Propriétés générales des enzymes

Propriétés générales des enzymes

• Introduction

• Importance biomédicale.

• Classification des enzymes.

• Cofacteurs enzymatiques

• Liaisons substrats-enzymes

• Spécificité enzymatique

• Dosages enzymatiques : Isoenzymes

• Applications diagnostics.

Liaison substrat-enzyme

Liaison substrat-enzyme

Produit Réactif

Effet de l’activité enzymatique sur l’énergie d’activation

Énergie

Catalyseur

Propriétés générales des enzymes

• Introduction

• Importance biomédicale.

• Classification des enzymes.

• Cofacteurs enzymatiques

• Liaisons substrats-enzymes

• Spécificité enzymatique

• Dosages enzymatiques : Isoenzymes

• Applications diagnostics.

Spécificité enzymatique

DOSAGE ENZYMATIQUE

• Très petite quantité.

• Activité catalytique spécifique.

• Taux d’une enzyme.

• Vitesse de réaction.

• Vitesse = quantité d’enzyme.

• Unité enzymatique : U/L

• NAD NADH (0,001 d.o./minute/à 37⁰C)

DOSAGE ENZYMATIQUE

Applications diagnostics.

• Enzymes plasmatiques ou sériques.

– Enzymes fonctionnelle.

• Pseudocholinestérase

• Enzymes de la coagulation

– Enzymes non fonctionnelles.

• Exocrines

• Intracellulaires vraies.

Enzymes non fonctionnelles Exocrines

• Lipase pancréatique

• Amylase pancréatique

• Trypsine.

• Phosphatase alcaline (ALP) (foie, intestin, os)

Intracellulaires vraies.

• Localisation intracellulaire

• Perméabilité des membranes

• Solubilité de l ’enzyme

• Vitesse de circulation du liquide.

• Vitesse de destruction ou d ’excrétion

Intracellulaires vraies.

• Aspartate aminotransférase : AST (foie-muscle)

• Alanine aminotransférase : ALT (foie)

• Lactico-déshydrogénase : LDH (Foie, muscle, cœur, cerveau, rein)

• Gamma-glutamyl-transférase : GGT(foie)

• Créatine phosphokinase : CK (muscle)