Ces deux types d'édition concernent plusieurs centaines de sites dans les deux organites des plantes [94]. L'édition de C-vers-U procède par déamination ; le mécanisme de l'édition inverse pourrait être une déamination ou une transamination. Si l'enzyme catalysant l'édition n'est pas encore identifiée, on sait néanmoins que les sites sont spécifiés par des protéines de la grande famille des pentatricopeptides (PPR). Ces protéines sont impliquées dans une large gamme de fonctions liées au traitement des ARNs et sont très abondantes chez les plantes (plus de 400 chez Arabidopsis thaliana) [95]. Les PPRs sont composées de répétitions en tandem de courts motifs de 35 acides aminés environ qui adoptent une structure secondaire en hélice-coude-hélice dont les acides aminés 2, 4 et 35 établissent des interactions avec une base sur l'ARN [96]. Bien que dégénérée, cette correspondance a permis de prédire, dans certains cas, le motif ciblé sur l'ARNm [97]. Chez les plantes, les PPR impliquées dans l'édition d'ARNm sont composées par la succession de trois types de motifs, le type classique P suivi d'un motif long L, puis un motif court S. Elles contiennent en position C-terminale des domaines appelés E1 et E2 qui sont des versions dégénérées de motifs PPR et du domaine DYW respectivement [96].
Des substitutions variées dans les mitochondrie et les plastides des dinoflagellés
Pratiquement tous les types de substitutions possibles sont observés dans les organites des dinoflagellés, avec une prévalence de l'édition de A-vers-G, présente même chez les espèces où l'édition est la plus rare. Le nombre de sites édités peut être très élevé, atteignant 6% des positions pour le gène cox3 de Karlodinium. Les positions éditées sont groupées et certains sites sont très conservés entre dinoflagellés [38]. Le mécanisme et les machineries sont inconnus. La présence dans le génome de fragments de gène pourrait permettre la transcription d'ARNs guides comme c'est le cas chez les kinetoplastides. Ces ARNs n'ont cependant pas encore été
trouvés [98]. Parmi les Alveolata, on ne détecte pas d'édition dans les Apicomplexans et les Ciliés [38]. Ces modifications ne sont pas observées chez les dinoflagellés les plus basaux comme Oxhirris marina, suggérant une acquisition postérieure à leur divergence.
Dans plusieurs taxa, le gène cox3 est divisé en deux parties, transcrites indépendamment, polyadénylées, puis épissées en trans (voir partie II.2) en retenant quelques adénosines entre les deux fragments [83]. Ce phénomène est absent pour le gène fusionné cob-
cox3 d'Oxhirris marina. Chez ce dernier, on observe une polyuridylation en 5' des transcrits
[36].
+U/-U dans les mitochondries des kinétoplastides
Chez les kinetoplastides, l'intense édition des ARNs par ajout ou délétion d'uridine est l'une des mieux étudiée, et le premier type d'édition identifié [84] (figure 8).
Figure 8. Edition chez les kinétoplastides. Le chromosome maxi-cercle en noir code pour les
gènes ARN et protéiques. Les chromosomes mini-cercles en gris codent pour les ARN guides (notés gRNA) qui s’apparient avec la région à éditer dans l’ARNm et spécifient le nombre d’uridines à ajouter ou supprimer. Le coeur de la machinerie d’édition, l’éditosome, est composé d’une endonucléase (qui coupe le transcrit), d’une TUTase (pour l’ajout d’uridine) ou d’une exonucléase (pour la suppression d’uridine) et d’une ARN ligase (qui répare la coupure après édition).
L'édition, dirigée par des ARN guides anti-sens, procède de l'extrémité 3' vers l'extrémité 5' du transcrit. Les ARNs guides s'hybrident en 3' de la portion d'ARN à éditer par une région complémentaire. Lorsqu'une position non-appariée est atteinte, une endonucléase
coupe l'ARN. Dans le cas d'insertion d'uridines, une Terminal-Uridyl-Transferase (TUTase), ajoute autant d'uridines que spécifié par l'ARN guide. Dans les cas moins fréquents d'édition par suppression, c'est une exonucléase qui les excise. La brèche est ensuite fermée par une
ARN ligase. Le degré d'édition est variable selon les ARNs et les espèces. Chez Trypanosoma
brucei, certains ARNs ne sont pas du tout édités (nad1, nad4, nad5 et cox1) alors que d'autres le
sont intensivement comme nad7 avec 553 insertions et 89 suppressions. Les ARN ribosomiques sont simplement poly-uridylés en 3'[99].
Edition par substitution et insertion chez les myxomycetes
L'édition chez les myxomycètes (slime-molds) comme Physarum polycephalum est sans doute la plus diversifiée. L'insertion de nucléotide est prépondérante, en particulier l'insertion de C qui représente presque 95% des cas d'édition, mais on observe aussi l'insertion de A, U, G et de dinucléotides. Dans un système de transcription in vitro, diminuer la concentration du nucléotide suivant le point d'insertion (ce qui ralentit la polymérase) aboutit à un taux d'édition plus important et montre que l'édition par insertion procède par un mécanisme co- transcriptionnel. Le nucléotide additionnel est ajouté à l'extrémité 3' du transcrit naissant [100]. À l'opposé, l'édition par substitution est beaucoup plus rare (6 sites chez Physarum
polycephalum) et est post-trancriptionnelle [101].
L'édition dans les noyaux C-vers-U, APOBEC
Seulement deux types d'édition sont connus dans les noyaux. Un premier type, rare, est la déamination de Cytidine en Uridine (C-vers-U). Identifiée originellement dans le gène de l'apolipoprotéine B chez les mammifères [102], l'édition conduit à une protéine tronquée par la conversion d'un codon glutamine (CAA) en codon STOP (UAA). Le gène apoB donnera son nom à l'enzyme catalysant la réaction, APOBEC [103]. Le site à éditer est préférentiellement situé dans une région riche en A et U et une séquence de 11 nt située ~5 nucléotides en aval (Mooring sequence) permet la fixation de la protéine ACF (APOBEC1 complementation factor) qui recrute APOBEC1. D'autres enzymes de la famille APOBEC ont été ultérieurement identifiées mais celles-ci semblent limitées aux vertébrés et éditent préférentiellement l'ADN double brin [104]. Les enzymes de la famille APOBEC appartiennent à la grande famille des Déaminases zinc-dépendantes qui comprennent des enzymes impliquées dans le métabolisme
des purines et des pyrimidines, et les adénosines déaminases agissant sur les ARNt (ADAT) ou les autres ARNs (ADAR) [105].