VII. PROBLÈMES RELATIFS
A LA BIOCHIMIE DES PROTÉINES
INTRODUCTION
P. BOULANGER
Laboratoire de Chimie biologique, Faculté de Médecine, Lille.
Le sous-groupe dont
je présente
les recherchess’occupe plus spécialement
del’étude des relations entre la structure et les
propriétés
de certainesprotéines
et leurplace particulière
dans la nutrition humaine et animale.Le
premier problème, exposé
par leprofesseur
G.BrsERrE,
traite des rapportsentre
l’ingestion
degliadine
et la maladiecoeliaque
del’enfant;
entre les deuxhypo-
thèses :
déficit enzymatique
au niveau de la muqueuseintestinale,
laissant subsister despeptides toxiques,
oumanifestation allergique,
l’auteur cherche àjeter
un pont enrecherchant une forme combinée de
proline
et d’acideglutamique
dans le sang et l’urineet en étudiant la «
digestion
» de lagliadine
in vitro dans les conditions aussiphysiolo- giques
quepossible.
De nombreuxpoints
sontdéjà éclaircis, qui
permettent deconclure,
au moins
provisoirement,
que lesystème enzymatique digestif
est normal chez l’enfantcaeliaque
etqu’il
fautenvisager
une intoléranceparticulière
à certainspeptides
de lagliadine
libérés normalement au cours de ladigestion.
Le
professeur
DAUTREVAUX décrit ensuite la méthodequ’il
a mise aupoint
pour isoler avec un bon rendement l’a-lactalbumine du lait devache; les procédés
lesplus
récentsde fractionnement des
mélanges protéiques
ont été mis en oeuvre avec un succèscomplet.
Ce travail constitue lapremière phase
des recherchesentreprises
sur la struc-ture de cette
protéine,
dontl’importance
nutritionnelle n’a pas besoin d’êtresoulignée.
Le
professeur J.
MorrTREUn. expose l’ensemble de ses recherches sur lesglycopro-
téides des laits de femme et de vache. Il compare tout d’abord la
physiologie
de la sécrétionlactée chez la femme et chez la
vache,
etprécise
l’évolution desglucides,
desglycopro-
téides et des
protéines.
Il rapporte ensuite les résultats du fractionnement desprotéides
et de la
préparation
de substances « pures », parl’application
des méthodes modernesaux fractions obtenues
grâce
à unprocédé original
deprécipitation
par le sulfate d’ammo-&dquo;Il
nium avec
gradient
de concentration etgradient
depH.
L’étudeporte
essentiellementsur
les 2 A-globulines,
dontl’hétérogénéité
a étéprécisée
et dontl’exploration
est active-ment
poursuivie;
- sur lalactosidérophiline, glycoprotéide spécifique
dulait, qui
pos- sède unremarquable pouvoir
de fixation du fer etqui présente plusieurs
types, dont la nature exacte fait actuellementl’objet
de recherchespoussées;
-sur lesglycopeptides,
intermédiaires
probables
du métabolisme des lactomucoïdes et desglucides. Enfin,
M. MONTREUIL expose les résultats
qu’il
a obtenus avec ses collaborateurs dans le frac- tionnement et l’identification desglobulines
immunes du colostrum devache,
résultatstrès prometteurs, dont le
résumé, malgré
son caractèreobligatoirement schématique,
montre néanmoins le très
grand
intérêtthéorique
etpratique.
Deux autres
exposés
ayant trait aux recherchespoursuivies
en France sur les pro- téines du lait ont étéprésentés
à ceSymposium.
Si ces recherches n’ont pas faitl’objet
de contrat avec le Comité de Nutrition de la
Délégation
Générale à la Recherche Scienti-fique,
elles ont bénéficié d’une subvention duDépartement
del’Agriculture
desÉtats-
Unis
(Public
Law480).
Nous donnons
simplement
ici les titres de cesexposés
et les noms de leurs auteurs :1 0
Recherches sur la caséine K de vache et de brebis et sur la caséine
humaine,
par M. C. Ar.Ais(Station
centrale deMicrobiologie
et Rechercheslaitières, Jouy-en- Josas)
1.2° 1!’ractionnement et
homogénéité
descaséines,
par MM.J.
GARNIER et B. RIBA-DE
nu-DmvIAS
(Station
centrale deMicrobiologie
et Rechercheslaitières, Jouy- en-Josas)
2.1. On trouvera les principaux éléments de cet exposé dans les publications suivantes : A
LAISC., JoLLCS P., 1961. Étude comparée des caséino-glycopeptides formés par action de la présure sur les
caséines de vache, de brebis et de chèvre. II. Étude de la partie non-peptidique. Biochim. Biophys. Acta, 51, 315-322.
A LAIS
, C., Joi.LES 1’., 1962. Iluman casein and its caseino-glycopeptid. Nature, 196, 1098-1099.
J
OLLESP., ALAls C., JOLLES J., 1961. Étude comparée des caséino-glycopeptides formés par action de la présure sur les caséines de vache, de brebis et de chèvre. 1. Étude de la partie peptidique. Biochim. Biophys.
Acta, 51, 309-314.
JoLLES P., ALAISC., JOLLESJ., 1962. Amino acid composition of x-casein and terminal amino acids of x-
and para-v.- casein. Arch. Biochem. Biophys., 98, 56-57.
J
OLLESP., ALAISC., JOLLES J., 1963. Étude de la caséine x; caractérisation de la liaison sensible à l’action de la présure. Biochim. Biophys. Acta, 69, 511-517.
2. On trouvera les principaux éléments de cet exposé dans les publications suivantes : G
ARNIER J., RIBADEAU-DUMAS B., Gnuraenu J., 1962. Examen par chromatographie, électrophorèse et immunoélectrophorèse de diverses préparations de caséine. XVI! Congr. intern. Laiterie, Copenhague, vol. B, Section IV-1, 655-664.
RtsnDFnu-Duwns B., 1961. Fractionnement de la caséine par chromatographie sur colonne de diéthylami- noéthyl-cellulose en milieu urée. Biochim. Biophys. Acta, 54, 400-402.