Dynamique des protéines

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Influence de la température sur la structure et la dynamique des protéines collectrices de lumière des bactéries pourpres dans leur environnement natif

Influence de la température sur la structure et la dynamique des protéines collectrices de lumière des bactéries pourpres dans leur environnement natif

surface externe des membranes plasmiques (Rothman and Lenard, 1977; Tyurina et al., 2000; Zimmerberg and Gawrisch, 2006). Le modèle de Singer et Nicholson a été progressivement réactualisé, en changeant d’une part la vision de la membrane se comportant comme une frontière dynamique du vivant et non plus comme une barrière inerte et présentant une composition et une épaisseur variable, ainsi qu’une concentration élevée de complexes protéiques (1-2C-D) (Engelman, 2005; Jacobson et al., 1995). Une autre voie a été ouverte il y a une quinzaine d’années par la découverte que les membranes biologiques n’étaient pas un milieu bidimensionnel dans lequel se solvataient librement les protéines membranaires, mais plutôt comme un milieu bidimensionnel avec localement de très grandes hétérogénéités de composition en lipide et en protéine. Plus particulièrement, cette voie a été ouverte par Brown & Rose ((Brown and Rose, 1992) et plus tard (Melkonian et al., 1995)) quand il se sont aperçu qu’une fraction des membranes de cellules épithéliales de rein de chien (MDCK) était résistante au traitement par un détergent puissant le Triton X100. L’analyse de ces fractions de membranes insolubles a mené à la conclusion, qu’outre un enrichissement en protéines à ancre GPI, ces « radeaux » contenaient aussi une proportion beaucoup plus forte que le reste de la membrane en sphingomyéline et en cholestérol. Ces deux lipides sont depuis largement étudiés non seulement par les physico-chimiques pour leur comportement propre et leur capacité à former des phase lamellaires liquide-ordonnée (Lo), mais aussi par les biochimistes pour leur capacité à générer des ilots membranaires dynamiques dans lesquels seraient plus ou moins triés certaines protéines membranaires.
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Dynamique des protéines pariétales au cours de l'élongation cellulaire dans des hypocotyles étiolés d'Arabidopsis thaliana: approches protéomique et transcriptomique

Dynamique des protéines pariétales au cours de l'élongation cellulaire dans des hypocotyles étiolés d'Arabidopsis thaliana: approches protéomique et transcriptomique

LiCl à chaque stade de développement. La difficulté suivante est apparue au niveau de la séparation des protéines. En effet, les méthodes existantes ne se sont pas révélées très efficaces dans la mesure où les protéines pariétales sont majoritairement basiques et glycosylées, donc difficiles à séparer avec la méthode traditionnellement utilisée en protéomique, i .e. l’électrophorèse bi-dimensionnelle. Par ailleurs, l’électrophorèse mono- dimensionnelle était un outil insuffisamment performant puisque de nombreuses protéines co- migraient et devenaient ainsi difficiles à identifier par cartographie peptidique massique (spectrométrie de masse de type MALDI-TOF). Ce problème a été surmonté en effectuant une séparation des protéines en deux étapes. La première étape a consisté en une chromatographie d’échange de cations à haute performance, utilisant le caractère basique des protéines pariétales. La seconde étape a consisté en une électrophorèse mono-dimensionnelle des fractions recueillies le long du gradient d’élution par une solution saline. Ensuite, les protéines colorées au bleu de Coomassie ont été systématiquement identifiées par cartographie peptidique massique et bioinformatique. C’est ainsi (i) que le nombre de protéines identifiées a été doublé, comparé à ce qui avait été identifié après une simple séparation par électrophorèse mono-dimensionnelle, (ii) que la qualité des identifications a été largement améliorée, et (iii) qu’il a été possible d’effectuer une semi-quantification des protéines.
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Dynamique fonctionnelle des protéines : études d'une lipase et d'une protéine A de la membrane externe de bactérie

Dynamique fonctionnelle des protéines : études d'une lipase et d'une protéine A de la membrane externe de bactérie

2 Les protéines sont des polymères complexes qui interviennent dans l’ensemble des processus cellulaires grâce à la diversité de leurs fonctions, allant de la structure cellulaire à la catalyse en passant par la signalisation. L’explication de cette diversité de fonction des protéines a été une des motivations majeures de la biologie structurale. La cristallographie a fourni les premières structures atomiques de protéine (Kendrew et al. 1960), suivie par la résonance magnétique nucléaire (RMN) (Williamson et al. 1985). Ces structures ont alors permis l’émergence du concept de relation structure fonction. Depuis, le nombre de structures disponibles n’a cessé de croître suscitant la création de la Protein Data Bank dès 1971 (Berman 2008). Les techniques classiques de cristallographique et de résonance magnétique nucléaire utilisées pour résoudre les structures des protéines fournissent une structure moyenne avec une grande précision contribuant ainsi à une vision statique des protéines. Pourtant, la structure seule ne parvient pas à expliquer toutes les propriétés des protéines et la description de l’aspect dynamique des protéines a rapidement pris une importance croissante (McCammon et al. 1977, Henzler-Wildman et al. 2007, van den Bedem et al. 2015). Le travail effectué lors de cette thèse s’inscrit dans ce cadre où une description à la fois de la structure et de la dynamique est nécessaire à une compréhension des mécanismes moléculaires dont découlent les propriétés et par conséquent les fonctions des protéines. Cette importance de la dynamique est particulièrement vraie pour les enzymes qui catalysent les réactions chimiques. La remarquable augmentation de la vitesse des réactions catalysées résulte d’une diminution de la barrière d’activation par le catalyseur. Cependant, de nombreuses étapes précédant ou suivant l’étape chimique interviennent dans la catalyse enzymatique (Palmer 2015). L’échange entre différents états conformationnels peut ainsi avoir une influence sur la régulation allostérique, l’inhibition, la reconnaissance du substrat, la présence de réactions secondaires ou encore la libération du produit.
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Effet de l'encombrement des protéines sur la diffusion des lipides et des protéines membranaires

Effet de l'encombrement des protéines sur la diffusion des lipides et des protéines membranaires

I Introduction Dans les cellules, les membranes jouent un rôle extrêmement important. Elles séparent l’intérieur de la cellule de l’extérieur, mais elles permettent aussi la séparation des organelles entre eux au sein de la cellule. Les membranes des différents compartiments cellulaires ainsi que de la membrane plasmique qui entoure la cellule se distinguent par des compositions lipidiques très distinctes, par différentes asymétries entre les feuillets de la bicouche ou le nombre de bicouches qui les composent (par exemple les membranes nucléaires ou mitochondriales comportent 2 bicouches). Le modèle de l'organisation membranaire a aussi beaucoup évolué depuis le modèle initial de Singer et Nicolson de mosaïque fluide (Singer and Nicolson 1972). A cette époque, la membrane était considérée comme une matrice fluide bidimensionnelle dans laquelle diffusent des protéines membranaires isolées. Ce modèle permettait de rendre compte d'un certain nombre de propriétés des membranes cellulaires telles que leur comportement en fonction de la température ou la diffusion des protéines. Mais, avec le temps et la progression des techniques de microscopie, de biologie cellulaire, de mesure de dynamique des protéines et de l'analyse de la composition des membranes, de nouveaux modèles plus élaborés de la membrane plasmique des cellules eucaryotes sont apparus; ils prennent en compte la présence de domaines lipidiques (rafts/radeaux) auxquels sont associées certaines protéines membranaires, la formation d'agrégats (clusters) de protéines, le confinement plus ou moins partiel dans des zones de la membrane délimitées par le cytosquelette ("barrière et piquets"), ainsi que la quantité importante de protéines membranaires. En effet, la fraction surfacique de protéines peut atteindre 50% à 70% suivant
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Conception de protéines artificielles multidomaines

Conception de protéines artificielles multidomaines

d) Phage ELISA Clonal Au terme de trois tours de sélection, un phage ELISA clonal est effectué selon les protocoles classiques utilisés au laboratoire (Guellouz, A., et al., 2013) . Cette étape consiste à tester 96 clones issus de l’input et des trois tours de sélection. Pour ce faire, chaque clone est récupéré, des phages clonaux sont alors produits puis incubés sur deux plaques ELISA préparées où la cible est présente une ligne sur deux afin de tester la spécificité et la fixation des clones. Après plusieurs lavages, des anticorps reconnaissant les phages et couplés à une peroxydase sont ajoutés. Les plaques sont alors à nouveau lavées puis le substrat de la peroxydase (POD) est ajouté. Les plaques ont par la suite été scannées sur un lecteur de type Infinite F200 Pro (TECAN) afin de quantifier le degré de coloration et donc le taux de fixation des phages. La figure 47 montre que les clones spécifiques apparaissent dès le tour 2. Seize clones positifs et spécifiques en phage ELISA ont été séquencés et huit clones différents ont été obtenus. Les séquences correspondantes ont été sous-clonées dans un vecteur d’expression et les protéines correspondantes ont été produites et purifiées.
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Les protéines Rho : leur rôle dans les neurones

Les protéines Rho : leur rôle dans les neurones

(rétraction subite, avec perte de motilité) du cône de croissance (Figure 2) . In vivo, chez la drosophile, Caenorhabditis elegans ou bien encore chez la souris, l’expression des formes constitutivement actives ou dominantes négatives des protéines Rac1 et Cdc42 provoque des défauts du gui- dage axonal. De plus, il a récemment été montré que l’éphrine A5, un chimiorépulsif, entraîne le collapsus du cône de croissance via son activation de RhoA et son inhibition de Rac [6] . Cette observation renforce l’hy- pothèse selon laquelle un signal répulsif extracellulaire que l’on sait impliqué dans le guidage axonal module directement l’activité des protéines Rho.
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Qualité des protéines et process de transformation

Qualité des protéines et process de transformation

Des variétés avec des teneurs en protéines supérieures à 12% et enrichies en agrégats de gluténines (F2 et Fi) peuvent atteindre un bon niveau de ténacité. Données projet "Génotypes de blé dur maintenant une haute qualité technologique sous fertilisation réduite" (CASDAR 2011-2014)- Porteur : GIE Blé dur 2 années d’essais 2013 et 2014 – Fourques (30)

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Les multiples rôles de l’ubiquitinylation des protéines

Les multiples rôles de l’ubiquitinylation des protéines

représentent une modification cova- lente post-traductionnelle des pro- téines, et changent les propriétés des protéines cibles et leur destin cellu- laire comme le fait la phosphoryla- tion. L’ubiquitinylation est d’abord et surtout connue pour son rôle dans le guidage des protéines vers une voie de dégradation, mais plusieurs études récemment publiées lui attri- buent de nouvelles fonctions inatten- dues.

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Rôle de la tubuline gamma et des protéines associées dans la dynamique des microtubules

Rôle de la tubuline gamma et des protéines associées dans la dynamique des microtubules

1.3. Centresorganisateursdesmicrotubules(MTOCs) Le MTOC majeur dans les cellules animales est le centrosome (Kirschner, 1986). Le centrosome, découvert en 1875 par Flemming et Van Beneden, porte son nom du fait de sa position centrale au sein de la cellule, près du noyau. Le centrosome est composé de deux centrioles arrangés perpendiculairement (Figure 11) . Dans la plupart des cellules animales, les centrioles sont des structures cylindriques composées de neuf triplets de microtubules (Bornens, 2002). Des structures similaires aux centrioles, ancrées sous la membrane plasmique constituent les corps basaux nécessaires à la croissance des cils ou des flagelles (Bettencourt-Dias and Glover, 2007). Les centrioles sont entourés d’un nuage de matériel amorphe dense aux électrons : le PCM (le matériel péricentriolaire). Le PCM est le site principal de nucléation et d’organisation des microtubules. Des études protéomiques (par spectrométrie de masse) ont révélé la présence de plus de 200 protéines dans le PCM (Andersen et al., 2003; Muller et al., 2010). Tout comme l’ADN, le centrosome doit être répliqué une fois par cycle et ségrégé de façon synchrone dans les cellules en prolifération. De façon générale, les centrioles se dupliquent au cours de la phase S. Chaque centriole père initie la formation d’un centriole fils. Le centrosome est complètement dupliqué en fin de G2 ou en tout début de mitose (M). Lors de la mitose, les deux centrosomes nouvellement formés se séparent afin de former deux points d’organisation radiaire des microtubules qui constitueront les deux pôles du fuseau mitotique. Parallèlement à la séparation des chromosomes, chacun des deux centrosomes est réparti dans les deux cellules filles (Doxsey, 2001).
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Isolation des protéines de transport des somatomédines

Isolation des protéines de transport des somatomédines

Le rendement en IGFBP-1 est excellent suite à cette étape, avec une densité optique élevée pour le pic d'élution, mais le facteur de purification semble un peu fa[r]

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Protéines : Structure fonction et évolution.

Protéines : Structure fonction et évolution.

We consider the performance of several implicit solvent models for two key problems that occur in computational protein design: sidechain placement and the calculation of stability chang[r]

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Les protéines végétales : intérêts et limites

Les protéines végétales : intérêts et limites

En vieillissant, les besoins nutritionnels en protéines augmentent. Chez les personnes âgées plusieurs facteurs (perte d’autonomie, appétit, goût…) peuvent expliquer qu’il existe un risque qu'elles ne couvrent plus leurs besoins. Avec les années, le capital musculaire est érodé et une plus grande quantité de protéines est nécessaire pour le préserver. Les acides aminés apportés par l’alimentation sont de puissants stimulateurs de la synthèse protéique. Cet apport doit être défini aussi bien par sa quantité que par sa qualité, c'est-à-dire par sa composition en acides aminés. Sa répartition journalière joue également un rôle important. Un apport insuffisant de protéines peut être à l’origine d’une dénutrition, d’une perte d’autonomie ou d’une diminution du muscle squelettique. Les données de l'enquête continue de 1996 sur l'apport alimentaire des individus ont montré que ≈40% des hommes et des femmes âgés de 70 ans et plus consommaient <100% de l'apport alimentaire recommandé (ANC) en protéines. En plus de consommer des quantités inadéquates de protéines alimentaires totales, les personnes âgées peuvent courir le risque de consommer des protéines animales inadéquates, une source de protéines de haute valeur biologique, en raison de facteurs liés à l'âge, notamment le coût, la difficulté à mâcher, le goût, la peur de consommer des graisses, et l'intolérance perçue de certains aliments (45).
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Les protéines fongiques utilisées dans l'alimentation

Les protéines fongiques utilisées dans l'alimentation

Les Champignons filamenteux sont aussi utilisés depuis long- temps dans l'alimentation humaine mais le concept de leur utilisation en tant que source protéique est [r]

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Etudes des protéines membranaires TSPO

Etudes des protéines membranaires TSPO

• Finalement, Hachez et al. [ 2014 ] montrent que la protéine interagit physiquement avec l’aquaporine PIP2 ;7. Cette dernière est adressée à la membrane plasmique et est impliquée dans le transport de l’eau dans la membrane de l’AG et du RE. La localisation d’AtTSPO apparait donc controversée. Ces résultats pourrait suggèrer que l’AtTSPO possède différentes localisation selon le contexte cellulaire et génétique (AtTSPO possède 3 codons d’initiation possibles, §. 1.4.1). balsemao2011, par des techniques de marquage fluorescent, a examiné la localisation subcellualire de la protéine entière fusionnée à une GFP (M1AtTSPO-GFP) et des protéines tronquées en position M21 et M42 (M21AtTSPO-GFP et M42AtTSPO-GFP respectivement). Les données obtenues montraient : une localisation de la protéine entière (M1AtTSPO-GFP) dans le RE de la plante ; et une localisation des protéines tronquées (M21AtTSPO-GFP et M42AtTSPO-GFP) dans les mitochondries. À cela s’ajoute, l’observation d’une délocalisation de la protéine entière après un traitement salin : M1TSPO- GFP est localisée dans les plastes. Cette étude laissa donc suggérer une importance du codon d’initiation dans la localisation d’AtTSPO, ainsi qu’un possible rôle du N-terminal et du stress dans l’adressage. Cependant, en discutant avec le Prof. Henri Batoko (Université Catholique de Louvain), qui travaille depuis de nombreuses années sur la protéine, nous avons appris que cette étude n’était pas fiable. En effet, il existerait des erreurs méthodologiques et d’interprétations dans les fusions fluorescentes que les auteurs ont réalisé notamment en ce qui concerne la topologie de la protéine résultante qui serait adressée aux plastes. Le Prof. H. Batoko n’a jamais obtenu une protéine fonctionnelle en ajoutant une étiquette quelle qu’elle soit en C- terminal d’AtTSPO. Celui-ci nous a donc confirmé une localisation de l’AtTSPO limitée à la voie de sécrétion (AG et RE) de la cellule.
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Un modèle probabiliste d'évolution de protéines

Un modèle probabiliste d'évolution de protéines

101 - 54602 Villers lès Nancy Cedex France Unité de recherche INRIA Rennes : IRISA, Campus universitaire de Beaulieu - 35042 Rennes Cedex France Unité de recherche INRIA Rhône-Alpes : 65[r]

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La prédiction de l’immunogénicité des protéines thérapeutiques

La prédiction de l’immunogénicité des protéines thérapeutiques

des protéines thérapeutiques. < la molécule, ou l’apparition de symptômes. Toutefois, il n’est pas rare qu’une protéine immunogénique chez l’animal ne le soit pas chez l’homme et réciproquement [2] . Les insulines porcine et bovine ont été retirées du marché en raison des réponses immunitaires qu’elles provoquaient. Le premier anticorps monoclonal ayant reçu l’autorisa- tion de mise sur le marché était d’origine murine (muromonab, dirigé contre l’antigène CD3), mais les essais thérapeutiques effectués dans les années 1980 avec des anticorps monoclonaux de souris ont bien failli condamner l’avenir des anticorps thérapeutiques en raison de leur immunogénicité [31] . L’humanisation des séquences a permis de diminuer considérablement les réponses immunitaires induites par les protéines thérapeutiques et a favorisé le développement de très nom- breux produits [3, 32] . Toutefois, l’analyse des observations cliniques effectuées depuis le début des années 2000 montre clairement que l’humanisation ne garantit pas l’absence de réponse immunitaire. Ces réponses ont des conséquences très variables. Les anticorps induits peuvent être apparemment sans conséquence clinique ou au contraire diminuer l’efficacité de la protéine injectée. Par exemple, environ 30 % des patients hémophiles A sévères développent des anticorps neutralisant le facteur VIII thérapeutique qui leur est injecté. Chez les patients atteints de sclérose en plaques, l’interféron bêta peut être neutralisé par les anticorps induits par la répétition des injections [4] . Les résistances aux anticorps anti-TNFa (tumor necrosis factor), qu’ils soient chimériques ou humains [33] , peuvent être associées à la présence d’anticorps neutralisants [5] . Lorsque la protéine injec- tée est également produite par l’organisme, les anticorps induits peuvent provoquer des symptômes auto-immuns et mettre en danger la vie du patient. L’exemple le plus connu est celui de l’érythropoïétine (EPO). À la fin des années 1990, un changement de formulation d’une EPO recombinante l’a rendue bizarrement plus immunogène chez un
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Caractérisation de l'effet satiétogène des protéines et mécanismes centraux impliqués. Cas particulier des protéines et peptides de levure.

Caractérisation de l'effet satiétogène des protéines et mécanismes centraux impliqués. Cas particulier des protéines et peptides de levure.

anorexigènes et l’élaboration d’une réponse comportementale adaptée, semble inhiber l’activité de neurones du noyau accumbens exprimant le « liking », soit l’aspect le plus sensoriel de l’hédonisme (Berridge, 2003). Ce phénomène est cohérent avec la faible palatabilité des protéines, puisque la palatabilité a un impact important sur l’expression du liking, même si, comme nous l’avons vu, la palatabilité seule ne peut expliquer l’effet anorexigène des protéines. Cette potentielle inhibition des neurones du liking est cependant très intéressante car les projections de ces neurones du noyau accumbens innervent indirectement le noyau arqué (ARC) (Zheng et al., 2003) et serait donc susceptible d’être à l’origine des augmentations d’activation que nous avons observés avec un repas hyperprotéique dans cette région. En effet, une baisse de l’activité des neurones GABA du noyau accumbens (qui dans notre cas est corrélé avec une diminution de l’activation des neurones portant le récepteur aux opiacés) inhibent les neurones orexines de l’hypothalamus latéral (LH) (Stratford & Kelley, 1999) et ce faisant, inhibent les neurones NPY/AgRP et activent les neurones POMC (directement et en levant l’inhibition des neurones NPY sur ces derniers) (Jobst et al., 2004). L’inhibition des circuits du liking pourrait donc indirectement être responsable de l’activation du système mélanocortique que nous avons observée suite à l’ingestion d’un repas hyperprotéique. L’activation des neurones POMC de l’ARC peut donc résulter de deux mécanismes totalement dissociés : une détection de variations périphériques de nutriments et/ou de facteurs hormonaux et une régulation nerveuse de la région, par exemple de la part du LH. Il serait donc intéressant de regarder l’activation des neurones orexines du LH suite à l’ingestion d’un repas hyperprotéique et de regarder si elle est diminuée ou non. Il est également possible que ces deux mécanismes jouent de manière conjointe dans le cas des protéines.
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Protéomique par SELDI-TOF-MS des maladies inflammatoires articulaires: identification des protéines S100 comme protéines d'intérêt

Protéomique par SELDI-TOF-MS des maladies inflammatoires articulaires: identification des protéines S100 comme protéines d'intérêt

D. De S eny (1), C. R ibbenS (2), G. C obRaiville (3), M.a. M euwiS (4), R. M aRée (5), P. G euRtS (6), l. w ehenkel (7), e. l ouiS (8), M.P. M eRville (9), M. F illet (10), M.G. M alaiSe (11) RÉSUMÉ : La protéomique clinique est une approche technolo- gique qui, en étudiant l’ensemble des protéines exprimées, met l’accent sur une description dynamique de la régulation cellu- laire en décelant des événements moléculaires associés au déve- loppement de maladies. Son but est d’identifier de nouveaux marqueurs biologiques ou de nouvelles cibles thérapeutiques liées à ces pathologies. C’est une approche multidisciplinaire à la croisée des chemins entre la médecine, la biologie, la bio- analyse et la bioinformatique; et c’est grâce à une collaboration étroite entre les services experts dans ces domaines que plusieurs études protéomiques portant sur des maladies inflammatoires articulaires ont été menées sur le site du CHU et de l’Univer- sité de Liège avec GIGA-Research comme interface logistique et fonctionnelle. Le but poursuivi au travers de ces études est décrit dans cet article selon trois axes de recherche relatifs à l’identification de marqueurs sensibles et spécifiques d’une pathologie, d’un mécanisme biologique commun ou encore de la réponse au traitement qui lui est apportée. Ce travail a été présenté dans le cadre de la réunion Synthèse 2009.
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Protéines et paroi chez Aspergillus fumigatus

Protéines et paroi chez Aspergillus fumigatus

L’archive ouverte pluridisciplinaire HAL, est destinée au dépôt et à la diffusion de documents scientifiques de niveau recherche, publiés ou non, émanant des établissements d’enseignemen[r]

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Principes de l’évolution du réseau de l’homéostasie des protéines

Principes de l’évolution du réseau de l’homéostasie des protéines

jouent un rôle d’adaptation au sein d’espèces ainsi que des biomarqueurs du stress thermique (Sørensen, 2010). Coévolution des chaperons moléculaires et du génome Les chaperons sont largement distribués, mais pas uniformément, dans les trois domaines du vivant : Eucaryote, Archée et Bactéries (voir la figure 2.8 et tableau 2.S1 sur annexe) (Powers & Balch, 2013). D’après la figure 2.8, l’expression des chaperons moléculaires à HSR est corrélée avec la taille du génome. Plus spécifiquement, l’augmentation de la complexité des protéines fonctionnelles et structurales a évolué avec la protéostasie (figure 2.9). En moyenne, pour chaque 2000 gènes présents chez un organisme, il y a un homologue d’HSP20, cinq à six homologues d’HSP40, un homologue d’HSP60 et un d’HSP70 et pour chaque 6000 gènes il y a un type d’homologue d’HSP90. La corrélation entre les chaperons moléculaires et la taille du génome n’est pas bien comprise, car les HSPs n’ont pas une forte spécificité au substrat d’où le fait, par exemple, qu’un niveau élevé d’expression d’un seul type d’HSP70 est suffisant pour maintenir la protéostasie (Powers & Balch, 2013).
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