Mise en évidence par microspectroscopie infrarouge des modifications induites par les transformations technologiques et la digestion des produits carnés

Mise en évidence par microspectroscopie infrarouge des modifications induites par les transformations technologiques et la digestion des produits carnés

Thierry Astruc

INRA Auvergne-Rhône-Alpes Unité Qualité des Produits Animaux Thierry.Astruc@inra.fr

La viande est généralement consommée après avoir subi des transformations technologiques comme la cuisson, le salage, des marinades ou encore un séchage. Ces transformations modifient la structure et la composition de la viande dans des proportions variables, ce qui génère une variabilité élevée des qualités sensorielles, technologiques et nutritionnelles des produits carnés.

Pour mieux maitriser la qualité des produits carnés, une meilleure compréhension des mécanismes sous-jacents aux transformations des viandes est indispensable. La viande, issue de la transformation du muscle après l’abattage est riche en protéines. Or, les procédés technologiques sont généralement dénaturant et provoquent une modification de la structure secondaire des protéines, avec des conséquences les qualités de l’aliment carné. La spectroscopie de moyen infrarouge permet de caractériser, entre autres, le « niveau » de dénaturation des protéines. Couplé à un microscope il devient possible de caractériser l’état de dénaturation des protéines directement sur coupes de tissu et dans des zones choisies par l’opérateur avec une résolution spatiale de 15 µm environ. Cette résolution spatiale peut être réduite à 3 µm en remplaçant la source lumineuse interne à l’appareil par un faisceau synchrotron.

Les modifications structurales reflétées par le taux d’hélices alpha et le taux de feuillets béta des protéines sont caractérisées par l’absorbance à 1654 et 1630 cm

respectivement. Des augmentations croissantes et contrôlées de la température (20 à 80 °C) dénaturent les protéines des cellules musculaires de façon quasi linéaire. Les protéines de la matrice extracellulaire sont nettement plus stables à l’augmentation de la chaleur et en particulier l’élastine qui est très peu modifiée. Le saumurage avec des teneurs en NaCl croissantes de 0 à 1.5 M entraine également une dénaturation des protéines intracellulaires des cellules musculaires. Toutefois, la structure moléculaire se stabilise à partir de 1M NaCl, ce qui est probablement lié au phénomène de salting-out au-delà de cette concentration en NaCl.

L’aliment est soumis à l’action de pH acide lors de sa digestion gastrique. Le pH de l’estomac varie au cours de la digestion en fonction du temps et de l’aliment ingéré. Ces conditions sont dénaturantes pour les protéines alimentaires. L’analyse en microspectroscopie infrarouge d’aliments carnés digérés in vitro, nous a permis de caractériser l’effet des variations de pH sur la structure moléculaire des protéines et en même temps d’acquérir des connaissances sur la diffusion du fluide digestif au sein de l’aliment.

Les connaissances acquises permettent d’adapter les températures de cuissons industrielles

pour optimiser les qualités des produits ou encore de réduire le taux de sel dans les produits de

charcuterie en limitant l’impact sur les qualités sensorielles et technologiques des viandes. Le

comportement moléculaire de l’aliment au cours de sa digestion permet d’établir des relations

entre les modifications structurales générées par les transformations technologiques et

l’évolution du produit au cours de sa digestion. A terme, ces données seront utilisées pour

concevoir des aliments carnés plus facilement masticables et digestibles, en particulier pour

s’adapter au vieillissement des populations dans les pays développés.