Les caractéristiques

I.2.2.1. Propriétés mécaniques

Les films comestibles à base de protéines semblent avoir une résistance et un allongement à la rupture plus faibles que les films synthétiques comme la plupart des films à base de polysaccharides. Cependant, pour des taux de plastification réduits des films à base de protéines, certaines valeurs obtenues pour la résistance à la rupture et le module élastique se rapprochent des valeurs obtenues pour les films de polyéthylène (PE) et de polypropylène (PP).En revanche, l’élongation de ces films est une ou deux fois inférieure à celle des films de PE ou de PP [30]. Il est à noter que les propriétés mécaniques des films à base d’agro-polymères doivent être comparées dans des conditions environnantes (humidité relative et température) contrôlées. L’eau est un plastifiant efficace et la sorption d’eau dans les agro-polymères peut varier en fonction de la température. Le taux de plastification et donc les propriétés mécaniques des films peuvent être dramatiquement modifiées par l’humidité relative et la température.

Afin d’améliorer les propriétés mécaniques des films comestibles à base de protéines, les paramètres de fabrication des films sont souvent modifiés. Des méthodes variées ont été adoptées par différents auteurs: des changements de pH ou de solvant, l’utilisation d’enzymes des traitements thermiques ont par exemple, été appliqués pour améliorer la résistance à la rupture des films.

48 Il a été démontré qu’un traitement thermique augmente généralement la rigidité et diminue la flexibilité des films comestibles à base de protéines. Ali et al.[138] ont démontré qu’il existe une relation linéaire croissante entre la température appliquée et la résistance à la rupture de films à base de gluten de blé. Cependant, l’influence du temps d’exposition est exponentielle. Contrairement à l’amélioration de la résistance à la rupture, la capacité à l’allongement des films baisse suite aux traitements thermiques (figure 15). Des résultats similaires ont aussi été communiqués pour des films à base de protéines de soja [139, 140]ainsi que des films à base de protéines de lactosérum[141, 142]. Cet effet est expliqué par une réticulation induite par le traitement thermique. Par exemple pour les protéines contenant la cystéine, les thiols (SH) et les ponts disulfures (S-S) jouent un rôle important dans la structure du réseau protéique. Hernandez-Munoz et al. [143] ont étudié l’influence de traitements thermiques sur des films à base de gluten, enrichis en gliadine, ou enrichis en gluténine. Ils ont démontré que le changement en propriétés mécaniques de ces films se produit à des températures qui entraînent des réactions d’échange thiols/ponts disulfures. En conséquence, au-delà d’une certaine température, les propriétés mécaniques cessent de varier et se stabilisent.

Figure 16 :Résistance (a) et élongation (b) à la rupture de films à base de gluten de blé en fonction de la durée et de la température (65°C, 80°C et 95°C) des traitements

thermiques appliquées[138].

49 Le pH est un autre facteur qui influence significativement les propriétés finales des films à base de protéines. Gennadios et al. [98] ont rapporté que la protéine de gluten de blé (pHi=4,5) et la protéine de soja (pHi=7,6) se dispersent difficilement aux pH proches du point isoélectrique (pHi). Concernant les films, ils montrent une flexibilité nettement meilleure s’ils sont formés à des pHs supérieurs au pHi.

L’utilisation d’enzymes comme la transglutaminase entraîne la polymérisation de protéines en induisant la formation de liaisons covalentes, et peut permettre d’augmenter la résistance à la rupture des films [144]. Chambi et al.[145]ont signalé que la réticulation par la transglutaminase des films à base de caséine et de gélatine améliore notablement l’allongement à la rupture. Ils notent également que l’amélioration de la résistance ou de l’allongement à la rupture par l’enzyme sont grandement dépendantes de l’intensité de réticulation crée dans le réseau filmogène.

Il existe d’autres traitements tels que l’irradiation gamma et ultraviolet. Ces traitements ont été appliqués pour améliorer la résistance mécanique de films à base de protéines de soja [146], de gluten de blé, de zéine de maïs, d’ovalbumine [147]ou de caséinate de calcium[148]. Les améliorations de la résistance observées sont attribuées principalement à la formation de liaisons covalentes entre résidus tyrosine.

I.2.2.2. Propriétés barrières aux gaz

Les films plastiques en polyoléfine (LDPE, HDPE, etc.) sont connus pour avoir de bonnes propriétés barrières à la vapeur d’eau mais leurs propriétés barrières sont faibles en ce qui concerne l’oxygène. C’est généralement l’inverse en ce qui concerne les films comestibles à base de protéines. Pour des taux de plastifiants et d’humidité faibles, les films à base de protéines sont comparables aux films d’EVOH et de PVDC en ce qui concerne les propriétés barrières à l’O2[30]. Par contre, ils sont très mauvais en termes de barrière à l’humidité.

Le caractère polaire des protéines est un facteur déterminant pour les propriétés barrières aux gaz de leurs films. Les films comestibles à base de protéines ont des propriétés barrières aux substances polaires telles que la vapeur d’eau faibles et inversement des propriétés barrières aux substances non-polaires telles que l’O2 et le CO2élevées. Comme indiqué précédemment, les plastifiants, tels que l’eau, augmentent la perméabilité des films protéiques. Les propriétés barrières aux substances polaires mais aussi aux substances non-polaires de leurs films diminuent avec l’augmentation du taux de plastification et d’humidité

50 relative. De nombreux travaux sont effectués sur les paramètres de fabrication des films pour améliorer leurs propriétés barrières aux gaz ou encore pour diminuer la dépendance à l’humidité relative de ces propriétés. Beaucoup d’auteurs ont testé l’efficacité des substances non ou peu polaires, comme les acides gras ou les cires, afin de rendre les films moins sensibles à l’humidité relative tout en améliorant les propriétés mécaniques comme la flexibilité[149]. Fabra et al.[150]ont ajouté des mélanges d’acide oléique et de cire d’abeille à des taux variés dans des films à base caséinate de sodium. La quantité incorporée de mélanges de lipides était de l’ordre de 33% pour tous les films sauf le témoin (contrôle) (sans lipides). Ils ont démontré que la perméabilité à la vapeur d’eau des films a considérablement diminué. La perméabilité est ainsi devenue beaucoup moins dépendante de la concentration d’eau dans ces films (figure 16).

Figure 17 : Perméabilité à la vapeur d’eau en fonction de la fraction massique d’eau à l’équilibre dans les films. Pour les films à base de caséinate de sodium sans lipides (témoin) et pour les films à base de caséinate de sodium contenant 33% de mélanges de

lipide (acide oléique – cire d’abeille, 100 :0 ; 70 :30 ; 50 :50 ; 30 :70 ; 0 :100)[150]

La nature hydrophobe des lipides apporte aux films à base de protéines une amélioration des propriétés barrières à l’eau. En revanche, elle pose un inconvénient sur les propriétés barrières aux gaz polaires : O2 ou CO2. Fabra et al.[150] ont observé que l’ajout de lipides a grandement augmenté la perméabilité des films à l’O2 et au CO2 (figure 17).

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Figure 18 : Perméabilité à l’O2 (a) et auCO2 (b) en fonction de la fraction massique d’eau à l’équilibre dans les films. Pour les films à base de caséinate de sodium sans lipides (témoin) et pour les films à base de caséinate de sodium contenant 33% de mélanges de lipides(acide oléique – cire d’abeille, 70 :30 ; 50 :50 ; 30 :70 ; 0 :100) [150]

Les propriétés barrières aux gaz des films à base de protéines sont influencées par les traitements cités dans le chapitre précédent. En effet, toutes interventions sur la structure du réseau protéique ont forcément des conséquences sur la perméabilité. La réticulation provoquée par le traitement thermique des films à base de protéines de lactosérum, de soja, ou de protéines de gluten ont diminué [140, 141, 143] la perméabilité à la vapeur d’eau. Cela est dû à la flexibilité réduite des films suite à la formation de liaisons covalentes. Ce type de traitement, contrairement à l’ajout de substances hydrophobes, diminue la perméabilité aux gaz polaires mais aussi aux gaz apolaires. Cela est dû à la diminution des volumes libres dans la structure qui impacte négativement la diffusion à travers les films. De même, la réticulation par induit par un changement de pH peut renforcer les propriétés barrières des films à base de protéines [151].

L’irradiation gamma a été aussi efficace pour diminuer la perméabilité à la vapeur d’eau des films à base de protéines de lait [148, 152]. Cependant, l’irradiation UV n’a pas influencé la perméabilité à la vapeur d’eau des films à base de gluten, de zéine et de caséinate de sodium[147].

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I.3. Les films comestibles antimicrobiens

I.3.1. Quels agents antimicrobiens pour fonctionnaliser des films