Ligase de l’ubiquitine

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Comparaison de l’ubiquitylation de différentes protéines à domaine SH3 impliquées dans l’endocytose suite à leur interaction avec la ligase de l’ubiquitine Itch

Comparaison de l’ubiquitylation de différentes protéines à domaine SH3 impliquées dans l’endocytose suite à leur interaction avec la ligase de l’ubiquitine Itch

RÉSUMÉ Itch est la seule ligase de l'ubiquitine de type C2-WW-HECT capable d'interagir avec les protéines à domaine SH3. Ce domaine est particulièrement représenté parmi les protéines régulatrices de l'endocytose. Les travaux présentés ici visaient à examiner la capacité d'Itch à interagir avec plusieurs protéines endocytiques. Nous avons utilisé la technique du BRET (Bioluminescence Resonance Energy Transfer) pour examiner quelques protéines candidates. Nous avons ensuite confirmé les résultats obtenus par BRET avec des tests d'interaction in vitro, puis déterminé la capacité d'Itch à ubiquityler les protéines liées via leurs domaines SH3. Nous avons ainsi découvert deux nouveaux partenaires d'interaction et substrats d'Itch parmi les protéines endocytiques, amphyphisine et pacsine. De plus, Itch interagit avec les domaines SH3 isolés d'intersectine, mais pas avec la protéine complète, suggérant que cette dernière n'est pas un substrat d'Itch. Itch est donc bien positionnée pour exercer un rôle régulateur de l'endocytose en ubiquitylant ses substrats.
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Caractérisation des interactions établies par la région riche en prolines de la ligase de l’ubiquitine Itch

Caractérisation des interactions établies par la région riche en prolines de la ligase de l’ubiquitine Itch

5.6. Itch ubiquityle la majorité des protéines à domaine SH3 interagissant avec sa PRR L’activité catalytique de la ligase Itch nous a poussé à évaluer sa capacité à ubiquityler les partenaires identifiés dans cette étude. Nous avons ainsi confirmé l’ubquitylation de l’Endophiline en plus d’observer celle de Pacsine, l’Amphiphysine et de Grb2. Ces essais montrent une trainée de bandes caractéristique de l’ajout de plusieurs molécules d’ubiquitine sur un substrat. Bien qu’une multi monoubiquitylation ne puisse être exclue, ceci suggère la formation de chaînes d’ubiquitine donc la fonction est généralement associée à la dégradation du substrat. Ces résultats correspondent à ce qui fut précédemment observé pour l’Endophiline et SNX18, deux autres substrats d’Itch (24,51,81). À l’opposé, il est surprenant de constater l’absence d’ubiquitylation de β-PIX dans des conditions similaires. Malgré une interaction possible entre Itch et β-PIX dans les cellules HEK-293T, il semble que la stoechiométrie particulière de ce complexe protéique puisse affecter sa capacité à être ubiquitylé ou encore que la présence d’autres facteurs puisse empêcher cette réaction (52,227). La sélection des substrats est un mécanisme complexe et le simple fait d’établir une interaction avec la PRR d’Itch n’est donc pas garant de son ubiquitylation.
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Détournement d’une ubiquitine ligase cellulaire par la protéine adénovirale précoce E1B-55K

Détournement d’une ubiquitine ligase cellulaire par la protéine adénovirale précoce E1B-55K

(Ad5) est un virus à ADN double brin, non enveloppé, qui possède un tro- pisme pour l’appareil respiratoire. Ce virus responsable d’infections souvent asymptomatiques peut être à l’origine de pharyngites ou de pneumonies [1] . De nombreux travaux se sont intéressés aux interactions de l’Ad5 avec ses cellules hôtes, et en particulier à la façon dont il détourne la machinerie cellulaire pour assurer sa multiplication. Il a ainsi été montré que la protéine virale E1B-55K, produite dès le début de l’infection, est capable d’interagir avec une autre pro- téine virale précoce, E4orf6, et des fac- teurs cellulaires pour former un complexe E3 ubiquitine ligase. Ce complexe est à l’origine de l’ubiquitination des protéines cellulaires p53, Mre11, DNA ligase IV et ATRX (X-linked-thalassemia retardation
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Rôle de l’ubiquitine ligase c-Cbl dans l’ostéogenèse normale et cancéreuse

Rôle de l’ubiquitine ligase c-Cbl dans l’ostéogenèse normale et cancéreuse

En contrôlant l’ubiquitination et la dégradation d’un grand nombre de protéines, le système ubiquitine-pro- téasome est impliqué dans la régulation de processus cellulaires essentiels au développement de l’organisme (prolifération, différenciation, survie, etc.). Il est ainsi compréhensible qu’un dérèglement du système de dégradation protéique puisse induire des aberrations cellulaires conduisant à des pathologies comme les cancers. Ainsi, un défaut de dégradation de protéines oncogéniques peut favoriser le développement de tumeurs mais, à l’inverse, un excès de dégradation de protéines antitumorales peut aussi stimuler les proces- sus de cancérisation [28] . En particulier, une anomalie de l’activité des protéines Cbl pourrait contribuer au processus tumoral puisqu’elles contrôlent l’ubiqui- tination et la dégradation de protéines ayant une activité tyrosine kinase. Plusieurs travaux ont en effet montré que des formes mutées de Cbl agissent comme des oncogènes, conférant aux protéines Cbl un statut de suppresseurs de tumeur par leur régulation de la dégradation des protéines [29] . D’ailleurs, la première forme de Cbl étudiée (v-Cbl) était une forme tronquée du Cbl sauvage dépourvue d’activité ubiquitine ligase. Les travaux les plus convaincants quant au rôle de Cbl dans le développement tumoral ont été menés dans le myélome multiple (MM). Plusieurs mutations de c-Cbl ont en effet été identifiées chez des patients atteints
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Caractérisation d'un nouveau mécanisme d'action de la E3 ubiquitine ligase WWP1 et régulation de son activité dans la cancérogenèse

Caractérisation d'un nouveau mécanisme d'action de la E3 ubiquitine ligase WWP1 et régulation de son activité dans la cancérogenèse

Hybrigenics, afin de trouver de nouveaux partenaires de WWP1. Notre étude confirme que la RhoGAP STARD13 est bien un nouvel interactant de la E3 ligase WWP1 dans la cellule eucaryote. Concernant son mécanisme d’action, nous avons montré que STARD13 agit comme un adaptateur entre WWP1 et la protéine RhoA. STARD13 permet à WWP1 de s’associer à la forme activée de RhoA, de la polyubiquitiner, et d’induire ainsi sa dégradation. WWP1 s’ajoute donc aux trois E3 ubiquitine ligase (Smurf1, Cullin3 et SCF FBX19 ) déjà décrites dans la littérature comme induisant la dégradation des formes activées et/ou inactives de RhoA (Wang, Zhang et al. 2003, Chen, Yang et al. 2009, Wei, Mialki et al. 2013). Etant donné que RhoA est impliquée dans des processus cellulaires clés, son activité doit être finement contrôlée dans le temps et dans la cellule. Il ne paraît donc pas surprenant que plusieurs E3 ubiquitine ligases soient nécessaires pour réguler sa dégradation et ainsi permettre un meilleur contrôle spatio-temporel de ces différents rôles dans la cellule. Il existe de nombreux exemples de substrats qui sont dégradés suite à la polyubiquitination par plusieurs E3 ubiquitine ligases, Rac1 est par exemple polyubiquitiné par les E3 ligases RING IAPs (Inhibitor of Apoptosis Proteins) et SCFFBXL19, ou la E3 ligase HACE1 (HECT domain and ankyrin containing E3 ubiquitin ligase 1) (Mettouchi and Lemichez 2012, Oberoi, Dogan et al. 2012, Zhao, Mialki et al. 2013).
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en fr Characterisation de l’ubiquitine Ligase PDZRN3 en tant que nouvel acteur des voies Wnt dans la morphogenese et l’integrite vasculaire Characterization Of The Ubiquitin Ligase PDZRN3 As A Novel Actor Of Wnt Pathways In Vascular Morphogenesis And Integrity

AVANT-PROPOS Les maladies cardiovasculaires sont la première cause de mortalité en France ; environ 170 000 décès sont recensés chaque année. Parmi les plus fréquentes, les cardiopathies ischémiques sont responsables de 27% des décès, les accidents vasculaires cérébraux de 25 % et les insuffisances cardiaques de 23 %. Les mécanismes d'adaptation à l'ischémie requièrent une adaptation vasculaire au niveau du tissu ischémique, avec le développement de nouveaux vaisseaux sanguins afin de corriger le défaut de perfusion tissulaire. Mieux comprendre les mécanismes favorisant la formation et le maintien de néo-vaisseaux fonctionnels dans un tissu ischémique est un pré-requis pour améliorer le traitement des ces pathologies. Ma recherche s’inscrit dans l’étude des mécanismes de formation et de maintien des vaisseaux en condition physiologique et pathologique au cours de l’embryogenèse et chez l’adulte. Les protéines Wnt et leurs récepteurs Frizzled régulent la formation des vaisseaux sanguins via une signalisation intracellulaire complexe. Comme les acteurs en aval des Frizzled restent méconnus, le laboratoire a mis en place une stratégie de criblage qui a permis d’identifier de nouveaux acteurs des voies Wnt/ Frizzled. Mes travaux ont porté sur l’étude d’un d’entre eux, l’ubiquitine ligase PDZRN3 et de son rôle dans la formation des vaisseaux sanguins.
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Rac1 est la cible de l’activité E3 ubiquitine-ligase du suppresseur de tumeur HACE1

Rac1 est la cible de l’activité E3 ubiquitine-ligase du suppresseur de tumeur HACE1

DOI : 10.1051/medsci/2012281014 > La petite GTPase Rac1 contrôle des pro- cessus cellulaires essentiels, au nombre desquels la migration, la phagocytose, le cycle et l’apoptose [1] . La dérégula- tion de l’activité de Rac1 est impliquée dans des pathologies humaines graves comme certains déficits immunitaires, cancers et maladies mentales. Rac1 est aussi la cible de nombreux facteurs de virulence bactériens [2] . L’étude d’un de ces facteurs, CNF1 (cytotoxic necrotizing factor 1), a permis à notre équipe de découvrir un nouveau mode de régula- tion des protéines Rho, notamment Rac1, par ubiquitinylation et dégradation pro- téasomique, et d’identifier certains des acteurs de cette régulation cellulaire, avec la découverte aujourd’hui de l’acti- vité E3 ubiquitine ligase de HACE1 (HECT domain and ankyrin repeat containing E3 ubiquitin-protein ligase 1) vis-à-vis
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Phosphorylation et régulation de l’E3 ubiquitine ligase MDM2 par la protéine kinase RSK dans les mélanomes

Phosphorylation et régulation de l’E3 ubiquitine ligase MDM2 par la protéine kinase RSK dans les mélanomes

suite transférer l’ubiquitine sur une lysine ou sur la partie N-terminale du substrat. (Berndsen and Wolberger, 2014; Deshaies and Joazeiro, 2009; Huibregtse et al., 1995; Wenzel and Klevit, 2012). Certaines protéines vont être ubiquitinées sur un résidu lysine une seule fois, on parle de mono- ubiquitination. Cette forme d’ubiquitination a été montrée comme jouant un rôle dans les réponses au dommage à l’ADN (Komander, 2009; Komander and Rape, 2012; Sigismund et al., 2004). D’autres protéines vont être ubiquitinées sur plusieurs résidus lysines une seule fois, on parle de multi mono- ubiquitination. Cette dernière a été montrée comme jouant un rôle dans le trafficking et la dégradation des récepteurs (Haglund et al., 2003). Enfin, les protéines ciblées par les E3 ligases peuvent être poly- ubiquitinées, c’est-à-dire posséder plusieurs ubiquitines sur une même lysine. Ce dernier marquage protéique donne lieu à la naissance de différents polymères. En effet, les ubiquitines vont se lier entre elles par l’intermédiaire de leurs lysines. La connection par les lysines 48, présentes sur la protéine cible, est abondement étudiée car cette connection marque les protéines qui doivent être dégradées via le protéasome 26S (Komander, 2009; Komander and Rape, 2012). MDM2 est une E3 ligase qui va ubiquitiner un très grand nombre de substrats permettant une rapide et forte modification physiologique de la cellule (Fahraeus and Olivares-Illana, 2014). Afin de réguler leurs activités, les E3 ligases vont subir de nombreuses modifications post-traductionnelles comme des phosphorylations.
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Régulation et rôle de la ligase de l'ubiquitine Itch dans la signalisation cellulaire

Régulation et rôle de la ligase de l'ubiquitine Itch dans la signalisation cellulaire

Itch is a HECT domain ubiquitin ligase for which multiple substrates have been identified like endophiline and CbI. Itch is implicated in the regulation of the i[r]

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Importance de la phosphorylation de la ligase Itch dans la reconnaissance et l'ubiquitylation des protéines à domaine SH3

Importance de la phosphorylation de la ligase Itch dans la reconnaissance et l'ubiquitylation des protéines à domaine SH3

1. Introduction Ce projet vise à comprendre la régulation de la ligase de l’ubiquitine Itch. Il existe divers moyens de contrôler l’activité des enzymes, impliquant souvent des modifications post-traductionnelles. Dans le cas de la ligase Itch, la phosphorylation est une modification régulant son activité (Gao et al, 2004, Gallagher et al, 2006, Yang et al, 2006, Morales et al, 2007). Lorsque la ligase Itch est phosphorylée par JNK (c-Jun N- terminal kinase), elle subirait un changement de conformation qui libérerait les domaines d’interaction de Itch. La libération de ces domaines permettrait à la ligase d’interagir avec ses substrats et mènerait ainsi à leur ubiquitylation. Ce modèle a été décrit par Gallagher et ses collègues suite à des résultats obtenus lors de la caractérisation de l’interaction entre Itch et les protéines Jun, des protéines reconnues par les domaines WW de Itch (Gallagher et al, 2006). Des études de notre laboratoire ont cependant montré que la ligase Itch possède une autre catégorie de substrats, soit des protéines contenant des domaines SH3 et capables d’interagir avec le domaine riche en proline de Itch (Angers et al, 2004). Les travaux décrits ici consisteront donc à déterminer si la phosphorylation de la ligase Itch par JNK permet de réguler l’interaction et l’ubiquitylation des protéines à domaine SH3 qui sont des substrats de Itch.
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Une ubiquitine ligase polyvalente : garante de la qualité mitochondriale et de l’immunité antibactérienne ?

Une ubiquitine ligase polyvalente : garante de la qualité mitochondriale et de l’immunité antibactérienne ?

Mitochondrie Figure 1. Liens entre parkine, mitochondrie et immunité innée. La parkine joue un rôle clé dans le maintien de la qualité du réseau mitochondrial de la cellule, en promouvant la dégradation de mitochondries dysfonctionnelles par autophagie (mitophagie) ; ce processus est déclenché par l’accumulation de la sérine/thréonine kinase mitochondriale PINK1 à la surface de l’organite endommagé, d’où elle recrute la parkine. L’équipe de J. Cox montre que la parkine joue également un rôle dans la destruction de mycobactéries pathogènes (xénophagie). La mitochondrie intervient à plusieurs niveaux dans l’immunité innée, la première ligne de défense vis-à-vis des agents infectieux et pathogènes : (1) son ADN et ses protéines, libérés lors de processus pathologiques, mobilisent la réponse immunitaire innée au même titre que leurs contreparties microbiennes ; (2) elle sert de plate-forme pour l’assemblage d’un complexe protéique au service de la signalisation antivirale (virus à ARN) ; (3) elle produit des espèces réactives de l’oxygène (ERO) qui activent l’inflammasome, un complexe protéique responsable, à son tour, de l’activation de cytokines inflamma- toires (IL-1/18). Ainsi, par son rôle dans l’homéostasie mitochondriale, la parkine pourrait avoir un impact plus général sur la réponse immunitaire innée. ADNdb/ARNdb : ADN/ARN double brin ; Ub : ubiquitine.
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Caractérisation fonctionnelle de l'interaction entre l'ubiquitine E3 ligase RNF167 et des enzymes conjugatrices de l'ubiquitine

Caractérisation fonctionnelle de l'interaction entre l'ubiquitine E3 ligase RNF167 et des enzymes conjugatrices de l'ubiquitine

La voie de l'ubiquitination au niveau de la portion pré et post-synaptique d'un neurone joue un rôle important dans la plasticité neuronale, définie par un changement dans l'expressi[r]

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La modulation du métabolisme cellulaire par l'E3 Ubiquitine Ligase MARCH-1

La modulation du métabolisme cellulaire par l'E3 Ubiquitine Ligase MARCH-1

De plus en plus de publications décrivent le lien étroit entre l’activation et la fonction de différentes cellules immunitaires et les changements métaboliques qui en découlent[r]

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Rôle de l'ubiquitine ligase MARCH I dans l'induction de la tolérance des cellules dendritiques dans le diabète de type 1 (DT1) chez la souris NOD

Rôle de l'ubiquitine ligase MARCH I dans l'induction de la tolérance des cellules dendritiques dans le diabète de type 1 (DT1) chez la souris NOD

En périphérie, les cellules dendritiques (CDs) de type tolérogènes induisent l'expansion et/ou la différenciation d'une population spécifique de lymphocyte T (Treg), qui contr[r]

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Régulation et fonctions de l'E3 ubiquitine ligase TRIP12 au cours du cycle cellulaire

Régulation et fonctions de l'E3 ubiquitine ligase TRIP12 au cours du cycle cellulaire

envisageable que TRIP12 contrôle la progression en phase S et la durée de la réplication en modifiant la structure de la chromatine par différents mécanismes. Mes observations montrent que TRIP12 exerce une fonction dans l’entrée et la progression en mitose indépendamment de son activité catalytique. Cependant, ces expériences réalisées par surexpression d’un mutant catalytique de TRIP12 doivent être interprétées avec précaution. En effet, j’ai montré que la surexpression de différents domaines de TRIP12 (excepté le domaine N-terminal) provoque une inhibition de la division cellulaire. Il est probable que la surexpression des constructions TRIP12-GFP pendant toutes les étapes du cycle cellulaire soit délétère puisque j’ai montré que la protéine TRIP12 endogène est finement régulée au cours du cycle cellulaire. J’ai voulu identifier les partenaires et les substrats de TRIP12 par des approches de spectrométrie de masse dans le but de préciser les mécanismes moléculaires des différentes fonctions de TRIP12. J’ai privilégié l’immunoprécipitation de la protéine TRIP12 endogène à celle d’une protéine TRIP12 exogène étiquetée en raison de la létalité cellulaire induite par la surexpression de TRIP12. Malheureusement, ces expériences n’ont pas été couronnées de succès. A posteriori, il est probable que la quantité de TRIP12 immunoprécipitée ait été insuffisante ou les conditions d’immunoprécipitation trop stringentes pour identifier des partenaires. Pour de multiples raisons, l’identification des interactants et surtout des substrats des E3 ubiquitine ligases reste encore difficile 251 . Récemment développée, l’approche BioID (Biotin Identification) pourrait
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Attaque bactérienne du système ubiquitine-protéasome

Attaque bactérienne du système ubiquitine-protéasome

m/s n° 4, vol. 27, avril 2011 355 NOUVELLES MAGAZINE est requise pour sa fonction. De plus Cif neutralise l’activité E3-ligase d’un complexe CRL in vitro alors que la ver- sion mutée de Cif n’a aucun effet, ce qui indique que l’effet de Cif sur les comple- xes CRL est direct.

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Influence de l'ubiquitylation initiale des substrats SH3 sur leur régulation par la ligase Itch

Influence de l'ubiquitylation initiale des substrats SH3 sur leur régulation par la ligase Itch

58 La surface intrinsèque du lobe N du domaine HECT de ces ligases interagit avec l’ubiquitine fixée au substrat et joue un rôle dans les premiers évènements de l’ubiquitylation. Cette interaction augmente l’élongation de chaîne d’ubiquitine sur le substrat (Maspero et al., 2013). Par contre les résidus critiques de la surface de liaison de l’ubiquitine sur le domaine HECT ne sont pas conservés pour toutes les ligases de la famille CWH. Le résidu Phe618 observé pour la ligase Rsp5p est remplacé par un Leu pour les ligases Itch, WWP1 et WWP2 (Kim et al., 2011). Le résidu Leu618 a un effet sur la surface de liaison car le domaine HECT de ces ligases a une faible affinité pour l’ubiquitine (Maspero et al., 2011). Ceci correspond à nos observations puisque nos résultats montrent une faible interaction du domaine HECT de la ligase Itch avec la protéine Grb2 fusionnée à l’ubiquitine. Ces études suggèrent que l’élongation de la chaine d’ubiquitine sur les ligases Rsp5p, Nedd4 et Smurf est étroitement liée à la surface d’interaction de l’ubiquitine dans leur domaine HECT. Alors que le domaine HECT de la ligase Itch présente une faible affinité à l’ubiquitine, mais est doué d’une forte activité catalytique d’élongation de chaine de polyubiquitine sur ses substrats. La mutation de la surface d’interaction de l’ubiquitine des domaines HECT des ligases Itch, WWP1 et WWP2 influencerait-elle leur activité d’élongation de chaînes de polyubiquitine?
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Caractérisation structurale et dynamique d’UbKEKS, une ubiquitine nouvellement identifiée et encodée dans un pseudogène

Caractérisation structurale et dynamique d’UbKEKS, une ubiquitine nouvellement identifiée et encodée dans un pseudogène

La famille des ubiquitines ligase E3 peut être séparée en trois classes : RING (Really Interesting New Gene), HECT (Homologous to the E6AP Carboxyl Terminus) et une classe hybride récemment découverte nommée RING-IBR-RING ou RBR (RING-Bet- ween RING-RING) (Zheng et Shabek, 2017). Ces classes diffèrent par le mécanisme en- zymatique pour transférer l’ubiquitine de la E2 vers le substrat. Les E3 RING jouent un rôle plus structural où dans un premier temps elles stabilisent la forme « fermée » du com- plexe E2-Ub le rendant plus réactif. Dans un deuxième temps, les E3 RING interagissent avec le substrat en l’approchant du couple E2-Ub et en orientant la lysine réceptrice du substrat pour le transfert de l’ubiquitine. Cette classe de E3 ne possède donc pas de site actif contrairement à la classe des HECT E3 qui interagissent avec le couple E2-Ub afin de transférer l’ubiquitine sur une cystéine située dans leur site actif. Ce transfert de l’ubi- quitine de la E2 à la E3 est suivi d’un réarrangement de la structure de la HECT E3 afin de rapprocher l’ubiquitine du substrat, lié sur un autre domaine de l’enzyme. La classe des E3 RBR est un hybride entre les RING et les HECT, comportant à la fois des domaines RING et un site actif pour la liaison de l’ubiquitine via un lien thioester.
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Identification des composantes du système ubiquitine-protéasome régulant la stabilité de la MAPK atypique ERK3

Identification des composantes du système ubiquitine-protéasome régulant la stabilité de la MAPK atypique ERK3

3.6 Discussion Members of the classical MAP kinase family ERK1/2, JNK1/2 and p38 isoforms are stable proteins mainly regulated by protein interaction and phosphorylation (42, 43). Conversely, the atypical MAP kinase ERK3 is an unstable protein, ubiquitinated and degraded by the ubiquitin proteasome pathway (15, 16). We have recently proposed that control of ERK3 protein turnover is a main regulator of its biological activity (18). However, the complexes of E3 ligases and E2 conjugases that positively regulates ubiquitination and degradation of ERK3 remain to be identified. We developed a fusion protein luciferase system to assess ERK3 protein level in cells and used a loss-of-function RNAi screening approach to identify regulators of ERK3 turnover. In our system, the small size, bright Nanoluciferase is fused to the C-terminal extremity of full length ERK3. N-terminal extremity of ERK3 contains two domains, termed “N-degrons” essential to its ubiquitination (15). Moreover, contrary to most substrates for which ubiquitin are conjugated on internal lysines, ERK3 is ubiquitinated on the α-amino group of its N-termini (16). In consequence, large N-terminal tags partially stabilize ectopic ERK3 protein by allosteric obstruction, thus decreasing the efficiency of the ubiquitin ligase machinery (16). In our system, the N-terminal region is left unaffected and the fusion protein is regulated in the same fashion as the endogenous ERK3. Our results validate the use of Nanoluciferase fusion protein system to identify regulators of turnover and abundance of a target protein in living cells.
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Looking for E2s enzymes interacting with the E3 ubiquitin ligase MuRF1 during muscle wasting

Looking for E2s enzymes interacting with the E3 ubiquitin ligase MuRF1 during muscle wasting

Looking for E2s enzymes interacting with the E3 ubiquitin ligase MuRF1 during muscle wasting Polge Cécile 1,2 , Leulmi Roza 1,2 , Deval Christiane 1,2 , Claustre Agnès 1,2 , Combaret Lydie 1,2 , Béchet Daniel 1,2 , Attaix Didier 1,2 , Taillandier Daniel 1,2

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