Le phénomène de la contraction musculaire

Le muscle squelettique de l’adulte est un tissu spécialisé, composé de plusieurs types de fibres musculaires. Les fibres, toutes multinuclées et striées, se distinguent les unes des autres par leur vitesse de contraction (rapide ou lente) et leur contenu en protéines contractiles.

L’action des fibres musculaires est le fait d’une véritable « machinerie contractile » associée à des composants non contractiles leur assurant une stabilité mécanique.

La myofibrille, sous-entité morphologique de la fibre musculaire, possède une architecture extrêmement constante, faites d’unités cylindriques longitudinales, appelées sarcomères.

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Le sarcomère est quant à lui, l’unité fonctionnelle de longueur des muscles squelettiques, haut lieu de la transduction chimique du signal en énergie mécanique contractile, sous la médiation du calcium essentiellement.

Le reticulum sarcoplasmique (RS) est l’autre constituant clé de la fibre musculaire. Il s’agit d’un réticulum endoplasmique lisse hautement spécialisé au sein des cellules musculaires. Son volume varie entre 1,5 et 10% de celui de la fibre musculaire en fonction de l’espèce animale et du type histochimique de la fibre (le volume des myofibrilles occupant environ 80% du volume de la fibre musculaire).

Au sein de la cellule musculaire squelettique, le reticulum sarcoplasmique forme un réseau intriqué de canalicules et de saccules anastomosés entre eux, interagissant étroitement avec les myofibrilles. Il est composé de citernes légèrement dilatées (citernes terminales) en continuité avec un réseau de tubules longitudinaux (reticulum sarcoplasmiqe longitudinal). Dans le muscle squelettique mature, deux citernes terminales sont placées de chaque coté d’un tubule transverse (tubule-T) issu de l’invagination du sarcolemme de la fibremusculaire et l’ensemble forme une unité fonctionnelle, véritable synapse intracellulaire, caractéristique de la fibre musculaire squelettique.

Il est chargé de contrôler la sequestration, le relargage et la distribution du calcium à la fibre, sous l’influence de la propagation du potentiel d’action. Ce sont principalement les récepteurs à la ryanodine et aux dihydropyridines qui interviennent dans les échanges de calcium au sein du réticulum sarcoplasmique.

La contraction musculaire s’explique par le glissement des myofilaments les uns sur les autres. Ce glissement de myofilaments entre eux est lié à une interaction cyclique qui s’établit entre les molécules d’actine et de myosine en impliquant l’intervention d’ions calcium et d’ATP (Fig20). A l’état de repos musculaire, les ions calcium se trouvent à des concentrations peu élevées dans le sarcoplasme et à des concentrations élevées dans le reticulum sarcoplasmique. En absence de calcium, les sites d’attachement des molécules d’actine à la myosine sont partiellement cachés par les molécules de tropomyosine (Fig. 20A). Lors de la contraction musculaire, les modifications structurales sous jacentes impliquant la fixation de la myosine sur des sites spécifiques de l’actine, sont sous la dépendance d’ions calcium.

Sous l’influence de l’influx nerveux véhiculé par le motoneurone périphérique, la membrane plasmique de la fibre musculaire est dépolarisée et cette excitation est transmise le long des tubules transverses pour atteindre les triades. Il s’ensuit une dépolarisation du réticulum sarcoplasmique, qui est à l’origine de la libération d’ions calcium dans l’espace myofibrillaire par les récepteurs de la RyR. Le calcium se fixe alors sur les molécules de troponine (Fig20B),

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provoquant ainsi un déplacement des molécules de tropomyosine vers le fond de la gouttière formée entre les deux brins torsadés d’actine, déplacement qui démasque, sur l’actine, les sites de fixation de la myosine. Dès lors, la tête de la myosine, préalablement chargé en ATP, peut se fixer sur le site de l’actine rendue accessible et cet attachement s’accompagne d’une plicature de la molécule de myosine (Fig.20C). Puis, l’ATP est hydrolysée par l’activité ATPasique de la myosine pour donner de l’ADP plus du phosphate inorganique (Fig.20D) et fournir ainsi l’énergie nécessaire au pivotement de la tête de myosine, qui assure le glissement du filament fin vers le centre du sarcomère. La fixation d’une nouvelle molécule d’ATP sur la tête de myosine permettra la libération de l’actine et le début d’un nouveau cycle (Fig20.E). La répétition et la multiplication de ces cycles en fonction du nombre des molécules d’actine et de myosine seront à la base de la contraction musculaire. En l’absence de fixation d’une nouvelle molécule d’ATP sur la tête de myosine, les molécules de myosine et d’actine resteront liées l’une à l’autre et la décontraction musculaire ne pourra se faire, c’est notamment ce qui survient lors de la rigidité cadavérique. Les filaments associés au sarcomère interviennent dans le maintien de sa stabilité. Ainsi, la titine s’oppose aux forces contractiles produites par les filaments de myosine, leur permettant de rester centrés sur le sarcomère ; la nébuline, qui ajuste la longueur des filaments d’actine, maintiendrait leur cohésion pendant la contraction musculaire ; les filaments de desmine, qui entoure la strie Z, sont étroitement unis au sarcolemme par la synémine au niveau de la strie Z et par la skélémine au niveau de la bande M, ce qui permet au muscle de maintenir son architecture régulière.

Le relâchement musculaire est lié à l’arrêt de l’hydrolyse de l’ATP et à la diminution de la concentration du calcium dans le cytosol. Au cours de cette phase, les filaments fins glissent en sens inverse, sortent de la bande A, si bien que la bande I s’élargit et que la bande H réapparaît. Le déplacement des filaments fins, purement passif, est lié à l’action des fibres musculaires antagonistes qui tirent sur les fibres préalablement contractées, provoquant ainsi l’allongement des sarcomères raccourcis au cours de la contraction et permet par voie de conséquence leur relaxation.

Pour que la relaxation se maintienne, le taux de calcium cytosolique doit revenir à son niveau de base ; pour ce faire, il est réabsorbé grâce aux Ca2+ -ATPases, pour être à nouveau stocké dans le reticulum sarcoplasmique. Dès lors, les ions calcium quittent la troponine, ce qui induit le déplacement de la tropomyosine, masquant, à nouveau partiellement, le site de fixation de la myosine à l’actine. Le libre déplacement des filaments fins et épais les uns par rapport aux autres est alors permis.

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Parallèlement, l’ATP doit être régénérée à partir de l’ADP et pour cela, trois voies sont possibles. Deux voies impliquent une réaction de transphosphorylation catalysée, soit par la myokinase soit par la créatinine kinase ; la troisème implique la phosphorylation oxydative qui a lieu dans les mytochondries.

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Figure 21Lorsqu’une molécule d’ATP se fixe à la myosine, elle entraîne l’ouverture du site de fixation à l’actine, permettant le détachement de la tête de myosine

du filament d’actine.(d’après P. Rigoard et al., β009)