Le tampon d'électrophorèse

Le tampon de migration est constitué de glycine, de Tris base et de SDS (voir annexe).

4.1.4. La migration

Après le dépôt des différents échantillons, la cuve d'électrophorèse (bac inférieur) est remplie à un niveau suffisant avec le tampon d'électrophorèse.

Le bac supérieur situé entre les deux plaques est rempli lui aussi avec le même tampon jusqu'à ce que les faces supérieures des gels soient immergées; ce dernier est

placé dans la cuve d'électrophorèse pour que les faces inférieures des gels plongent dans le tampon.

Enfin, on ferme la cuve puis on la relie à un générateur qui va assurer le passage du courant électrique. La migration est menée avec une intensité constante.

4.1. 5. Fixation et coloration

Après la sortie du front de migration (coloré en bleu), la migration est arrêtée. Les gels sont démoulés et récupérés dans des bacs en plastique puis recouverts avec une solution de fixation constituée d'un fixateur des protéines, le TCA (acide trichor- acétique) à30% puis dans la solution de coloration, le bleu de Coomassie R250. Les gels doivent être maintenus en agitation pendant 24 heures pour éviter le dépôt du colorant. Après, ils sont décolorés par une solution de décoloration.

4. 1. 6. Lecture des gels

La lecture des gels est faite sur la base des nomenclatures établies par Payne et Lawrence (1983) ; Vallega et Waines (1987), modifiée par Branlardet et al (1990) adoptées pour les gluténines de haut et de faible poids moléculaire.

Résultats

et

Ce chapitre présente tous les résultats obtenus au cours des expériences effectuées ainsi que leurs interprétations.

Observation macroscopique de blé fermenté Types «Hamoum »

L’observation macroscopique des grains de blé fermenté « Hamoum » nous a montré des grains ovoïdes, plus ou moins allongésd’une longueur de 6 et 8 mm et largeur entre 2 et 3 mm, ayant une forte odeur. Ces résultats concordent avec la littérature scientifique qui confirme que La longueur du grain (plus grande dimension) est comprise entre 5 et 8 mm, sa largeur entre 2 et 4 mm (Feillet, 2000). Elle dépend des conditions de développement des grains. Elle est d’autant plus élevée que leur teneur en protéines est élevée (Feillet, 2000).Notre blé est métadiné, avec un aspect non vitreux est une couleur un peu marron.

La décoloration peut être causée par les champignons de champ et de stockage et peut entraîner un noircissement du germe de blé (Heredia et al., 2009). Les moisissures des champs peuvent induire une décoloration des grains de blé, La contamination fongique des grains de blé est responsable du rejet des odeurs indésirables. Il a été constaté que les grains stockés à des conditions d’humidité élevée sentent une odeur de mois.

Le profil protéique étudié consiste à séparer par la technique électro phorétique SDS- PAGE de l’albumine/globuline, gliadines et gluténines.

Les résultats de l’électrophorèse SDS-PAGE du BFH montre des séquences polypeptidiques de l’albumines/globulines, de gliadines et de gluténines (bandes électro phorétiques) bien distinctes et différentes de celle du BNF par rapport au témoin (Kit Protéique préparé et kit peptidique Commercial).

• l'albumine qui est une protéine de structure et de fonction qui est soluble dans de l'eau ayant un poids moléculaire 5-30 kDa (Godon et al.,1987,

Feuillet,2000).

• les globulines qui sont solubles dans des solutions salines ayant un poids moléculaire de 20-90 kDa.

L’électrophorèse des albumines et globulines de nos deux échantillons (BFH et BNF) contient différentes fractions d’albumine contrairement au blé fermente, nous avons observé une dégradation totale de 100% de l’albumine et globuline ce qui est expliqué sa fermentation par la flore bactérienne et fongique endogène (Doumandji et

al., 2003). D’après les études de Thiele et al(2004)la dégradation de l’albumine et de

83.4% cette différence peut être explique par la durée de la fermentation, il peut y avoir une ou plusieurs étapes de fermentation allant de quelques heures à plusieurs mois selon la nature du blé et les espèces bactériennes (Prückler et al.,2015). Cependant, l’équilibre de la flore bactérienne endogène totale présente dans les grains de blé peut être affecté par de nombreux facteurs importants pour le développement de certaines bactéries, levures et des moisissures responsables de la fermentation spontanées des grains (Yao et al., 2009).

L’hydrolyse des protéines en polypeptides et en acides aminés assimilables par les microorganismes ne se fait que très lentement dans les conditions de stockage

(Multon, 1982). La plupart des protéases microbiennes sont spécifiques. Elles

agissent aussi bien sur les protéines que sur les oligopeptides, il s’agit des enzymes généralement exo-cellulaires (Guiraud, 2003)(Figure 09).

Figure 09: Electrophorèse sur gel polyacrylamide (15%) en présence de SDS des albumines/globulines avec et sans β-mercaptoéthanol.

1- Kit protéique sans β-mercaptoéthanol (Lactoferrine 80 kDa, SAB 68 kDa, Ovalbumine 45kDa, Caséines 19-25 kDa, β –Lactoglobuline, α-Lactalbumine).

2- Kit peptidique avec β-mercaptoéthanol (Triose phosphate Isomerase from rabbit muscle 26.6kDa, Myoglobin from horse heart 17 kDa, α-Lactalbumine from bovine milk 14.2kDa, Aprotinin from bovine lung 6.5kDa, Insulin chain B, oxidized, bovine 3.496 kDa, Bradykinin 1.06 kDa).

3- Blé dur normal sans β-mercaptoéthanol.

4- Blé dur fermenté BFH sans β-mercaptoéthanol.

5- Kit protéique sans β-mercaptoéthanol (Lactoferrine 80 kDa, SAB 68 kDa, Ovalbumine 45kDa, Caséines 19-25 kDa, β –Lactoglobuline, α-Lactalbumine).

6- Kit protéique avec β-mercaptoéthanol (Lactoferrine 80 kDa, SAB 68 kDa, Ovalbumine 45kDa, Caséines 19-25 kDa, β –Lactoglobuline, α-Lactalbumine).

7- Kit peptidique avec β-mercaptoéthanol(Triose phosphate Isomerase from rabbit muscle 26.6kDa, Myoglobin from horse heart 17 kDa, α-Lactalbumine from bovine milk 14.2kDa, Aprotinin from bovine lung 6.5kDa, Insulin chain B, oxidized, bovine 3.496 kDa, Bradykinin 1.06 kDa).

8- Blé dur normal avec β-mercaptoéthanol.

9- Blé dur fermenté BFH avec β-mercaptoéthanol.

10- Kit protéique avec β-mercaptoéthanol (Lactoferrine 80 kDa, SAB 68 kDa, Ovalbumine 45kDa, Caséines 19-25 kDa, β –Lactoglobuline, α-Lactalbumine).

L’électrophorèse sur gel SDS page à 10 % à également montré une dégradation totale à 100% de la gliadine qui est une protéine soluble dans des solutions d'éthanol diluées ayant un poids moléculaire de 30 kDa et 80 kDa. Gourchala et al (2014) ont montré que la dégradation des gliadines été de 57.3 %, ceci explique en partie la dépolymérisation du gluten

(Figure 10 ).

La qualité des protéines est un caractère extrêmement sensible et seulement une partie est influencée par l'environnement (Liu et Shepherd, 1995). Sur le plan quantitatif, la teneur en protéines dépend essentiellement des conditions agronomiques du développement de la plante dans son biotope. Sur le plan qualitatif, elle est basée sur des propriétés différentielles, celles-ci étant liées au patrimoine génétique de la variété (Mok, 1997).

Le taux de protéines dans le blé fermenté est faible par rapport à celui du blé non fermenté BFH. Cela peut être expliquée selon les travaux de Mugula et al (2003) qui ont constaté que la fermentation des céréales par les bactéries lactiques signale une augmentation des acides aminés libres et leurs dérivés par protéolyse et / ou par synthèse métabolique. La lyse des cellules par une charge microbienne élevée peut également provoquer une diminution des molécules azotées.

De même, une amélioration dans la digestibilité des protéines des produits fermentés est principalement associée à une activité protéolytique due à la microflore

(Kohajdova et Karovicova, 2007). D’après Reed (1981), la fermentation ne peut pas

augmenter la teneur en protéines et en acides aminés, à moins que l’ammoniac ou l’urée soit ajoutée entant que source d’azote dans le milieu de fermentation, métabolites qui pourrait être présent dans le sol, partie intégrante du biotope.

La fermentation permet une amélioration de la valeur nutritionnelle des céréales telles que le blé et le riz, essentiellement par une augmentation de la teneur des acides aminés essentiels comme la lysine, la méthionine et le tryptophane (Adams, 1990), ainsi qu’une amélioration de la saveur, la valeur nutritive et la biodisponibilité de la teneur en lysine (Lee et al., 1999).

Figure 10: Electrophorèse sur gel polyacrylamide (10%) en présence de SDS des

gliadines avec et sans β-mercaptoéthanol.

1. Kit protéique sans β-mercaptoéthanol (Lactoferrine 80 kDa, SAB 68 kDa, Ovalbumine 45kDa, Caséines 19-25 kDa, β –Lactoglobuline, α-Lactalbumine).

2. Blé dur normal BNF sans β-mercaptoéthanol. 3. Blé dur fermenté BFH sans β-mercaptoéthanol.

4. Kit protéique avec β-mercaptoéthanol (Lactoferrine 80 kDa, SAB 68 kDa, Ovalbumine 45kDa, Caséines 19-25 kDa, β –Lactoglobuline, α-Lactalbumine).

5. Blé dur normal BNF avec β-mercaptoéthanol. 6. Blé dur fermenté BFH avec β-mercaptoéthanol.

L’électrophorèse sur gel SDS page à 10% des gluténines (protéines soluble dans

des solutions d'acide dilué ayant un poids moléculaire de 67-120 kDa) avec et sans β-mercaptoéthanol a montré une dégradation totale des gluténines aussi. Cette étude a

démontré que la fermentation, dû à l’action des bactéries et des champignons, est à l’origine des modifications de la composition biochimique et la valeur nutritionnelle du blé pendant la période du stockage, en effet le B F H p r és e nt e un p H acide, il riche en eau, en cendres, en sucres réducteurs et en polyphénols totaux et pauvre en lipides, en sucres totaux, en fibres et en protéines par rapport au blé non fermenté BNF (Doukani

et al.,2013).

Gourchala et al (2014) ont montré que la dégradation des gluténines été de 20%, ceci explique en partie la dépolymérisation du gluten .Contrairement à nos résultats qui ont montré une dégradation à 100% ce qui traduit la bonne qualité biochimique et en l’occurrence nutritionnelle de notre BFH, cela pourrais être explique par la nature du blé, la durée de stockage, la natuve de la semence, le climat et la nature du sol (Biotope) par sa richesse en éléments minéraux ainsi que la nature de la flore bactérienne endogène, ces paramètres ont été soulevées par Prückler et al (2015)

Figure 11: Electrophorèse sur gel polyacrylamide (10%) en présence de SDS des

gluténines avec et sans β-mercaptoéthanol.

1. Kit protéique sans β-mercaptoéthanol (Lactoferrine 80 kDa, SAB 68 kDa, Ovalbumine 45kDa, Caséines 19-25 kDa, β –Lactoglobuline, α-Lactalbumine).

2. Blé dur normal BNF sans β-mercaptoéthanol. 3. Blé dur fermenté BFH sans β-mercaptoéthanol

4. Kit protéique avec β-mercaptoéthanol (Lactoferrine 80 kDa, SAB 68 kDa, Ovalbumine 45kDa, Caséines 19-25 kDa, β –Lactoglobuline, α-Lactalbumine).

5. Blé dur normal BNF avec β-mercaptoéthanol. 6. Blé dur fermenté BFH avec β-mercaptoéthanol.

Cette étude a été conduite dans le but de comparer la composition biochimique et la valeur nutritionnelle de deux échantillons de blé avant et après fermentation résultante d’un stockage souterrain traditionnel Matmora durant 12 mois dans la wilaya de Mostaganem. Très peu de travaux ont abordé le BFH, c’est pour cela, il nous a paru judicieux de faire une étude qui consiste à connaitre l’influence de la fermentation qui est du à la flore bactérienne endogène sur la modification des composants du blé dur.

Les résultats d’électrophorèse sur gel SDS-PAGE à 15% avec et sans β- mercaptoéthanol pour les albumines/globulines et 10 % dans les mêmes conditions pour les gliadines et gluténines après extraction séquentielle de chaque protéines selon sa différence de solubilité ont montré une dégradation totale de ces dernière. Cette différence entre le BFH et BNF est due à l’influence de la fermentation qui dégrade partiellement ou totalement les protéines du blé, les sucres, fractions de gliadines.

Le BFH peut être considéré comme un produit de diète et/ou alicament très intéressant ainsi que pour les personnes diabétique, ayant une allergie et/ou intolérance au gluten.

C’est pour cela, il serait judicieux d’étudier l’allergénicité et l’antigénicité dans certaines situations physiopathologiques par l’apport digestif du BFH pour prouver son efficacité.

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