G} H

Chimpanzé (Ch) 1 1

o

^{1 1 1}

o

¹

Coelacanthe (Co)

o

¹

o o o o o

¹

Crocodile (Cr) 1 1 1 1

o o

^{1 1}

Grenouille (Gr)

o

¹

o

¹

o o o

¹

Lamantin (La) 1 1

o o

^{1 1}

o

¹

Mésange (Mé) 1 1 1 1

o o

^{1 1}

Sardine (Sa)

o o o o o o o

¹

Tortue (To) 1 1

o

¹

o o

^{1 1}

Codage des états :

Code Caractère Etat ancestral (O) Etat dérivé (1)

A Amnios Absent Présent

B Appendices pairs charnus Absent Présent

c

Fenêtre mandibulaire Absent Présent

D Membres postérieurs munis de Absent Présent

doigts

E Œuf doté de réserves vitellines Présent Absent importantes

F Placenta Absent Présent

G Quille ventrale sous les vertèbres Absent Présent cervicales

H Vertèbres Absent Présent

A partir de ces matrices, construire le cladogramme le plus parcimonieux en y reportant:

- le nom abrégé des taxons (l'abréviation est donnée entre parenthèses dans la matrice)

- le code (une lettre) des innovations évolutives aboutissant

à

des apomorphies

- s'il y a une ou plusieurs homoplasies, la faire précéder de

r

s'il s'agit d'une réversion (exemple : rB) ou de c s'il s'agit d'une convergence (exemple : CF)

AUCUNE /UST/FICATION N'EST ATTENDUE. SEUL LE CLADOGRAMME SERA ÉVALUÉ

Examen B64 Microbiologie- Mai 2017 Durée : 2 heures

Calculatrice et téléphone portable non autorisés Documents non autorisés

Vous disposez de 6 documents dont vous devez faire la synthèse.

La synthèse doit comporter une introduction dans laquelle vous introduirez toutes les notions qui vous paraissent nécessaires ^à la compréhension des expériences réalisées.

Dans une partie résultat vous interprèterez les expériences réalisées. Chaque partie des Résultats doit comporter un titre informatif.

En conclusion, vous rappellerez les principaux résultats obtenus et les comparerez avec vos connaissances et vous proposerez un modèle de régulation. Faire un schéma est tout à fait indiqué.

Une série de questions vous sont posées pour vous aider à comprendre et interpréter correctement les données, vous devez introduire les réponses ^à ces questions dans le corps de la synthèse.

Les auteurs des différentes expériences situées ci-dessous étudient la régulation du facteur sigma RpoS (sigma S) par différents mécanismes chez la bactérie Escherichia coli:

Régulation par le système à deux composants ArcB/ ArcA, ArcB codant pour un senseur et ArcA pour un régulateur de réponse. Le système ArcB/ A est un système étudié

précédemment, un transfert de phosphate entre ArcB et ArcA a été mis en évidence.

Régulation par protéolyse : Sigma S peut interagir avec le régulateur de réponse RssB

phosphorylé, le complexe sigma S/RssB phosphorylé interagit alors avec le complexe protéase ClpXP ce qui mène ^à la dégradation du facteur sigma S. RssB est un Régulateur de réponse orphelin, il ne possède pas ^à proximité de son gène, un gène codant pour un senseur et aucun senseur n'est connu pour le phosphoryler.11 a été montré que RssB peut être phosphorylé par de l'acétyl-phosphate.

Ces éléments doivent être introduits dans l'introduction.

Questions:

Qu'est-ce qu'un facteur sigma et en particulier Sigma S? Que reconnaissent-ils? Qu'est-ce qu'un système à deux composants ? Que savez-vous de la régulation par protéolyse impliquant le complexe ClpXP?

e: o ... _{e: e:}

cu e:

<U <U

~

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^{~ ~}

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~

cg

~ ~ ~ ~

l.,; <u ^(ts

kDa

47.s---

32.5.._ __.

coli growth

Question: Dans quelles conditions Sigma S est-il présent ?

Figure l. Strain MC4100 and its rpoS, rssB, arcA, and arcB mutant

derivatives were grown in LB medium. Genes were inactivated by kanamycin or transposon insertions.

Using samples of20 µg total cellular protein taken at an OD578 of 0.15, sigma S levels were assayed by immunoblot analysis.

NB: OD578 :!ÜD600 - to measure E.

A

^{0.08 ~en i=} ₃ ^"O ₍₁₎

0.07

2..£;

3ö·

-'.::;, ::J I

0.06 ^--10

1 31l>

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0.1 0.03 ^Il> o

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0.02 ~

0.01 0.01 1--.--.--.--.--.--...--....-....-....-..--...4T-""4 O

0:00 2:00 4:00 6:00 8:00 10:00 24:00 time [h]

..., arcA+ arce+-

~ arcA::tet ..,._ arcB::tet

B

OD57a

rssa·

arcA

0,1 0,3

- I

⁺

0,5 0,8

- I

^{+ -}

I

⁺

- I

Figure 2:

(A) Strain FS1 (which is MC4IOO carrying the single-copy transcriptional rpoS::lacZfusion; circles) and its arcA (squares) and arcB (triangles) mutant derivatives were grown in LB medium, and OD578 (open symbols) and specific Beta-galactosidase activities (closed symbols) were determined along the growth curve.

(B)The effect of an arcA mutation on sigma S protein levels were determined by immunoblot analysis in the rssB mutant background (in order to eliminate effects of the arcA mutation on sigma S

proteolysis during entry into stationary phase; see Fig. 6). Cells were grown in LB medium, and samples were taken at OD578 as indicated. + means that ArcA is present whereas - means the absence of ArcA.

Question: Quel est l'effet de ArcA ou ArcB sur l'expression de RpoS? ArcA et ArcB ont-ils un effet différent ? ArcA est-il un répresseur, un activateur ?

A

B

+60- +SO- +40- +30- +20- +10- +1- -10- -20- -30-

-40-

-so-

-60-

-70-

-80- G

- 4 - ArcA [µg]

O 0.5 1 2.5 4 - ArcA-P [µg)

Figure 3.

(A) EMSA using a 356-bp fragment carrying the rpoS promoter region as well as ArcA-P (phosphorylated by acetyl

phosphate) or ArcA (in amounts as indicated in the figure).

(B) ON ase I footprint of ArcA-P (phosphorylated by acetyl phosphate) or ArcA on a 291-bp fragment carrying the rpoS

promoter region. ArcA-P-protected regions are marked. Numbering of base pairs is relative to the transcriptional start site.

(C) Nucleotide sequence in the rpoS promoter region with -35 and

-10

ArcA-P regions, the transcriptional start site, binding sites for cAMP-CRP (centered at positions -61.5 and +56.5 with respect to the transcriptional start site;

underlined), and binding sites for ArcA-P (boxed) indicated. The consensus site for ArcA-P binding is given in the boxes below the sequence of the rpoS promoter region.

Question: Interpréter les

documents. Considerez que ArcA non phosphorylé ne produit que des modifications mineures mais pas de pattern de binding clair.

CRP est un activateur de ArcA-P transcription.

Sous quelle forme ArcA agit ? L'effet de ArcA est-il direct? Que pensez-vous de la localisation des sites de fixation ?

e

-35 -10

GTIGCTGTTGCGTCGCAACCGACAATTACGTATTCTGAGTCT

+l

_!CGGGTGAACAGAG~AACAAAA~CGAACAACAAG TTAATTAAATGTT

+56,5

CCAA~CCACGG~GCGCCTGTAACGGTACCAACA

A _pBadRssB B

20" 1 · 1 '40" 2'40" 4·

s·

+- arcA+ arcEJ+'

+-

arcA::kan arcEJ+' ..- arcA+ arcB::kan

~rcA+ arcs+

arcA::kan

arcB::kan --

100

~ ~

O) e:

ë: 'iii E !!!

en o cr Q.

10 ... ._._ ...

O 1 2 3 4 5 6 7 time [min]

e pBadRssßDSSP

20" 2·

D

arc8:kan

15·

arcB::kan

n

^+arcEJ+' -e- arcB::kan

_•ooo

!! ^o

:¡

'§.

I[

1ºo N .. G IO ~ ~ : ~ bme(ffWII

Figure 4.

(A-D) A rssB _ Tnl O derivative of strain MC4100 ( circles in B,D) as well as its arcA (diamonds) and arcB (squares) mutant derivatives, which expressed either wild-type RssB (pBadRssB) (A,B) or RssBD58P (pBadRssBD58P) (C,D), were grown in M9 medium. During log-phase growth (at an OD578 of 0.6), sigma s degradation was assayed, followed by immunoprecipitation and SOS PAGE.

Phosphorlmager data are shown in A and C, and the corresponding quantitation is given in B and D, respectively.

NB:

-Une expérience avec une fusion traductionnelle RpoS-lacZ indique que ArcB ne modifie pas l'expression de Sigma S ^à un niveau traductionnel.

-Dans la figure 4 on suit la protéolyse de Sigma S.

-Le résidu D58 de RssB correspond ^à l'aspartate conservé du domaine receveur du régulateur de réponse susceptible d'être phosphorylé.

Questions:

Qui de ArcA ou de ArcB a un effet sur la protéolyse de Sigma S ? Sous quelle forme RssB a-t-il une action?

Quelle hypothèse formulez-vous ?

B

+++++++

O O 0.5 1 2 3 5 +

+ + + + + +

O + + + + + + ArcB

¡...>,<---"'-...,..__...___~..__-"'--I RssB (µM]

+ + + + + + ArcA + + + + + + + f ²Pl-ATP

-

F

-ArcB -ArcA

-ArcB - RssB

Figure 5. In vitro phosphotransfer between ArcB, RssB, and/or ArcA

(B) In order to test competition between ArcA and RssB for phosphorylation by ArcB, the assay was done with increasing concentrations of ArcA as indicated in the figure.

(D) Phosphorylation by ArcB of ArcA and RssB was assayed as in A, but increasing concentrations of RssB were used as indicated.

(F) Kinetics of phosphorylation by ArcB were compared for ArcA (1 µM) and RssB (0.85 µM) using ArcB preincubated with [gamma_ 32P]A TP and by starting the reaction with the addition of the respective response regulator.

Questions:

Quels régulateurs de réponse sont phosphorylés par le senseur ArcB ?

Existe-t-il une différence de cinétique dans les phosphorylations des différents régulateurs de réponse?

+ + ArcB

+ + + + RssB

+ + + + RpoS

kDa + Acetyl-P

47.5

+ ATP

RssB RpoS

Figure 6:

Les protéines ArcB, RpoS et RssB sont purifiées. Les protéines sont incubées ensemble comme indiqué avec ou sans Acetyl-P ou ATP. Les complexes protéiques sont chargés sur une colonne permettant de retenir la protéine RssB. Les complexes protéiques sont ensuite élués. Cette expérience permet de déterminer avec quelles protéines interagit RssB.

Question:

-Avec quelles protéines interagit RssB et sous quelle forme doit être RssB pour interagir ?

Dans la partie discussion reprendre tous les résultats, construire un modèle. Discutez des cross talks entre systèmes à deux composants.

Examen B64 Microbiologie - Juin 2017 Durée : 2 heures

Calculatrice et téléphone portable non autorisés Documents non autorisés

Vous devez à partir des figures présentées reconstruire I' histoire de I' article dont ces figures sont issues.

L'article doit comporter un titre, une introduction dans laquelle vous introduirez toutes les notions qui vous paraissent nécessaires à la compréhension des expériences réalisées.

Dans une partie résultat vous interprèterez les expériences réalisées. Chaque partie des Résultats doit comporter un titre INFORMATIF, en d'autres termes la conclusion d'une partie doit être en titre.

En conclusion, vous rappellerez les principaux résultats obtenus et les comparerez avec vos connaissances et vous proposerez un modèle de régulation. Faire un schéma est tout à fait indiqué.

Attention à la nomenclature, je vous rappelle que les bactéries et les gènes doivent être soulignés (italique, le gène to!R ou tolR) et les protéines avec la première lettre en capitale mais non souligné (pas d'italique, la protéine To!R).

Des questions vous sont posées pour vous aider à comprendre et interpréter correctement les données, vous devez introduire les réponses à ces questions dans le corps de la synthèse.

Elements d'introduction:

The ß-proteobacterium Azoarcus sp. strain CIB is a rice endophyte and a free-living facultative anaerobe that grows on the aromatic hydrocarbons toluene and m-xylene. These compounds tend to be toxic at high concentrations because they partition into cell membranes and destroy cellular

integrity. Within the bss-bbs gene cluster responsible for the anaerobic degradation oftoluene/m- xylene, there is a gene, to!R (AzCIB 4516), that has no orthologs in any of the homologous bss- bbs clusters described so far in other bacteria. The predicted TolR protein is a hybrid two-component system (HTCS) that includes sensor kinase (SK) and response regulator (RR) domains, an N-terminal Per-Arnt-Sim (PAS) domain, and a C-terminal EAL domain (putative phosphodiesterase protein). It does not have a DNA-binding domain and thus is not predicted to control gene expression on its own.

Questions:

Qu'est ce qu'un système à deux composants? A quoi servent-ils en général? Comment fonctionnent- ils?

Qu'est ce que le c-di-GMP? Par quelles enzymes est-il synthétisé, dégradé? Dans quels mécanismes est-il généralement impliqué ?

Quel est le thème principal des expériences réalisées ? Présentez les données nécessaires à la

compréhension des expériences réalisées dans ce papier. Par exemple parlez de la souche bactérienne et des gènes impliqués dans la résistance au toluène.

Comme à la fin de toute introduction d'articles, précisez les principales données de ce papier.

A

10⁹ o-Toluene

•+Toluene

- _E

₁₀⁸

... ***

:::,

-

^V

-

^>

-~ :s

_ra 10⁷

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***

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I

^***

u ¹⁰⁶

I

101L

DI _{01 01 01 Dl Dl}

10° ' ^{i u u}

CIB CIBto/R CIBto/R CIBto/R CIB CIBto/R

(plZtolR) (plZ2133) (plZ4959}(plZto1RH190V)

B

GDREF697 EAls23 ¹⁰⁴⁹

PAS

AK

e

-

180

~ 160

>

-

¹⁴⁰

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o 80

-

^{V 60}

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ta.o ^I 40

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REC EAL

O-Toluene

•+Toluene

*

*

*** ***

Figure 1 :. (A) Shown is the viability of Azoarcus sp. CIB wild-type (CIB) and the to!R mutant strain (CIBto!R) grown anaerobically on pyruvate (control) in the absence (white bars) and 2 h after addition of 20 mM toluene (toluene shock) (black bars). Effects of in trans expression of to!R (pIZtolR) and to!R mutant (pIZtolRH 190V) on cell viability in the absence and after a toluene shock are also shown.

Plasmid pIZ2 l 33 expresses the P. aeruginosa c-di-GMP phosphodiesterase (PDE) PA2 l 33; plasmid pIZ4959 expresses the Pseudomonas putida diguanylate cyclase (DGC) PP4959. The number of viable cells is shown as colony forming units (cfus) per milliliter. Error bars represent SD calculated from three experiments performed in duplicate. ***, significant differences between the - toluene and + toluene CIB samples with P < 0.001.

(B) Diagram of the modular architecture of TolR. Key ami no acids discussed in the text are indicated.

The residues predicted to be phosphorylated are labeled in white. GD RE F is a degenerate DGC motif.

(C) ß-Galactosidase assays of the P. aeruginosa PpelA::lacZ reporter strain carrying plasmids pIZ 1 O 16 ( control, empty vector), pIZtolR (To!R), pIZtolRH 190V (TolRH 190V), pIZtolRF79 A (TolRF79A), or pIZ2133 (PA2133) and cultivated anaerobically in LB medium in the absence (white bars) or presence (black bars) of 100 µM toluene are shown. Error bars represent SD calculated from three experiments performed in triplicate.* and***, significant differences against the pIZ1016 control with P <O.I and P < 0.00 I, respectively.

Figure !A-Analysez d'abord les résultats obtenus avec les souches CIB, CIBtolR et CIBtolR (plZtolR). Quel est le rôle de TolR?

En vous aidant de la figure lB analysez les résultats obtenus avec les souches CIBtolR pIZ2133 et CIB plZ4959 de la figure lA. Qu'en déduisez-vous quant au rôle du c-di-GMP?

En vous aidant de la figure lB analysez des résultats obtenus avec la souche CIBtolR pIZtolRH190V de la figure lA? Sous quelle forme doit être TolR pour être actif?

Figure 1 C - Reconstruction du système TolR chez Pseudomonas aeruginosa

Pseudomonas aeruginosa c-di-GMP reporter strain. This strain has a deletion in the wspF gene, which makes the WspR DGC constitutively active and causes intracellular concentrations of c-di-GMP to be high. This strain also has a transcriptional fusion of lacZ to the promoter of the pe! operon coding for Pel exopolysaccharide biosynthesis (Ppel-lacZ). The pe! promoter responds to intracellular c-di-GMP to control pe! gene expression in P. aeruginosa.

En présence de c-di-GMP, l'expression du gene pe! est élevée ce qui se traduit par une activité beta- galactosidase élevée tandis qu'en absence de c-di-GMP l'expression du gene pe! est faible ce qui se traduit par une faible activité beta-galactosidase

En vous aidant de la figure lB, analysez la figure lC. Analysez d'abord les contrôles plasmide vide pIZ1016 puis plZ2133. Ensuite analysez les résultats obtenus avec TolR et ses mutants.

Quelle activité possède TolR? Sous quelle forme doit être TolR pour avoir son activité ? Quelle hypothèse pouvez-vous formuler quant au rôle du résidu phenylalanine du domaine PAS ? Figure 2 : Time-course autophosphorylation of purified TolR (l µM) and TolRH190V (1 µM) incubated with 32P- y-ATP in the absence (-) or the presence ( +) of 100 µM toluene. Samples were fractionated by SDS/P AGE and radiolabel incorporation was detected by phosphorimaging.

+ Toluene

o ^{5 15} o 5 15 Time (min)

TolR TolRH19ov

Interprétez la figure 2

-

¹⁰⁰

ê

e: 90

·i:: o 80

~

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.£; o _c. 60

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o

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c. 40

-

o ^{::s cv 30} cv 20

>

·i:;

cv 10

"ii a::

o

Figure 3: To!R effector profile. Activation of the basal autophosphorylation activity was tested in vitro by incubating To!R protein ( I µM) with ³²P-y-ATP in the absence(-) or presence of different aromatic compounds at 100 µM for 15 min. Phosphorylated To!R was analyzed by SOS/PAGE, and radiolabel incorporation was quantified (100% autophosphorylation is in the presence of toluene).

Interprétez les résultats. Est ce que TolR répond à différents types de composés ?

N'hésitez pas à exploiter les résultats dans votre synthèse dans un ordre différent de celui des figures pour rendre votre histoire plus logique.

Dans la partie discussion, rappelez les différents éléments

li

UNIVERSITÉ

DE TOULON

UNITE DE FORMATION ET DE

RECHERCHE

SCIENCES ET TECHNIQUES

La Garde, le 17 mai 2017 - A 400 Examen d'Ecologie I - 868 - L3BIO

Documents, calculette et tout autre support interdits

Question 1 (6 / 20) : La niche écologique.

Question 2 (7 / 20) :

La compétition interspécifique selon un modèle mathématique et ses relations avec la niche écologique.

Question 3 (7 / 20):

Les indices de calcul de la biodiversité.

li

UNIVERSITÉ

DE TOULON

UNITE DE FORMATION ET DE

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SCIENCES ET TECHNIQUES

La Garde, juin 2017 - Rattrapage Examen d'Ecologie I - B68 - L3BIO

Documents, calculette et tout autre support interdits

Question 1 (8120):

Les stratégies r et K.

Question 2 (12 I 20) :

Successions écologiques du phytoplancton lacustre.

Université de Toulon et du Var,

Faculté des Sciences et Technique LICENCE BIOLOGIE 3ème ANNEE

Année Universitaire 2016-2017

Examen de U62 (Claire Cornuaille)

CALCULA TRICE AUTORISEE, DOCUMENTS INTERDITS Lundi 19 mai 2017

Durée : 2 heures

1- (2 points) La période jurassique a duré environ 70 millions d'années et est subdivisée en:

La période jurassique a duré environ 70 millions d'années et est subdivisée en:

Jurassique inférieur (Lias): 25 Ma Jurassique moyen (Dogger) : 26 Ma Jurassique supérieur (Malm) : 19 Ma

67 zones biostratìgraphiques d'ammonites 22

25 20

1- Compte tenu de la durée totale du Jurassique et de la subdivision de cette période en zones d'ammonites, ^à quelle durée moyenne peut être estimée chaque zone d'ammonites?

2- Si l'on cherche à analyser la durée de vie d'espèces d'oursins jurassiques en se référant au découpage biostratigraphique des ammonites, à combien peut-on estimer la durée de vie :

a- d'une espèce d'oursin apparue au début de la première zone d'ammonite du Lías et disparue à la fin de la dernière zone d'ammonite du Dogger?

b- d'une espèce d'oursin apparue au début de la troisième zone d'ammonite du Lias et disparue ^à la fin de la deuxième zone d'ammonite du Dogger?

c- d'une espèce d'oursin apparue à la fin de la dernière zone d'ammonite du Lias et disparue à au début de la quatrième zone d'ammonite du Malm?

d - d'une espèce d'oursin apparue au début de l'avant-dernière zone d'ammonite du Dogger et disparue à au début de la première zone d'ammonite du Malm?

e- d'une espèce d'oursin apparue au début de la première zone d'ammonite du Lias et disparue ^à la dernière zone d'ammonite du Malm?

2- (8 points) Fractionnement isotopique

Le contenu en ¹⁸0 de coquilles se développant dans l'eau de mer est plus important que celui de l'eau:

c~ ;°d

^{!i = 30 °1}00 à T ⁼ 25 ºC

=

34 °100 à T

=

5 ºC

1- Quel est le coefficient de température de fractionnement ? (2)

2- Calculer le contenu en ¹⁸0 des foraminifères de surface à T

=

15ºC et T = 20ºC en référence au SMOW. (2) 3- Si l'échantillon ^à 20ºC était mélangé avec 10 % des foraminifères de fond (T

=

2 ºC), quel serait le contenu moyen en ¹⁸⁰ ? (2)

4- L'eau actuellement emprisonnée dans les calottes glaciaires du Groenland et de I' Antarctique a 25 ° I ₀₀ en moins que l'eau de mer moyenne. Si durant le dernier maximum glaciaire (DMG) la quantité de glace

supplémentaire égalait 4 % de l'eau présente actuellement dans les océans, et si la glace avait le même déficit en

180 que les calottes glaciaires actuelles, quel changement apparent de température serait provoqué dans les foraminifères vivant dans l'océan glacial à cause du changement isotopique de l'eau résiduelle? (2)

3- (4 points) Petit lac ferm é

Un petit lac fermé reçoit 90% de son eau d'une rivière (0¹⁸0

= -

16 °100) et les 10% restants directement de la pluie (0¹⁸0

= -

5 °100). Cet apport est exactement balancé par évaporation à la surface du lac.

Si la valeur de 0¹⁸0 de l'eau du lac à l'état stationnaire est de -5,95 °100, quel est le facteur de fractionnement

vapeur l' . 'é ^?

liquide

a

pour eau qm s vapore .

On donne:

Le coefficient de fractionnement :

La composition isotopique d'un échantillon :

vapeur - ro

liquide

a -

Rva¡Y ^nLiq

0180 = {R-Rstd} ^X 103

Rstd avec

4- (6 points)

La figure représente trois séries

océaniques issues de carottes forées dans des régions différentes. Les compositions isotopiques sont données en fonction de la profondeur.

1) Décrire les variations depuis le sommet des carottes. Peut-on trouver des formes communes aux trois séries ? Si de telles formes existent, comment peut-on expliquer qu'elles n'apparaissent pas aux mêmes profondeurs dans les trois carottes ? 2) Estimer le rapport entre les taux d'accumulation des trois carottes.

3) Comment peut-on interpréter les variations du 0¹⁸0 dans ces trois carottes?: décrivez et expliquez les phénomènes impliqués (attention à l'échelle).

4) A quoi correspondent les maxima et minima?

5) Peut-on estimer les variations de températures associées?

6) Dans les années 60, les scientifiques ont comparé des centaines de carottes issues de tous les océans et ont montré que les variations observées sur la figure 1 sont globales. Comment s'assurer et prouver que les variations de la figure I sont bien les mêmes d'une série ^à l'autre ?

3 -,---.---,.--,-.--..---r-....--,---.---,.--,-,--..---r-....--r---.---,.--,-,---r--,

;¡, 3.5

~ 4

!

^4.5

o

~ 5 5.5

2

ti, 2.5

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!35 o

7.o ⁴

o

RCIJ.110

,,.

ENREGISTRllMENl'S SEDIMllNI'ADmS (FORAMINIFERES BENTHIQUES)

RCIJ.229

3

5

~~~~I~ I~ I~ I~ I~~~

EpaiS:1eur de cerore (cm)

ON DONNE:

La relation approximative entre température et composition isotopique des sédiments carbonatés : 4 ºC pour I º I ₀₀ en

o

¹⁸0

2

- UNIVERSITÉ

PIii

DE TOULON

UNITE DE FORMATION ET DE RECHERCHE

SCIENCES ET TECHNIQUES

La Garde, le 17 mai 2017 - W 300 Examen d'Ecologie li - B69 - L3 BIO

Documents, calculette et tout autre support interdits

Question 1 (6 / 20) :

Les facteurs climatiques en écologie végétale.

Question 2 (6 / 20) :

Les adaptations végétales.

Question 3 (5 /20):

La zonation en latitude des grands ensembles forestiers.

Question 4 (3 /20) :

Dans le cadre d'une estimation de stock piscicole par la méthode de Petersen : - vous marquez 8 poissons à la première pêche

- vous capturez 16 poissons à la seconde pêche, dont 4 sont des recaptures de la première pêche.

Quelle est la formule de Petersen ? Quel est l'effectif piscicole théorique de votre

population ?