Biochimie. Acides aminés et glucides ASSOCIATION ANGEVINE DU TUTORAT PLURIPASS - 2ATP 1

(1)

Biochimie

Acides aminés et glucides

2018-2019 ASSOCIATION ANGEVINE DU TUTORAT PLURIPASS - 2ATP 1

(2)

Les acides aminés

(3)

Rappels généraux

A pH 7,4

COOH → COO- NH2 → NH3+

Amphotères : fonction acide et basique

COOH : donneur NH2 : accepteur

Possèdent tous un centre asymétrique

→ Glycine exception car pas de chaîne latérale

Possèdent une fonction amine primaire

→ Proline exception car fonction amine secondaire

AA

(4)

AA de série D ou L ?

• D : NH2/NH3+ à droite

• L : NH2/NH3+ à gauche

• Groupement carboxylique

en haut

(5)

Parmi les propositions suivantes concernant la molécule ci-dessous, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. Il s’agit de la sérine

B. Il s’agit de la thréonine

C. C’est un acide aminé protéinogène à chaine latérale chargée D. Cet acide aminé est de série D

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(6)

Parmi les propositions suivantes concernant la molécule ci-dessous, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI

B. Il s’agit de la thréonine

C. C’est un acide aminé protéinogène à chaine latérale chargée D. Cet acide aminé est de série D

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(7)

Parmi les propositions suivantes concernant la molécule ci-dessous, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI

B. FAUX

C. C’est un acide aminé protéinogène à chaine latérale chargée D. Cet acide aminé est de série D

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(8)

Parmi les propositions suivantes concernant la molécule ci-dessous, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI

B. FAUX

C. FAUX : AA protéinogène à chaîne latérale non chargée

D. Cet acide aminé est de série D

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(9)

Parmi les propositions suivantes concernant la molécule ci-dessous, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI

B. FAUX

C. FAUX : AA protéinogène à chaîne latérale non chargée

D. VRAI : NH3+ à droite

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(10)

Parmi les propositions suivantes concernant la molécule ci-dessous, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI

B. FAUX

C. FAUX : AA protéinogène à chaîne latérale non chargée

D. VRAI : NH3+ à droite

E. FAUX

(11)

Parmi les propositions suivantes concernant les rôles des acides aminés, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. La glutamine intervient dans le métabolisme azoté

B. Certains AA ont un rôle dans la néoglucogenèse

C. Acide aspartique et glutamique agissent comme neurotransmetteurs excitateurs

D. 20 acides aminés entrent dans la constitution des protéines

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(12)

Parmi les propositions suivantes concernant les rôles des acides aminés, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI : elle transporte l’azote dans le sang

B. Certains AA ont un rôle dans la néoglucogenèse

C. Acide aspartique et glutamique agissent comme neurotransmetteurs excitateurs

D. 20 acides aminés entrent dans la constitution des protéines

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(13)

Parmi les propositions suivantes concernant les rôles des acides aminés, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI : elle transporte l’azote dans le sang

B. VRAI : c’est le cas des AA glucoformateurs

C. Acide aspartique et glutamique agissent comme neurotransmetteurs excitateurs

D. 20 acides aminés entrent dans la constitution des protéines

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(14)

Parmi les propositions suivantes concernant les rôles des acides aminés, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI : elle transporte l’azote dans le sang B. VRAI : c’est le cas des AA glucoformateurs C. VRAI

D. 20 acides aminés entrent dans la constitution des protéines

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(15)

Parmi les propositions suivantes concernant les rôles des acides aminés, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI : elle transporte l’azote dans le sang

B. VRAI : c’est le cas des AA glucoformateurs C. VRAI

D. FAUX : ils sont au nombre de 22 (20 standards et 2 non standards)

E. Aucune des réponses ci-dessus n’est exacte

(16)

Parmi les propositions suivantes concernant les rôles des acides aminés, laquelle(s) est/sont exacte(s) ?

A. VRAI : elle transporte l’azote dans le sang B. VRAI : c’est le cas des AA glucoformateurs C. VRAI

D. FAUX : ils sont au nombre de 22 (20 standards et 2 non standards)

E. FAUX

(17)

Moyens mnémotechniques

AA essentiels :

Leu Thré Lyrique Trystan Phé Vachement Marcher Iseult

AA aliphatiques :

Glycine dévale à la pelle, il le pro-met AA R polaire neutre :

Glenn Cisaille, Théo Certifie : c’est l’Assassin AA R polaire positivement chargé :

L’Histoire c’est de l’Argent et des Lys

(18)

Ionisation des AA

Définitions :

pKc

pKn

pKr

pH de demi-dissociation pour lequel 50% des groupes R-NH3+

sont dissociés

pH de demi-dissociation de la chaîne latérale

pH de demi-dissociation pour

lequel 50% des groupes R-

COOH sont dissociés

(19)

Ionisation des AA

Définitions :

pKc

pKn

pKr

pH de demi-dissociation pour lequel 50% des groupes R-NH3+

sont dissociés

pH de demi-dissociation de la chaîne latérale

pH de demi-dissociation pour

lequel 50% des groupes R-

COOH sont dissociés

(20)

Ionisation des AA

Définitions :

pKc

pKn

pKr

pH de demi-dissociation pour lequel 50% des groupes R-NH3+

sont dissociés

pH de demi-dissociation de la chaîne latérale

pH de demi-dissociation pour

lequel 50% des groupes R-

COOH sont dissociés

(21)

Ionisation des AA

Définitions :

pKc

pKn

pKr

pH de demi-dissociation pour lequel 50% des groupes R-NH3+

sont dissociés

pH de demi-dissociation de la chaîne latérale

pH de demi-dissociation pour

lequel 50% des groupes R-

COOH sont dissociés

(22)

Calcul de la charge du tétrapeptide

NH2-His-Ala-Glu-Gly-COOH

(23)

NH2 – His – Ala – Glu – Gly – COOH

(24)

NH2 – His – Ala – Glu – Gly – COOH

NH COOH

(25)

NH2 – His – Ala – Glu – Gly – COOH NH COOH

AA pKc pKn pKr

His x 9,17 6

Glu x x 4,25

Ala x x x

Gly 2,34 x x

(26)

Inégalités à connaître

Si pH < pKr → NH2 Si pH > pKr → COOH Si pH < pKn → NH3+ Si pH > pKc → COO-

Attention : Si inégalité non vérifiée ➔ on reste sous forme non ionique

(27)

Calcul à pH = 1

His pH < pKn → NH3+

pH < pKr → NH2+

Glu pH < pKr → COOH

Gly pH < pKc → COOH

(28)

Calcul à pH = 1

His pH < pKn → NH3+

pH < pKr → NH2+

Glu pH < pKr → COOH

Gly pH < pKc → COOH

Charge totale = +2

(29)

Calcul à pH = 5

His pH < pKn → NH3+

pH < pKr → NH2+

Glu pH > pKr → COO-

Gly pH > pKc → COO-

(30)

Calcul à pH = 5

His pH < pKn → NH3+

pH < pKr → NH2+

Glu pH > pKr → COO-

Gly pH > pKc → COO-

Charge totale = 0

(31)

Calcul à pH = 7,5

His pH < pKn → NH3+

pH > pKr → NH

Glu pH > pKr → COO-

Gly pH > pKc → COO-

(32)

Calcul à pH = 7,5

His pH < pKn → NH3+

pH > pKr → NH

Glu pH > pKr → COO-

Gly pH > pKc → COO-

Charge totale = -1

(33)

Calcul à pH = 10

His pH > pKn → NH2

pH > pKr → NH

Glu pH > pKr → COO-

Gly pH > pKc → COO-

(34)

Calcul à pH = 10

His pH > pKn → NH2

pH > pKr → NH

Glu pH > pKr → COO-

Gly pH > pKc → COO-

Charge totale = -2

(35)

Chromatographie

(36)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

(37)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

• La colonne correspond à une phase stationnaire chargée négativement

(38)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

• La colonne correspond à une phase stationnaire chargée négativement

• Les AA s’accrochent à la phase stationnaire (+ avec -)

(39)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

• La colonne correspond à une phase stationnaire chargée négativement

• Les AA s’accrochent à la phase stationnaire (+ avec -)

• Soumettre la colonne au passage de la phase mobile

(40)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

• La colonne correspond à une phase stationnaire chargée négativement

• Les AA s’accrochent à la phase stationnaire (+ avec -)

• Soumettre la colonne au passage de la phase mobile

• Augmenter le pH de la phase mobile au fur et à mesure pour procéder

à l’élution des AA

(41)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

• La colonne correspond à une phase stationnaire chargée négativement

• Les AA s’accrochent à la phase stationnaire (+ avec -)

• Soumettre la colonne au passage de la phase mobile

• Augmenter le pH de la phase mobile au fur et à mesure pour procéder à l’élution des AA

• Les AA tombent de la colonne lorsqu’ils passent sous forme anionique, soit au moment où le pH du dispositif = pHi de l’AA

(42)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

• La colonne correspond à une phase stationnaire chargée négativement

• Les AA s’accrochent à la phase stationnaire (+ avec -)

• Soumettre la colonne au passage de la phase mobile

• Augmenter le pH de la phase mobile au fur et à mesure pour procéder à l’élution des AA

• Les AA tombent de la colonne lorsqu’ils passent sous forme anionique, soit au moment où le pH du dispositif = pHi de l’AA

• Les AA sont élués selon leur temps de rétention

(43)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

• La colonne correspond à une phase stationnaire chargée négativement

• Les AA s’accrochent à la phase stationnaire (+ avec -)

• Soumettre la colonne au passage de la phase mobile

• Augmenter le pH de la phase mobile au fur et à mesure pour procéder à l’élution des AA

• Les AA tombent de la colonne lorsqu’ils passent sous forme anionique, soit au moment où le pH du dispositif = pHi de l’AA

• Les AA sont élués selon leur temps de rétention

• Le premier AA à tomber de la colonne aura un temps de rétention inférieur à celui du second AA

(44)

Récapitulatif des étapes

• Mettre les échantillons (AA) chargés positivement au sein de la colonne

• La colonne correspond à une phase stationnaire chargée négativement

• Les AA s’accrochent à la phase stationnaire (+ avec -)

• Soumettre la colonne au passage de la phase mobile

• Augmenter le pH de la phase mobile au fur et à mesure pour procéder à l’élution des AA

• Les AA tombent de la colonne lorsqu’ils passent sous forme anionique, soit au moment où le pH du dispositif = pHi de l’AA

• Les AA sont élués selon leur temps de rétention

• Le premier AA à tomber de la colonne aura un temps de rétention inférieur à

celui du second AA

(45)

Les glucides

(46)

Rappels généraux

Hydrates de carbone Au moins 2 fonctions

hydroxyles OH

1 fonction carbonyle

→ Cétone (cétose) Ou

→ Aldéhyde (aldose)

(CH2O)n Biomolécules les plus abondantes

Glucides

(47)

Classification

(48)

Glucides

Oses = monosaccharides

Aldoses

Cétoses

Osides

Oligosaccharides

<20 unités

Disaccharides

(saccharose, lactose, maltose)

Polysaccharides

>20 unités

Homopolysaccharides

(amidon, glycogène)

Hétéropolysaccharides

(49)

Aldose vs cétose

(50)

Principaux aldoses

(51)

Principaux aldoses

D-Gucose

(52)

Principaux aldoses

D-Gucose D-Mannose

(53)

Principaux aldoses

D-Gucose D-Galacatose

→ Épimère du D-Glucose en C3

D-Mannose

→ Épimère du D-Glucose

en C1

(54)

Anomères α et β

❖ Anomère α : l’OH se situe vers le bas, à l’opposé par rapport au plan horizontal du CH2OH

❖ Anomère β : l’OH se situe

vers le haut, dans le même

sens que le groupement

CH2OH

(55)

β-D-Glucopyranose α-D-Galactopyranose α-D-Glucopyranose β-D-Galactopyranose

(56)

β-D-Glucopyranose α-D-Galactopyranose α-D-Glucopyranose β-D-Galactopyranose

(57)

β-D-Glucopyranose α-D-Galactopyranose α-D-Glucopyranose β-D-Galactopyranose

(58)

β-D-Glucopyranose α-D-Galactopyranose α-D-Glucopyranose β-D-Galactopyranose

(59)

β-D-Glucopyranose α-D-Galactopyranose α-D-Glucopyranose β-D-Galactopyranose

(60)

Cas du glucose

• D/L : OH lié au C asymétrique le plus éloigné de la fonction carbonyle

• α/β : OH en haut (α) ou en bas (β) ?

(61)

Cas du glucose

• D/L : OH lié au C asymétrique le plus éloigné de la fonction carbonyle

• α/β : OH en haut (α) ou en bas (β) ?

• Passage de la forme cyclique à

linéaire ? MUTAROTATION

(62)

Liaison osidique

• α (1 → 4)

• α (1 → 6)

(63)

Liaison osidique

• α (1 → 4)

• α (1 → 6)

• β (1 → 4)

(64)

Liaison osidique

• α (1 → 4)

• α (1 → 6)

(65)

Liaison osidique

• α (1 → 4)

• α (1 → 6)

• β (1 → 4)

(66)

Sucre réducteur vs non réducteur

(67)

Les vitamines et coenzymes

UE1- TUT’AIDE 06/11/18 M. CHAO DE LA BARCA

4/03/2017 ASSOCIATION ANGEVINE DU TUTORAT PLURIPASS - 2ATP 67

(68)

Les vitamines hydrosolubles

GROUPES B ET C

(69)

Les vitamines du groupe B

▪ Transporteurs d’électrons : B3 et B2

▪ Transporteurs de groupements carbonés ou aminés : B1, B5, B6, B8, B9, B12

B1 B5 B6 B8 B9 B12

Pyridoxine Cobalamine Acide folique Thiamine

Acide

pantothénique Biotine

Carence = Béri Béri Enzyme primitive ? CoE des

carboxylases

Métabolisme des AN

Précurseur du CoEA

Synthèse des bases

azotées

(70)

La vitamine B2

Autres noms : Riboflavine, Coenzyme du FAD et du FMN Composée de :

- du FMN

- d’une molécule d’AMP

L’ensemble forme le FAD avec un cycle isoalloxazine permettant de capter des H en 2 points

Besoin : 2 à 3 mg par jour

(71)

La vitamine B3

Autres noms : vitamine PP (car une carence provoque la pellagre),

précurseur du NAP et NADP Composée de :

- d’une molécule d’AMP - d’un pseudo nucléotide (nicotinamide)

L’ensemble forme le NAD sur lequel peut s’ajouter un

groupement phosphate pour former le NADP

Besoin : 20mg par jour

(72)

Les vitamines liposolubles

GROUPES A, D, E ET K

(73)

La vitamine A

Rôles

Sources Transport

Vision en noir et blanc

Régulation du développement de l’embryon (si excès elle devient tératogène

Trophicité des épithéliums Avitaminose A

Origine animale (esters du rétinol Origine végétale (bêta carotène

Dans le plasma par la RBP complexée

à la pré-albumine

(74)

La vitamine D ou calciférol

Rôle

Carence Sources

Supplément

Stimulation de l’absorption intestinale du calcium et de sa fixation sur les os

Origine endogène (donne la vitamine D3 via les UV)

Origine exogène (produits animaux pour la D3 et végétaux pour la D2)

Ostéomalacie et rachitisme

(75)

La vitamine E

Rôle

Carence Source

Propriétés antioxydantes d’où une protection en milieu hydrophobe contre la

peroxydation

En abondance dans les huiles végétales

Aucunes

(76)

La vitamine K

Rôles

Carence Source

Antihémorragique

Largement répandue dans les feuilles vertes et les bactéries Problèmes de coagulation

Métabolisme osseux, calcification vasculaire,

croissance cellulaire, apoptose

(77)

UE1 - Tut’aide 2

BIOLOGIE MOLÉCULAIRE

(78)

Biologie moléculaire

(79)

Chapitre 10

LA TRADUCTION

(80)

La traduction

Définition: La transformation du message protéique/génétique ( séquence nucléotidique /acides aminés) en un langage

protéique/génétique (séquence nucléotidique/acides aminés) . Lieu :

génétique

Séquence nucléotidique

protéique Acides aminés

Cytoplasme

Réplication : ADN → ADN Transcription : ADN → ARNm

Traduction : ARNm → Séquence d’acides aminés

Repliement des protéines : Structure I → II → III → IV…

(81)

Le code génétique : à connaître !

5 propriétés essentielles :

2 séquences de 3 nucléotides complémentaires

Origine unique de tous les êtres vivants

(de la bactérie à l’homme)

Lecture successive des codons

1 AA peut être codé par plusieurs codons (wobble) Un codon correspond à un seul

AA

Non chevauchant

Universel Non ambigu

Interaction codon-anticodon

Dégénéré

(82)

1. Concernant le code génétique, quelle(s) est(sont) la(les) réponse(s) exacte(s) ?

A) Un codon peut signifier plusieurs acides aminés

A) FAUX : Un codon ne peut signifier qu’un seul AA = non ambiguïté

B) Un acide aminé peut être codé par plusieurs codons.

B) VRAI : La dégénérescence. Cependant attention, un codon correspond à qu’un seul acide aminé

C) Les 3 codons STOPS sont : UAG, UAA, GUA

C) FAUX : UAG, UAA, UGA

D) Le « wobble » souvent retrouvé sur le 3 ^ème nucléotide d’un codon limite l’impact des mutations dans l’ADN.

D) VRAI : Ce flottement fait que plusieurs codons peuvent coder pour un même acide aminé, donc

en cas de mutation il y a plus de chance que la séquence primaire d’acide aminé sera conservée.

(83)

ARNt

= Adaptateurs apportant les AA correspondant aux codons

Structure secondaire ? - Feuille de trèfle

Structure tertiaire ? - L renversé

Boucle anticodon?

- Séquence complémentaire

« anti-codon »

Bras accepteur?

- En 3’OH

- Fixation covalente des aa

• 75 – 85 nucléotides de long

• Nombreux nucléotides atypiques (modifications post-transcriptionnelles)

(84)

ARNr

= Composants du ribosome, lieu de la traduction

4 types de ARNr: 5S, 5,8S, 18S, 28S 120 – 4700 nucléotides

Rôle de structure : au sein du complexe du ribosome Rôle fonctionnel : pendant la traduction

- Activité peptidyltransférase =

- Fixation ARNm et ARNt sur ribosome =

28S

18S

Grande SU 60S: Petite SU 40S:

5S 5,8S 28S 18S

Polyribosome

(85)

2. Concernant les ribosomes, laquelle (lesquelles) de ces réponses est (sont) exacte(s) ?

A) Le site A fixe le complexe aminoacyl-ARNt

B) Le site P fixe le complexe aminoacyl-ARNt

C) Le site P fixe le complexe peptidyl-ARNt

D) Le site P fixe le complexe peptidyl-ARNt

E) Le site E fixe le complexe peptidyl-ARNt

E P A

(86)

2. Concernant les ribosomes, laquelle (lesquelles) de ces réponses est (sont) exacte(s) ?

A) Le site A fixe le complexe aminoacyl-ARNt

B) Le site P fixe le complexe aminoacyl-ARNt

C) Le site E fixe le complexe peptidyl-ARNt

→ ARNt libre (E pour Exit)

D) Le site A fixe le complexe peptidyl-ARNt

E) Le site P fixe le complexe peptidyl-ARNt

E P A

(87)

Activation des AA – Initiation – Elongation – Terminaison

La traduction: 4 étapes

= Fixation covalente des AA sur les ARNts Enzyme :

Consommation en énergie:

Aminoacyl-ARNt synthétase

• 20 différentes: une par AA

• Site de correction (1aa/100 rejeté après erreur d’incorporation)

• Très fidèle (1 erreur/10 000)

• Double spécificité: bon AA et bon ARNt

1 ATP = 2 liaisons riches par AA incorporé !

Attention : Cette étape se répète pour chaque AA

incorporé dans la chaine peptidique !

(88)

Activation des AA – Initiation – Elongation – Terminaison

La traduction: 4 étapes

Nécessite 5 éléments : 1. AA initiateur - ARNt: ? 2. Petite SU ribosomique 40S 3. Grande SU ribosomique 60S 4. L’ARNm

5. Facteurs d’initiation: ?

Méthionine - ARNt

ⁱ

eIF

Nécessite 3 évènements :

1. Met-ARNt

ⁱ

: fixation sur site P de la petite SU grâce au facteur eIF2 - GTP 2. Fixation de l’ARNm – eIF4 – PABP sur le complexe d’initiation

3. Fixation de la grande SU sur la petite SU grâce a l’hydrolyse de eIF2- GTP en eIF2-GDP

Complexe d’initiation: ?

5’ êIF4 Ê ^P Â ^PABP 3’

Met-ARNt

ⁱ

(89)

Activation des AA – Initiation – Elongation – Terminaison

La traduction: 4 étapes

Résumé de l’initiation:

1. Met – ARNt se fixe sur le site P de la petite SU grâce à eIF2-GTP

1. Fixation du complexe eIF4 – ARNm – PABP à la petite SU grace à eIF4 3. Petite SU se déplace le long de l’ARNm jusqu’à AUG: codon – anticodon 4. Reconnaissance de séquence Kozak autour de l’AUG initiateur

5. Fixation de la grande SU grâce à l’hydrolyse du GTP → GDP sur eIF2

(perd son affinité pour le complexe d’initiation et sera régénéré)

(90)

Fixation Peptidisation Translocation

• EF1-GTP se fixe au prochain ARNt-aa (codon n+1)

• Hydrolyse GTP→GDP permet fixation sur le site A

• EF1-GDP perd son affinité

• Chaine peptidique est transférée du site P → A

• Liaison peptidique entre CO de aa

₁

du site P et NH

₂

de l’aa

₂

-ARNt du site A

• Peptidyltransférase

• Déplacement du ribosome vers 3’ par l’hydrolyse de EF2-GTP en GDP

• Peptidyl - ARNt passe du site A → P

• ARNt désacylé site P → E

1GTP = 1 liaison riche 0 1GTP = 1 liaison riche Activation des AA – Initiation – Elongation – Terminaison

La traduction: 4 étapes

Fixation EF1

Peptidisation

Translocation

EF2

(91)

Activation des AA – Initiation – Elongation – Terminaison

La traduction : 4 étapes

• Site A : Codon STOP

• Reconnaissance par un facteur de libération: ?eRF

• eRF – GTP va hydrolyser la chaine peptidique accrochée à un ARNt = dissociation

Consommation en énergie: 1 GTP = 1 liaison riche par chaine peptidique!

Coût énergétique pour une chaine peptidique de 10 AA ? - 4 par AA x 10 = 40

- 1 par formation de complexe d’initiation - 1 pour la terminaison

→ 40 + 1 + 1 = 42

(92)

Chapitre 11

LES PROTÉINES

(93)

1. Concernant les protéines, quelle(s) est(sont) la(les) réponse(s) exacte(s) ?

A) Ce sont les micromolécules les plus abondantes des cellules

A) FAUX : Macromolécules !

B) La liaison peptidique est une liaison amide covalente formée par une réaction de condensation

B) VRAI : Liaison entre groupement carboxyliques et aminés du C

_alpha

C) La liaison peptidique est rigide et plane

C) VRAI : La liaison C-N possède un caractère partiel d’une double liaison

D) Il existe un nombre défini de structures secondaires

D) VRAI : En raison des contraintes de l’encombrement stérique

E) Il existe des rotations possibles autour des liaisons C _alpha - C et C _alpha - N

E) VRAI : Seules rotations possibles car ce sont des liaisons simples sans caractère de double

liaisons

(94)

Repliement des protéines

= Spontané afin d’atteindre l’état énergétique le plus stable.

La structure d’une protéine, ainsi que sa __________ déterminent son activité biologique. flexibilité En effet, la structure des protéines n’est pas figée ! Ce sont les changements de

conformations qui permettent les modulations de son activité (interactions, déplacement, signaux…).

Le repliement dépend des:

- Conditions environnementales: pH, forces ioniques, température - Interactions avec d’autre biomolécules

Structure

5 niveaux de structuration: Complexe

protéique

(95)

4 structures secondaires

Hélice alpha Feuillet plissé beta Coude beta Boucle

1. Liaisons H intra-ch

4. Liaisons H inter-ch 7. Chaines R = extérieur

8. Pas droit 5,5A

10. Protéine de structure: kératine 9. Protéines fibreuses:

collagène

5. Au niveau de la proline et glycine

3. Changement de direction de 180°

2. Implique 4 résidus AA

6. Stabilisée par une

liaison H

(96)

1. Concernant la structure tertiaire des protéines, quelle(s) est(sont) la(les) réponse(s) exacte(s) ?

A) Il y a intervention des protéines chaperons lors du repliement

A) VRAI

B) Elle correspond au 1 ^er degré de complexité 3D des protéines

B) FAUX : C’est la structure secondaire. La structure tertiaire correspond généralement à la forme native et fonctionnelle des protéines

C) Elle est stabilisée par des interactions hydrophobes, liaisons hydrogènes, et liaisons ioniques.

C) FAUX : Cela correspond au structure quaternaire. Les structures secondaires sont stabilisées par tous types de liaisons

D) Elle définit les domaines fonctionnels des protéines.

D) VRAI : Les protéines qui partagent ce domaines fonctionnels font souvent partie d’une super-famille

E) L’assemblage se fait par complémentarité des structures

(97)

Modifications post – traductionnelles : - Retrait de la méthionine N-ter

- Clivage d’un précurseur: production d’insuline

Modifications covalentes permanentes : Modifications covalentes réversibles : - Addition de lipides

- Addition de sucres

(Glycosylation = physio, Glycation = patho)

- Ajout/retrait par enzyme - Phosphorylation

- Acétylation - Alkylation - Méthylation

Grâce à toutes ces possibilités de structures et de modifications, il y a une immense diversité structurale et fonctionnelle des protéines !

C’est ce qui donne à chaque protéine sa spécificité dans ses différents

rôles biologiques.

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Avenir de la biologie

TUTAIDE M.LARCHER CHAPITRE 5

(99)

- Comment recréer le vivant ? - Existe-t’il la vie extraterrestre ?

2018 ASSOCIATION ANGEVINE DU TUTORAT PLURIPASS - 2ATP 2

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I- Biologie de synthèse

• Domaine scientifique combinant biologie & ingénierie pour concevoir et synthétiser un système à fonction biologique.

• Construire des organismes pour divers applications:

§ Escherichia coli = insuline

• Axes de recherche:

§ Créer un génome minimal

• Reprogrammer l’ADN:

§ Synthèse de protéine éxotiques

§ bactérie synthétique

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II- Exobiologie = Astrobiologie

➢ Étude des processus géochimiques et biochimiques menant à l’apparition de la vie et la recherche de vie extraterrestre, y compris intelligente (SETI)

• Hypothèse de la panspermie:

▪ Vie venue d’ailleurs ???

▪ Bactéries résistants au vide spatial

▪ Composés organiques par Ghiotto 1986 = comète Halley

▪ Apport par micrométéorites

•Abondance des exoplanètes:

▪ 51 Pegasi : première exoplanète 1995

▪ 2016 = 3500 exoplanètes confirmées

▪ Découverte de planètes à 4,24 années lumières de la Terre autour de Proxima du centaure