4.1. Caractéristiques du muscle
Les protéines structurelles (actine, myosine, tropomyosine et actomyosine) constituent 70 à 80% de la teneur totale en protéines chez les etres vivants, comparé au taux de 40% chez les mammifères. Les protéines sarcoplasmiques (myoalbumine, globuline et enzymes) représentent 25 à 30% des protéines. Celles du du tissu conjonctif représentent 17% chez les mammifères.
Les fibres qui sont des éléments constitutifs possèdent des protéines contractiles, des enzymes pour le stockage de l’énergie (glucides et lipides) et des enzymes protéolytiques responsables du catabolisme des protéines au cours de la maturation des viandes.
Les propriétés contractiles des fibres dépendent des isoformes de myosine. Leur activité métabolique dépend des enzymes et des voies empruntées par les nutriments énergétiques du muscle (glucose, acides gras, lactate). La voie glycolytique anaérobie, produit du lactate à partir du glycogène. La voie oxydative aérobie donne lieu à une oxydation du glucose ou des lipides dans les mitochondries ainsi qu’au stockage des triglycérides dans les fibres musculaires ou dans les adipocytes intramusculaires. (Hocquette et al., 1998)
Selon l’activité contractile et métabolique des fibres rouges oxydatives (type ISO : Slow oxydative) ; Il existe des fibres rouges oxydoglycolytiques à contraction rapide (type HA.FOG : Fast- oxydo-glycolytique) et des fibres blanches glycolytiques à contraction rapide (HBFG) (GEAY., 2000).
4.2. Maturation musculaire
Après abattage de l’animal, le muscle continue de vivre après la mort de l’animal, la viande est au stade de la contractibilité, pantelante, chaude, vaporeuse, neutre chimiquement et résistance à la dent après cuisson.
Après maturation, elle se ramollit, devient froide juteuse et acide. Elle devient tendre et savoureuse, succulente, après cuisson. Le point optimum de la valeur alimentaire est atteint 20 heures après abattage. Son potentiel hydrogène (pH) normal se situe à 6 (Debrot et Constantin., 1968).
La transformation du muscle en viande est un processus complexe, faisant intervenir des facteurs enzymatiques (protéases) et des facteurs physico-chimiques (pH, pression osmotique).
Après la saignée, la viande se vide de son sang, le muscle se trouvant en situation d’anoxie, s’acidifie progressivement, suite à la conversion du glycogène en lactate. Selon Touraille, (1994), le
potentiel hydrogène chute de 7,1 à 5,6, entrainant un pouvoir de rétention d’eau faible par rapprochement du point isoélectrique des protéines.
La réserve de glycogène utilisée pour l’effort physique de l’animal, dépend de l’alimentation et des états de stress avant abattage. Dès la mort de l’animal, le métabolisme musculaire est altéré affectant la structure et la composition biochimique du muscle. L’hydrolyse des protéines myofibrillaires par les calpaïnes, protéosomes et cathepsines ; la libération de calcium dans le cytosol ; la chute de pH et l’augmentation de la pression osmotique influencent la sensibilité de la viande. D’autres altérations provoquent l’oxydation des lipides intramusculaires et l’oxydation de la myoglobine de la viande (humidité, chaleur, manque d’air).
Immédiatement après abattage et pour maintenir une homéostasie, la cellule musculaire empreinte un métabolisme anaérobie épuisant le glycogène de réserve et la créatine phosphate. L’état ultime du niveau énergétique est caractérisé par une chute d’ATP qui provoque la libération du Ca++ qui constitue un facteur favorisant la contraction musculaire. (Jijang et al, 1998).
Le complexe actomyosine est l’élément clé de la contraction musculaire, il résulte du groupement des molécules de myosine et d’actine lorsque le muscle est au repos. Sous l’effet d’un stimulus nerveux, la libération du calcium du réticulum sarcoplasmique entraine la formation du complexe actomyosine qui entraine un durcissement de la viande (stade rigor-mortis) (Lawry, 1992). Contrairement à l’abaissement du pH, la pression osmotique s’élève jusqu'à l’achèvement de la rigidité cadavérique, provoquant l’altération du l’intégrité des myofibrilles et la dissociation des protéines contractiles. En plus, d’autres mécanismes d’attendrissement s’installent provoquant une protéolyse myofibrillaire par les cathepsines qui fragilise le complexe actomyosine préalablement formé et qui conduit à un attendrissage de la viande (Jijang, 1998).
Le phénomène de protéolyse peut être estimé par l’indice de fragmentation myofibrillaire qui augmente significativement, produisant une viande tendre, juteuse et intéressante sur le plan technologique, (Veiseth, 2001). Le facteur inhibiteur de la vitesse de maturation musculaire est relatif au rapport calpaines/calpastatine qui est de l’ordre de 1 / 2,25 chez l’agneau ; il s’accroit quand l’activité ATP asique augmente.D’autres auteurs pensent que la cinétique de l’évolution post-mortem de la viande dépend de la teneur en Ca++ (Takahashi, 1996).
Figure 03 : Etapes de la maturation de la viande
4.3. Aspect de la viande
La couleur du muscle est essentiellement conditionnée par sa teneur en myoglobine. La myoglobine, protéine transporteur d’oxygène se présente sous différentes formes, en fonction du degré d’oxydation du fer dans le noyau héminique une forme réduite à l’intérieur du muscle pourpre, et une forme oxygénée à la surface du muscle de couleur rouge vif (Geay., 2002).
Phase peri-mortem Abattage Phase pantelante Phaserigor mortis Phase de maturation Qualités Organoleptiques
Réserve d’ATP suffisante, Muscle souple.
-Installation progressive de la rigidité cadavérique (Contraction musculaire, axes osseux difficile á déplacer)
-Baisse du PH entrainant une acidification du Tissu musculaire dûe á la transformation du glycogène en acide lactique.
-Contraction des fibres musculaires dûe á l’épuisement des réserves énergétiques
-L’acidification permet l’activation d’enzymes, qui progressivement fragmentent les protéines du muscle permettant un attendrissement naturel.
- Les bonnes conditions de réfrigération améliorent les qualités sensorielles de la viande.
A l’air libre la myoglobine s’oxyde en métmyoglobine de couleur brune sous l’action des radicaux libres (OH-) qui sont capables de dégrader la couleur, et de provoquer l’oxydation des lipides. Ce type d’oxydation est à éviter car elle confère aux viandes rouges, une couleur brune, principal motif du rejet de la part du consommateur (Zachariah et Satter, 1973). La noix de côtelette d’agneau renferme 10µg vers l’âge de six mois, puis 15µg au-delà d’un an.
La majorité des consommateurs recherchent une viande ayant des caractères relativement peu prononcés; c’est sans doute pourquoi l’agneau peu engraissé est le plus recherché (Miller., 1994).
Selon Miller,(1994), la teneur en myoglobine augmente avec l’âge de l’animal et son alimentation,ce qui donne au sang des couleurs variables (Tableau 13).
Tableau 13 : Teneur de la viande de bœuf et d’agneau en myoglobine (µg) et coloration de la viande
(Miller, 1994).
Espèce Age Myoglobine Couleur
Bœuf
12 jours 0,70 Rose brin
3 ans 4,60 Cerise lumineux
+ de 10 ans 16-20 Rouge sombre
Agneau 6 mois 2,50 Rouge vif
4.3.1. Influence de l’alimentation sur la couleur de la viande
4.3.1.1. Nature de la ration
La teneur en pigments responsables de la couleur de la viande semble être influencée par la nature de la ration, d’une part, et le niveau alimentaire d’autre part (Vestergaard et al, 2000).
La couleur augmente avec l’âge, chez les jeunes animaux la viande est très pâle (alimentation lactée) ce qui est dû à une activité enzymatique réduite du métabolisme oxydatif en rapport avec le taux de Fer.
Les animaux âgés présentent une pigmentation plus ou moins intense en relation avec le type de prise alimentaire (Hopkins, 1999). Ceci est dû à l’activité physique et au faible niveau alimentaire (Muir et al,
1998 ; Vestergaard, 2000). Lynch et al., (2002), trouvent que la protection des phospholipides et du cholestérol des membranes par les antioxydants (vitamines E de 0,1mg/kg de poids vif), ont une action préventive et significative contre l’oxydation de la viande (Mc. Dowell et al., 1996)
4.3.1.2. Niveau alimentaire
Dans certains cas, l’alimentation exerce un effet direct sur la qualité du muscle. Ainsi, la couleur de la viande est liée à la composition de l’aliment.
Un niveau alimentaire réduit est à l’origine d’une couleur sombre, conséquence d’une augmentation de fibres oxydatives, contrairement à un niveau alimentaire riche en finition qui donne une couleur rouge vive recherchée par le consommateur (McCaughey et al. 1996), ce qui est dû vraisemblablement à une amélioration de la conduite aboutissant à un pH recommandé de 5,6 après 24 heures post-mortem. (Farouk et al., 2000; Wong et al., 1999).
Enfin, la teneur en glycogène de la viande et sa vitesse de dégradation conditionne sa couleur (Immonen et al, 2000). D’où la forte corrélation entre le pH musculaire ultime et la couleur de la viande (Wong et al, 1999).