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Les protéines sont des substances les plus communes dans les cellules des organismes vivants. Près de 50% du poids sec d’un être vivant est fait de protéines.
I. Acides aminés et liaisons peptidiques
L’analyse de différents types de protéines montre qu’ils contiennent toute du carbone, de l’hydrogène, de l’oxygène et de l’azote. Plusieurs contiennent également du soufre, du phosphore, du fer, du zinc et du cuivre. Les protéines se trouvent dans la viande, le lait, les œufs, les haricots et les sésames.
Activité : Test des protéines dans les aliments 1) Prendre six petits tubes à essai.
2) Écrire sur chaque tube les nombres de 1 à 6 respectivement.
3) Mettre dans chaque tube 1 cm3 des aliments suivants : - le blanc d’œuf dans les tubes 1 et 2.
- le jaune d’œuf dans les tubes 3 et 4.
- le lait de soja dans les tubes 5 et 6.
4) Introduire 10 gouttes de la solution d’hydroxyde de sodium (NaOH) à 2,5 mol/dm3 dans les tubes 1, 3 et 5 ; ensuite les agiter, observer les changements et noter.
5) Introduire dans tous les 6 tubes, 10 gouttes de la solution de sulfate de cuivre (II) [CuSO4] à 0,1 mol/L ; ensuite les agiter, observer les changements et noter.
Après l’activité
- Les tubes contenant et ne contenant pas la solution NaOH ont les mêmes résultats d’expérience ou non ?
- Le blanc d’œuf, le jaune d’œuf et le lait de soja ont les mêmes constituants ou non ? Comment peut-on savoir ?
Résultats de l’activité
De l’expérience, on constate que le blanc d’œuf, le jaune d’œuf et le lait de soja mélangés avec la solution diluée de sulfate de cuivre (II) et la solution basique forment tous un complexe bleu-violet. Cela signifie que ces trois types d’aliments possèdent les mêmes
composants qui sont des protéines. L’étude de la réaction montre que la solution diluée de sulfate de cuivre (II) en milieu alcalin réagit avec les composants des protéines appelés acides aminés et forme un complexe bleu-violet qui est la couleur du complexe entre les ions Cu2+ avec l’azote dans les substances ayant plus de deux liaisons peptidiques. Cette méthode de test des protéines est appelée « test du biuret ».
Liaison peptidique
Une liaison peptidique est une liaison covalente entre un atome de carbone et un atome d’azote de deux acides aminés consécutifs. Cette réaction est le résultat de la réaction entre la fonction carboxyle (COOH) du premier acide aminé et la fonction amine (NH2) du second. Elle libère une molécule d’eau.
Comment connaître la structure des protéines ?
Les protéines sont des substances de grandes masses moléculaires constituées de plusieurs acides aminés liés par des liaisons peptidiques qui sont des liaisons covalentes entre l’atome de carbone de la fonction carboxyle d’un acide aminé et l’atome d’azote de la fonction amine de l’acide aminé suivant selon la figure :
D’après la structure des protéines, on peut dire que les protéines sont des polymères naturels composées de plusieurs d’acides aminés. Les êtres vivants produisent des milliers de protéines à partir de vingt sortes d’acides aminés. Quelques acides aminés peuvent être produits directement par l’organisme humain, les autres, les acides aminés essentiels doivent être amenés à l’organisme par la nourriture, tel que : la méthionine, la thréonine, la lysine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, l’histidine et l’arginine.
Fig 24.1 Structure des protéines
Les 20 acides aminés naturels composant les protéines
- Quelles chaînes latérales des acides aminés sont apolaires et quelles chaînes latérales ont des propriétés acides ?
- Quelle est la formule générale pour ces 20 acides aminés ?
Considérant la structure des 20 acides aminés, on peut écrire la structure générale des acides aminés comme suit :
Structure générale d’un acide aminé
La structure générale d’un acide aminé permet de savoir que chaque molécule des acides aminés possède à la fois l’atome d’hydrogène, un groupe caractéristique carboxyle (COOH) et un groupe caractéristique amine (NH2) fixés à l’atome de carbone en position alpha ().
L’atome de carbone alpha porte encore une chaîne carbonée appelée
« chaîne latérale ». Les acides aminés se diffèrent les uns des autres par des chaînes latérales, par exemple, des acides aminés à chaînes latérales acides sont l’acide aspartique (Aspartate) et l’acide glutamique
(Glutamate) ; pour des acides aminés à chaînes latérales apolaire sont la glycine, l’alanine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine.
II. Structure des protéines
Les êtres vivants utilisent des acides aminés pour produire des protéines. Les acides aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique. Lorsque deux acides aminés s’unissent par une liaison peptidique, il se forme un dipeptide. Lorsque trois acides aminés s’unissent par une liaison peptidique, il se forme un tripeptide. Lorsque plusieurs acides aminés sont liés ensemble en une longue chaîne, on parle de polypeptide. La plupart des protéines sont des polypeptides de masse moléculaire supérieure à 5000, constitués d’un certain nombre d’acides aminés différents liés entre eux par des liaisons peptidiques et autres. Il existe 4 niveaux de structuration des protéines :
Structure primaire
La structure primaire correspond à la séquence en acides aminés dans la molécule de la protéine. Chaque acide aminé est lié au suivant par une liaison peptidique. Chaque protéine possède le nombre et la séquence d’acide aminé différent. La séquence primaire d’une protéine a un sens bien défini. Le premier acide aminé de la séquence de la protéine est celui qui possède le groupe amino à l’extrémité gauche et le dernier acide aminé est celui qui possède le groupe carboxyle à l’extrémité droite. Connaissant le nombre et les divers acides aminés qui sont des composants, on peut écrire la séquence en acides aminés et la structure primaire des protéines de différentes manières, telles que : le dipeptide contenant la glycine (Gly) et l’alanine (Ala) peut écrire la séquence en acides aminés ci-dessous :
Le tripeptide contenant la tyrosine (Tyr), l’histidine (His) et la cystéine (Cys) peut écrire la séquence en acides aminés ci-dessous : Tyr – His – Cys His – Tyr – Cys Cys – Tyr – His Tyr – Cys – His His – Cys – Tyr Cys – His – Tyr
Pour les polypeptides et les protéines possédant plusieurs acides aminés, la chaîne d’acides aminés est généralement linéaire mais elle aura tendance à se tordre et se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise de différents niveaux. Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne.
Structure secondaire
La structure secondaire est formée par l’enroulement ou le repliement de la structure primaire. Lorsqu’elle se forme de liaison hydrogène entre (C=O) du premier acide aminé et (N–H) de l’acide aminé situé quatre résidus plus loin de la chaîne peptidique, le squelette carboné de la protéine adopte un repliement hélicoïdal périodique, on parle d’hélice alpha (figure 24.2) ; si la formation de liaison hydrogène entre C=O et N–H des acides aminés se lie côte à côte dans les chaînes polypeptidiques, on parle de feuillet plissé bêta (figure 24.3). En plus de liaison hydrogène, il existe d’autres types de liaisons tells que la liaison ionique, des ponts disulfures (S–S). Dans le cas où la molécule constitue de l’acide aminé tel que la cystéine, toutes ces liaisons contribuent à la structure secondaire.
Fig 24.2 Structure en hélice alpha Fig 24.3 Structure en Feuillet plissé bêta
Structure tertiaire
La structure tertiaire est formée par le repliement d’hélice alpha et l’endroit qui n’est pas d’hélice alpha avec des liaisons faibles semblables à la structure secondaire (figure 24.4).
Fig 24.4 Exemple de structure tertiaire
Chaque structure tertiaire possède des propriétés caractéristiques dépendant de l’ordre des acides aminés dans les chaînes peptidiques qui donnent des structures adaptées pour divers fonctions des protéines.
Structure quaternaire
La structure quaternaire est caractérisée par l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (présentant chacune une structure tertiaire) reliées entre elles comme dans les structures secondaires et tertiaires. Le caractère de la nouvelle structure est basé sur la structure tertiaire qui est des sous-unités, ils peuvent être assemblés en forme globulaire telle que l’hémoglobine ou en forme fibreuse telle que le collagène.
Fig 24.5 Hémoglobine Fig 24.6 Collagène
Fig 24.7 Affichage des étapes de la formation de la structure de l'hémoglobine
Chaque protéine a une structure qui lui est propre, il possède différents nombres et différents types d’acides aminés comme constituants.
III. Types et fonctions des protéines
Il existe de nombreux types de protéines, la fonction de chaque protéine dépend de la structure tridimensionnelle de cette protéine et la structure des protéines dépend des acides aminés, constituants dans les chaînes peptidiques. On peut classer les protéines par la fonction et la structure tridimensionnelle suivant :
Les protéines globulaires
Les protéines globulaires sont formées par l’assemblage des chaînes polypeptidiques repliées sous forme sphérique. Elles sont hautement solubles dans l’eau. Elles jouent un rôle important dans le métabolisme dans les cellules.
Exemples des protéines globulaires : enzymes, hormone insuline, hémoglobine, globulines dans le plasma.
Les protéines fibreuses
Les chaînes polypeptidiques sont allongées et enroulées autour d’un axe sous forme hélicoïdale, peu soluble dans l’eau. Ce sont des protéines de structure en raison de sa résistance et l’élasticité.
Exemples des protéines fibreuses : fibroïne de la soie ; élastine de la peau ; collagène des tendons ; kératine des cheveux, des plumes, des ongles, des ailettes, des ongulés des animaux ; myosine des cellules musculaires.
Le type des protéines peut être divisé par la structure tridimensionnelle, on peut également diviser par la fonction selon le tableau ci-dessous :
Tableau des exemples des types et principales fonctions des protéines.
Types de protéines Fonctions Exemples et sources Protéines de catalyse
(enzyme)
Catalyser dans les cellules des êtres vivants
Enzymes : enzyme amylase, enzyme phosphatase.
Protéines de structure Donner la résistance et aider à maintenir la structure du corps.
- Le collagène se trouve dans les os, les tendons, les tissus conjonctifs.
- La kératine présente dans les cheveux, les plumes, les ongles, les ailettes, les ongulés, la peau.
Protéines de transport Transporter à
différentes parties du corps.
- Hémoglobine dans les globules rouges transporte l’oxygène vers les tissus.
- Transferrine transporte du fer dans le plasma de la réserve vers la rate, le foie et les os.
Protéines de stockage Réserver les substances
- Ferritine stocké du fer dans le foie, la rate et les os.
Protéines protectrices Protéger la cellule contre les agents infectieux.
- Anticorps.
Protéines hormonales Servir de différentes fonctions dépendant du type des hormones tels que :
- Contrôler la
croissance du corps.
- Contrôler le métabolisme des carbohydrates.
- Hormone de croissance.
- Insuline, glucagon présent dans la cellule pancréatique.
IV. Dénaturation des protéines
Chaque protéine a une structure tridimensionnelle spécifique pour différentes fonctions, si la liaison dans la structure tridimensionnelle des protéines est détruite, cela peut modifier la structure des protéines par un déplissement et ne peut pas appliquer la fonction biologique, appelé la dénaturation des protéines. Étudier l’expérience suivante :
Expérience de la dénaturation des protéines.
1. Remplir à 1 cm3, 5 tubes à essai avec du blanc d’œuf cru et faire l’expérience suivante :
- le 1er tube, chauffé dans l’eau bouillant pendant 2 minutes.
- le 2ème tube, ajouter 5 gouttes d’acide acétique.
- le 3ème tube, ajouter 5 gouttes de la solution d’hydroxyde de sodium (NaOH) à 6 mol/dm3.
- le 4ème tube, ajouter 5 gouttes d’éthanol à 95%.
- le 5ème tube, ajouter 5 gouttes de la solution de nitrate de plomb [Pb(NO3)2] à 0,5 mol/dm3.
- observer le changement dans chaque tube et noter.
2. Faire la solution de chaque tube en solution basique en ajoutant la solution d’hydroxyde de sodium à 2,5 mol/dm3, goutte à goutte et tester la basicité par le papier tournesol.
3. Ajouter 5 gouttes de la solution CuSO4 à 0,1 mol/dm3 dans les tubes 1-5.
- Quels sont les facteurs qui rendent du blanc d’œuf dénaturé ? - Dans la dénaturation des protéines, est-ce qu’il y a des
changements de liaison peptidique et la structure primaire, comment peut-on savoir ?
Les résultats de l’expérience montrent que le blanc d’œuf dans chaque tube a été modifié. Il durcit dans certains tubes et précipite dans certains d’autres. Ces changement sont appelés la dénaturation des protéines, ce qui change les caractères de cette protéine.
- Si le corps a été contaminé par des métaux lourds tels que le plomb, l’arsenic ou le mercure, pourquoi on donne les patients d’aide en mangeant du blanc d’œuf cru ou en buvant du lait frais, puis faire vomir.
La protéine est un nutriment essentiel pour la croissance et la réparation des tissus du corps, y compris une source d’énergie de réserve. Si le corps manque des carbohydrates et des lipides pour une longue période, les molécules des protéines vont dégrader pour servir comme source d’énergie pour le corps. 1 g de protéine donne de l’énergie 4,2 kcal (kilocalories). Les aliments possédant les protéines 10% en masse sont : des poissons, des noix, du fromage, des œufs, des produits laitiers et de la viande. Chaque protéine a une valeur nutritive différente en fonction du type et de la quantité de la composition des acides aminés.
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1. Citer les fonctions des protéines globulaires et des protéines fibreuses en donnant des exemples de chaque protéine.
2. L’hémoglobine a une structure tridimensionnelle de quel type et quelle est sa fonction ?
3. Expliquer le rôle et le fonctionnement des enzymes dans les cellules des vivants ?
4. La pepsine est une enzyme que l’on trouve dans l’estomac, joue un rôle de bien digérer des protéines entre le pH 1,5-1,6. Comment est la vitesse de réaction de pepsine ? dans les conditions suivantes :
a) à pH égal à 5.
b) à une température de 0°C.
5. Quand la protéine est dénaturée, quel type de structure provoque la modification ?
6. Examiner la structure ci-dessous et répondre aux questions :
a) Combien y-a-t-il de liaisons peptidiques ?
b) Formé par quel type d’acides aminés, quels sont leur nom ?
7. Indiquer la différence des liaisons formées dans la structure secondaire en hélice alpha et en feuillet plissé bêta.
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