a) Structure théorique : n’existe pas en réalité b) Forme zwitterionique : présente aux valeurs de pH physiologique
Fig. II-01 : Structure générale d’un acide α-aminé (sauf la proline).
Fig. II-02 : Stéréoisomérisme des α-amino acides.
Fig. II-03 : Classification et propriétés des acides aminés protéiques.
Fig. II-04 : Structure chimique des 20 acides aminés protéiques.
Fig. II-05 : Formation réversible d'une liaison disulfure par oxydation de deux molécules de cystéine.
a) Protéiques
b) Non protéiques
Fig. II-06 : Acides aminés peu fréquents.
Fig. II-07 : Propriété acido-basique (amphotérique) des acides aminés.
Fig. II-08 : Ionisation et titration des acides aminés.
Comportement acide
Comportement basique
Fig. II-09 : Formation de la liaison peptidique.
Fig. II-10 : Séquence d’amino acide chez l’Insuline Bovine.
Fig. II-11 : Présentation schématique de quelques fonctions des protéines membranaires.
Fig. II-12 : Caractéristique de la liaison peptidique.
Fig. II-13 : Structure primaire des protéines.
Fig. II-14 : Structure secondaire des protéines, les hélices α.
Fig. II-15 : Hélices α de la Ferritine (protéine de stockage).
Fig. II-16 : Structure secondaire des protéines, les feuillets β.
A) présentation schématique des feuillets β, B) feuillets β antiparallèle, C) feuillets β parallèle, D) feuillets β mixte.
(A)
(B)
(C)
(D)
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Fig. II-17: feuillets β d’une protéine.
Fig. II-18: Structure tertiaire des protéines.
(A : Ribonucléase, B : Myoglobine)
Fig. II-19: Structure quaternaire des protéines.
(A: Protein Cro du bactériophage λ, B : Hémoglobine)
(A) (B)
Fig. II-20: Les niveaux structuraux des protéines.
Fig. II-21: Principe de la dialyse.
Fig. II-22: Séparation électrophorétique des protéines sur gels de polyacrylamide.
.
Fig. II-23: Chromatographie d’affinité.
Fig. II-24: Chromatographie d’exclusion (filtration sur gel).
Fig. II-25: Chromatographie d’échange d’ion.
Mélange de protéines
