TP3 suite : structure d’un anticorps, schéma bilan
La structure des anticorps : des protéines complexes
Chaines légères : jaune, vert Chaines lourdes : turquoise, bleu Les ponts disulfures, qui assurent :
- le repliement des chaînes - la liaison entre les chaînes.
2 zones de fixation spécifiques à l’antigène.
Chaine légère : vert Chaine lourde : bleu Antigène : rouge
Zone de fixation spécifique observée en coupe :
on peut identifier les acides aminés mis en jeu et préciser l’observation du site :
Le site de fixation est donc constitué d’une partie de la chaine lourde et d’une partie de la chaine lourde. Le même site est présent sur l’autre branche de l’anticorps
La variabilité des anticorps : utilisation d’anagène.
Affichage des chaines d’un anticorps : Chaines lourdes : 440 AA ; chaines légères : 220 AA
Comparaison :
Les chaines légères sont strictement identiques ; les chaines lourdes sont strictement identiques.
Comparaison des chaines lourdes de 2 anticorps différents :
On observe une grande variabilité́ dans la séquence peptidique des 110 premiers acides aminés des deux chaînes lourdes (anti GP120 anti GP41).
Comparaison des chaines légères de 2 anticorps différents :
On observe une grande variabilité́ dans la séquence peptidique des 110 premiers acides aminés des deux chaînes légères (anti GP120 anti GP41).
NB : en revenant à RASTOP on pourra colorer de façon spécifique les zones variables :
Coloration sélective des acides aminés 1 à 110 des chaines légères et 1 à 120 des chaînes lourdes.
tapez : « *L and 1-110 » chaîne légère tapez : « *H and 1 à 120 » chaîne lourde
La spécificité du site de fixation est assurée par une grande variabilité des chaînes lourdes et légères au niveau des zones variables ; le reste des chaînes est commune à TOUS les anticorps.
Chaque anticorps va présenter une séquence spécifique à un antigène donné du fait de la présence des zones variables.