Structures Tertiaires
Structures Quaternaires
Certaines parties de la protéine peuvent adopter une forme régulière = structure secondaire:
Structure en hélice α
Structure de la myoglobine.
Les lettres A, B, C, .... H désignent les régions où la chaîne adopte la structure en hélice α.
Groupe hème.
Des structures voisines de celle du groupe hème se rencontrent dans la chlorophylle (l'atome de 1er étant remplacé par un atome de magnésium) et dans la vitamine B,2 (qui contient: un atome de cobalt à la place de l'atome de ter).
Molécule de dioxygène prisonnière de l'oxymyoglobine.
Structure quaternaire de l'hémoglobine.
a) Structure primaire de la ribonucléase. La chaîne protéique de cette enzyme comporte 124 acides aminés.
b) Structure tertiaire de la ribonucléase. Les ponts disulfures (en rouge) et les autres interactions intramoléculaires imposent la structure tertiaire. Un site actif se constitue, dans lequel deux résidus lysine (porteurs de groupes - NH2) et deux résidus histidine (porteurs d'hélérocycles aromatiques) jouent
un rôle essentiel. Ils sont cerclés en bleu sur les deux schémas. On remarquera que ces quatre groupes sont très éloignés les uns des autres dans la structure primaire; c'est donc bien la structure qui détermine l'activité de cette enzyme.
Dans une même chaîne protéique (ici celle d'une enzyme, la déshydrogénase) existent des hélices α (représentées ici par des cylindres} et des feuillets β (représentés ici par des flèches aplaties), séparés par des zones sans organisation définie. Le site actif, région de l'enzyme où se produit la réaction, figure ici en jaune. L'intérieur du site actif est tapissé de groupements fonctionnels (points noirs) qui interagissent avec le substrat que l'enzyme va modifier, tandis que d'autres groupements fonctionnels auront une activité plus proprement calalytique.
Structure en feuillet plissé β. Cette structure se rencontre fréquemment dans les protéines fibreuses, comme celles de la soie ou des cheveux.
Beaucoup de protéines sont formées de plusieurs chaînes d'acides aminés qui s'imbriquent les unes dans les autres : structure quaternaire
Ex.
Hémoglobine : 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta
Liaisons intervenant dans la structure spatiale des protéines.
Interactions faibles
Interaction électrostatique entre le groupe ε-amino d'un résidu lysine et le groupe γ-carboxylique d'un résidu glutamate.
Forces de VanDerWaals
Liaisons hydrogènes entre le proton d'un amide et l'oxygène d'un carbonyle de deux groupes peptidiques adjacents.
Liaisons Covalente
RESUME:
Les liaisons entre chaines latérales impliquées dans la structure tertiaire des protéines.
