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Les
voies
de
signalisation
de
RCPG

1.
 L ES
RECEPTEURS
COUPLES
AUX
PROTEINES
 G

1.3.
 Les
voies
de
signalisation
de
RCPG

1.2.2.3. Famille
C


La
famille
C
regroupe
les
récepteurs
au
calcium,
le
récepteur
au
GABAB,
les
récepteurs
aux


phéromones
 ainsi
 que
 les
 récepteurs
 métabotropiques
 du
 glutamate.
 Cette
 famille
 de
 RCPG
 possède
 la
 particularité
 de
 posséder
 une
 extrémité
 amino‐terminale
 et
 carboxyl‐terminale
 particulièrement
longue.
La
liaison
d’un
ligand
au
récepteur
se
fait
au
niveau
de
l’extrémité
amino‐ terminale
qui
contient
un
site
de
liaison
constitué
de
deux
cystéines
reliées
par
un
pont
disulfure.
 D’un
point
de
vue
structural,
on
retiendra
également
la
taille
très
courte
et
très
conservée
de
la


3ème
 boucle
 intracellulaire.
 Enfin,
 il
 a
 également
 été
 montré
 que
 la
 dimérisation
 (homo‐
 ou


hétérodimérisation)
du
récepteur
suite
à
son
activation
est
un
élément
crucial
de
son
processus
 d’activation
[28].
 
 1.2.2.4. Autres
familles
:
D,
E
et
F
 
 La
famille
D
est
constituée
des
récepteurs
aux
phéromones
présents
chez
les
levures.
La
 famille
 E
 est
 composée
 des
 4
 récepteurs
 à
 l’AMP
 cyclique
 présents
 chez
 l’amibe
 Dictyostelium


discoideum.
 Enfin,
 la
 famille
 F
 inclut
 les
 récepteurs
 Frizzled
 et
 Smoothened
 impliqués
 dans
 le


développement
embryonnaire
et
le
contrôle
de
la
prolifération
et
la
polarité
cellulaire.
 


1.3.

Les
voies
de
signalisation
de
RCPG


Une
 fois
 qu’un
 ligand
 s’est
 lié
 à
 son
 récepteur,
 le
 RCPG
 va
 subir
 des
 modifications
 conformationnelles
conduisant
notamment
à
l’activation
d’une
protéine,
la
protéine
G.
Une
fois
 activée,
la
protéine
G
va
transmettre
le
signal
véhiculé
par
le
ligand
en
déclenchant
une
cascade
 d’activation
protéique
au
sein
de
la
cellule,
aboutissant
le
plus
souvent
à
la
transcription
de
gènes.

Figure
I.4
:
Cycle
d’activation
de
la
protéine
G
hétérotrimérique


Au
repos,
le
cycle
catalytique
de
la
sous‐unité
α
de
la
protéine
G
hétérotrimérique
est
occupé
par


une
 molécule
 de
 GDP
 (1).
 L’activation
 du
 récepteur
 par
 la
 fixation
 d’un
 ligand
 (L),
 conduit
 au
 recrutement
de
la
protéine
G
par
le
RCPG,
amenant
une
baisse
d’affinité
de
la
protéine
G
pour
 le


GDP
au
profil
du
GTP
(2).
S’en
suit
la
dissociation
de
la
sous‐unité
α
et
du
complexe
β/γ
permettant


l’activation
d’effecteurs
intracellulaire
(3).
Le
retour
à
l’etat
de
repos
de
la
protéine
G
est
assuré
par


l’activité
GTPasique
de
la
sous‐unité
α
(4).
En
accélérant
l’hydrolyse
du
GTP,
les
RGS
permettent
la


1.3.1. Les
protéines
G
 


Bien
que
la
famille
des
RCPG
présente
une
grande
diversité,
ces
récepteurs
n’interagissent
 qu’avec
un
petit
nombre
de
protéine
G
pour
induire
la
cascade
d’activation
intracellulaire
due
à
 leur
 activation.
 Ces
 protéines
 sont
 des
 hétérotrimères
 composés
 de
 trois
 sous‐unités
 nommées
α,β
et
γ.
De
nombreuses
structures
cristallines
de
ces
protéines
ont
été
résolues
[29]
et
 ont
permis
de
mettre
à
jour
une
structure
conservée
au
sein
de
la
sous‐unité
α
composée
entre
 autre
d’un
domaine
GTPasique.
Au
repos,
le
site
catalytique
du
trimère
α/β/γ
va
être
occupé
par
 une
molécule
de
GDP.
Suite
à
la
fixation
de
son
ligand,
un
changement
conformationnel
du
RCPG
 au
 niveau
 des
 domaines
 transmembraires
 3
 et
 6
 notamment,
 va
 conduire
 au
 recrutement
 et
 à
 l’activation
 de
 la
 protéine
 G
 par
 interaction
 avec
 la
 partie
 carboxyl‐terminale
 et
 les
 boucles
 intracellulaires
2
et
3
du
récepteur.
Cette
association
va
induire
une
diminution
de
l’affinité
de
la
 sous‐unité
α
pour
le
GDP
au
profil
du
GTP,
permettant
une
dissociation
de
Gα
et
du
dimère
β/γ
 considéré
comme
fonctionnellement
indissociable.

Ces
deux
entités
vont
ensuite
pouvoir
activer
 divers
effecteurs
intracellulaires
pour
poursuivre
la
transmission
du
signal
véhiculé
par
le
ligand.
 Par
la
suite,
l’activité
GTPasique
de
Gα
va
permettre
l’hydrolyse
du
GTP
en
GDP
et
ainsi
restaurer
 le
trimère
α/β/γ,
qui
va
pouvoir
prendre
part
à
un
nouveau
cycle
(Figure
I.4).

 Chez
l’Homme,
on
retrouve
21
sous‐unités
α
codées
par
16
gènes,
6
sous‐unités
β
codées
 par
5
gènes
et
12
sous‐unités
γ
[30].
On
distingue
4
types
d’hétérotrimères
basés
sur
les
similarités
 de
séquence
primaire
avec
la
sous
unité
Gα:
Gs,
Gi,
Gq
and
G12/13
[31].


• Le
type
Gs
comprend
les
protéines
G
dont
les
sous‐unités
α
sont
αs,
exprimé
de
manière


ubiquitaire,
et
αolf,
exprimé
uniquement
au
niveau
du
neuroépithélium
olfactif.


• Le
 type
 Gi
 correspond
 aux
 sous‐unités
 αi1,
 αi2,
 αi3,
 αo1,
 αo2
 ou
 αz
 ainsi
 qu’aux


transducines
αt1
et
αt2
de
la
rétine
et
à
la
gustducine
αgust
des
cellules
gustatives.


• Le
 type
 Gq
 comprend
 les
 protéines
 G
 dont
 les
 sous‐unités
 α
 sont
 αq
 et
 α11

majoritairement
représentées
ainsi
que
α14
et
α15
des
cellules
hématopoïétiques
et
α16.


• Le
type
G12/13
correspond
aux
sous‐unités
α12,
largement
répartie,
et
α13
principalement


exprimée
dans
les
cellules
gustatives.


Enfin,
 il
 est
 aussi
 important
 de
 noter
 que
 certains
 RCPG
 sont
 activés
 de
 manière
 constitutive
sans
l’action
 d’aucun
 ligand.
Ces
récepteurs
sont
donc
tout
 le
temps
couplés
à
une
 protéine
G
et
participent
au
tonus
basal
des
voies
de
signalisation
résultantes.


1.3.2. Activation
des
effecteurs
intracellulaires
par
les
protéines
G
 


En
tant
que
telles,
les
protéines
G
n’ont
pas
un
rôle
direct
dans
la
modulation
de
la
fonction
 cellulaire.
Elles
sont
néanmoins
indispensables
à
la
transduction
du
signal
induite
par
la
fixation
 d’un
ligand
sur
un
RCPG
en
activant
de
nombreux
effecteurs
intracellulaires.
La
multitude
de
sous‐ unités
 α,
 le
 nombre
 théorique
 d’association
 de
 trimère
 ainsi
 que
 les
 nombreux
 effecteurs
 intracellulaires
 des
 protéines
 G
 permettent
 d’expliquer
 en
 partie
 l’implication,
 la
 diversité
 et
 la
 spécificité
des
RCPG
dans
de
nombreux
processus
physiologiques
ou
physiopathologiques.


1.3.2.1. Effecteurs
de
la
sous‐unités
α


Les
 adénylates
 cyclases
(AC)
 :
 Cet
 effecteur
 est
 une
 enzyme
 qui
 permet
 la
 synthèse
 de
 l’AMP
 cyclique
 (AMPc)
 à
 partir
 de
 l’ATP
 grâce
 à
 la
 formation
 d’une
 liaison
 phosphodiester.
 La
 réaction
nécessite
du
magnésium
et
induit
la
libération
de
pyrophosphate.
Une
fois
formé,
l’AMPc


va
notamment
activer
les
protéines
kinases
A
(PKA).
Les
AC
sont
activées
par
les
sous‐unités
αs
et


αolf
et
inhibées
par
la
sous‐unités
αi.


Les
phosphodiestérases
(PDE)
:
ces
enzymes,
présentent
dans
les
cellules
de
la
rétine
et
 dans
 les
 cellules
 gustatives,
 hydrolysent
 les
 liaisons
 phospodiesters.
 Elles
 vont
 donc
 permettre
 l’hydrolyse
de
l’AMPc
et
le
guanosine
monophosphate
cyclique
(GMPc).
En
transformant
l’AMPc
 en
AMP,
les
PDE
vont
donc
inhiber
l’action
des
adénylates
cyclases.
Le
GMPc
a
pour
fonction
de


maintenir
les
canaux
Na+
ouvert.
Son
hydrolyse
va
donc
entraîner
une
fermeture
de
ces
canaux,


conduisant
 a
 une
 hyperpolarisation
 de
 la
 membrane
 plasmique.
 Les
 PDE
 sont
 activées
 par
 les
 sous‐unités
αt1,
αt2
et
αgust.


Les
 phospholipases
 Cβ
 (PLC)
:
 l’activation
 des
 PLC
 vont
 conduire
 à
 la
 transformation
 du


phosphatidylinositol
4,5‐biphosphate
(PIP2)
en
diacylglécérol
(DAG)
et
inositol
triphosphate
(IP3).


Le
 DAG
 est
 un
 activateur
 de
 la
 protéine
 kinase
 C
 qui
 catalyse,
 en
 présence
 de
 calcium,
 la
 phosphorylation
de
nombreux
substrats
intervenant
dans
la
différenciation
cellulaire,
la
mitose
ou


l’exocytose
entre
autres.
L’
IP3
lui
va
provoquer
la
libération
des
stocks
de
calcium
intracellulaire


en
activant
les
canaux
calciques
du
réticulum
endoplasmique.
Les
PLC
sont
activées
par
les
sous‐ unités
α
de
la
famille
Gq.


Canaux
 ioniques
:
 certains
 canaux
 séléctifs
 au
 sodium,
 au
 calcium
 ou
 au
 chlore
 peuvent


être
 activés
 par
 la
 sous‐unité
 αs
 et
 inhibé
 par
 les
 sous‐unités
 αi
 et
 αo
 alors
 que
 les
 canaux


potassiques
KM
et
KAch
sont
activés
par
les
sous‐unités
αi
et
αo.


sous‐unité
 α
 des
 protéines
 G,
 qui
 ont
 la
 capacité
 de
 se
 lier
 au
 GTP.
 Ces
 protéines
 sont
 des
 régulateurs
de
la
signalisation
des
RCPG
car
elles
sont
capables
d’hydrolyser
le
GTP
à
l’aide
 des
 protéines
GAP
(GTPase‐Activating
Proteins),
favorisant
ainsi
le
re‐formation
du
trimère
α/β/γ.
Bien
 qu’elles
puissent
fonctionner
de
manière
totalement
indépendante,
elles
peuvent
êtres
activées
 par
les
sous‐unités
α12
et
α13.
 1.3.2.2. Effecteurs
du
dimère
βγ
 
 Le
complexe
βγ
a
été
pendant
très
longtemps
considéré
comme
un
point
d’ancrage
de
la
 protéine
 G
 au
 niveau
 de
 la
 membrane
 plasmique.
 En
 fait
 il
 s’avère
 que
 celui‐ci
 est
 capable
 d’activer
 une
 multitude
 d’effecteurs,
 notamment
 les
 petites
 protéines
 G,
 certains
 canaux
 potassiques,
 des
 adénylates
 cyclases,
 des
 phospholipases
 et
 la
 PI3‐kinase,
 mais
 aussi
 d’inhiber


certains
canaux
calciques
dépendants
du
voltage
comme
Cav21
et
Cav22
que
l’on
retrouve
dans
le


cœur
ou
le
cerveau.