Les groupes des HSP chez les végétaux

Les protéines 100 ne sont pas autant étudiées que les protéines 90 et HSP-70. Leur synthèse est induite dans plusieurs conditions de stress autres que le choc thermique : par exemple le stress causé par l'éthanol et I'arsenite (Sanchez et al., 1992).

Les membres de la famille des Hsp100 sont des ATPases caractérisées par la présence d’une région hautement conservées appelée le domaine AAA. Ce domaine contient différents motifs incluant ceux nécessaires à la liaison de l’ATP et à son hydrolyse. (Neuwald et al., 1999). À ce jour, des membres de cette famille ont été identifiés chez les bactéries (les Clp) et il existe un homologue chez la levure (Hsp104) et chez les plantes (Hsp101) (Lee et al., 2004). Les membres de cette famille ont été classés en deux classes, soit la classe I et la classe II selon que la protéine contient deux ou un seul site de liaison à l’ATP (Schirmer et al., 1996) Les HSP100 agissent au niveau de deux principaux phénomènes; d’un côté, l’aptitude à renaturer les protéines mal repliées et ainsi prévenir l’agrégation protéique et, de l’autre côté, la capacité de dégrader les protéines (Lee et al., 2004). D’ailleurs, il a été démontré que la protéine ClpB de E. coli pouvait resolubiliser les protéines agrégées en collaboration avec DnaK (Mogk et al., 1999). De plus, leurs homologues eukaryotes, Hsp104 et Hsp70, ont la même aptitude. Cette habilité de solublisation des agrégats protéiques qu’ont les HSP100 semble être une propriété unique aux membres de cette famille (Schirmer et al., 1996).

2.4.2.4. 2. Les protéines de la famille HSP-90

La protéine Hsp90 est une des plus abondantes de la cellule eucaryote, correspondant à entre 1 et 2% de la quantité de protéines totale en conditions normales. Les membres de la famille HSP90 contribuent à de nombreux processus cellulaires, dont la transduction de signal ainsi que le repliement et la dégradation des protéines (Sreedhar et al., 2004). Au niveau de la transduction de signal, Hsp90 interagit avec plusieurs tyrosines kinases, dont v-Src et c-Src (Xu et Lindquist, 1993).

Plusieurs autres fonctions sont attribuées aux HSP-90. Ces protéines sont impliquées dans la renaturation des protéines dénaturées (Nathan et al., 1997) et aussi dans la

détermination entre la renaturation et la dégradation des protéines dénaturées (Schneider et al., 1996).

2.4.2.4. 3. Les protéines de la famille HSP-70

Les HSP 70 induites par la chaleur font partie d’une famille de protéines hautement conservées que l’on trouve dans tout organisme examiné. Certaines de ces protéines sont essentielles pour la vie de la cellule. Des travaux récents ont montré que ces protéines HSP 70 sont associées aux mouvements des protéines dans et à travers les différents compartiments de la cellule eucaryotique.

La famille des protéines HSP-70 est très grande. Certaines protéines de cette famille sont synthétisées constitutivement et d'autres sont induites dans des conditions de stress (Becker et Craig, 1994). Quelques-unes sont présentes dans le cytoplasme, tandis que d'autres sont présentes dans des organelles comme la mitochondrie ou le réticulum endoplasmique (Becker et Craig, 1994). La fonction générale de ces protéines est d'assurer le bon repliement des protéines cellulaires. Les protéines HSP-70 qui sont synthétisées constitutivement sont responsables du repliement adéquat des protéines nouvellement synthétisées (Gething et Sambrook, 1992; Beckmann et al., 1990). Les protéines HSP-70, dont la synthèse est induite dans le cas d'un stress comme le choc thermique, ont une tâche différente mais connexe : elles protègent les protéines contre la dénaturation (Gething et Sambrook, 1992; Lindquist, 1986)' préviennent l'agrégation des protéines dénaturées (Ellis, 1990) et aident à la renaturation des protéines dénaturées (Ellis, 1990; Skowyra et al., 1990).

2.4.2.4. 5. Les protéines de la famille HSP-60

Les protéines HSP-60 sont présentes dans le cytoplasme des cellules, ainsi que dans quelques organelles comme la mitochondrie Pecker et Craig, 1994). Ces protéines de 60 kDa s'associent à des protéines dénaturées et inhibent l'agrégation de ces protéines. Ceci facilite la renaturation des protéines dénaturées, par l'entremise d'autres protéines de la famille HSP (Martin et al., 1992).

Les HSP-ppm sont les moins bien conservées de toutes les HSP et elles sont d’un nombre variable d’une espèce à l’autre, atteignant leur maximum chez les plantes, où on peut retrouver jusqu’à 20 HSP-ppm différentes (voir la synthèse de Arrigo et Landry, 1994). Leur expression varie au cours du développement et de la croissance cellulaire (Arrigo et Tanguay, 1991).

Il y a plusieurs autres protéines HSP, plus petites que 35 kDa, qui sont synthétisées par les cellules durant un choc thermique (Sanders, 1993; Lindquist, 1986). Entre autres, on retrouve la HSP-28 (Arrigo et Welch, 1987), la HSP-30 (Plesofsky-Vig et Brarnbl, 1990) et l'ubiquitine pond et Schlesinger, 1985), qui est une protéine de 7 kDa. Les fonctions de ces protéines sont très peu connues, sauf pour l'ubiquitine, une protéine qui se lie aux protéines dénaturées qui doivent être dégradées par le complexe du protéosorne (Udvardy, 1993).

Une protéine qui entre dans cette catégorie est la protéine HSP-32 ou l'hème oxygénase. Cette protéine est très intéressante car en plus d'être induite par choc thermique, sa synthèse est aussi induite dans des conditions de stress oxydatif (Ossola et Tomaro, 1995; Llesuy et Tomaro, 1994; Vile et Tyrrell, 1993; Ewing et al., 1992). Cette protéine est principalement impliquée dans le catabolisme de l'hème (Maines, 1988). Les détails moléculaires du mécanisme d'action de l'hème oxygénase afm de combattre les effets néfastes d'un stress oxydatif ne sont pas encore connus.

2.4.2.4. 7 Rôle des HSP

Les protéines HSP 70 et HSP 90 jouent un rôle dans la structure et l’assemblage des protéines au sein du cytoplasme et du réticulum endoplasmique (Pelham HRB 1986) ; ces protéines peuvent, d’autre part, participer au réassemblage des structures cellulaires endommagées par le choc de température.

Le mécanisme d’action, la spécificité de substrat et les fonctions physiologiques précises restent à élucider. Burke et al, (1988) soulignent également l’incapacité des recherches à élucider quel rôle joue les protéines induites par les chocs thermiques

En cas d’élévation de la température cellulaire on assisterait à une diminution de l’efficacité du système de transport membranaire des sels et ions métalliques : ce serait une action directe de la température élevée sur les pompes transmembranaires. La diminution de l’activité de ces pompes à travers la plasmalemme et le tonoplaste pourrait résulter d’une

(aluminium, fer, cuivre et cadmium).La plupart des stress étudiés en conjonction avec les chocs de température affecteraient soit les gradients de concentration métallique, soit l’énergie requise pour alimenter les pompes ioniques ou le transport des sels à travers la membrane. L’évaluation de ces ions et métaux toxiques n’aurait plus lieu, ce qui conduirait la cellule à l’intoxication. Craig, a passé en revue les rôles essentiels de protéines 70 Kd dans la cellule (Kurkela S et al, 1988).

Les HSP 70 induites par la chaleur font partie d’une famille de protéines hautement conservées que l’on trouve dans tout organisme examiné. Certaines de ces protéines sont essentielles pour la vie de la cellule. Des travaux récents ont montré que ces protéines HSP 70 sont associées aux mouvements des protéines dans et à travers les différents compartiments de la cellule eucaryotique.

Figure 4.Le réseau des HSP impliqué dans la réponse aux stress abiotiques