Absorption des métaux par les organismes terrestres :

Chapitre I : Synthèse bibliographique

I. 1.4.2.2. Le cadmium :

I.1.5. Absorption des métaux par les organismes terrestres :

Les risques associés aux sols pollués, à la toxicité et la contamination de la chaîne alimentaire,

sont étroitement liés à la biodisponibilité des métaux lourds. Celle-ci peut être définie comme

l’aptitude d'un élément à être transféré du sol vers un organisme vivant. Dans un sol, la

quantité biodisponible d'un métal donné n'est pas la quantité totale de l'élément mais une

sous-fraction composée d’un ensemble d'ions ayant la capacité de s'échanger avec ceux en

solution (Kalis, 2007 ; Morel, 1997).

I.1.5.2. Mécanismes d'absorption des métaux :

La connaissance des mécanismes d'absorption des métaux (essentiels ou non) a énormément

progressé ces dernières années, notamment grâce à la complémentation fonctionnelle de

souche de levures déficientes. Ainsi de nombreux transporteurs de métaux ont peut-être

clonés et caractérisés notamment chez la levure (Eide, 2006;

Gaither et Eide, 2001a et b;

MacDiarmid et al., 2000) ou chez les plantes comme par exemple Arabidopsis thaliana (Eng

et al., 1998), Medicago truncatula (Lopez-Millan et al, 2004) ou Oryza sativa (Wu et al.,

2010). C’est essentiellement la famille ZIP (Zrt,IRT related Protein) qui participe à

l’absorption du zinc chez les cellules eucaryotes (Eide, 2006). Le nom de cette famille de

transporteurs provient des premières caractérisations fonctionnelles réalisées : Irt1 pour le

transport du fer chez Arabidopsis thaliana et Zrt1 pour le transport du zinc chez la levure

Saccharomyces cerevisiae. Ainsi, le premier transporteur identifié est IRT1 d'A. thaliana

(Eide et al., 1996). En condition de carence en fer des racines, sa transcription est induite.

D’autres études ont démontré sa capacité à transporter de nombreux cations parmi lesquels

Mn

²⁺

, Zn

²⁺

et probablement Cd

²⁺

(Korshunova et al., 1999). Chez Saccharomyces cerevisiae,

les homologies de séquences ont permis l’identification de ZRT1 et ZRT2. Ces deux

protéines sont des transporteurs de zinc à forte et faible affinités, respectivement (Zhao et

Eide, 1996a, b). Ces deux transporteurs étant isolés chez la levure, des souches doubles

mutantes pour ces deux gènes ont été générées, ce qui a permis le clonage par

complémentation fonctionnelle de transporteurs de zinc de plantes. Lors d’une carence en

zinc, le gène zrt1 est fortement activé (jusqu’à 1000 fois) par le facteur de transcription ZAP1,

ce qui permet l’amplification de l’absorption de zinc par les cellules (Eide, 2006). Un

transporteur ZRT3 a aussi été identifié. Ce dernier a une localisation vacuolaire, ce qui

Figure 2 : Structure schématique d’un transporteur ZIP. I à VIII

…HGHG… : domaine riche en histidine (H). C et N

zone de sélectivité des ions. La région variable est différente entre le toujours la région riche en histidine. Le passage de Zn

histidine permettrait le transport du Zn. D’après Gaither

Figure 3 : Comparaison

des effets d’un excès et d’une carence en zinc chez l’humain. L’Intoxication est due à une exposition excessive ou l'apport de zinc (partie de gauche), alors que la carence de zinc est due à la malnutrition ou la maladie (à droite). Les deux états ont des effets néfastes sur les différents systèmes d'organes. Les effets ne pouvant être attribués à un système particulier ou affectant plusieurs organes sont décrits comme des symptômes

systémiques

Structure schématique d’un transporteur ZIP. I à VIII : domaine transmembranaire, : domaine riche en histidine (H). C et N : extrémités de la protéine. Substrate selectivity zone de sélectivité des ions. La région variable est différente entre les diverses protéines mais possède toujours la région riche en histidine. Le passage de Zn²⁺ se fait vers le cytoplasme. La région riche en histidine permettrait le transport du Zn. D’après Gaither et Eide, 2001.

: domaine transmembranaire, : extrémités de la protéine. Substrate selectivity : s diverses protéines mais possède se fait vers le cytoplasme. La région riche en

permet, grâce à sa surexpression lors d’une carence en zinc, de remobiliser ce métal stocké

dans la vacuole vers le cytoplasme (MacDiarmid et al., 2000). On retrouve deux autres

protéines ZIP sur les membranes internes de la cellule : ATX2 au niveau de l’appareil de

Golgi (Lin et Culotta, 1996) et YKE4 au niveau du reticulum endoplasmique (Kumanovics et

al., 2006). Ces deux transporteurs permettent eux aussi la remobilisation du zinc depuis ces

organites. La plupart des protéines ZIP prédite présente huit domaines transmembranaires et

les extrémités de la protéine sont extracytoplasmiques, une région riche en histidine est

localisée sur une boucle cytoplasmique et serait impliqué dans la régulation du transporteur

(figure 2) (Eide, 2006 ; Gaither et al., 2001 ; Guerinot, 2000)

À ce jour, le fonctionnement des protéines ZIP n’a été entièrement élucidé que chez la levure

(Gaither et Eide, 2001). Toutefois plusieurs autres protéines de cette famille ont été étudiées

chez de champignons.

Ainsi Tzn1 et Tzn2 de Neurospora crassa (Kiranmayi et al., 2009) semblent être les

orthologues de Zrt1 et Zrt2 de S. cerevisiae, respectivement. Tzn1 semble être strictement

spécifique au zinc, alors que Tzn2 semble transporter aussi bien le zinc que le cadmium.

L’étude des expressions de Tzn1 et de Tzn2 dans des conditions de carence ou d’excès en

zinc révèle que l’expression de Tzn1 est activée dans des conditions de carence en zinc alors

qu’elle est réprimée dans des conditions d’excès en zinc. L'expression de tzn2 est

quantitativement beaucoup plus faible de Tzn1 mais est régulée de la même manière.

Chez Schizosaccharomyces pombe, Zhf1 semble être l’orthologue de lu transporteur de zinc

de haute affinité Zrt1 de S. cerevisiae (Dainty et al., 2008). Son expression est similaire à

celle de Tzn1, le transporteur de zinc de Neurospora crassa.

Les protéines ZrfA et ZrfB d’Aspergillus fumigatus sont structurellement similaire à des

protéines et Zrt1p Zrt2p, respectivement, de S. cerevisiae (

Vicentefranqueira et al., 2005)

. ZrfA

et ZrfB sont régulés de manière différente, ainsi, La transcription de ZrfB est totalement

réprimée à une concentration de zinc dans le milieu 50 fois supérieure à celle requise pour

ZrfA. En vertu du large éventail de concentrations de zinc qu’il semble gérer, ZrfB pourrait

être le système principal d'acquisition de zinc chez A. fumigatus.

Dans le document Déterminants moléculaires de la tolérance au zinc des microorganismes eucaryotes (Page 31-34)