Les catalyseurs utilisés

Lors de ce projet nous avons décidé d’exploiter comme catalyseurs exclusivement des complexes de cobalt ayant déjà montré de bonnes propriétés catalytiques pour la production d’hydrogène en milieu organique. La 1ère

génération de ces catalyseurs, les cobaloximes, est à base de ligands glyoximes, dont la structure générale est représentée figure 56 et la seconde génération sont des complexes diimine dioxime de cobalt dont une structure est présentée figure 58. Notre équipe possédait en effet dès le début du projet une grande expertise pour la synthèse et l’étude de l’activité catalytique de ces complexes,11,12,13,96

comme je l’ai développé dans le premier chapitre.

1.1.1. Les cobaloximes

Les metaloximes est le nom générique pour désigner la famille de complexes à base de ligands glyoximato. Comme on l’a vu au chapitre I, ces ligands permettent une grande flexibilité de synthèse puisqu’on peut modifier les groupements alkyls ou aryls R, les groupes pontants X ainsi que les ligands axiaux L1 et L2.

Figure 56. Structure générale d’une cobaloxime indiquant les modifications possibles au niveau des groupements alkyl ou aryl R, les groupes pontants X et les ligands axiaux L1 et L2.

Notre choix s’est porté sur deux de ces complexes dont les structures sont représentées ci- dessous : [Co(dmgBF2)2(H2O)2] et [Co(dmgH)2(H2O)2].

Figure 57. Cobaloximes [Co(dmgH)2(H2O)2] (gauche) et [Co(dmgBF2)2(H2O)2] (droite).

Il s’agit de complexes pseudo-macrocycliques de cobalt(II) solubles dans l’eau (jusqu’à environ 1 mM) ce qui est important à la fois pour la préparation des biohybrides mais aussi pour pouvoir comparer plus facilement les propriétés de ces derniers avec celles des complexes seuls dans des conditions similaires.

Ces deux complexes ont montré une activité catalytique pour la production d’hydrogène en milieux organique ou mixte organique/eau et également dans quelques cas en milieu uniquement aqueux (cf. Chapitre I). Ils sont de plus sensibles à l’oxydation par l’oxygène de l’air avec un potentiel redox du couple Co(II)/Co(III) plus faible que celui du couple O2/H2O.

Dans ce contexte, le complexe [Co(dmgBF2)2(H2O)2] est moins sensible à l’oxygène que

[Co(dmgH)2(H2O)2] car le potentiel redox du couple Co(II)/Co(III) de ce complexe est plus

élevé (+0.6 V et +0.15 V vs Ag/AgCl respectivement dans du DMF à 100 mV/s).12,13

Une des limites à leur activité est la dégradation du complexe par hydrolyse ou protonation des ponts entre les ligands glyoximato, qui génère deux ligands bidentes neutres ayant peu d’affinité pour l’ion cobalt. La présence de ponts difluoroborates dans le complexe [Co(dmgBF2)2(H2O)2] limite cette hydrolyse mais ne l’empêche pas totalement ceux-ci pouvant

être lentement hydrolysés. C’est pour cela que l’équipe a développé une deuxième génération de complexes, les complexes diimine dioxime de cobalt.

1.1.2. Les complexes diimine dioxime de cobalt

Les ligands diimine dioxime proviennent de la condensation de deux alcanedione monoxime avec un diaminoalcane, formant un ligand tétradente occupant les quatre positions équatoriales autour de l’ion cobalt.

Lors de cette étude, nous avons décidé d’utiliser le complexe [Co{(DO)(DOH)pn}Cl2], dont la

structure est représentée figure 58, formé par condensation de 1,3-propane-diamine et de butanedione-monoxime.

Figure 58. Complexe diimine dioxime de cobalt(III) [Co{(DO)(DOH)pn}Cl2].

Ce complexe est soluble dans l’eau et son homologue avec deux bromes comme ligands axiaux a montré une des meilleures activités catalytiques en milieux organique.11 Contrairement aux cobaloximes, les complexes diimine dioxime de cobalt ne contiennent qu’un seul « pont» entre deux fonctions oximes dans le plan équatorial, au lieu de deux pour les cobaloximes. Ainsi la protonation ou l’hydrolyse de ce pont ne détruit pas la nature tétradente du ligand diimine dioxime qui conserve donc une bonne affinité pour l’ion cobalt.

Nous avons également été amenés à faire des tests préliminaires, non concluants, avec un complexe diimine dioxime de nickel. Nous avons choisi de réaliser ces tests avec le complexe [Ni{(MO)(MOH)pn}Cl], dont la structure est représentée figure 59 et dont le ligand diimine dioxime ne porte que deux groupement méthyles sur les quatre car le complexe [Ni{(DO)(DOH)pn}Cl] n’a pas montré de bonne activité catalytique pour la production d’hydrogène.11

1.1.3. Analogie avec l’hème

L’étape suivante est le choix de l’enveloppe protéique. Comme nous l’avons vu dans le chapitre I il existe trois modes principaux de fixation d’un complexe inorganique dans une enveloppe protéique.

Deux de ces méthodes impliquent la formation d’une liaison covalente soit avec un ou des acides aminés de la protéine, soit avec le cofacteur naturel de l’enzyme. L’équipe est parvenue à fonctionnaliser ces complexes107 au niveau du pont propylène du ligand diimine dioxime. Cependant la méthodologie employée introduit un espaceur de grande taille, peu compatible avec la fixation du complexe à l’intérieur d’une cavité protéique. Les tentatives initiales de fonctionnalisation du complexe diimine dioxime de cobalt avec un espaceur plus petit afin de pouvoir être introduit dans la protéine, entreprises au début de mon projet de thèse, ayant été plutôt infructueuses nous n’avons pas poursuivi dans cette voie.

La dernière méthode consiste à utiliser certains acides aminés comme ligands du centre métallique au sein du complexe. Or, outre le fait que les cobaloximes ainsi que les complexes diimine dioxime de cobalt catalysent la même réaction chimique, ils ont des caractéristiques structurales assez similaires. Il s’agit de complexes de cobalt de géométrie octaédrique pouvant être assimilée à une structure de géométrie plan carré fixant deux ligands axiaux souvent plus labiles. Ces derniers peuvent en effet être facilement échangés sans affecter de manière majeure les propriétés catalytiques. Ils peuvent ainsi être substitués par des ligands azotés, comme par exemple la pyridine ou l’histidine,13

avec lesquels le cobalt a une bonne affinité.

Il s’avère qu’il existe dans la nature des complexes également macrocycliques de structures plan-carré fixés dans les protéines par liaison axiale du métal avec une histidine: les métalloporphyrines et plus particulièrement la protoporphyrine IX de fer appelée communément hème. Il s’agit du cofacteur naturel d’une grande famille de protéines : les hémoprotéines. Nous avons ainsi décidé d’utiliser certaines hémoprotéines comme protéines hôtes des complexes de cobalt lors de cette étude.