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Discussion générale

Ce projet de recherche visait à évaluer l’impact d’un prétraitement par HPH sur la déstabilisation de la granule du jaune d’œuf, afin de maximiser l’extraction de la phosvitine. Deux objectifs de recherche ont été réalisés pour répondre à l’hypothèse de recherche suivante : l’application des HPH sur la granule du jaune d’œuf permet une extraction maximale de la phosvitine et la génération d’une fraction enrichie en cette protéine d’intérêt.

Le premier objectif était de démontrer le transfert de la phosvitine de la granule au plasma du jaune d’œuf. Tout d’abord, l’analyse des profils protéiques des fractions générées, obtenus par SDS-PAGE ont démontré qu’une protéine ayant un poids moléculaire similaire à la phosvitine semblait être transférée dans le plasma du jaune d’œuf. Par la suite, l’analyse des minéraux par ICP-OES a démontré, après pressurisation, une augmentation de la teneur en fer et en phosphore dans le plasma, deux minéraux liés à la phosvitine. En effet, la phosvitine étant une phosphoprotéine (Mecham & Olcott, 1949) et ayant une forte affinité avec le fer (Castellani et al., 2004), l’augmentation du fer et du phosphore dans le plasma serait corrélée à une augmentation de la phosvitine dans cette fraction. Finalement, l’analyse par LC-MS/MS a confirmé le transfert de la phosvitine dans le plasma du jaune d’œuf suite aux étapes de pressurisation et de centrifugation de la granule.

Le deuxième objectif visait à optimiser les paramètres de pressurisation pour maximiser le transfert de la phosvitine de la granule du jaune d’œuf au plasma. Pour cela, différents traitements de pressurisation sur la granule initiale ont été étudiés : des pressions de 400 et 600 MPa et des temps de traitement de 5 et 10 min. L’étude des gels a également démontré que la sévérité du couple pression/temps d’un prétraitement par HPH augmentait la teneur de cette protéine dans le plasma, celle-ci étant maximisée après un traitement à 600 MPa pendant 10 min. Par la suite, les analyses par FPLC ont permis de déterminer la concentration et le taux de pureté en phosvitine de chacune de nos fractions générées. Les paramètres de HPH choisis impactaient la pureté et la concentration en phosvitine de la fraction générée, la sévérité du traitement augmentant ainsi ses deux taux. En effet, le taux de pureté et la concentration en phosvitine étaient maximisés après un traitement à

600 MPa durant 10 min, permettant de générer une fraction enrichie à 40,05 % en phosvitine et avec une concentration de 33,3 %. La migration de l’acide folique dans les fractions PP a été corrélée avec celle de la phosvitine, ce qui nous amène à nous questionner sur une potentielle interaction entre ses deux molécules.

Ainsi, l’hypothèse de recherche formulée précédemment a été confirmée. En effet, les HPH ont déstabilisé la granule du jaune d’œuf, provoquant le transfert de la phosvitine vers le plasma. Pressuriser la granule initiale à 600 MPa durant 10 min a permis d’optimiser le procédé en générant une fraction soluble purifiée en phosvitine à 40,05 %.

Conclusion générale et perspectives

À la vue des différents résultats présentés, l’hypothèse de recherche proposée qui stipulait que « l’application des HPH sur la granule du jaune d’œuf permet une extraction maximale de la phosvitine et la génération d’une fraction enrichie en cette protéine d’intérêt » a été confirmée. En effet, nous pouvons conclure que les HPH induisent une déstabilisation de la granule du jaune d’œuf. Le complexe phosvitine-HDLs semble être dissocié. La phosvitine étant une protéine soluble, celle-ci est transférée après centrifugation dans la fraction aqueuse du jaune d’œuf, le plasma. La récupération sélective de la phosvitine est maximisée après un traitement de pressurisation de 600 MPa/10 min sur la granule initiale du jaune d’œuf. Combinée à une centrifugation, les HPH ont permis de générer une fraction purifiée à 40,05% en cette protéine d’intérêt.

D’un point de vue durabilité, la méthodologie développée dans cette étude est composée de trois étapes : une hydratation, une pressurisation et une centrifugation appliquées sur la granule du jaune d’œuf. Rapide, simple, sans produits chimiques et applicable à grande échelle, ce procédé ne repose que sur les pressions isostatiques pour déstabiliser la granule du jaune d’œuf et extraire la phosvitine de cette matrice. Ainsi, la pressurisation est un procédé prometteur et innovant pour la production de fractions enrichies en phosvitine. Ce projet a permis de générer des résultats d’intérêt en lien avec l’extraction et la purification de la phosvitine par l’utilisation des HPH. Cependant, différentes perspectives peuvent être proposées de générer un avancement plus conséquent de la recherche dans ce domaine :

• Cette étude propose une potentielle interaction entre la phosvitine et l’acide folique du fait de la corrélation de leur transfert dans le plasma après pressurisation. Cependant, des études complémentaires seront nécessaires afin de valider cette interaction et de comprendre le mécanisme de transfert de ses deux molécules dans le plasma. La démonstration de l’interaction pourrait alors être évaluée par une analyse par gradients de densité. La centrifugation des plasmas pressurisés et contrôle dans un gradient de concentration (ex : saccharose) permettrait de séparer

les molécules selon leur densité. Les particules lourdes sédimenteront donc plus vite que les plus légères. Si l’acide folique est lié à la phosvitine, ces deux molécules se trouveront dans la même phase. À l’inverse, les deux molécules se retrouveront dans deux phases différentes si celles-ci ne sont pas liées.

• Afin de mieux comprendre, le mécanisme de transfert de la phosvitine, la concentration en HDLs de chacune des fractions pourrait faire l’objet d’une étude et être corrélée à la concentration en phosvitine dans les plasmas et granules générés. • Une des perspectives de ce projet de recherche serait également d’améliorer le taux

de pureté en combinant la méthode développée dans ce projet de recherche à une deuxième technologie tel qu’un procédé baromembranaire (ultrafiltration (UF)), afin de concentrer la phosvitine dans notre fraction soluble générée.

• Enfin, la phosvitine est une protéine reconnue pour ses propriétés émulsifiantes (Aluko & Mine, 1997; Chung & Ferrier, 1991, 1992). La fraction générée étant enrichie en phosvitine, les propriétés émulsifiantes de cette fraction pourraient faire l’objet d’une étude.

Références bibliographiques

Abe, Y., Itoh, T., & Adachi, S. (1982). Fractionation and Characterization of Hen’s Egg Yolk Phosvitin. Journal of Food Science, 47(6), 1903‑1907.

Aertsen, A., Meersman, F., Hendrickx, M. E. G., Vogel, R. F., & Michiels, C. W. (2009). Biotechnology under high pressure: applications and implications. Trends in

Biotechnology, 27(7), 434‑441. https://doi.org/10.1016/j.tibtech.2009.04.001

Albright, K. J., Gordon, D. T., & Cotterill, O. J. (1984). Release of Iron from Phosvitin by Heat and Food Additives. Journal of Food Science, 49(1), 78‑81. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1984.tb13674.x

Altuner, E. M., Işlek, C., Çeter, T., & Alpas, H. (2012). High hydrostatic pressure extraction of phenolic compounds from Maclura pomifera fruits. African Journal of

Biotechnology, 11(4), 930-937‑937. https://doi.org/10.5897/AJB11.2506

Aluko, R. E., & Mine, Y. (1997). Competitive Adsorption of Hen’s Egg Yolk Granule Lipoproteins and Phosvitin in Oil-in-Water Emulsions. Journal of Agricultural and

Food Chemistry, 45(12), 4564‑4570. https://doi.org/10.1021/jf9705328

Anton, M., & Gandemer, G. (1997). Composition, Solubility and Emulsifying Properties of Granules and Plasma of Egg Yolk. Journal of Food Science, 62(3), 484‑487. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1997.tb04411.x

Anton, Marc. (2007). Composition and Structure of Hen Egg Yolk. Dans Bioactive Egg

Compounds (p. 1‑6). https://doi.org/10.1007/978-3-540-37885-3_1

Anton, Marc. (2013). Egg yolk: structures, functionalities and processes. Journal of the

Science of Food and Agriculture, 93(12), 2871‑2880.

https://doi.org/10.1002/jsfa.6247

Anton, Marc, Castellani, O., & Guérin-Dubiard, C. (2007). Phosvitin. Dans Bioactive Egg

Balny, C., & Masson, P. (1993). Effects of high pressure on proteins. Food Reviews

International, 9(4), 611‑628. https://doi.org/10.1080/87559129309540980

Bayındırlı, A., Alpas, H., Bozoğlu, F., & Hızal, M. (2006). Efficiency of high pressure treatment on inactivation of pathogenic microorganisms and enzymes in apple, orange, apricot and sour cherry juices. Food Control, 17(1), 52‑58. https://doi.org/10.1016/j.foodcont.2004.09.002

Boukil, A. (2018). Étude des performances du procédé d’ultrafiltration lors de la

concentration d’hydrolysats trypsiques de β-lactoglobuline prétraitée par hautes pressions hydrostatiques.

Boukil, A., Suwal, S., Chamberland, J., Pouliot, Y., & Doyen, A. (2018). Ultrafiltration performance and recovery of bioactive peptides after fractionation of tryptic hydrolysate generated from pressure-treated β-lactoglobulin. Journal of Membrane

Science, 556, 42‑53. https://doi.org/10.1016/j.memsci.2018.03.079

Bourgeois-Adragna, O., Ormières, J. J., Turnin, M. C., Clottes, J., Hanaire-Broutin, H., Riviére, D., … Tauber, J. P. (1994). Improvement of general practitioners’ knowledge and motivation in nutrition: the efficacy of interactive training sessions.

Patient Education and Counseling, 23, S27. https://doi.org/10.1016/0738-

3991(94)90150-3

Burley, R. W., & Cook, W. H. (1961). Isolation and composition of avian egg yolk granules and their consitutent α- and β-lipovitellins. Canadian Journal of Biochemistry and

Physiology, 39(8), 1295‑1307. https://doi.org/10.1139/o61-136

Burley, R. W., Sleigh, R. W., & Shenstone, F. S. (1984). Lipoproteins from the blood and egg yolk of the hen. The transfer of very-low-density lipoprotein to egg yolk and possible changes to apoprotein B. European Journal of Biochemistry, 142(1), 171‑176.

Byrne, B. M., Van het Schip, A. D., Van de Klundert, J. A. M., Arnberg, A. C., Gruber, M., & Ab, G. (1984). Amino acid sequence of phosvitin derived from the nucleotide sequence of part of the chicken vitellogenin gene. Biochemistry, 23(19), 4275‑4279. https://doi.org/10.1021/bi00314a003

Cabanes, J., Chazarra, S., & Garcia‑Carmona, F. (1994). Kojic Acid, a Cosmetic Skin Whitening Agent, is a Slow-binding Inhibitor of Catecholase Activity of Tyrosinase.

Journal of Pharmacy and Pharmacology, 46(12), 982‑985.

https://doi.org/10.1111/j.2042-7158.1994.tb03253.x

Cao, X., Zhang, Y., Zhang, F., Wang, Y., Yi, J., & Liao, X. (2011). Effects of high hydrostatic pressure on enzymes, phenolic compounds, anthocyanins, polymeric color and color of strawberry pulps. Journal of the Science of Food and Agriculture,

91(5), 877‑885. https://doi.org/10.1002/jsfa.4260

Castellani, Guérin-Dubiard, C., David-Briand, E., & Anton, M. (2004). Influence of physicochemical conditions and technological treatments on the iron binding capacity of egg yolk phosvitin. Food Chemistry, 85(4), 569‑577. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2003.08.002

Castellani, Martinet, V., David-Briand, E., Guérin-Dubiard, C., & Anton, M. (2003). Egg yolk phosvitin: preparation of metal-free purified protein by fast protein liquid chromatography using aqueous solvents. Journal of Chromatography B, 791(1), 273‑284. https://doi.org/10.1016/S1570-0232(03)00230-7

Castellani, O, Guérin-Dubiard, C., David-Briand, E., & Anton, M. (2004). Influence of physicochemical conditions and technological treatments on the iron binding capacity of egg yolk phosvitin. Food Chemistry, 85(4), 569‑577. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2003.08.002

Castellani, Oscar, David-Briand, E., Guérin-Dubiard, C., & Anton, M. (2005). Effect of aggregation and sodium salt on emulsifying properties of egg yolk phosvitin. Food

Hydrocolloids, 19(4), 769‑776. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2004.09.010

Causeret, D., Matringe, E., & Lorient, D. (1991). Ionic Strength and pH Effects on Composition and Microstructure of Yolk Granules. Journal of Food Science, 56(6), 1532‑1536. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1991.tb08634.x

Causeret, D., Matringe, E., & Lorient, D. (1992). Mineral Cations Affect Microstructure of Egg Yolk Granules. Journal of Food Science, 57(6), 1323‑1326. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1992.tb06847.x

Causeret, Denis. (1989). Fractionnement des constituants du jaune d’oeuf : étude de la

composition, des structures d’association et des propriétés fonctionnelles des

fractions obtenues (Dijon). Consulté à l’adresse

http://www.theses.fr/1989DIJOS039

Cecile Urbain Marie, G., Perreault, V., Henaux, L., Carnovale, V., Aluko, R. E., Marette, A., … Bazinet, L. (2019). Impact of a high hydrostatic pressure pretreatment on the separation of bioactive peptides from flaxseed protein hydrolysates by electrodialysis with ultrafiltration membranes. Separation and Purification

Technology, 211, 242‑251. https://doi.org/10.1016/j.seppur.2018.09.063

Chang, C. M., Powrie, W. D., & Fennema, O. (1977). Microstructure of Egg Yolk. Journal

of Food Science, 42(5), 1193‑1200. https://doi.org/10.1111/j.1365- 2621.1977.tb14458.x

Chang, T.-S. (2012). Natural Melanogenesis Inhibitors Acting Through the Down- Regulation of Tyrosinase Activity. Materials, 5(9), 1661‑1685. https://doi.org/10.3390/ma5091661

Chawla, R., Patil, G. R., & Singh, A. K. (2011). High hydrostatic pressure technology in dairy processing: a review. Journal of Food Science and Technology, 48(3), 260‑268. https://doi.org/10.1007/s13197-010-0180-4

Chay Pak Ting, B. P., Mine, Y., Juneja, L. R., Okubo, T., Gauthier, S. F., & Pouliot, Y. (2011). Comparative Composition and Antioxidant Activity of Peptide Fractions Obtained by Ultrafiltration of Egg Yolk Protein Enzymatic Hydrolysates.

Membranes, 1(3), 149‑161. https://doi.org/10.3390/membranes1030149

Choi, I., Jung, C., Choi, H., Kim, C., & Ha, H. (2005). Effectiveness of phosvitin peptides on enhancing bioavailability of calcium and its accumulation in bones. Food

Chemistry, 93(4), 577‑583. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2004.10.028

Chung, S. L., & Ferrier, L. K. (1991). Conditions Affecting Emulsifying Properties of Egg Yolk Phosvitin. Journal of Food Science, 56(5), 1259‑1262. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1991.tb04747.x

Chung, S. L., & Ferrier, L. K. (1992). pH and Sodium Chloride Effects on Emulsifying Properties of Egg Yolk Phosvitin. Journal of Food Science, 57(1), 40‑42. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1992.tb05419.x

Clark, R. C. (1985). The primary structure of avian phosvitins: Contributions through the edman degradation of methylmercaptovitins prepared from the constituent phosphoproteins. International Journal of Biochemistry, 17(9), 983‑988. https://doi.org/10.1016/0020-711X(85)90243-5

CNPO Site filière. (2019). Les Ovoproduits. Consulté 28 janvier 2019, à l’adresse https://oeuf-info.fr/infos-filiere/les-ovoproduits-les-oeufs-coquilles/

Corrales, M., García, A. F., Butz, P., & Tauscher, B. (2009). Extraction of anthocyanins from grape skins assisted by high hydrostatic pressure. Journal of Food

Damodaran, S., & Xu, S. (1996). The Role of Electrostatic Forces in Anomalous Adsorption Behavior of Phosvitin at the Air/Water Interface. Journal of Colloid and

Interface Science, 178(2), 426‑435. https://doi.org/10.1006/jcis.1996.0137

Decker, E. A., & Xu, Z. (1998). Minimizing rancidity in muscle foods. Food Technology

(USA).

Dickinson, E., Hunt, J. A., & Horne, D. S. (1992). Calcium induced flocculation of emulsions containing adsorbed β-casein or phosvitin. Food Hydrocolloids, 6(4), 359‑370. https://doi.org/10.1016/S0268-005X(09)80003-9

Donsi, G., Ferrari, G., & Di Matteo, M. (1996). High pressure stabilization of orange juice: evaluation of the effects of process conditions. Italian Journal of Food Science :

IJFS = Rivista Italiana Di Scienza Degli Alimenti.

Duan, X., Li, M., Ma, H., Xu, X., Jin, Z., & Liu, X. (2016). Physicochemical properties and antioxidant potential of phosvitin–resveratrol complexes in emulsion system. Food

Chemistry, 206, 102‑109. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.03.055

Dufour, E., Hervé, G., & Haertle, T. (1995). Hydrolysis of β-lactoglobulin by thermolysin and pepsin under high hydrostatic pressure. Biopolymers, 35(5), 475‑483. https://doi.org/10.1002/bip.360350506

Dyer-Hurdon, J. N., & Nnanna, I. A. (1993). Cholesterol Content and Functionality of Plasma and Granules Fractionated from Egg Yolk. Journal of Food Science, 58(6), 1277‑1281. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1993.tb06165.x

Elkin, R. G., Freed, M. B., Danetz, S. A. H., & Bidwell, C. A. (1995). Proteolysis of Japanese quail and chicken plasma apolipoprotein B and vitellogenin by cathepsin D: Similarity of the resulting protein fragments with egg yolk polypeptides.

Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular

Finn, R. N. (2007). Vertebrate Yolk Complexes and the Functional Implications of Phosvitins and Other Subdomains in Vitellogenins. Biology of Reproduction, 76(6), 926‑935. https://doi.org/10.1095/biolreprod.106.059766

Franck, M., Perreault, V., Suwal, S., Marciniak, A., Bazinet, L., & Doyen, A. (2019). High hydrostatic pressure-assisted enzymatic hydrolysis improved protein digestion of flaxseed protein isolate and generation of peptides with antioxidant activity. Food

Research International, 115, 467‑473.

https://doi.org/10.1016/j.foodres.2018.10.034

Galanakis, C. M. (2013). Emerging technologies for the production of nutraceuticals from agricultural by-products: A viewpoint of opportunities and challenges. Food and

Bioproducts Processing, 91(4), 575‑579. https://doi.org/10.1016/j.fbp.2013.01.004 Garcia-Gonzalez, L., Geeraerd, A. H., Spilimbergo, S., Elst, K., Van Ginneken, L.,

Debevere, J., … Devlieghere, F. (2007). High pressure carbon dioxide inactivation of microorganisms in foods: The past, the present and the future. International

Journal of Food Microbiology, 117(1), 1‑28.

https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2007.02.018

Gonzalez, M. E., & Barrett, D. M. (s. d.). Thermal, High Pressure, and Electric Field Processing Effects on Plant Cell Membrane Integrity and Relevance to Fruit and Vegetable Quality. Journal of Food Science, 75(7), R121‑R130. https://doi.org/10.1111/j.1750-3841.2010.01763.x

Gouvernement du Canada. (2003, février 24). L’industrie canadienne des oeufs de consommation et de transformation [Évaluation]. Consulté 6 novembre 2017, à l’adresse http://www.agr.gc.ca/fra/industrie-marches-et-commerce/information-sur- les-marches-par-secteur/volaille-et-ufs

Gouvernement du Canada, S. C. (2017, décembre 28). Production et écoulement d’œufs,

annuel. Consulté 25 mars 2019, à l’adresse

https://www150.statcan.gc.ca/t1/tbl1/fr/tv.action?pid=3210011901

Greengard, O., Sentenac, A., & Mendelsohn, N. (1964). Phosvitin, the iron carrier of egg yolk. Biochimica et Biophysica Acta, 90, 406‑407.

Grizzuti, K., & Perlmann, G. E. (1973). Binding of magnesium and calcium ions to the phosphoglycoprotein phosvitin. Biochemistry, 12(22), 4399‑4403. https://doi.org/10.1021/bi00746a016

Guilmineau, F., Krause, I., & Kulozik, U. (2005). Efficient Analysis of Egg Yolk Proteins and Their Thermal Sensitivity Using Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis under Reducing and Nonreducing Conditions. Journal of

Agricultural and Food Chemistry, 53(24), 9329‑9336.

https://doi.org/10.1021/jf050475f

Halling, P. J. (1981). Protein-stabilized foams and emulsions. CRC Critical Reviews in

Food Science and Nutrition.

Havliš, J., Thomas, H., Šebela, M., & Shevchenko, A. (2003). Fast-Response Proteomics by Accelerated In-Gel Digestion of Proteins. Analytical Chemistry, 75(6), 1300‑1306. https://doi.org/10.1021/ac026136s

Hegenauer, J., Saltman, P., & Nace, G. (1979). Iron(III)-phosphoprotein chelates: stoichiometric equilibrium constant for interaction of iron(III) and phosphorylserine residues of phosvitin and casein. Biochemistry, 18(18), 3865‑3879. https://doi.org/10.1021/bi00585a006

Hendrickx, M., Ludikhuyze, L., Van den Broeck, I., & Weemaes, C. (1998). Effects of high pressure on enzymes related to food quality. Trends in Food Science &

Hugas, M., Garriga, M., & Monfort, J. M. (2002). New mild technologies in meat processing: high pressure as a model technology. Meat Science, 62(3), 359‑371. https://doi.org/10.1016/S0309-1740(02)00122-5

Huppertz, T., Kelly, A. L., & Fox, P. F. (2002). Effects of high pressure on constituents and properties of milk. International Dairy Journal, 12(7), 561‑572. https://doi.org/10.1016/S0958-6946(02)00045-6

Ibrahim, H. R., Sugimoto, Y., & Aoki, T. (2000). Ovotransferrin antimicrobial peptide (OTAP-92) kills bacteria through a membrane damage mechanism. Biochimica et

Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, 1523(2), 196‑205. https://doi.org/10.1016/S0304-4165(00)00122-7

Ito, Y., Fujii, T., & Yoshioka, R. (1963). On a Phosphoprotein Isolated from Trout Egg. The

Journal of Biochemistry, 53(3), 242‑243.

https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127686

Jiang, B., & Mine, Y. (2000). Preparation of Novel Functional Oligophosphopeptides from Hen Egg Yolk Phosvitin. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 48(4), 990‑994. https://doi.org/10.1021/jf990600l

Jie, Y., Li, X., Cai, Z., Ma, M., Jin, Y., Ahn, D. U., & Huang, X. (2018). Phosphorylation of phosvitin plays a crucial effect on the protein-induced differentiation and mineralization of osteoblastic MC3T3-E1 cells. International Journal of Biological

Macromolecules, 118, 1848‑1854. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.07.029 Joubert, F. J., & Cook, W. H. (1958). Preparation and Characterization of Phosvitin from

Hen Egg Yolk. Canadian Journal of Biochemistry and Physiology, 36(4), 399‑408. https://doi.org/10.1139/o58-045

Jun, X. (2006). Application of high hydrostatic pressure processing of food to extracting lycopene from tomato paste waste. High Pressure Research, 26(1), 33‑41. https://doi.org/10.1080/08957950600608741

Jung, S., Kim, D. H., Son, J. H., Nam, K., Ahn, D. U., & Jo, C. (2012). The functional property of egg yolk phosvitin as a melanogenesis inhibitor. Food Chemistry,

135(3), 993‑998. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2012.05.113

Jung, S., Nam, K. C., Ahn, D. U., Kim, H. J., & Jo, C. (2013). Effect of phosvitin on lipid and protein oxidation in ground beef treated with high hydrostatic pressure. Meat

Science, 95(1), 8‑13. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2013.04.005

Katayama, S., Ishikawa, S., Fan, M. Z., & Mine, Y. (2007). Oligophosphopeptides Derived from Egg Yolk Phosvitin Up-regulate γ-Glutamylcysteine Synthetase and Antioxidant Enzymes against Oxidative Stress in Caco-2 Cells. Journal of

Agricultural and Food Chemistry, 55(8), 2829‑2835.

https://doi.org/10.1021/jf0628936

Kato, A., Miyazaki, S., Kawamoto, A., & Kobayashi, K. (1987). Effects of Phosphate Residues on the Excellent Emulsifying Properties of Phosphoglycoprotein Phosvitin. Agricultural and Biological Chemistry, 51(11), 2989‑2994. https://doi.org/10.1271/bbb1961.51.2989

Ko, K. Y., Nam, K. C., Jo, C., Lee, E. J., & Ahn, D. U. (2011). A simple and efficient method for preparing partially purified phosvitin from egg yolk using ethanol and salts. Poultry Science, 90(5), 1096‑1104. https://doi.org/10.3382/ps.2010-01138 Kobayashi, K., Hattori, M., Hara-Kudo, Y., Okubo, T., Yamamoto, S., Takita, T., & Sugita-

Konishi, Y. (2004). Glycopeptide Derived from Hen Egg Ovomucin Has the Ability To Bind Enterohemorrhagic Escherichia coli O157:H7. Journal of Agricultural and

Food Chemistry, 52(18), 5740‑5746. https://doi.org/10.1021/jf0353335

Koutchma, T. (2014a). Adapting High Hydrostatic Pressure (HPP) for Food Processing

Operations. Academic Press.

Koutchma, T. (2014b). Fundamentals of HHP technology. Dans Adapting High Hydrostatic

Kubo, I., & Kinst-Hori, I. (1999). Flavonols from Saffron Flower:  Tyrosinase Inhibitory Activity and Inhibition Mechanism. Journal of Agricultural and Food Chemistry,

47(10), 4121‑4125. https://doi.org/10.1021/jf990201q

Le Denmat, M., Anton, M., & Beaumal, V. (2000). Characterisation of emulsion properties and of interface composition in O/W emulsions prepared with hen egg yolk, plasma and granules. Food Hydrocolloids, 14(6), 539‑549. https://doi.org/10.1016/S0268- 005X(00)00034-5

Lee, H.-S., Lee, H. J., Yu, H. J., Ju, D. W., Kim, Y., Kim, C.-T., … Suh, H. J. (2011). A comparison between high hydrostatic pressure extraction and heat extraction of ginsenosides from ginseng (Panax ginseng CA Meyer). Journal of the Science of

Food and Agriculture, 91(8), 1466‑1473. https://doi.org/10.1002/jsfa.4334

Lee, S. k., Han, J. h., & Decker, E. a. (2002). Antioxidant Activity of Phosvitin in Phosphatidylcholine Liposomes and Meat Model Systems. Journal of Food

Science, 67(1), 37‑41. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.2002.tb11355.x

Lee, S. K., Han, J. H., & Decker, E. A. (2002). Antioxidant Activity of Phosvitin in Phosphatidylcholine Liposomes and Meat Model Systems. Journal of Food

Science, 67(1), 37‑41. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.2002.tb11355.x

Lei, B., & Wu, J. (2012). Purification of egg yolk phosvitin by anion exchange chromatography. Journal of Chromatography A, 1223, 41‑46. https://doi.org/10.1016/j.chroma.2011.12.023

Li, Z., Wang, P., Jiang, C., Cui, P., & Zhang, S. (2016). Antibacterial activity and modes of action of phosvitin-derived peptide Pt5e against clinical multi-drug resistance bacteria. Fish & Shellfish Immunology, 58, 370‑379. https://doi.org/10.1016/j.fsi.2016.09.044

Lu, C.-L., & Baker, R. C. (1986). Characteristics of Egg Yolk Phosvitin as an Antioxidant for Inhibiting Metal-Catalyzed Phospholipid Oxidations. Poultry Science, 65(11), 2065‑2070. https://doi.org/10.3382/ps.0652065

Lullien-Pellerin, V., & Balny, C. (2002). High-pressure as a tool to study some proteins’ properties: conformational modification, activity and oligomeric dissociation.

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