Chapitre I : Introduction
3 Potentiel de la microscopie « SEEC » pour la lecture de biopuces
biopuces
La microscopie SEEC a déjà été utilisée pour la lecture de biopuces par Ausserré et al
50 et Souplet et al 51 – Vianney Souplet a d’ailleurs soutenu sa thèse de doctorat sur ce sujet en 2007 52 – mais la lecture des puces par microscopie SEEC n’a été faite jusqu’à présent qu’à l’air après interaction et séchage. Cette méthode ne permet pas le suivi en temps réel et le séchage est un frein important pour l’étude d’objets biologiques. Le but de cette thèse est justement de lever le verrou du suivi in situ des interactions entre protéines. Souplet a prouvé dans son étude à l’air que la microscopie SEEC permettait de détecter la formation de complexes peptide/anticorps spécifiques et montré une variation linéaire de l’intensité mesurée avec la quantité d’anticorps fixés. Bien que la sensibilité SEEC soit légèrement plus faible que celle de la microscopie de fluorescence, la microscopie SEEC présente le fort avantage de ne demander aucune modification des matériaux biologiques (protéines, ADN, peptides…). Nous nous proposons donc dans ce travail de thèse de continuer sur la voie empruntée par Souplet et d’essayer de lever le dernier frein pour une utilisation de la
microscopie SEEC à une échelle plus importante, à savoir l’observation en immersion dans l’eau. En rendant la technique exploitable pour l’étude des cinétiques de capture entre molécules biologiques complémentaires, cette possibilité amènerait le SEEC sur le terrain exploité par la SPR et la positionnerait comme une technique concurrente.
À ce jour, notre travail montre que les choses ne sont pas si simples et qu’il n’y a pas encore de recouvrement entre les possibilités de la SPR et celles du « SEEC », les deux techniques apparaissent plutôt comme complémentaires. Nous verrons aussi comment la comparaison entre les deux techniques nous a guidés dans la manière de faire progresser la seconde, pour aboutir finalement à la mise en œuvre d’un principe de détection optique différent et d’une application plus répandue encore que l’étude des cinétiques d’interaction entre biomolécules et surfaces, qui est le diagnostic immunologique à faible coût.
Références.
1. Ausserre, D.; Valignat, M. P., Surface enhanced ellipsometric contrast (SEEC) basic theory and lambda/4 multilayered solutions. Optics Express 2007, 15, (13), 8329-8339.
2. Ausserre, D.; Valignat, M. P., Wide-field optical imaging of surface nanostructures.
Nano Letters 2006, 6, (7), 1384-1388.
3.
http://www.grandchallenges.org/MeasureHealthStatus/Topics/CreateLowCostDiagnos tics/Pages/Round4.aspx
4. Martinez, A. W.; Phillips, S. T.; Butte, M. J.; Whitesides, G. M., Patterned Paper as a Platform for Inexpensive, Low-Volume, Portable Bioassays. Angewandte Chemie
International Edition 2007, 46, (8), 1318-1320.
5. Martinez, A. W.; Phillips, S. T.; Nie, Z.; Cheng, C.-M.; Carrilho, E.; Wiley, B. J.; Whitesides, G. M., Programmable diagnostic devices made from paper and tape. Lab on a
Chip 2010, 10, (19), 2499-2504.
6. Martinez, A. W., Microfluidic paper-based analytical devices: from POCKET to paper-based ELISA. Bioanalysis 2011, 3, (23), 2589-2592.
7. Brutin, D.; Sobac, B.; Loquet, B.; Sampol, J., Pattern formation in drying drops of blood. Journal of Fluid Mechanics 2011, 667, 85-95.
8. Escalon, S., Une goutte de sang qui en dit long. CNRS Le journal avril 2011, p 8. 9. Luppa, P. B.; Sokoll, L. J.; Chan, D. W., Immunosensors - principles and applications to clinical chemistry. Clinica Chimica Acta 2001, 314, 1-26.
10. Yalow, R. S.; Berson, S. A., Assay of Plasma Insulin in Human Subjects by Immunological Methods. Nature 1959, 184, (4699), 1648-1649.
11. Chard, T., Chapter 5 Requirements for a binding assay - separation of bound and free ligand. In Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Elsevier: 1978; Vol. Volume 6, pp 401-426.
12. Yalow, R. S., Radioimmunoassay. Annual Review of Biophysics and Bioengineering
1980, 9, (1), 327-345.
13. Togashi, D. M.; Ryder, A. G.; Heiss, G., Quantifying adsorbed protein on surfaces using confocal fluorescence microscopy. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces 2009, 72, (2), 219-229.
14. Wangoo, N.; Suri;, C. R.; Shekhawat;, G., Interaction of gold nanoparticles with protein: A spectroscopic study to monitor protein conformational changes. Applied Physics
15. Stryer, L., Fluorescence Energy Transfer as a Spectroscopic Ruler. Annual Review of
Biochemistry 1978, 47, (1), 819-846.
16. Selvin, P. R.; Kenneth, S., [13] Fluorescence resonance energy transfer. In Methods in Enzymology, Academic Press: 1995; Vol. Volume 246, pp 300-334.
17. Gambin, Y.; Deniz, A. A., Multicolor single-molecule FRET to explore protein folding and binding. Molecular BioSystems 2010, 6, (9), 1540-1547.
18. Wu, P. G.; Brand, L., Resonance Energy Transfer: Methods and Applications.
Analytical Biochemistry 1994, 218, (1), 1-13.
19. Ratinaud, M.-H.; Petit;, J.-M.; Christian, C., Les fluorochromes utilisés en cytométrie et leurs précautions d’emploi. In Cytométrie par fluorescence - Apports comparatif des techniques flux, image et confocale, INSERM, l. é., Ed. 1994; pp 35-80.
20. Selvin, P. R., Lanthanide-based resonance energy transfer. IEEE Journal of Selected
Topics in Quantum Electronics 1996, 2, (4), 1077-1087.
21. Vuojola, J.; Lamminmäki, U.; Soukka, T., Resonance Energy Transfer from Lanthanide Chelates to Overlapping and Nonoverlapping Fluorescent Protein Acceptors.
Analytical Chemistry 2009, 81, (12), 5033-5038.
22. Engvall, E.; Perlmann, P., Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) quantitative assay of immunoglobulin G. Immunochemistry 1971, 8, (9), 871-874.
23. Voller, A.; Bartlett, A.; Bidwell, D. E., Enzyme immunoassays with special reference to ELISA techniques. Journal of clinical pathology 1978, 31, (6), 507-20.
24. Vrlinic, T. Development of new anti-bioadhesive surfaces for specific neurodegenerative agents. Université du Maine, le mans, 2011.
25. Méthodes physiques de séparation et d’analyse et méthodes de dosage des biomolécules. http://www.snv.jussieu.fr/bmedia/lafont/dosages/D3.html
26. Friedt, J.-M., Introduction à la microbalance à quartz: aspects théoriques et expérimentaux. Bulletin de l’union des physiciens 2003, 852, 429-440.
27. Sauerbrey, G., Verwendung von Schwingquarzen zur Wägung dünner Schichten und zur Mikrowägung. Zeitschrift für Physik A Hadrons and Nuclei 1959, 155, (2), 206-222. 28. Vashist, S. K.; Vashist, P., Recent Advances in Quartz Crystal Microbalance-Based Sensors. Journal of Sensors 2011, 2011.
29. Ward, M. D.; Buttry, D. A., In Situ Interfacial Mass Detection with Piezoelectric Transducers. Science 1990, 249, (4972), 1000-1007.
30. Liedberg, B.; Nylander, C.; Lunström, I., Surface plasmon resonance for gas detection and biosensing. Sensors and Actuators 1983, 4, 299-304.
31. Rothenhäusler, B.; Knoll, W., Surface-plasmon microscopy. Nature 1988, 332, (6165), 615-617.
32. Hickel, W.; Kamp, D.; Knoll, W., Surface-plasmon microscopy. Nature 1989, 339, (6221), 186-186.
33. Jin, G.; Tengvall, P.; Lundström, I.; Arwin, H., A Biosensor Concept Based on Imaging Ellipsometry for Visualization of Biomolecular Interactions. Analytical Biochemistry
1995, 232, (1), 69-72.
34. Shimada, H.; Caughey, W. S., Dynamic protein structures. Effects of pH on conformer stabilities at the ligand-binding site of bovine heart myoglobin carbonyl. Journal of Biological
Chemistry 1982, 257, (20), 11893-11900.
35. Estey, T.; Jichao, K.; Schwendeman, S., P.;; Carpenter, J., F.;, BSA degradation under acidic conditions : A model for protein instability during release from PLGA delivery systems. American Pharmaceutical Association: Washington, DC, ETATS-UNIS, 2006; Vol. 95, p 14. 36. Wang, J.; El-Sayed, M. A., Temperature Jump-Induced Secondary Structural Change of the Membrane Protein Bacteriorhodopsin in the Premelting Temperature Region: A Nanosecond Time-Resolved Fourier Transform Infrared Study. Biophysical Journal 1999, 76, (5), 2777-2783.
37. Hellwig, P.; Behr, J.; Ostermeier, C.; Richter, O.-M. H.; Pfitzner, U.; Odenwald, A.; Ludwig, B.; Michel, H.; Mäntele, W., Involvement of Glutamic Acid 278 in the Redox Reaction of the Cytochrome c Oxidase from Paracoccus denitrificans Investigated by FTIR Spectroscopy†Biochemistry 1998, 37, (20), 7390-7399.
38. Davis, R.; Mauer, L. J., Fourier tansform infrared (FT-IR) spectroscopy: A rapid tool for detection and analysis of foodborne pathogenic bacteria. In Current Research, Technology and Education Topics in Applied Microbiology and Microbial Biotechnology, A.Mendez-Vilas, Ed. Formatex Research Center: 2010; Vol. 2, pp 1582-1594.
39. Lewis, E. N.; Gorbach, A. M.; Marcott, C.; Levin, I. W., High-Fidelity Fourier Transform Infrared Spectroscopic Imaging of Primate Brain Tissue. Applied Spectroscopy
1996, 50, (2), 263-269.
40. Colley, C. S.; Kazarian, S. G.; Weinberg, P. D.; Lever, M. J., Spectroscopic imaging of arteries and atherosclerotic plaques. Biopolymers 2004, 74, (4), 328-335.
41. Kazarian, S. G.; Chan, K. L. A., Micro- and Macro-Attenuated Total Reflection Fourier Transform Infrared Spectroscopic Imaging. Applied Spectroscopy 2010, 64, (5), 135A-152A.
42. Hinterdorfer, P.; Dufrene, Y. F., Detection and localization of single molecular recognition events using atomic force microscopy. Nature Methods 2006, 3, (5), 347-355. 43. Busch, D.; Ren, J.; Qingze, Z.; Ganapathysubramanian, B. In Rapid online quantification of tip-sample interaction for high-speed dynamic-mode atomic force microscope imaging, American Control Conference (ACC), 2011, June 29 2011-July 1 2011, 2011; 2011; pp 2879-2884.
44. Nasrallah, H.; Mazeran, P.-E.; Noel, O., Circular mode: A new scanning probe microscopy method for investigating surface properties at constant and continuous scanning velocities. Review of Scientific Instruments 2011, 82, (11), 113703.
45. Dufaitre-Patouraux, L.; Vague, P.; Lassmann-Vague, V., Technologie et fiabilité de l’autosurveillance glycémique : historique et état actuel. Diabetes & Metabolism 2003,
29, (2, Part 2), 2S7-2S14.
46. Baksh, M. M.; Kussrow, A. K.; Mileni, M.; Finn, M. G.; Bornhop, D. J., Label-free quantification of membrane-ligand interactions using backscattering interferometry. Nat
Biotech 2011, 29, (4), 357-360.
47. Mirsky, V. M.; Riepl, M.; Wolfbeis, O. S., Capacitive monitoring of protein immobilization and antigen-antibody reactions on monomolecular alkylthiol films on gold electrodes. Biosensors and Bioelectronics 1997, 12, (9–10), 977-989.
48. Ray, S.; Mehta, G.; Srivastava, S., Label-free detection techniques for protein microarrays: Prospects, merits and challenges. PROTEOMICS 2010, 10, (4), 731-748.
49. Brecht, A.; Gauglitz, G., Optical probes and transducers. Biosensors and
Bioelectronics 1995, 10, (9-10), 923-936.
50. Ausserre, D.; Abou Khachfe, R., Real-time quantitative imaging of submolecular layers. Langmuir 2007, 23, (15), 8015-8020.
51. Souplet, V.; Desmet, R.; Melnyk, O., Imaging of protein layers with an optical microscope for the characterization of peptide microarrays. Journal of Peptide Science 2007,
13, (7), 451-457.
52. Souplet, V. Nouvelles méthodologies pour la préparation et la lecture de biopuces à peptides. Science physico-chimique et technologies pharmaceutiques, Université de Lille 2, 2007.