45 membranaires (ultrafiltration/nanofiltration) pour le fractionnement sélectif des différents
5.2. Propriétés sensorielles
L’hydrolyse enzymatique peut conduire à la formation des peptides ayant un goût
particulier (Gill et al., 1996). Certains peptides possèdent un goût umami, reconnu et apprécié
en Asie, et peuvent apporter une « nouvelle » saveur aux aliments. Les di-ou tri-peptides acides sont responsables de ce goût. En général, ils sont constitués par des résidus d’acides
glutamique et aspartique liés avec des ions sodium (Gill et al., 1996). Les travaux de Guo et
de ses collaborateurs (2010) ont permis la formation d’arômes de viande à partir d’hydrolysats
de colza (Brassicaceae).
Le procédé de protéolyse peut également conduire à la formation de peptides amers, ce qui est une contrainte pour leur valorisation dans le domaine alimentaire. L’amertume d’un peptide est surtout liée à sa composition en acides aminés hydrophobes. Ce goût évolue avec le degré d’hydrolyse. En général, il augmente avec l’accroissement du DH. C’est pourquoi le contrôle du DH est important pour limiter la production du goût amer. Plusieurs procédés sont employés pour l’élimination ou la réduction de l’amertume. Vioque et ses collaborateurs
(1999a) ont utilisé une enzyme d’origine fongique (Flavourzyme®) pour éliminer de
l’amertume dans des hydrolysats de colza. Toutefois, cette stratégie a conduit à la formation d’un nombre élevé d’acides aminés libres qui ont pour résultat de réduire le pouvoir
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nutritionnel de l’hydrolysat. D’autres procédés utilisent les techniques chromatographiques, d’adsorption ou l’ajout des composés pour masquer le goût amer des peptides (Pedersen, 1994). Cependant, la complexité et la longue durée de ces techniques en limitent l’application.5.3. Propriétés nutritionnelles
Un hydrolysat peut servir de complément alimentaire en vertu de son pouvoir nutritionnel. Il est connu que certaines personnes, surtout les enfants, présentent des dysfonctionnements au niveau de l’assimilation d’aliments contenant des protéines de haute masse molaire. L’altération du métabolisme peut être due soit à des allergies, soit au déficit d’enzymes digestives, c’est pourquoi un protéolysat peut être utilisé pour apporter le complément protéique chez de tels patients. Les hydrolysats du lactosérum sont les plus utilisés (Clemente, 2000). Cependant, les protéines végétales deviennent de plus en plus
utilisées pour des applications variées (Maldonado et al., 1998 ; Clemente et al., 1999). Une
étude montre la possibilité d’utiliser les hydrolysats des protéines végétales comme
supplément dans les boissons ou des aliments liquides, grâce à leur haute solubilité (Vioque et
al., 1999a). Les hydrolysats peuvent aussi servir d’apport nutritionnel chez les patients
souffrant de phénylcétonurie, d’hépatites ou en cas d’allergie alimentaire (Bautista et al.,
1996).
5.4. Propriétés biologiques
Les peptides bioactifs libérés lors de l’hydrolyse enzymatique sont constitués par des mélanges très différents et peuvent intervenir positivement dans de nombreux processus physiologiques chez l’homme (Meisel, 1997). Les peptides les plus étudiés sont les opioïdes, les antithrombotiques, les anti-ECA (Enzyme de Conversion de l’Angiotensine) les hypocholestérolémiants, les antimicrobiens, auxquels on peut associer les antioxydants.
Les peptides opioïdes sont constitués par des courtes chaînes d’acides aminés. Ils agissent comme neuromédiateurs et modifient l’action d’autres neurotransmetteurs du système nerveux. Ils peuvent être d’origine endogène ou exogène. Dans le premier cas, ils sont produits et sécrétés par l’individu. Dans le deuxième cas, ils sont apportés par l’extérieur et sont d’origine alimentaire ou microbienne. Ces dernières sont appelées exorphines. Les plus connues proviennent du lait (casomorphines) et du gluten (gliadorphines). Ces peptides
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réagissent avec des récepteurs spécifiques « µ, σ, κ,
δ
» et modulent certains comportementsphysiologiques chez l’homme. Les casomorphines, par exemple, sont absorbées, au niveau du système gastro-intestinal, sous forme de longues chaînes peptidiques et sont ensuite hydrolysées en petits peptides bioactifs dans le tissu intestinal. Alors, ils interagissent avec les
récepteurs µ et δ et ils influencent le métabolisme postprandial (Smacchi et Giobetti, 2000).
Des peptides opioïdes peuvent aussi être obtenus à partir des protéines végétales (gluten, gliadine, maïs orge, soja) (Smacchi et Giobetti, 2000).
La thrombose est une anomalie de la coagulation sanguine provoquée généralement par l’hyperviscosité du sang et un haut niveau des protéines hémostatiques (fibrinogènes). Les antithrombotiques, réduisent le risque de telles anomalies par la diminution de l’agrégation plaquettaire (Aider et Barbana, 2011). Certains peptides issus des protéines de colza montrent
une activité antithrombotique (Zhang et al., 2008 ; Zhang et al., 2008) grâce à leur richesse en
His, Pro, Trp, Tyr, Met, Cys et Phe. Il a été également démontré que ces peptides possèdent une activité inhibitrice sur la thrombine, enzyme qui catalyse la coagulation du fibrinogène, protéine responsable de la formation d’agrégats de fibrine.
Un groupe de biopeptides très important est celui des inhibiteurs de l’enzyme conversion de l’angiotensine (ECA). Cette enzyme, sécrétée par la rénine, est impliquée dans la régulation de la pression sanguine. Par conséquent, l’inhibition de l’ECA représente une
alternative pour le traitement de l’hypertension (Chen et al., 2009). Les protéines de colza,
hydrolysées par l’Alcalase® et la protéase M « Amano » peuvent générer des peptides
inhibiteurs de l’activité ECA (Wu et al., 2008). De plus, ces fractions peptidiques sont
résistantes à la dégradation des enzymes gastro-intestinales (trypsine et chymotrypsine).
Yamada et al. (2010) ont isolé un peptide « rapakinin » (Arg-Ile-Tyr), issu d’un hydrolysat de
colza et capable d’induire la vaso-relaxation dans les artères mésentériques chez des rats hypertensifs.
Les peptides de colza ont aussi montré une capacité hypocholestérolémiante
(Yoshie-Stark et al., 2006). L’hypercholestérolémie est caractérisée par l’accumulation du cholestérol
LDL (low-density lipoprotiens) dans les vaisseaux sanguins qui est considérée comme la principale cause des maladies cardiaques et l’athérosclérose. Une prévention de cette maladie est le traitement par des agents hypolipidémiques, capables de se complexer aux acides
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biliaires. Cela engendre une diminution du cholestérol, puisqu’il sert de substrat pour leur biosynthèse. Par conséquent, la concentration de cholestérol dans le sang se trouve réduite. C’est pourquoi l’activité hypocholestérolémiante des peptides est définie comme leur capacité à complexer les acides biliaires. Ma et Xiong (2009) ont observé une bonne capacité hypocholesterolémiante des protéines végétales, après hydrolyse par la pepsine et la pancréatine. La taille de ces peptides est variable.Les peptides à activité antimicrobienne sont en général de petite taille,
poly-cationiques, caractérisés par une structure amphiphile et riches en hélice α
(Tossi et al.,2000). Ces caractéristiques structurales permettent à ces peptides de se fixer sur la membrane du microorganisme en créant des perturbations au niveau des échanges membranaires. Un autre mécanisme d’action de ces peptides est l’inhibition du rôle des protéines impliquées
dans le métabolisme bactérien (Epand et Vogel, 1999 ; Biziulevicius et al., 2006). Parmi les
protéines/peptides d’origine végétale, à activité antimicrobienne on retrouve les albumines 2 S (issues d’oléagineux), les lectines, les patatines et les sporamines (issues des pommes de
terre). Plusieurs études ont montré une activité des albumines contre Pseudomonas
aeruginosa (Gram +), responsable d’infections respiratoires et contre Bacillus (subtilis et cereus) pathogènes des aliments (De Souza et al., 2011). Une activité antifongique
(Barciszewski et al., 2000 ; Da Costa et al., 2007) et antimicrobienne (Ribeiro et al., 2007) a
été démontrée pour les napines de Brassicaceae. En général, le mécanisme d’action de ces
peptides n’est pas bien connu. Cependant, l’hypothèse la plus probable est la perméabilisation
de la membrane du microorganisme (Terras et al., 1993a ; Terras et al., 1993b ; Agizzio et al.
2006).
Les peptides à propriétés antioxydantes sont employés pour la prévention de processus de peroxydation. Cette réaction provoque la production de radicaux libres qui endommagent des molécules biologiques essentielles, notamment l’ADN. Xue et ses collaborateurs (2009)
ont montré qu’un hydrolysat de protéines de colza, issus de l’action de l’Alcalase® et du
Flavourzyme®, a une action antioxydante dose-dépendante. De plus, il inhibe l’auto-hémolyse
des globules rouges. Le peptide le plus antioxydant, Pro-Ala-Gly-Pro-Phe, a été identifié par