Impacts sur la qualité de la viande suite à l’alimentation
des veaux de grain en période de croissance et de
finition par des sous-produits du Québec
Mémoire
Alex O’Bomsawin-Descôteaux
Maîtrise en sciences animale
Maître ès sciences (M.Sc.)
Québec, Canada
iii
Résumé court
Ce projet visait à évaluer les effets du remplacement partiel ou total du maïs (M) par de l’orge roulée (B), des drèches sèches de distillerie avec solubles (D) ou du tourteau de canola (C) sur la qualité de la viande de veau de grain. Huit muscles longissimus dorsi gauche ont été pris pour chacun des traitements étant assignés aléatoirement : M-suppléments protéiques (S), BCD, MCD et MSD et donné à volonté. Toutes les rations étaient isoprotéiques. Des différences significatives entre M et B (P < 0.05) ont été obtenues pour le pH ultime, la couleur (L*, a* et b*), la force de cisaillement, la longueur des sarcomères, les pertes à la cuisson, la concentration de malonaldéhyde au jour 7, la teneur en gras total et des flaveurs indésirables au niveau des analyses sensorielles. La différence obtenue lors de la force de cisaillement n’était pas perceptible par les panélistes.
v
Table des matières
Résumé court ... iii
Table des matières ...v
Liste des tableaux ... vii
Liste des figures ... ix
Remerciements ... xi
Avant-propos ... xiii
CHAPITRE 1. INTRODUCTION ...1
CHAPITRE 2. REVUE DES TRAVAUX ANTÉRIEURS ...3
2.1. LE MUSCLE ...3
- Structure générale ...3
- Type de fibres musculaires et fonctionnalités ...4
- Transformation du muscle en viande ...6
2.2. LA QUALITÉ DE LA VIANDE ...10
2.2.1. Le pH ...11
2.2.2. La couleur de la viande ...14
- La myoglobine ...16
2.2.3. La tendreté ...21
- La longueur des sarcomères ...26
2.2.4. Propriétés organoleptiques ...30 2.2.5. Analyses sensorielles ...36 2.3. ALIMENTATION ...40 2.3.1. Les céréales ...40 2.3.2. Les sous-produits ...44 CONCLUSION ...53
2.5. LISTE DES OUVRAGES CITÉS ...55
CHAPITRE 3. Effect of dietary replacing corn on carcass and meat quality in grain fed calves ...61
3.1. ABSTRACT ...63
3.2. RÉSUMÉ ...65
3.3. INTRODUCTION ...67
vi
3.5. RESULTS and DISCUSSIONS ... 75
3.5.1. Ultimate pH, meat colour and marbling ... 75
3.5.2. Cooking losses, Warner-Bratzler shear force (WBSF) and Sarcomere lenght ... 77
3.5.3. TBA (malonaldehyde concentration) ... 79
3.5.4. Meat composition ... 80
3.5.5. Sensory analysis ... 81
3.6. CONCLUSION ... 83
3.7. ACKNOWLEDGMENTS ... 85
vii
Liste des tableaux
Chapitre 2
Tableau 2.1. Caractéristiques des principaux types de fibres musculaires ...5 Tableau 2.2. Composition des muscles Longissimus dorsi, Psoas major et Triceps brachii
capui laterale des carcasses de veaux (moyenne ± écart-type) ...6
Tableau 2.3. Valeurs moyennes pour les concentrations plasmatiques avant et après le transport des veaux ...7 Tableau 2.4. Teneur en glycogène des muscles et du pH selon les manipulations
pré-abattage ...9 Tableau 2.5. Effets du poids de la carcasse sur la fréquence des coupes sombres de boeuf ...17 Tableau 2.6. Mesures de la qualité de la viande sur 117 longes de porc de chaque classe de
qualité ...20 Tableau 2.7. Évolution de la couleur selon les manipulations pré-abattage ...21 Tableau 2.8. Force de cisaillement en fonction du vieillissement du muscle Longissimus
dorsi ...23
Tableau 2.9. Force de cisaillement et pertes à la cuisson des steaks de bouvillons nourris avec des rations contenant 0 ou 30% de drèches sèches de maïs avec solubles en période de croissance et de finition...24 Tableau 2.10. L’effet de mélanger les groupes de verrats et de cochettes avant le transport
et en stabulation sur deux indicateurs plasmatiques de stress ...25 Tableau 2.11.Force de cisaillement du muscle Longissimus dorsi de veau avec différentes
méthodes de cuisson ...26 Tableau 2.12.Moyennes des longueurs de sarcomère (µm) provenant de différents muscles
de bœuf et selon la méthode de suspension de la carcasse ...28 Tableau 2.13. Effets des traitements de refroidissement et du vieillissement sur le
Warner-Bratzler et la longueur des sarcomères chez l’agneau de lait ...29 Tableau 2.14. Effet de la quantité de gras dans la viande hachée sur les qualités
organoleptiques ...31 Tableau 2.15. Composition chimique de la viande de veau, % ...32 Tableau 2.16. Capacité de rétention d’eau (CRE) et pertes à la cuisson (PC) selon les
manipulations pré-abattage de jeunes taureaux Holstein Friesian durant le vieillissement de la viande ...33 Tableau 2.17. Pertes à la cuisson et caractéristiques sensorielles des steaks de bouvillons
nourris avec des rations contenant 0 ou 30% de drèches sèches de distillerie avec solubles en période de croissance et de finition. ...37
viii
Tableau 2.18. Notes distribuées pour la tendreté sensorielle auprès de cinq catégories de force de cisaillement (FC) ... 38 Tableau 2.19. Notes distribuées pour la tendreté sensorielle auprès de trois catégories de
force de cisaillement (FC) ... 39 Tableau 2.20. Caractéristiques sensorielles selon les manipulations pré-abattage durant le
vieillissement de la viande ... 39 Tableau 2.21. Évaluation des sous-produits ... 41 Tableau 2.22. Effets du maïs sur les ratios d’orge dans la ration sur les caractéristiques de la
carcasse des veaux de boucherie nourris aux grains ... 42 Tableau 2.23. Digestibilité des nutriments (%) du maïs entier, de l’orge ronde et de l’orge
roulé ... 43 Tableau 2.24. Répartition de l’énergie des veaux nourris avec du maïs entier, de l’orge
ronde et de l’orge roulé ... 43 Tableau 2.25. Comparaison des acides aminés des sous-produits (par rapport aux protéines
du lait) ... 45 Tableau 2.26. Fractions de protéines et digestibilité (%) de sept sous-produits de
transformation du maïs ... 47 Tableau 2.27. Effets des suppléments sur les performances des bouvillons Hereford aux
pâturages de blé d’hiver ... 48 Tableau 2.28. Effets des drèches de distillerie sur la couleur objective et les pointages sur
l’apparence subjective de steaks après une simulation d’étalement sur étagère de 138 heures (Expérience 1 et 2) ... 50 Tableau 2.29. Effets des drèches de distillerie sur la force de cisaillement (Expérience 1 et
2) ... 51 Tableau 2.30. Effets des drèches de distillerie sur les paramètres sensoriels (Expérience 1 et
2) ... 52 Chapitre 3
Table 3.1. Ultimate pH, meat colour and marbling of longissimus dorsi from Holstein grain-fed calves ... 91 Table 3.2. Cooking losses, Warner-Bratzler shear force (WBSF) and Sarcomere lenght of
longissimus dorsi from Holstein grain-fed calves ... 92
Table 3.3. Malonaldehyde (TBA) at d0 and d7 from longissimus dorsi Holstein grain-fed calves ... 93 Table 3.4. Meat composition of longissimus dorsi from Holstein grain-fed calves ... 94 Table 3.5. Sensory analysis of longissimus dorsi from Holstein grain-fed calves ... 95
ix
Liste des figures
Chapitre 2
Figure 2.1. Structure d’un muscle strié ...4 Figure 2.2. Évolution du taux de glycogène musculaire de taurillons après un stress ...8 Figure 2.3. Relations entre le métabolisme énergétique musculaire et les caractéristiques
musculaires déterminant la qualité organoleptique de la viande ...10 Figure 2.4. Relation entre le potentiel glycolytique (PG) 48 heures post-mortem et le pH
ultime dans le muscle longissimus dorsi des carcasses de veaux. PG, µmol d’acide lactique g-1...12 Figure 2.5. Activité de la cathepsine B dans les échantillons de viande de bœuf vieilli à
-1°C jusqu’à 28 jours post mortem à pH ultime bas et élevé ...14 Figure 2.6. Les trois formes chimiques de la myoglobine ...18 Figure 2.7. Évolution du pH musculaire et de la couleur de la viande après l’abattage ...19 Figure 2.8. Force de cisaillement de la viande de bœuf (n=63) dépendamment du pH
ultime durant le vieillissement ...22 Figure 2.9. Mouvement des myofilaments d’actine et de myosine lors de la contraction et
de la relaxation des muscles ...27 Figure 2.10. Effets du conditionnement sur l’oxydation des gras (TBARS) durant
l’entreposage de la viande de veau ...31 Figure 2.11. Effets du conditionnement sur la capacité de rétention d’eau durant
l’entreposage de la viande de veau ...34 Figure 2.12. Effets du conditionnement sur les pertes en eau durant l’entreposage de la
viande de veau ...35 Figure 2.13. Échelle canadienne de persillage de la viande de bœuf...37
xi
Remerciements
Je tiens à remercier sincèrement l’Union des producteurs agricoles (UPA) et plus précisément la Fédération des producteurs de bovins du Québec (FPBQ) pour le lancement de ce projet. Merci également pour l’attribution de la bourse durant mes études. Je remercie également les producteurs de veau de grain du Québec pour leur implication et leur écoute lors de la divulgation des résultats. Vous avez permis la création de ce projet et la continuité afin de permettre l’implantation dans les entreprises.
Je remercie la Ministère de l’agriculture, des pêcheries et de l’alimentation du Québec (MAPAQ) pour le financement de ce projet et le support constant de mes collègues de bureau. Je remercie Agriculture et Agroalimentaire Canada (AAC) – Centre de recherche
et de développement sur les aliments (CRDA) pour l’utilisation des locaux, matériaux et la
superbe équipe m’ayant aidé grandement lors des analyses. Claude G., Jacinthe, Nancy et Claude L., je vous remercie sincèrement pour tout le temps, le travail et le partage de connaissances que vous m’avez accordé. Merci Claude L. pour toutes les techniques et façons de travail avec la viande. Merci Claude G. pour le challenge de connaissances et des réponses aux questions que j’avais à n’importe quel moment. Merci à Jacinthe et Nancy pour les analyses sensorielles, le temps passé avec vous dans les cuisines m’a fait sentir comme à la maison. Je remercie également tous ceux et celles que j’ai pu côtoyer. Vous m’avez fait vivre une expérience mémorable et agréable.
Merci au Centre de développement du porc du Québec (CDPQ) pour toutes les prises de données et l’aide technique pour le projet. Merci également à Délimax pour les animaux, les bâtiments pour la recherche et le personnel fortement impliqué durant la phase animale. Je remercie l’Abattoir de Saint-Germain et Montpak pour l’abattage et la découpe des veaux respectivement.
Je remercie également Younès Chorfi de la Faculté de médecine vétérinaire dans son appui lors de la rédaction de l’article scientifique.
xii
Forts remerciements à mon directeur de maîtrise Dany. Merci beaucoup pour le temps consacré à régulariser la situation avec le comité d’éthique de l’université. Merci pour le temps donné aux rencontres pour la rédaction, de la présentation aux producteurs et du support durant mes années d’études. Merci d’avoir cru en moi en m’accordant la chance de faire ce projet avec toi. Ton expérience et tes connaissances ont été très utiles.
Je remercie ma femme pour sa patience et sa compréhension pour le temps que j’ai mis à produire ce document et pour tous les moments où j’étais à l’extérieur. Je t’aime mon amour et merci encore!
Finalement, je tiens spécialement à remercier ma fille Ophélie qui nous apporte beaucoup depuis sa naissance le 8 janvier 2015. Petite puce, tu nous fais vivre beaucoup de bonheur et d’émotions depuis que tu t’es pointée la tête. Tu es remplie de surprises, et ce, à tous les jours. Papa t’aime beaucoup!
xiii
Avant-propos
Ce mémoire contient un chapitre rédigé en anglais sous forme d’article scientifique dont je suis l’auteur principal. Les coauteurs sont les chercheurs D. Cinq-Mars, C. Gariépy et Y. Chorfi. L’article ayant pour titre « Effect of dietary replacing corn on carcass and meat quality in grain fed calves » sera envoyé pour publication dans la revue « Canadian Journal of Animal Science ».
1
CHAPITRE 1.
INTRODUCTION
La production de veau de grain débute avec un veau ayant une alimentation à base de lactoremplaceur pour les six premières semaines. Par la suite, l’animal est nourri exclusivement de maïs-grain et de suppléments protéiques jusqu’à son abattage (Ngapo et Gariépy. 2006). La viande de veau de grain est reconnue pour être produite au Québec et en Ontario (Campbell et al, 2013). C’est au Québec que cette production s’est premièrement implantée à la fin des années 70 (CPAQ, 1999). Le développement de cette activité s’est produit dans le but de rentabiliser les veaux Holstein des entreprises laitières puisqu’ils sont aptes à l’engraissement (CPAQ, 1999). Le prix faible des aliments et leurs quantités disponibles tels que le maïs-grain et la poudre de lait écrémé ont permis également le lancement de cette production (CPAQ, 1999).
En quinze ans, soit entre 1983 et 1998, la production québécoise de veaux lourds (incluant le veau de lait et le veau de grain) a connu une augmentation de 402% soit de 43 000 à 173 000 têtes. L’augmentation connue plaçait alors le Québec au premier rang de la production de veaux lourds canadienne (CPAQ, 1999). En 1998, cette production a généré 25,45 millions de kilogrammes de viande représentant une valeur de 108 millions de dollars. En 2000, le Québec représentait 62% des abattages canadiens de veaux et l’Ontario 37% (Fornasier, 2002). En 2013, il s’est produit environ 70 000 veaux de grain ayant générés des sommes de plus de 53 millions de dollars. En date du 1er octobre 2014, le prix actuel est de 3,075$ par livre soit 6,77$ par kilogramme de viande produite (FPBQ, 2014).
La production québécoise se concentre principalement dans trois grandes régions détenant plus de 75% du cheptel soient de Saint-Hyacinthe, Centre-du-Québec et Québec (CPAQ, 1999). La concentration dans ces régions est reliée à la proximité et à l’accès aux services pour l’ensemble des besoins de la production (Fornasier, 2002). Dans la province, la filière
2
veau lourd occupe plus de 4 600 emplois. La production de veau de grain est effectuée par plus de 160 producteurs (FPBQ, 2014). En 2012, la production de veau de grain québécoise était intégrée verticalement à un niveau de 47% (Royer et Vézina, 2012).
Au Québec, un programme de certification à la ferme obligatoire encadre les producteurs. Ces derniers doivent suivre un cahier des charges décrivant les normes et réglementations de la production telles que la qualité du produit, la régie d’élevage, l’alimentation, la traçabilité et le bien-être des veaux. Il est important de noter que depuis avril 2004, aucune hormone de croissance n’est donnée aux veaux suivant lecahier des charges (FPBQ, 2014).
Depuis 2002, la traçabilité permet de suivre le chemin que l’animal parcourt de la ferme jusqu’aux tablettes. Cela permet d’assurer une surveillance sanitaire tout au long de la vie de l’animal jusqu’à son abattage (Veau de grain du Québec certifié, 2014). Le Veau de
grain du Québec certifié assure également un produit uniforme pour les consommateurs
(FPBQ, 2014).
La viande de veau de grain se démarque par sa qualité au niveau de sa tendreté et de sa saveur. C’est ce qui fait d’elle un produit de plus en plus recherché par les consommateurs. Ces derniers recherchent une viande étant d’une haute qualité. De plus, elle doit être tendre, juteuse et savoureuse (Leupp et al. 2009). Elle est considérée également comme une viande extra-maigre (Veau de grain du Québec certifié, 2014).
L’objectif de cette étude est d’évaluer les effets d’un remplacement partiel ou total du maïs par de l’orge roulée, des drèches sèches de distillerie avec solubles ou du tourteau de canola sur la qualité de la viande de veaux de grain. Les rations sont comparés à l’alimentation de base retrouvée dans la production soit maïs-grain et suppléments de protéines.
Le remplacement ou la substitution du maïs pourrait ne pas avoir d’effet sur la qualité de la viande. Donc, produire une viande avec des paramètres similaires ou même en améliorer la qualité représente également un élément à vérifier.
3
CHAPITRE 2.
REVUE DES TRAVAUX ANTÉRIEURS
2.1. LE MUSCLE
Avant de subir les processus de transformation, la viande est issue d’un muscle. Ce dernier est majoritairement composé d’eau et de protéines soit environ 75% et 20% respectivement (Hocquette et al. 2000). Les teneurs en lipides et en glucides des muscles squelettiques ne représentent qu’un faible pourcentage soit 1 à 5 % et 1 à 2% respectivement (Hocquette et al. 2000). Le muscle est également composé par de nombreux éléments importants correspondant à un rassemblement de milliers de fibres musculaires étant l’unité structurale du muscle. Elles sont des cellules plurinucléées et composées de faisceaux de myofibrilles (Hocquette et al. 2000). À l’intérieur de ces myofibrilles se retrouvent les deux types de myofilaments étant l’actine et la myosine (Gregory, 1998). Nous retrouvons les mitochondries intermyofibrillaires et subsarcolemmales entre ces myofibrilles et à la périphérie des cellules musculaires respectivement (Hocquette et al. 2000). Une grande partie de l’énergie libre (ATP) est produite par ces organites intracellulaires étant fondamental au muscle (Hocquette et al. 2000). Chacune des fibres musculaires est entourée par une première couche de tissu conjonctif : l’endomysium. Les fibres sont regroupées en petits groupes pour former des faisceaux. Ces derniers sont eux, également recouverts d’une enveloppe plus épaisse de tissu conjonctif, soit le périmysium. C’est dans cette couche que nous retrouvons des vaisseaux sanguins et des nerfs. Les regroupements de faisceaux sont entourés d’une dernière couche de tissu conjonctif nommé l’épimysium (Figure 2.1). Les muscles ne s’attachent pas directement aux os. Pour ce faire, le tendon est la structure servant d’attache. Il est composé d’une grande quantité de tissu conjonctif (Lawrie, 1998). Les muscles servent à la thermogénèse (production de chaleur), au maintien de la posture et de l’activité physique (Hocquette et al. 2000).
4
Figure 2.1. Structure d’un muscle strié Source : Marieb et Laurendeau, 1993
Dans le muscle, il existe trois types de fibres musculaires étant classées de façon distinctives. Chacune d’elle participe de façon différente aux activités musculaires. Le classement se fait principalement par la couleur des fibres, la vitesse de contraction et la source énergétique consommée (Hocquette et al. 2000; INTERBEV, 2006). Nous retrouvons donc les fibres βR (ou type I), rouges à contraction lente, αR (ou type IIA), rouges à contraction rapide, et αW (ou type IIB), blanches à contraction rapide. Selon l’environnement et l’utilisation des muscles, le type de fibres peut varier seulement dans cette séquence : βR ↔ αR ↔ αW (I ↔ IIA ↔ IIB). Les fibres βR et αR sont de couleur rouge puisque leur teneur en myoglobine est élevée et qu’elles ont une vascularisation importante contrairement aux fibres αW. Pour les fibres βR, la teneur en glycogène est faible, c’est la raison pour laquelle le métabolisme énergétique de ces fibres est oxydatif. Plus les muscles ont de fibres βR (ou type I), plus ils contiennent de lipides (Hocquette et al. 2000). Les fibres βR et αR ont une forte résistance à la fatigue contrairement aux fibres αW. Les fibres αW sont l’opposé des fibres βR. Leur teneur en myoglobine, la vascularisation et la teneur en lipides sont faibles. Puisque les fibres αW ont une forte teneur en glycogène, le métabolisme énergétique de ces fibres est glycolytique. Les fibres
5 αR sont en quelque sorte l’intermédiaire des fibres βR et αW. C’est la raison pour laquelle leur métabolisme énergétique se situe également à l’intermédiaire des fibres βR et αW, soit oxydo-glycolytique (Tableau 2.1).
Tableau 2.1 : Caractéristiques des principaux types de fibres musculaires Adapté de INTERBEV (2006)
Classification βR (type I) αR (type IIA) αW (type IIB)
Couleur Rouge Rouge Blanche
Teneur en myoglobine Forte Forte Faible
Vascularisation Importante Importante Faible
Teneur en lipides Forte Forte Faible
Aire de section Petite Petite Grande
Résistance à la fatigue Forte Forte Faible
Vitesse de contraction Lente Rapide Rapide
Teneur en glycogène Faible Forte Forte
Métabolisme énergétique Oxydatif Oxydo-glycolytique Glycolytique
La composition des muscles n’est pas la même pour l’organisme. Selon le muscle, la proportion de fibres βR, αR et αW (type I, IIA et IIB), la concentration en pigment et le potentiel glycolytique peuvent varier (Guignot et al. 1992). Par exemple, le Longissimus
dorsi a significativement plus de fibres blanches (αW ou type IIB), plus de fibres rouges à
contraction rapide (αR ou type IIA) et moins de fibres rouges à contraction lente (βR ou type I) que le Psoas major. La quantité de fer est également plus élevée chez ce dernier (Tableau 2.2).
6
Tableau 2.2. Composition des muscles Longissimus dorsi, Psoas major et Triceps brachii
capui laterale des carcasses de veaux (moyenne ± écart-type) Adapté de Guignot et al.
(1992)
LD1 PM1 TB1
Fibres αW (type IIB), % 56 ± 2a 47 ± 1b 52 ± 2a
Fibres αR (type IIA), % 23 ± 2a 16 ± 2bc 18 ± 1ac
Fibres βR (type I), % 21 ± 1a 36 ± 2bc 30 ± 2c
Pigment, µg Fe g-1 4.58 ± 0.2a 6.23 ± 0.2b –
PG, µmol g-1* 151 ± 8 158 ± 6 164 ± 5
a,b,c Moyennes sur une même ligne avec différents exposants sont significativement différentes (P < 0.05). 1 LD = Longissimus dorsi; PM = Psoas major; TB = Triceps brachii capui laterale.
* PG : Potentiel glycolytique
La vitesse de contraction des fibres musculaires dépend du métabolisme énergétique qui découle de l’isoforme de myosine. La production d’énergie provient principalement de l’utilisation des sucres et parfois des acides gras (Hocquette et al. 2000; INTERBEV, 2006). Cette énergie est également utilisée pour le développement du muscle tout au long de la croissance de l’animal (Hocquette et al. 2000). Les surplus de glucose sont stockés sous forme de glycogène ou de triglycérides pour le glucose et les acides gras (Hocquette et al. 2000).
Le glucose peut être métabolisé par différentes voies biochimiques dans un muscle au repos. Il peut s’agir d’une oxydation complète dans les mitochondries, de recyclage sous forme de lactate ou de conversion en glycogène dans les fibres ou en lipides dans les adipocytes intramusculaires (Hocquette et al. 2000).
Après l’abattage de l’animal, le muscle continue de fonctionner en puisant dans les réserves énergétiques qui sont stockées (INTERBEV, 2006). Puisque le l’oxygène est désormais absente, le métabolisme du glucose ou glycogène est anaérobique. L’activité résiduelle du muscle résulte en la conversion des réserves de sucres en acide lactique (Hocquette et al. 2000). Cet acide s’accumule dans le muscle pour débuter l’acidification étant un élément essentiel dans le processus de transformation du muscle en viande (INTERBEV, 2006). Le taux d’acide lactique produit et la valeur du pH ultime dépendent de la quantité de réserves
7 en glycogène dans les muscles. Ainsi, une diminution de ces réserves en glycogène avant la mort de l’animal engendre également une diminution de l’acide lactique produit (Scanga et al. 1998). Ce phénomène résulte en une viande insuffisamment acidifiée (Hocquette et al. 2000; INTERBEV, 2006). Plusieurs facteurs peuvent affecter les réserves de glycogène tel que les manipulations avant l’abattage, le transport, le stress ou l’activité physique musculaire avant l’abattage. Ces facteurs font en sorte que la qualité de la viande est également affectée (Hocquette et al. 2000; Pipek et al. 2003; Önenç et Kaya, 2004; INTERBEV, 2006).
Après avoir subit un stress, le taux de glycogène dans les muscles diminue de façon importante pour se retrouver dans la circulation sanguine sous forme de glucose (Tableau 2.3). Lors d’un stress comme le transport ou l’activité physique inhabituelle, le glucose sanguin augmente afin de permettre au corps de réagir rapidement (Van de Water et al. 2003).
Tableau 2.3. Valeurs moyennes pour les concentrations plasmatiques avant et après le transport de veaux Adapté de Van de Water et al. (2003)
Avant transport (moyenne ± É.T.) Après transport (moyenne ± É.T.) P Glucose (mg/dl) 101 ± 27 932 ± 30.1 * Cortisol (ng/ml) 6.83 ± 10.84 17.3 ± 15.6 *** Lactate (mg/dl) 19.0 ± 20.2 52.4 ± 32.9 ***
*, *** Différence significative entre les moyennes sur une même ligne (P < 0.05, P < 0.001). É.T. = Écart-type
Cela demande beaucoup de temps d’attente à l’abattoir afin de rétablir le niveau de glycogène (plus de 48 heures) même avec une alimentation à volonté (INTERBEV, 2006). Il est donc préférable de réduire toutes sources de stress afin de préserver le glycogène musculaire (Figure 2.2).
8
Figure 2.2. Évolution du taux de glycogène musculaire de taurillons après un stress Source : INTERBEV (2006)
Avant l’abattage de l’animal, celui-ci subit un étourdissement visant à le rendre inconscient. Ainsi, l’animal peut être saigné sans causer de douleur ou de détresse. La technique d’étourdissement des animaux avant l’abattage a également une influence sur les réserves de glycogène (Önenç et Kaya, 2004). Les chercheurs ont évalué trois techniques d’étourdissement avant l’abattage auprès de 30 jeunes taureaux Holstein Friesian, dont le poids moyen des carcasses était de 266 kg, soit aucun étourdissement, étourdissement électrique et étourdissement avec un pistolet à percussion. L’étourdissement électrique et avec le pistolet à percussion sont les deux méthodes dont le taux de glycogène demeure le plus élevé. Aucune différence significative n’a été observée au niveau du pH24 (Tableau 2.4). Il se peut que les techniques d’étourdissement électrique et avec pistolet à percussion permettent de réduire le stress des animaux de façon plus importante. Cela pourrait expliquer le taux de glycogène plus élevé pour ces deux techniques d’étourdissement par rapport à aucun étourdissement avant l’abattage.
9 Tableau 2.4. Teneur en glycogène des muscles et du pH selon la méthode d’abattage Adapté de Önenç et Kaya (2004)
Paramètres Sans étourdissement
Étourdissement électrique
Étourdissement
par percussion Écart-type P Glycogène
(mmol/l) 8.84 b 10.12 a 11.25 a 0.51 0.01
pH15 min 6.50 b 6.59 b 6.77 a 0.06 0.01
pH24 h 5.99 5.96 5.75 0.55 0.35
Les moyennes sur une même ligne avec différentes lettres sont significativement différentes (P < 0.05)
Le pH d’un muscle vivant se situe près de la neutralité (7,0) et après abattage, ce dernier descend à environ 5,5-5,7 pour devenir de la viande (INTERBEV, 2006; Sosin-Bzducha et al. 2012). Selon l’acidification du muscle, le pH peut se situer entre 5,8 et 6,3 (Guignot et al. 1994; Pipek et al. 2003; Lomiwes et al. 2014; Vieira et Fernández, 2014). L’acidification est également importante pour la conservation de la viande et prend généralement 48 heures pour la viande bovine (INTERBEV, 2006). Les valeurs du tableau précédent démontrent une diminution insuffisante du pH. Après l’abattage, il se pourrait que l’étourdissement électrique augmente le taux de glycogène à cause de l’activité des muscles et du relâchement des cathécolamines dans le sang (Önenç et Kaya, 2004).
Plusieurs modifications de la structure du muscle se produisent lors de l’acidification (Hocquette et al. 2000; Pipek et al. 2003; INTERBEV, 2006). La vitesse de chute du pH dépend du type de fibres musculaires et du métabolisme énergétique qu’elles utilisent. (Hocquette et al. 2000). Le pH post mortem influence la couleur, la capacité de rétention d’eau, la jutosité et surtout la tendreté de la viande selon l’amplitude et sa vitesse de chute (Hocquette et al. 2000; INTERBEV, 2006). Différentes colorations seront créées par les pigments présents dans la viande qui varieront selon leur quantité, l’oxygénation et l’oxydation produite par le métabolisme (Hocquette et al. 2000; INTERBEV, 2006). La jutosité est également influencée par la quantité de lipides présente dans le tissu adipeux intramusculaire. La teneur en phospholipides et triglycérides ainsi que la composition en acides gras et l’oxydation du gras feront varier la flaveur principalement, mais aussi la tendreté de la viande (Hocquette et al. 2000). Cette dernière peut également varier selon
10
plusieurs autres paramètres tels que la teneur et la solubilité du collagène et des propriétés contractiles et métaboliques des fibres musculaires (Figure 2.3).
Métabolisme oxydatif du muscle Tissu adipeux intramusculaire
Métabolisme glycolytique du muscle Teneur en glycogène Pigments Teneur, oxygénation et oxydation pH Amplitude et vitesse de chute post mortem Collagène Teneur et solubilité Fibres musculaires Propriétés contractiles et métaboliques Lipides Teneurs en phospholipides et triglycérides, composition en acides gras, oxydation Couleur Capacité de rétention d’eau
Jutosité Tendreté Flaveur
Figure 2.3. Relations entre le métabolisme énergétique musculaire et les caractéristiques musculaires déterminant la qualité organoleptique de la viande.
Adapté de Hocquette et al. (2000)
2.2. LA QUALITÉ DE LA VIANDE
La qualité de la viande est un concept général regroupant la qualité physico-chimique, microbiologique et sensoriel. Cette dernière comprend les qualités organoleptiques perceptibles lors de la consommation telles que la saveur, la jutosité et la tendreté de la viande mentionnées précédemment. Plusieurs facteurs peuvent influencer la qualité de la viande de veau. Par exemple, le pH, l’élevage en groupe ou individuel et la durée de
11 transport des animaux ont un effet direct sur la tendreté de la viande donc la qualité de celle-ci (Campbell et al. 2013).
2.2.1. Le pH
Le pH d’une viande est mesuré à l’aide d’un pH-mètre muni d’une électrode servant à la prise de donnée. Avant de procéder à une mesure, l’appareil doit être calibré avec des solutions à pH standards soit à pH 4 et 7 (Campbell et al. 2013). Pour la production de veau de grain, le pH ultime est obtenu 96 heures après l’abattage de l’animal (Campbell et al. 2013).
Pour la production de veau de grain au Canada, le pH peut varier entre 5,5 et 5,6. Au Québec, pour une carcasse de veau de 148 kg, la moyenne du pH pour les muscles longissimus est de 5,57. En Ontario, la moyenne du pH est 5,49 pour une carcasse de veau de grain de 172 kg (Campbell et al. 2013). Comme mentionné dans la section précédente, le pH dépend de la quantité de réserves en glycogène dans les muscles (Hocquette et al. 2000; INTERBEV, 2006). La chute du pH post-mortem est le résultat de la transformation anaérobie du glycogène en acide lactique (Pipek et al. 2003). Lorsque le potentiel glycolytique du longissimus dorsi descend en dessous de 150 pmol/g 48 heures post-mortem, les valeurs du pH ultime restent au-dessus des normales (pH > 6,3) (Guignot et al. 1992). La probabilité d’observer des carcasses à pH élevé est également 3,3 fois supérieure chez les animaux pesant moins de 305 kg. Cela est probablement causé par les conditions d’élevage telles que la stabulation en groupe. Les jeunes animaux sont plus excitables ce qui entraînerait plus de consommation des réserves en glycogène (INTERBEV, 2006). Plus le potentiel glycolytique est élevé, plus le pH diminue de façon importante (Figure 2.4). Le potentiel glycolytique représente le niveau des réserves énergétiques du muscle avant la mort de l’animal. L’estimation de ce potentiel s’effectue en dosant le glycogène musculaire et des produits de sa dégradation en acide lactique : glucose, glucose-6-phosphate et acide lactique, selon une formule établie en 1985 par MONIN et SELLIER : [Potentiel
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glycolytique] = 2 x ([Glycogène] + [glucose] + [Glucose-6-phosphate]) + [acide lactique] (INTERBEV, 2006).
Figure 2.4. Relation entre le potentiel glycolytique (PG) 48 heures post-mortem et le pH ultime dans le muscle longissimus dorsi des carcasses de veaux. PG, µmol d’acide lactique g-1 Adapté de Guignot et al. (1992)
Le pH ultime a une corrélation positive avec la tendreté, la jutosité et la flaveur et une corrélation négative avec les pertes à la cuisson et les pertes en eau (Guignot et al. 1994; Pipek et al. 2003; Ngapo et Gariépy, 2006).
Différentes activités protéolytiques responsables de l’attendrissement de la viande se manifestent avec des valeurs de pH24 variant entre 5,8 et 6,3. L’activité des enzymes calpaïnes est favorisée pour une viande dont le pH est plus élevé que 6,3 et celle des enzymes cathepsines pour une viande dont le pH est plus bas que 5,8 (Guignot et al. 1994; Pipek et al. 2003; Lomiwes et al. 2014; Vieira et Fernández, 2014). Lorsqu’il y a arrêt du fonctionnement des pompes ioniques après l’abattage et que l’énergie (ATP) contenue dans les muscles est épuisée. Nous observons une hausse de la concentration de calcium (Ca2+) sarcoplasmique. Ce calcium est nécessaire pour activer les isoformes µ et m de la calpaïne pour l’hydrolyse des protéines myofibrillaires. La calpaïne a non seulement la capacité de dégrader les protéines myofibrillaires, mais également les protéines cytosquelettiques (Huff-Lonergan et al. 2005; Lomiwes, 2014).
13 Lorsque les deux enzymes protéolytiques (calpaïne et cathepsine) sont plus actives, nous pouvons observer la production d’une viande plus tendre qu’en dehors de l’échelle de pH 5,8-6,3 (Guignot et al. 1994; Lomiwes et al. 2014). Cela est provoqué par la dégradation des protéines myofibrillaires à poids moléculaire élevé et bas durant le vieillissement de la viande par l’activité de la µ-calpaïne et de la cathepsine B (Lomiwes et al. 2014). La vitesse à laquelle la viande s’attendrit découle également du pH ultime. Toutefois, l’attendrissement de la viande se produit plus rapidement lorsque le pH ultime est élevé comparativement à un pH ultime faible. À faible pH ultime, le processus se retrouve ralentit à cause du stade rigor mortis (rigidité cadavérique). L’activité des deux enzymes est déclenchée très rapidement suivant la mort de l’animal. De plus, toute valeur de pH en dehors de la «zone de confort» des enzymes occasionne une limitation dans l’activité de la protéolyse (Lomiwes et al. 2014).
Pendant que l’activité de l’enzyme µ-calpaïne est plus active à pH ultime élevé (pH 7,5), celle de la cathepsine B est plutôt faible (entre 5,0 et 6,0). Tout au long du vieillissement de la viande, plus le pH ultime diminue et la situation inverse se produit. Donc, la µ-calpaïne diminue son activité pour laisser place à l’activité de la cathepsine B (Lomiwes et al. 2014). Cette dernière voit son activité pratiquement doublée durant le vieillissement à faible pH, notamment à pH 4 (Figure 2.5). La cathepsine B est relâchée à l’intérieur du sarcoplasme à partir des lysosomes lorsque la viande est à pH faible. La cathepsine B n’hydrolyse pas seulement les protéines myofibrillaires, mais altère également les protéines associées avec les bandes-A et les disques-Z des protéines myofibrillaires (Lomiwes et al. 2014).
La chute du pH est influencée par l’activité de la glycolyse qui réagit également en conséquence de la température de refroidissement. Vieira et Fernández (2014) ont fait diminuer la température de carcasses d’agneaux de trois façons différentes jusqu’à obtenir 2°C. Le refroidissement conventionnel consiste à placer la carcasse d’agneau dans une chambre à 2°C durant 24 heures. Pour le refroidissement très rapide, la carcasse est placée 3,5 h dans une chambre à -20°C et dans une seconde chambre à 2°C jusqu’à 24 heures. La
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dernière méthode de refroidissement dite lente consiste à laisser la carcasse durant 7h à 12°C et la transférer également dans une chambre à 2°C jusqu’à 24 heures. Une température froide réduit l’activité métabolique résiduelle des muscles. Le processus d’acidification de la carcasse se retrouve également ralentit et cela cause une réduction de la chute du pH. Le pH ultime est donc influencé par la vitesse et la température de refroidissement. Puisque le pH a de nombreuses influences sur la qualité de la viande, plusieurs paramètres peuvent connaître également une modification (Vieira et Fernández, 2014). L’effet du ralentissement de la chute de pH sur la qualité de la viande sera abordé au cours des autres sections.
Figure 2.5. Activité de la cathepsine B dans les échantillons de viande de bœuf vieilli à -1°C jusqu’à 28 jours post mortem à pH ultime bas et élevé.
Adapté de Lomiwes et al. (2014)
2.2.2. La couleur de la viande
La valeur de la carcasse de veau se base sur l’un des facteurs les plus importants : la couleur (Guignot et al. 1992). Il s’agit également du premier point critique que les consommateurs utilisent pour s’assurer qu’une viande est dite de qualité et soit acceptable (Abril et al. 2001). La couleur de la viande comporte trois indices de couleurs soit L*, a* et
b* et se mesurent à l’aide d’un colorimètre. L* désigne la luminosité de la viande. Plus
cette valeur est élevée, plus la viande est d’apparence claire. a* représente le spectre variant de la couleur rouge à vert. Plus la valeur de a* est élevée, plus la viande est rouge.
Ac tiv ité d e la c ath ep sin e B (m U /m g d e p ro té in e) pH bas pHélevé
15 Finalement, b* désigne le spectre variant de la couleur jaune à bleu. Plus la valeur de b* est élevée, plus la viande est jaune (Nade et al. 2012; Campbell et al. 2013). L’angle Hue est représenté par l’équation Tan-1 (b*/a*) (Campbell et al. 2013). Dès que les indices a* et b* changent, l’angle Hue change également. La couleur de la viande est influencée par plusieurs facteurs tels que la myoglobine et son niveau d’oxydation, la structure des protéines, la valeur du pH ultime, les conditions pré-abattage, l’espèce, le sexe, l’âge, le poids de l’animal, l’alimentation et le vieillissement de la viande (Guignot et al. 1992; Abril et al. 2001).
Tel que mentionné dans la section 2.1, l’épuisement des réserves de glycogène pré-abattage lors d’un stress ou d’un jeûne prolongé conduit à l’obtention d’un pH ultime élevé (Van de Water et al. 2003). Au niveau de la couleur de la viande, ce phénomène fera une viande dite DFD (Dark, Firm, Dry) soit Foncée, Dure et Sèche ou connue également sous le nom de coupe sombre (Scanga et al. 1998; Abril et al. 2001; Pipek et al. 2003; Van de Water et al. 2003). Donc, plus le stress lors d’un transport est long, plus les réserves de glycogène seront affectées (Van de Water et al. 2003; INTERBEV, 2006). La fréquence des coupes sombres augmente de façon parallèle lorsque la distance parcourue entre la ferme et l’abattoir excède 300 km (Jones et al. 1989).
L’acidification du muscle fait en sorte de modifier sa structure musculaire qui réfléchit la lumière dépendamment du pH produisant ainsi une luminosité différente. Lorsque le pH est élevé (>6,3), nous nous éloignons du point isoélectrique des protéines dont la structure est dite ouverte. Les chaînes de protéines se repoussent puisqu’elles sont chargées électriquement et renferment des molécules d’eau. La lumière pénètre donc en profondeur dans le muscle et la portion réfléchie est faible, d’où l’obtention d’une viande plus foncée (Guignot et al. 1994; Abril et al. 2001). De plus, la formation de réseau crée un espace pour l’accumulation d’eau produisant ainsi une viande plutôt collante (Guignot et al. 1994; INTERBEV, 2006). Le contraire est observé lorsque le pH est trop faible (<5,8). Nous nous rapprochons du point isoélectrique des protéines. Elles se resserrent par un effet d’attraction réciproque puisque leurs charges diminuent. Il s’agit du rétrécissement latéral des myofibrilles (Ripoll et al. 2013). La structure est donc dite fermée. La lumière pénètre peu
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dans le muscle et nous pouvons observer une grande quantité réfléchie. Ceci fait en sorte d’observer une viande plus claire. Toutefois, une structure dite fermée occasionne également une diminution du pouvoir de rétention d’eau du muscle. Donc, des pertes importantes d’exsudat se produisent lors de la conservation de la viande (INTERBEV, 2006). Les pertes en eau seraient reliées à la vitesse de chute du pH (Guignot et al. 1994). Lors du rétrécissement latéral des myofibrilles, l’eau se déverse dans l’espace extracellulaire des muscles (Huff-Lonergan et al. 2005 et Ripoll et al. 2013). La taille de ces espaces est influencée par la valeur du pH ultime, donc également les pertes en eau (Guignot et al. 1994).
La coloration de la viande dépend également de la forme chimique de la myoglobine et de sa quantité (Guignot et al. 1994; Abril et al. 2001; INTERBEV, 2006). La myoglobine est un pigment intrinsèque, connue également comme une protéine complexe nommée la chromoprotéine, et varie selon le muscle, l’espèce, l’âge de l’animal et l’alimentation (Abril et al. 2001; INTERBEV, 2006). Elle est composée d’une protéine incolore soit la globine et d’une autre qui lui donne sa coloration étant l’hème. Ce dernier est composé d’un atome de fer et est responsable de l’intensité de la couleur rouge de la viande (INTERBEV, 2006; Nikmaram et al. 2011). Cet atome permet donc à la myoglobine de déterminer l’intensité de la pigmentation du muscle à plus de 90%. (INTERBEV, 2006). Plus une viande est riche en fer, plus la couleur résultante de cette viande sera d’un rouge vif. La myoglobine a également un rôle de réserve d’oxygène pour les muscle et de transport de cet oxygène jusqu’aux structures intracellulaires (INTERBEV, 2006).
La quantité de fer augmente dans les muscles avec le temps pour faire en sorte que la viande devienne de plus en plus rouge saturé (INTERBEV, 2006). La pigmentation définitive de la viande bovine dépend de la maturité physiologique de l’animal, notamment par sa vitesse de croissance et l’objectif du poids de carcasse visé (INTERBEV, 2006). L’apparition de coupes sombres augmente lorsque le poids de la carcasse est inférieur à 275 kg (Jones et al. 1989). Selon la catégorie de poids de la carcasse, le pourcentage de coupe sombre chez le bœuf le plus faible se situerait entre 275 et 375 kg (Tableau 2.5). Les
17 coupes sombres sont également associées à une température d’élevage plus élevée (5,4 contre 4,8ºC) (Jones et al. 1989). Cela pourrait s’expliquer par la taille plus petite des animaux vivants ainsi plus de stress lors du transport que les animaux plus gros (Jones et al. 1989).
Tableau 2.5. Effets du poids de la carcasse sur la fréquence des coupes sombres de boeuf Adapté de Jones et al. (1989)
Poids carcasse (kg) Nombre de carcasses % carcasses avec coupes sombres†
150 – 275 48 800 1.04
> 275 – 375 95 024 0.85
> 375 26 710 0.91
†Probabilité Khi-carré P < 0.003.
Le pH a un certain effet sur la myoglobine, donc sur la couleur de la viande (Abril et al. 2001; Pipek et al. 2003). Ce pigment peut se retrouver sous différentes formes dans la viande crue dépendamment à l’état d’oxydoréduction et d’oxygénation soit sous forme réduite (Mb), la forme oxymyoglobine (MBO2) et la metmyoglobine (MetMb). Le stade physico-chimique ou stabilitéde la myoglobine détermine la couleur de la viande (Hocquette et al. 2000; Abril et al. 2001). L’état de la myoglobine est également en fonction de la fraîcheur de la viande et de la pression en oxygène (INTERBEV, 2006).
La surface d’une viande de bœuf fraîche telle que nous la voyons est d’un rouge vif. Il s’agit de la myoglobine oxygénée soit l’oxymyoglobine (MbO2) puisque la pression en oxygène est importante. La couleur de la viande dépend également de l’épaisseur de la couche d’oxymyoglobine. En absence d’oxygène, la myoglobine est retrouvée sous une forme différente pour être désormais d’un rouge plus foncé, voire pourpre. La myoglobine est donc à l’état réduit et désoxygéné (Mb) puisque la pression en oxygène est nulle. Selon la présence ou non d’oxygène, la myoglobine peut changer de forme de façon réversible entre sa forme oxygénée rouge vif à sa forme réduite rouge pourpre. Entre ces deux couches se trouve une troisième forme étant la metmyoglobine (INTERBEV, 2006). Cette couche correspond à l’oxydation de l’oxymyoglobine dont la couleur est brune (Hocquette
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et al. 2000; INTERBEV, 2006). Elle dépend également de plusieurs facteurs comme l’évolution du pH post mortem, la vitesse de diffusion de l’oxygène et la consommation d’oxygène par les mitochondries suite à l’abattage (Hocquette et al. 2000; De Palo et al. 2013). La couche de metmyoglobine tend à se développer par oxydation progressive de l’oxymyoglobine lors de la conservation (Figure 2.6).
Figure 2.6 : Les trois formes chimiques de la myoglobine Source : INTERBEV (2006)
La couleur de certains muscles du veau peut être liée à la vitesse de chute du pH. Ainsi, pour un muscle à chute de pH rapide tel que le filet, l’intensité de la couleur dépend plus de la vitesse de chute du pH que de la teneur en pigment. C’est le contraire pour un muscle à chute de pH lente (INTERBEV, 2006). La luminosité et la rougeur de la viande diminuent lorsque la valeur du pH ultime augmente (Guignot et al. 1994). Lorsque le pH ultime est bas, soit entre 5,2 et 5,5, cela favorise l’autoxydation de la myoglobine oxygénée ou réduite pour résulter en une teinte plus faible (Guignot et al. 1992; INTERBEV, 2006). Donc, c’est le cas des viandes PSE (Pale, Soft, Exsudative) soit Pâles, Molles, Exsudatives. Lorsque le pH ultime est normal, soit entre 5,5 et 5,7, ceci limite la consommation d’oxygène par le muscle. Ainsi, la myoglobine reste sous sa forme oxygénée rouge vif en surface. Finalement, lorsque le pH ultime est élevé, soit entre 6,3 et 6,7, la consommation d’oxygène augmente et la myoglobine demeure à l’état réduit étant rouge sombre (Figure 2.7). Cette viande est donc insuffisamment acidifiée puisque l’acidification s’est arrêtée
19 alors que le pH est toujours élevé dans le muscle en raison du manque de réserves en glycogène (INTERBEV, 2006). Une viande est considérée DFD lorsque le pH24 est plus élevé que 6,2 (Pipek et al. 2003).
Figure 2.7 : Évolution du pH musculaire et de la couleur de la viande après l’abattage Source : INTERBEV (2006)
Chez le porc, trois catégories de qualité avaient été formulées selon la couleur, la fermeté et l’exsudation étant PSE pour Pale, Soft, Exsudative (Pâle, Molle, Exsudative); RFN pour
Reddish-pink, Firm, Non-exsudative (Rouge-rose, Ferme, Non-exsudative) et DFD pour Dark, Firm, Dry (Foncée, Ferme, Sèche). D’autres intermédiares ont été catégorisés pour
ainsi en ajouter deux nouvelles soit : RSE pour Reddish-pink, Soft, Exsudative (Rouge-rose, Molle, Exsudative) et PFN pour Pale, Firm, Non-exsudative (Pâle, Ferme, Non-exsudative) (Faucitano et al. 2010). Ces cinq catégories se distinguent par leur pH ultime, leur luminosité (L*) et leur perte en eau (Tableau 2.6). Les viandes de catégorie PSE sont celles dont le pH ultime est le plus bas, un L* plus élevé (plus pâle) et ayant des pertes en eau plus importantes. Les viandes de catégorie DFD sont à l’opposé des viandes de catégorie PSE. Donc, le pH ultime est le plus élevé, le L* est le plus faible et les pertes en eau sont les moins importantes. Pour les viandes de catégorie PFN, RSE et RFN, le L* n’est pas significativement différent et au niveau du pH ultime, PFN est significativement différent
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des deux autres. RSE est significativement différent que PFN et RFN concernant les pertes en eau (Fautacino et al. 2010).
Tableau 2.6. Mesures de la qualité de la viande sur 117 longes de porc de chaque classe de qualité. Adapté de Faucitano et al. (2010)A
Classes de qualitéB pHu L* Perte en eauC
mg PSE 5.52d 53.41a 125.10a PFN 5.58cd 52.54ab 45.12c RSE 5.67bc 46.43b 99.84b RFN 5.71b 45.92b 33.16cd DFD 6.21a 40.54c 24.60d SEMD 0.03 0.47 3.92
A Moyennes suivies par une lettre différente sur la même ligne sont significativement différentes (P < 0.05).
B PSE (pâle, molle, exsudative); PFN (pâle, ferme, non-exsudative); RSE (rouge, molle, exsudative); RFN (rouge, ferme,
non-exsudative); and DFD (foncé, ferme, sec).
C Perte en eau selon Kaufmann et al. (1986) et les lignes directives du National Pork Board (NPB, 2000). D SEM, erreur standard de la moyenne.
Le vieillissement de la viande a également un impact sur la couleur de la viande. L’étude de Campbell et al. (2013) a démontré que chez le veau de grain, le vieillissement de la viande résulte en une diminution de la valeur de b*. Cependant, pour le Musculus longissimus
thoracis, c’est une augmentation de la valeur de L* et b* de qui est observée et une
diminution de la valeur de a* (Sosin-Bzducha et al. 2012). La protéolyse se poursuit lors du vieillissement et cela fait en sorte de créer de nouvelles structures dites ouvertes laissant entrer la lumière plus profondément dans la viande. Donc, plus il y a relâchement au niveau des protéines avec le temps plus la couleur de la viande deviendra foncée (Önenç et Kaya, 2004; Vieira et Fernández, 2014).
La façon dont l’étourdissement des animaux se produit avant l’abattage peut avoir une incidence sur la couleur de la viande. Trois jours après l’abattage, les indices de couleurs L* et b* sont significativement différents pour l’étourdissement électrique avec une viande plus foncée (Önenç et Kaya, 2004). L’expérience de ces chercheurs a également fait le portrait sur l’évolution de la couleur de la viande avec le vieillissement. Pour les trois
21 méthodes d’étourdissement et les trois indices de couleur L*, a* et b*, le temps de collecte au troisième jour représente le moment où la couleur a atteint son sommet. Par la suite, nous pouvons observer avec le temps que la couleur de la viande devient de plus en plus foncée par la diminution des valeurs prise au colorimètre (Tableau 2.7).
Tableau 2.7. Évolution de la couleur selon les manipulations pré-abattage Adapté de Önenç et Kaya (2004) Paramètres Temps de collecte Sans étourdissement Étourdissement électrique Étourdissement par percussion Écart-type P L* 0 h 37.91 35.55 37.90 1.14 0.26 48 h 36.79 36.78 41.00 1.41 0.07 3 jours 39.02a 37.27b 41.00a 1.02 0.05 5 jours 38.77 37.45 40.97 1.22 0.14 7 jours 36.47 36.07 37.78 1.09 0.52 9 jours 34.44 35.53 36.38 0.93 0.18 14 jours 33.13 33.99 35.96 1.15 0.57 a* 0 h 10.31 9.50 9.68 0.57 0.58 48 h 14.87 15.08 16.51 0.97 0.44 3 jours 15.80 15.20 16.13 0.84 0.73 5 jours 13.05 13.91 15.82 0.73 0.07 7 jours 12.18 12.55 12.49 0.83 0.95 9 jours 8.66 9.67 11.49 1.16 0.23 14 jours 4.41 4.44 4.47 0.90 0.16 b* 0 h 9.45 8.58 9.22 0.57 0.53 48 h 13.16 13.32 15.70 0.90 0.10 3 jours 14.55a 12.99b 14.83a 0.51 0.04 5 jours 14.41 12.97 14.47 0.58 0.13 7 jours 12.18 12.31 13.15 0.65 0.52 9 jours 9.72b 9.90b 12.13a 0.63 0.02 14 jours 9.44 8.81 10.04 0.65 0.20 Hue 0 h 41.46 41.78 43.63 1.13 0.51 48 h 40.86 43.73 41.53 0.91 0.10 3 jours 42.34b 46.29a 42.23b 1.13 0.03 5 jours 42.66b 46.54a 42.44b 1.31 0.05 7 jours 44.39 46.82 45.34 1.35 0.45 9 jours 46.55 48.13 49.88 2.90 0.72 14 jours 63.23 68.46 59.89 3.39 0.22
Les moyennes sur une même ligne avec différentes lettres sont significativement différentes (P < 0.05)
2.2.3. La tendreté
La viande de veau de grain est reconnue pour sa tendreté. Les consommateurs se basent également sur ce critère pour obtenir un produit de qualité (Leupp et al. 2009). La tendreté d’une viande se mesure par la force de cisaillement. Cette dernière représente la force nécessaire pour couper un morceau de viande perpendiculairement aux fibres musculaires avec un appareil muni d’un dispositif Warner-Bratzler (Destefanis et al. 2008; Campbell et al. 2013). La force maximale, exprimée en kilogramme (kg) ou Newton (N), appliquée sur
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la viande pour la couper correspond à la force de cisaillement (Destefanis et al. 2008; Campbell et al. 2013). Pour la convertir les N en kg, il suffit de diviser les N par l’accélération gravitationnelle (9,8 m/s2) et l’opération inverse pour convertir les kg en N.
La force de cisaillement, ou la tendreté, dépend de plusieurs paramètres tel que le pH, l’âge, la race et le sexe de l’animal, le vieillissement de la viande, l’élevage individuel ou en groupe, l’alimentation, la quantité de collagène, la composition de la viande et la méthode de cuisson de la viande (Mandell et al. 1997; Hocquette et al. 2000; Pipek et al. 2003; Nikmaram et al. 2011; Campbell et al. 2013).
Tel que mentionné dans la section 2.2.1, le pH a une incidence sur l’activité des enzymes protéolytiques (calpaïne et cathepsine) et fait en sorte d’obtenir une viande tendre ou non. Toute viande dont le pH ultime est inférieur à 5,8 ou plus élevé que 6,3 sera plus tendre (Guignot et al. 1994; Pipek et al. 2003; Lomiwes et al. 2014). Le vieillissement de la viande fait en sorte de diminuer la force de cisaillement (Campbell et al. 2013; Lucero-Borja et al. 2014). Lomiwes et al. (2014) ont évalué la force de cisaillement selon différents pH ultimes et jours de vieillissement de la viande (1, 2, 7 et 28 jours). La tendreté de la viande n’est pas la même à deux jours ou 28 jours après l’abattage. La viande est également plus tendre pour celles ayant un pH ultime élevé (Figure 2.8). En effet, plus nous laissons vieillir la viande, plus elle sera tendre également (Campbell et al. 2013; Lomiwes et al. 2014; Lucero-Borja et al. 2014).
23 Figure 2.8. Force de cisaillement de la viande de bœuf (n=63) dépendamment du pH ultime durant le vieillissement.
Adapté de Lomiwes et al. 2014
Campbell et al. (2013) ont fait une étude sur la viande de veau de grain, notamment le vieillissement dans deux abattoirs ontariens et un québécois. Le poids moyen des carcasses de veau de grain au Québec était de 148 kg et 172 kg en Ontario. Le vieillissement des viandes s’est fait jusqu’à 14 jours. Pour les deux provinces, le vieillissement a fait en sorte de diminuer significativement la force de cisaillement (Tableau 2.8). Toutefois, c’est au Québec que la force de cisaillement de la viande a connu une diminution plus importante soit de 53,1% comparativement à 44,4% pour l’Ontario.
Tableau 2.8. Force de cisaillement en fonction du vieillissement du muscle Longissimus
dorsi Adapté de Campbell et al. (2013)
Vieillissement (jours) Abattoir au Québec Abattoir en Ontario P 4 7.93 5.63 0.0496z Force de cisaillement (kg) 7 5.65 4.05 10 4.54 3.42 14 3.72 3.13
z Cette valeur s’applique à toutes les données présentes dans le tableau
Leupp et al. (2009) ont évalué l’inclusion des drèches de distillerie dans l’alimentation de bouvillons dont le poids initial était de 296 kg. Ils ont établi deux niveaux d’inclusion soit 0 ou 30% de la ration et ces inclusions ont été données ou non lors de la phase de croissance
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et/ou de finition (0:0, 30:0, 0:30, 30:30). Aucune différence significative n’a été observée. Toutefois, lorsqu’il y avait aucune inclusion (0:0) de drèches dans les rations de croissance et de finition des bouvillons, les chercheurs ont observé que cela a engendré des pertes à la cuisson plus importantes que les trois autres traitements. Une inclusion des drèches lors de la croissance et de la finition (30:30) des bouvillons a donné la viande la plus tendre (Tableau 2.9).
Tableau 2.9. Force de cisaillement et pertes à la cuisson des steaks de bouvillons nourris avec des rations contenant 0 ou 30% de drèches sèches de maïs avec solubles en période de croissance et de finition. Adapté de Leupp et al. (2009).
Traitement1
Item 0:0 30:0 0:30 30:30 SEM2
Steaks, n 17 15 16 18 -
Force de cisaillement, kg 3.72 3.85 3.62 3.41 0.22
Pertes à la cuisson, g 50.10 42.80 46.53 45.82 3.02
1 Pourcentage de drèches sèches de distillerie avec solubles dans les rations en période de croissance et de finition,
respectivement.
2n = 15.
Les méthodes d’élevage peuvent aussi avoir une incidence sur la tendreté de la viande. Les animaux élevés seuls produisent une viande plus tendre que ceux élevés en groupe (Gregory, 1998; Pipek et al. 2003; Campbell et al. 2013). L’élevage en groupe occasionne des valeurs de pHu plus élevées comparées à celles de l’élevage individuel (Pipek et al. 2003). Lors d’un élevage en groupe, les animaux peuvent se blesser avec des coups de tête, des montées ou des poussées (Gregory, 1998). De plus, les animaux sont affectés par le regroupement collectif en stabulation, car une restructuration de la hiérarchie sociale se produit (Gregory, 1998; Pipek et al. 2003). Elle peut prendre de quelques heures à quelques jours. Lors de cette restructuration, plusieurs contacts peuvent se produire et causant ainsi des blessures aux animaux. Ces blessures peuvent être suffisamment sévères pour affecter la qualité de la viande des animaux (Gregory, 1998). Cependant, les animaux élevés seuls seront ceux qui réagiront le plus lors d’un regroupement. L’effet de regrouper les animaux ne se voit pas seulement à l’abattoir. Nous pouvons avoir l’occasion d’observer ce phénomène avant le transport (Gregory, 1998). Suite à un regroupement collectif avant le transport, les animaux ont besoin de temps de repos pour récupérer. Si aucun repos n’est
25 accordé, une différence au niveau sanguin se produit. En effet, les deux indicateurs plasmatiques de stress, le cortisol et le lactate, augmentent grandement. Chez le porc, trois heures de repos après le transport s’avère bénéfique autant pour ceux n’ayant pas été mélangés avec d’autres que ceux qui l’ont été. Le porc ayant été mélangé dans un autre groupe et abattu immédiatement à son arrivée à l’abattoir aura des niveaux d’indicateurs plasmatiques très élevés (Tableau 2.10).
Tableau 2.10. L’effet de mélanger les groupes de verrats et de cochettes avant le transport et en stabulation sur deux indicateurs plasmatiques de stress Adapté de Gregory. (1998)
Porcs non
mélangés Porcs mélangés
Indicateurs
plasmatiques Abattage après 3 heures en stabulation Abattage après 3 heures en stabulation Abattage à l’arrivée à l’abattoir Erreur standard de déviation Cortisol (µg par 100 ml) 5.5 5.8 14.3 0.7 Lactate (mg par 100 ml) 54 65 98 7
La méthode de cuisson peut influencer la force de cisaillement de la viande. Lors de la cuisson, divers phénomènes se manifestent. Une dénaturation des protéines se produit et cela cause des changements de structure dans la viande. Nous pouvons donc observer la destruction des membranes cellulaires, le rétrécissement des fibres, de l’agrégation et la formation d’un gel de protéines myofibrillaires et sarcoplasmiques ainsi qu’un rétrécissement et une solubilisation du collagène (Nikmaram et al. 2011). La dureté de la viande dépend également de la méthode de cuisson. Entre une cuisson aux micro-ondes, une viande rôtie ou braisée, c’est la cuisson par braisage qui créer une viande plus tendre (Tableau 2.11). La dureté de la viande augmente lors de la cuisson et l’augmentation est causée par la dénaturation du collagène intramusculaire ou dans la structure des protéines myofibrillaires. La cuisson solubilise également le tissu conjonctif produisant l’attendrissement de la viande. Donc, les composantes du muscle comme les protéines myofibrillaires et les protéines de tissus conjonctifs, le collagène et l’élastine contrôlent la dureté de la viande (Nikmaram et al. 2011).
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Les méthodes d’étourdissement peuvent avoir un effet sur la tendreté de la viande. Önenç et Kaya (2004), tel que mentionné dans la section 2.1, ont évalué trois méthodes d’étourdissement différentes avant l’abattage des animaux. L’étourdissement électrique a engendré une viande plus dure (13,83 kg) que les deux autres traitements étant aucun étourdissement et étourdissement par percussion (9,80 et 9,12 kg respectivement).
Tableau 2.11. Force de cisaillement du muscle Longissimus dorsi de veau avec différentes méthodes de cuisson Adapté de Nikmaram et al. (2011)
(Moyenne ± SE)
Traitements Force de cisaillement (N)
Crue 16.90 ± 4.87
Micro-ondes 37.00 ± 2.64
Rôtir 37.64 ± 1.16
Braiser 34.02 ± 1.52
La longueur des sarcomères (fibres musculaires) semble avoir une influence sur la tendreté de la viande. La longueur des sarcomères représente la distance entre deux lignes Z (Campbell et al. 2013; Ishihara et al. 2013). La longueur des sarcomères s’exprime en micromètre (µm) (Vieira et Fernández, 2014). Lors d’une contraction musculaire, les myofilaments d’actine et de myosine glissent entre elles et les lignes Z se rapprochent l’une de l’autre (Figure 2.9). Ce phénomène occasionne également le rétrécissement des sarcomères lors du rapprochement de ces lignes Z (Gregory, 1998). Les ramifications des myofilaments de myosine créent et brisent à plusieurs reprises et entre en contact avec les myofilaments adjacents d’actine. À chaque fois, un pont d’actomyosine se crée lorsque l’ATPase de la myosine est activée et celle de l’actine est à zéro. Durant la relaxation, la myosine doit se recharger d’une molécule d’ATP pour retourner à son état initial. Si l’ATP n’est pas disponible, les côtés ramifiés des myofilaments de myosine resteront attachés à l’actine. Cette situation se présente souvent après l’abattage des animaux et c’est la raison également pourquoi les muscles demeurent contractés (rigor) (Gregory, 1998). Les muscles demeurent actifs après l’abattage de l’animal et les contractions se poursuivent jusqu’à épuisement des réserves d’ATP (Gregory, 1998; INTERBEV, 2006).
27 Figure 2.9. Mouvement des myofilaments d’actine et de myosine lors de la contraction et de la relaxation des muscles.
Adapté de Gregory, (1998).
Plusieurs facteurs peuvent influencer la longueur des sarcomères, notamment la cathepsine B qui altère les protéines associées avec les bandes A et les lignes Z des protéines myofibrillaires (Lomiwes et al. 2014). Donc, le pH ultime pourrait avoir un impact sur la longueur des sarcomères puisqu’il joue un rôle dans l’activité de la protéase.
Pour le muscle longissimus provenant d’un boeuf, Ishihara et al. (2013) ont obtenu une longueur de sarcomère de 1,79 μm tandis que Lucero-Borja et al. (2014) ont obtenu une moyenne de 2,01 μm tout âge et sexe confondus pour le même type de muscle. England et al. (2012) ont évalué trois différents types de muscle avec deux méthodes de suspension de la carcasse de bœuf. Ils ont évalué le Longissimus dorsi, le Psoas major et le muscle semitendineux avec une suspension normale soit par le tendon d’Achilles et une suspension par la hanche. Une différence significative concernant la longueur des sarcomères est observée entre les deux méthodes de suspension de la carcasse pour les trois types de muscles. Les muscles Longissimus dorsi et le semitendineux ont une longueur des
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sarcomères plus élevée lorsque la carcasse est suspendue par la hanche. Le muscle Psoas
major a donné un résultat différent des deux autres, car la longueur des sarcomères est
devenue significativement plus petite que la suspension normale (Tableau 2.12). Donc, la méthode de suspension de la carcasse influence la longueur des sarcomères.
Tableau 2.12. Moyennes des longueurs de sarcomère (µm) provenant de différents muscles de bœuf et selon la méthode de suspension de la carcasse Adapté de England et al. (2012).
Traitements1
Muscle2 SN SH SEM
LM 1.82 a 2.43 b 0.04
PM 3.64 a 2.06 b 0.04
STN 2.36 a 2.97 b 0.03
a,bLes moyennes avec des exposants différents sur une même ligne sont différents (P < 0,0001).
1 SN = suspension normale (tendon d’Achilles); SH = suspension par la hanche. Les erreurs standards sont pour une
même ligne.
2LM = muscle Longissimus dorsi; PM = muscle Psoas major; STN = muscle semitendineux.
Le rétrécissement dû au froid est plus connu sous le nom de cold shortening. Ce phénomène est occasionné par la longueur des sarcomères étant influencée par la température de refroidissement de la carcasse ainsi que le pH. En dessous de cette mesure, le cold shortening a pour effet d’augmenter la fermeté de la viande. La force de cisaillement peut être influencée par la longueur des sarcomères. Il est possible d’observer un effet de cold shortening si la température interne d’une carcasse diminue en dessous de 10°C et conserve un pH élevé (pH>6.2) 10 heures après l’abattage de l’animal (Vieira et Fernández, 2014). Le processus de refroidissement s’effectue alors trop rapidement.
Diverses applications ont été développées pour améliorer la tendreté telle que la stimulation électrique, différents traitements de refroidissement de la carcasse, le vieillissement et la suspension pelvienne. Afin de prévenir ce phénomène, un ratio temps/température a été établi. En effet, la température interne de la carcasse ne doit pas diminuer plus de 10°C en 10 heures après l’abattage de l’animal toutes espèces confondues (Bendall, 1973 ; Campbell et al. 2013).
