Annexes
Tableau A.1 – Liste des champs des différentes tables de notre base de données... 1
Tableau A.2 – Définition des champs repris dans les tables de notre base de données ... 3
Tableau A.3 – Liste des 166 protéines sauvages de BD
5... 5
Tableau A.4 – Liste des 1601 et 829 mutants de BD
7et BD
8... 9
Tableau A.5 – Détails concernant toutes les interactions thermostabilisantes identifiées ... 21
Tableau A.6 – Détails concernant toutes les interactions mésostabilisantes identifiées ... 23
Figures A.1-A.55 – Profils énergétiques des interactions thermostabilisantes ... 25
Figures A.56-A.88 – Profils énergétiques des interactions mésostabilisantes... 45
# 1. Table des expériences de dénaturation chimique 2. Table des expériences de
dénaturation thermique 3. Table des protéines
4. Table des structures protéiques
1 chem_id therm_id prot_id struct_id
2 ref_id ref_id org_id prot_id
3 exp_ref_id exp_ref_id prot_name pdb_code
4 prot_id prot_id prot_alt_names pdb_file
5 pref_struct_id pref_struct_id pir_number pdb_file_src
6 denaturant measure ec_number method
7 measure prot_conc struct_id resolution
8 prot_conc pH mother_prot_id oligomer
9 T add_id nmut nchains
10 pH add_conc aa_wt chain_names
11 add_id reversibility aa_mut nligands
12 add_conc Tm aa_pos ligand_name
13 reversibility ∆Η aa_pos_struct state
14 Cm ∆ S struct_sec comment_id
15 m ∆ Cp comment_id check_status
16 ∆ G ∆ Tm check_status
17 ∆∆ G transition
18 transition state
19 state protherm_number
20 protherm_number comment_id
21 comment_id check_status
22 check_status
Tableau A1 – Liste des champs des différentes tables de notre base de données
base de données
# 5. Table des
organismes 6. Table des
mutations 7. Table des
additifs 8. Table des
références 9. Table des journaux
1 org_id prot_id add_id ref_id journal_id
2 tax_number mother_struct_id add_name title name
3 g_number mutant_struct_id add_type authors abbreviation
4 ncbi_name aa_pos_struct comment_id journal_id
5 common_name volume
6 sci_name pages
7 kingdom year
8 Tclass
9 Tenv_opt
10 Tenv_min
11 Tenv_max
12 org_ref_id
13 pgtdb_code
14 comment_id
Mnémonique du champ Définition du champ
aa_mut Nom de l'acide aminé mutant
aa_pos Numéro de la position de la mutation dans la séquence aa_pos_struct Numéro de la position de la mutation dans la structure
aa_wt Nom de l'acide aminé sauvage
abbreviation Abréviation courante utilisée pour le journal scientifique d'où provient l'article add_conc Concentration de l'additif (mM)
add_id Clé de la table des additifs
add_name Nom complet de l'additif
add_type Type d'additif (ion, dénaturant, tampon, …)
authors Auteurs de l'article
chain_names Nom des chaînes de la protéine
check_status Champ permettant d'associer une valeur après vérification de l'exactitude des données chem_id Clé de la table des expériences de dénaturation chimique
Cm Concentration de dénaturant à laquelle 50% des protéines sont dénaturées (mM) comment_id Champ permettant d'introduire un commentaire relatif à la table dans laquelle il se
trouve
common_name Nom commun de l'organisme hôte
denaturant Nom du dénaturant chimique utilisé pour la dénaturation
∆ Cp Capacité calorifique de dénaturation (kcal/mole K)
∆∆ G Variation l'énergie libre de repliement associée à une mutation
∆ G Energie libre de repliement (kcal/mole)
∆ H Enthalpie de dénaturation (kcal/mole)
∆ S Entropie de dénaturation (kcal/mole K)
∆ Tm Changement de température de fusion lié à une mutation (°C) ec_number Numéro correspondant au "Enzyme Commission number"
exp_ref_id Clé de la table des références correspondant à l'expérience de dénaturation g_number Numéro d'identification de la base de données GenBank associé au génome de
l'organisme
journal_id Clé de la table des journaux journal_name Nom complet du journal de l'article
kingdom Règne duquel fait partie l'organisme (archaea, bactérie, eukaryotes …) ligand_name Nom complet du ligand présent dans le fichier de structure protéique
m Pente de la droite de régression entre la concentration de dénaturant et l'énergie de repliement
measure Méthode de mesure de la dénaturation (Dichroïsme circulaire, fluorescence, CSD …) method Méthode de résolution de la structure protéique (RMN, RX …)
mother_prot_id Clé de la table des protéines correspondant à la protéine sauvage d'où provient le mutant
Tableau A2 – Définition des champs repris dans les tables de notre base de données
base de données
mother_struct_id Clé de la table des structures protéiques correspondant à la protéine sauvage d'où provient le mutant
mutant_struct_id Clé de la table des structures protéiques correspondant au mutant ncbi_name Nom de l'organisme fourni par la NCBI
[285]nchains Nombre de chaines de la protéine
nligands Nombre de ligands présents dans le fichier de structure protéique nmut Nombre de mutations ponctuelles que présente le mutant
oligomer Champ correspondant à l'état oligomérique de la protéine : monomérique, homo- ou hétéro-multimérique
org_id Clé de la table des organismes
org_ref_id Clé de la table des références correspondant à l'article associé à l'organisme hôte pages Pages de début et de fin de l'article
pdb_file Fichier de structure protéique
pdb_file_src Source d'où provient le fichier de structure protéique (PDB, PQS, PDBsum)
[256,282,283]pdb_code Code PDB associé à la protéine
[256]pgtdb_number Numéro associé à la base de données PGTdb
[284]pH pH auquel a été conduite l'expérience de dénaturation pir_number Numéro correspondant au "Protein Information Ressources"
prot_alt_names Noms alternatifs de la protéine
prot_conc Concentration en protéines lors de l'expérience de dénaturation (mM) prot_id Clé de la table des protéines
prot_name Nom de la protéine
protherm_number Numéro correspondant à une entrée de la base de données ProTherm
[279]ref_id Clé de la table des références resolution Résolution de la structure protéique
reversibility Réversibilité de l'expérience de dénaturation sci_name Nom scientifique de l'organisme hôte state Etat de la protéine (oxidée, réduite, …) struct_id Clé de la table de structure protéiques
struct_sec Structure secondaire dans laquelle se trouve l'acide aminé muté fournit par DSSP T Température à laquelle la dénaturation chimique a lieu
tax_number Numéro correspondant à la clé d'identification taxonomique des organismes de la NCBI
[285]Tclass Classe de température à laquelle appartient l'organisme (mésophile, psychrophile, thermophile, hyperthermophile)
Tenv_max Température maximale de l'environnement de l'organisme hôte (°C) Tenv_min Température minimale de l'environnement de l'organisme hôte (°C) Tenv_opt Température optimale de croissance pour l'organisme hôte (°C) therm_id Clé de la table des expériences de dénaturation thermique
title Titre de l'article
Tm Température de fusion mesurée lors de l'expérience de dénaturation (°C) transition Intermédiaire de transition correspondant à la dénaturation
volume Volume du journal d'où provient l'article
year Année de publication de l'article
Code [254] PDB
Tm(σ)(σ)(σ)(σ)a (°C)pHNom de la protéineRésol.b (Å)Organisme hôteNombre de résidusRéférences bibliographiques répertoriant les expériences prises en compte c ga39,456,6Fibroblast growth factor2,2Human (homo sapiens)124BIOCHEMISTRY 39, 7153-7158 (2000); l39,57Alpha lactalbumin 1,7Human (homo sapiens)123BIOCHEMISTRY 28, 8568-8576 (1989); g840,25 (0,45)7,3Acidic fibroblast growth factor1,1Human (homo sapiens)141PROTEIN ENG DES SEL 17, 603-611 (2004); hb41,537,5Cyclin-dependent kinase inhibitor1,95Human (homo sapiens)156J BIOL CHEM 277, 48827-48833 (2002); c41,67,5Beta lactamase2,2Staphylococcus aureus257BIOCHEMISTRY 33, 116-125 (1994); 42,17,5Internalin b1,86Listeria monocytogenes207J MOL BIOL 337, 453-461 (2004); hk43,27Chitosanase2,4Streptomyces lividans238BIOCHIM BIOPHYS ACTA 1429, 365-376 (1999); 43,37,4Adenylate kinase1,9Bacillus subtilis212J BIOL CHEM 279, 28202-28208 (2004); qh447,2Alpha-amylase2Alteromonas haloplanctis448J BIOL CHEM 276 25791-25796 (2001); tp45,87,4Parvalbumin 2Bos taurus109FEBS LETT 442, 241-245 (1999); tq467,8Tryptophan synthase alpha subunit2Salmonella typhimurium256BIOCHEM BIOPHYS RES COMMUN 151, 672-678 (1988); c46,47Cro repressor1,54Bacteriophage lambda64FEBS LETT 289 201-204 (1991); fc46,57,6Ef-tu elongation factor2,02Escherichia coli386PROTEIN SCI 13, 89-99 (2004); i246,66,3Chymotrypsin inhibitor2Hordeum vulgare65BIOCHEMISTRY 34, 1695-1701 (1995); 477,4Cytochrome p4501,65Bacillus megaterium455J BIOL CHEM 278, 608-616 (2003); 3g47,67,4Adenylate kinase2,25Bacillus globisporus217J BIOL CHEM 279, 28202-28208 (2004); ky47,77,5Adenylate kinase1,96Saccharomyces cerevisiae218EUR J BIOCHEM 231, 405-413 (1995); ve487Truncated glucanase1,7Fibrobacter succinogenes238BIOCHEMISTRY 44, 9197-9205 (2005); ni48,16 (0,61)7Ribonuclease sa1Streptomyces aureofaciens96BIOCHEMISTRY 37, 16192-16200 (1998);PROTEIN SCI 8, 1843-1849 (1999);J BIOL CHEM 278, 31790- 31795 (2003);PROTEIN SCI 12, 2367-2373 (2003);J MOL BIOL 354, 967-978 (2005); 349,28Cel12a1,7Hypocrea schweinitzii217PROTEIN SCI 12, 848-860 (2003); n149,55 (1,25)7Ribonuclease t11,84Aspergillus oryzae104J BIOL CHEM 264, 11621-11625 (1989);; pp50,157,4Cytochrome p4501,63Pseudomonas putida405BIOCHEMISTRY 45, 12715-12722 (2006); x450,27,8Dihydrofolate reductase2,2Escherichia coli159J BIOL CHEM 282, 9420-9429 (2007); w50,57,5Chitinase1,74Arthrobacter sp,435PROTEIN ENG 16, 497-503 (2003); pm50,86Glucanase2Paenibacillus macerans214PROTEIN SCI 5, 2255-2265 (1996); i517,4Anthranilate isomerase2Escherichia coli452BIOCHEMISTRY 33, 6350-6355 (1994); c51,037Beta lactamase2,5Bacillus cereus213BIOCHEMISTRY 31, 6603-6607 (1992); lg51,17Flagellar hook protein1,8Salmonella typhimurium293J MOL BIOL 251, 520-532 (1995); yf51,398,5Adrenodoxin1,85Bos taurus102PROTEIN SCI 5, 1890-1897 (1996); nk51,87,2Adenylate kinase2Escherichia coli214J BIOL CHEM 266, 23654-23659 (1991); 51,97,5Cyclin-dependent kinase inhibitor p19 1,8Human (homo sapiens)156J MOL BIOL 315 447-457 (2002); al527Myoglobin 1,8Sea hare (aplysia limacina) 146J MOL BIOL 297, 1231-1244 (2000); w452,07 (1,29)7Frataxin cyay1,4Escherichia coli106J MOL BIOL 336, 203-212 (2004);BIOCHEMISTRY 43, 6511-6518 (2004); nt52,17Rnase t11,5Aspergillus oryzae104BIOCHEMISTRY 33, 3312 (1994); m752,37Lysozyme2,3Bacteriophage lambda150FEBS LETT 460, 442-446 (1999); vr52,58Annexin v 2,3Human (homo sapiens)317BIOCHEMISTRY 36, 1657-1668 (1997); 52,67,5Xylanase 81,2Pseudoalteromonas haloplanktis404J BIOL CHEM 277, 35133-35139 (2002); x5535,8Lipase1,8Pseudomonas mendocina258PROTEIN SCI 15, 1915-1927 (2006) PMID: 16823035; h533Interleukin 1 beta1,53Human (homo sapiens)153BIOCHEMISTRY 33, 9327-9332 (1994); n253,15,5Ribonuclease hi1,48Escherichia coli155EUR J BIOCHEM 220, 623-631 (1994); p53,10 (0,50)8Pepsin 2,34Porcine (sus scrofa)326BIOCHEMISTRY 39, 4182-4190 (2000); y053,15 (0,15)7Staphylococcal nuclease1,6Staphylococcus aureus136PROTEIN SCI 4, 2545-2558 (1995);J MOL BIOL 303, 125-130 (2000); be53,577,4Arabinose binding protein 1,7Escherichia coli305J BIOL CHEM 258, 13193-13198 (1983); ro53,67,4Beta-parvalbumin 1,3Rat (rattus rattus)108FEBS LETT 442, 241-245 (1999); a53,63 (0,90)6Iso-2 cytochrome c1,9Saccharomyces cerevisiae112BIOCHEMISTRY 33, 9209-9219 (1994);BIOCHEMISTRY 35, 1995-2007 (1996);PROTEIN SCI 9, 536- 543 (2000); 2153,75Ribonuclease a1,9Human (homo sapiens)119PROTEIN ENG 15, 887-893 (2002);
2acy53,85,5Acylphosphatase1,8Bos taurus98PROTEINS 62, 64-79 (2006); 1csp53,87Cold shock protein2,5Bacillus subtilis67J MOL BIOL 347, 1063-1076 (2005); 1hxn53,97,4Hemopexin1,8Oryctolagus cuniculus209BIOCHEMISTRY 32, 7216-7222 (1993); 1bni547Barnase 2,1Bacillus amyloliquefaciens108BIOCHEMISTRY 34, 5224-5233 (1995); 1h8v54,58Cel12a1,9Trichoderma reesei217PROTEIN SCI 12, 2782-2793 (2003); 1ke454,66,8Beta lactamase 1,72Escherichia coli357PROTEIN SCI 8, 1816-1824 (1999); 1oxa557,4Cytochrome p4502,1Saccarapolyspora erythraea403J BIOL CHEM 278, 608-616 (2003); 3pgk56,157Phosphoglycerate kinase2,5Saccharomyces cerevisiae415BIOCHEMISTRY 28, 813-818 (1989); 1hfz56,27,4Alpha lactalbumin2,3Bos taurus123PROTEIN ENG 12, 581-587 (1999); 2rbi56,56,2Binase 2,2Bacillus intermedius108FEBS LETT 445, 384-388 (1999); 1mjc56,94 (0,99)7Cold shock protein2Escherichia coli69PROTEIN SCI 9, 387-394 (2000);PROTEIN SCI 10 2028-2036 (2001); 3sil577Sialidase1,05Salmonella typhimurium381PROTEIN ENG 14 891-896 (2001); 1ten57,15Tenascin1,8Human (homo sapiens)90BIOCHEMISTRY 37, 8071-8079 (1998); 1lmb57,27Lambda repressor1,7Phage lambda80BIOCHEMISTRY 41, 5359-5374 (2002); 1ftg57,35 (0,05)7Apoflavodoxin2Anabaena PCC7119168PROTEIN SCI 5, 1376-1388 (1996); 3psg57,57,1Pepsinogen1,65Porcine (sus scrofa)365J MOL BIOL 152 445-464 (1981); 1tca57,77Lipase b1,55Candida antarctica317PROTEIN ENG 16, 599-605 (2003); 1pmk57,87Plasminogen kringle 4 domain2,25Human (homo sapiens)78BIOCHEMISTRY 32, 8799-8806 (1993); 1v0s57,85,5Phospholipase d1,75Streptomyces septatus495BIOCHIM BIOPHYS ACTA 1696, 75-82 (2004); 1qlp58,87 (0,66)7,8Alpha1-antitrypsin2Human (homo sapiens)372J MOL BIOL 313 1161-1169 (2001);BIOCHEMISTRY 41, 4575-4581 (2002);J MOL BIOL 325, 581- 589 (2003); 1avu597Kunitz type soybean trypsin inhibitor (sti)2,3Glycine max172BIOCHEMISTRY 41, 5359-5374 (2002); 2cab596,1Carbonic hydrase b2Human (homo sapiens)256BIOCHEMISTRY 44, 5258-5266 (2005); 2a0159,20 (0,75)7,4Apolipoprotein a-i2,4Human (homo sapiens)243J MOL BIOL 378, 264-272 (2008);BIOCHEMISTRY 39, 15910-15919 (2000);BIOCHEMISTRY 41, 10529-10539 (2002);BIOCHEMISTRY 45, 1242-1254 (2006); 1wq559,57,2Tryptophan synthase alpha subunit2,3Escherichia coli258ARCH BIOCHEM BIOPHYS 292, 34-41 (1992); 1ekg607Frataxin1,8Human (homo sapiens)119BIOCHEMISTRY 43, 6511-6518 (2004); 1ycc606Iso-1 cytochrome c 1,23Saccharomyces cerevisiae108PROTEIN SCI 8, 2645-2654 (1999); 1rhg60,956,9Granulocyte colony stimulating factor 2,2Human (homo sapiens)145BIOCHEMISTRY 41, 6422-6431 (2002); 1akd617,4Cytochrome p4501,8Pseudomonas putida405J BIOL CHEM 278, 608-616 (2003); 1w2p61,27Xylanase 101,45Cellvibrio japonicus346J MOL BIOL 279, 54369-54379 (2004); 1xyp61,45Xylanase ii1,5Trichoderma reesei189J BIOTECHNOL 108, 137-143 (2004); 1esf61,47Enterotoxin a1,9Staphylococcus aureus229J BIOL CHEM 275, 1665-1672 (2000); 6taa627Taka-amylase 2,1Aspergillus oryzae476BIOCHEMISTRY 26, 4063-4068 (1987); 1shg627Sh3 spectrin1,8Escherichia coli57J MOL BIOL 357, 1592-1604 (2006) PMID: 16487539; 1qwo62,55Phytase atcc1,5Aspergillus fumigatus435PROT ENG 13, 49-57 (2000); 1rtb62,87,1Ribonuclease a2,5Bos taurus124BIOCHEMISTRY 45, 10795-10806 (2006); 1poh63,47Histidine-containing phosphocarrier protein2Escherichia coli85J MOL BIOL 286, 1609-1619 (1999); 3rn363,67Rnase a1,45Bos taurus124PROTEIN SCI 8, 832-840 (1999); 1tpk64,34,5Tissue plasminogen activator2,4Human (homo sapiens)88BIOCHEMISTRY 28, 4047-4054 (1989); 1bk764,47,5Rnase mc11,75Momordica charantia (seeds bitter)190BIOSCI BIOTECHNOL BIOCHEM 68, 1748-1757 (2004); 1fna64,47,4Fibronectin (10th type iii module)1,8Human (homo sapiens)91J MOL BIOL 217, 563-575 (1991); 3mbp64,67Maltose-binding protein1,7EScherichia coli370PROTEINS 53, 863-871 (2003); 1wdn64,65 (1,55)8,3Glutamine-binding protein1,94Escherichia coli223PROTEINS 58, 80-87 (2005);PROTEINS 58, 80-87 (2005); 2lzm64,85 (0,15)6,5Lysozyme 1,7Escherichia coli164NATURE 334, 406-410 (1988);PROC NATL ACAD SCI U S A 85, 401-405 (1988); 1lz164,92,7Lysozyme 1,5Human (homo sapiens)130J MOL BIOL 254, 62-76 (1995); 1sup657Subtilisin bpn1,6Bacillus amyloliquefaciens275J BIOL CHEM 277, 27553-27558 (2002); 4blm657Beta lactamase 2Bacillus licheniformis256BIOCHEMISTRY 29, 5797-5806 (1990); 1tgn65,50 (0,50)4,2Trypsinogen1,65Bos taurus222J MOL BIOL 247, 701-716 (1995); 1ppi65,67,2Alpha-amylase 2,2Porcine (sus scrofa)496J BIOL CHEM 276 25791-25796 (2001); 1jae65,97,2Alpha-amylase 1,65Tenebrio molitor470BIOCHEMISTRY 38, 4613-4619 (1999); 1g6n66,47Catabolite activator protein2,1Escherichia coli200BIOCHEMISTRY 27, 5257-5261 (1988);
1oa466,88Cel12a1,5Streptomyces sp, 11ag8222PROTEIN SCI 12, 848-860 (2003); 1gwy677,5Sticholysin1,71Stoichactis helianthus175FEBS LETT 575, 14-18 (2004); 1cyo67,10 (0,44)7Cytochrome b51,5Bos taurus88PROTEIN ENG 10, 575-581 (1997);BIOCHEMISTRY 38, 11961-11972 (1999);BIOPHYS CHEM 83, 3-17 (2000);PROTEIN ENG 6, 953-964 (1993);FEBS LETT 314, 419-424 (19992); 1cea67,67,4Plasminogen (kringle 1 domain) 2,1Human (homo sapiens)80BIOCHEMISTRY 30, 1948-1957 (1991); 2hip67,77High-potential iron sulfur protein (hipip)iso-i2,5Ectothiorhodospira halophila71PROTEIN SCI 4, 2562-2572 (1995); 4tln687,5Thermolysin2,3Bacillus thermoproteolyticus316BIOCHEMISTRY 35, 3477-3486 (1996); 1osa68,547,4Calmodulin1,68Paramecium148PROTEINS 50, 381-391 (2003); 1olr68,78Cel12a1,2Humicola grisea223PROTEIN SCI 12, 2782-2793 (2003); 1znj68,77,4Insulin2Human (homo sapiens)30BIOCHEMISTRY 44, 11171-11177 (2005);BIOCHEMISTRY 45, 4014-4024 (2006); 1rbp68,97,4Serum retinol binding protein2Human (homo sapiens)175PROTEIN SCI 10 2301-2316 (2001); 1col697Colicin a2,4Escherichia coli197J BIOL CHEM 268, 1553-1557 (1993); 1ji3707Lipase l12,2Bacillus stearothermophilus388BIOSCI BIOTECHNOL BIOCHEM 64, 280-286 (2000); 1uw3707,5Prion protein2,04Ovis aries106BIOCHEMISTRY 41, 11017-11024 (2002); 1a70707Ferredoxin1,7Spinacia oleracea97BIOCHEMISTRY 42, 1354-1364 (2003); 2imm70,27Immunoglobulin2Mus musculus114BIOCHEMISTRY 30, 6922-6929 (1991); 1smd70,37,2Alpha-amylase 1,6Human (homo sapiens)495BIOCHEMISTRY 38, 4613-4619 (1999); 1cec70,47,2Cellulase c2,15Clostridium thermocellum331BIOPHYS CHEM 132, 229-241 (2002); 1hmk70,78 (0,47)7,5Alpha-lactalbumin2Capra hircus121PROTEINS 60, 118-130 (2005);PROTEINS 60, 118-130 (2005);PROTEINS 60, 118-130 (2005);PROTEINS 60, 118-130 (2005);PROTEINS 60, 118-130 (2005); 1pca717,5Carboxypeptidase a 2Porcine (sus scrofa)403EUR J BIOCHEM 176, 225-230 (1988); 1ag6717Plastocyanin1,6Spinacia oleracea99BIOCHEMISTRY 42, 10301-10310 (2003); 4gcr726,8Gamma-crystallin1,47Bos taurus174J BIOL CHEM 268, 18119-18127 (1993); 1tml72,37 (0,17)6,8Cellulase e21,8Thermomonospora fusca286BIOCHEMISTRY 38, 2570-2576 (1999); 2hpr737Hpr protein2Bacillus subtilis87BIOCHEMISTRY 45, 4084-4092 (2006); 1jbk737,5Cplb1,8Escherichia coli189PROTEIN SCI 11, 1192-1198 (2002); 1zip74,57,2Adenylate kinase 1,85Bacillus stearothermophilus217BIOCHEMISTRY 31, 3038-3043 (1992); 4lyz74,87Lysozyme 2Gallus gallus129PROTEINS 40, 49-57 (2000); 1svn75,59Savinase1,4Bacillus lentus269PROT ENG 17, 149-156 (2004); 1fvk76,777Dsba1,7Escherichia coli188PROTEIN SCI 8, 106-112 (1999); 1c9o76,97Cold shock protein1,17Bacillus caldolyticus66NAT STRUCT BIOL 7, 380-383 (2000);J MOL BIOL 319, 541-554 (2002);PROTEIN ENG DES SEL 19, 355-358 (2006) PMID: 16720692; 1aye777Ada2h1,8Human (homo sapiens)401BIOCHEMISTRY 41, 5359-5374 (2002); 1poo77,67Phytase2,1Bacillus amyloliquefaciens353NATURE 7, 147-153 (2000); 1ymb78,37Myoglobin1,9Equus caballus153BIOCHEMISTRY 40 5075-5080 (2001); 1ova78,47Ovalbumin1,95Gallus gallus385PROTEIN SCI 12, 2693-2703 (2003); 1gtg79,45,5Kumamolisin2,3Bacillus novosp, mn-32357BIOCHIM BIOPHYS ACTA 1764, 364-371 (2006); 1pgx79,45,4B2 of protein g1,5Streptococcus70BIOCHEMISTRY 31 3597 (1992); 1shf80,18Fyn tyrosine kinase (sh3 domain)1,9Human (homo sapiens)59BIOCHEMISTRY 37, 16172-16182 (1998);J MOL BIOL 333, 641-655 (2003); 1e65817,03Azurin1,85Pseudomonas aeruginosa128J PHYS CHEM 99 14864-14870 (1995); 1hrc81,66Cytochrome c1,9Equus caballus104BIOCHIM BIOPHYS ACTA 1646, 49-56 (2003); 1hgu825,5Human growth hormone2,5Human (homo sapiens)187PROTEIN SCI 11, 1452-1461 (2002); 4mbn82,29,6Myoglobin2Physeter catodon153PROTEIN SCI 2, 1099-1105 (1993); 1bvc82,29,6Myoglobin1,5Cetacea sperm153PROTEIN SCI 2, 1099-1105 (1993); 9pap835,6Papain1,65Papaya (carica papaya)212INT J BIOL MACROMOL 41, 383-390 (2007); 2ocj84,87Tumor suppressor p532,05Human (homo sapiens)194BIOCHEMISTRY 34, 5309-5316 (1995); 1io285,29Ribonuclease hii2Thermococcus kodakaraensis213BIOCHEMISTRY 45, 12673-12679 (2006); 2ovo85,24,51Ovomucoid third domain1,5Silver pheasant (lophura nycthemera)56BIOCHEMISTRY 34, 4724-4732 (1995); 2trx85,46 (1,85)7Thioredoxin1,68Escherichia coli108BIOCHEMISTRY 34, 2148-2152 (1995);BIOCHEMISTRY 26, 1406-1411 (1987);BIOCHEMISTRY 31, 4901-4907 (1992);BIOCHEMISTRY 32, 7526-7530 (1993);BIOCHEMISTRY 40 10047-10053 (2001); 1cse85,837Eglin c1,2Hirudo medicinalis63BIOPHYS CHEM 55, 247-252 (1995);
1iv785,857Single chain monellin (scm)1,82Dioscoreophyllum cumminisii96J BIOL CHEM 276, 19624-19630 (2001); 1bsq867Beta-lactoglobulin type b2,22Bos taurus162INT J BIOL MACROMOL 38, 9-17 (2006); 1ppn86,23,9Proteinase1,6Carica papaya212EUR J BIOCHEM 214, 129-134 (1993); 1onc87,87Onconase 1,7Rana pipiens103BIOCHEMISTRY 39, 8711-8718 (2000); 1n97887,4Cytochrome p4501,8Thermus thermophilus385J BIOL CHEM 278, 608-616 (2003); 1pga887,2Protein g2,07Streptococcus56BIOCHEMISTRY 39, 965-977 (2000); 1i4n90,37,5Indole glycerol phosphate synthase 2,5Thermotoga maritima251J MOL BIOL 288, 753-763 (1999); 1azp90,77Sac7d1,6Sulfolobus acidocaldarius66BIOCHEMISTRY 43, 2840-2853 (2004);BIOCHEMISTRY 44, 915-925 (2005); 1f4t917,4Cytochrome p4501,93Sulfolobus solfataricus367J BIOL CHEM 278, 608-616 (2003); 1ubq914Ubiquitin1,8Human (homo sapiens)76PROTEINS 18, 246-253 (1994); 1h7m93,65 (0,15)7,4Ribosomal protein l30e1,96Thermococcus celer98PROTEIN SCI 12, 1483-1495 (2003);J MOL BIOL 348, 419-431 (2005); 1jji997,5Esterase 2,2Archaeoglobus fulgidus311BIOCHEMISTRY 41 1364-1371 (2002); 2bjd100,85,5Acylphosphatase1,27Sulfolobus solfataricus90PROTEINS 62, 64-79 (2006); 1tmy100,856Chey1,9Thermotoga maritima118BIOCHEMISTRY 40 13107-13113 (2001); 1bli1017,4Alpha-amylase 1,9Bacillus licheniformis481BIOCHEMISTRY 43, 9589-9599(2004); 1r0f1047,5Rubredoxin1,6Clostridium pasteurianum53PROTEINS 57, 118-127 (2004); 5pti1047Trypsin inhibitor1Bos taurus58BIOCHEMISTRY 36, 5323-5335 (1997); 2a3m1087,6Cytochrome g20c31,5Desulfovibrio desulfuricans107J MOL BIOL 358, 1-14 (2006); 2d0s1085Cytochrome c 5522,2Hydrogenophilus thermoluteolus79BIOCHEMISTRY 45, 6115-6123 (2006); 451c1097Cytochrome c5511,6Pseudomonas aeruginosa82J AM CHEM SOC 126, 14684-14685 (2004); 1w2i111,57,4Acylphosphatase1,5Pyrococcus horikoshii90BIOCHEMISTRY 44, 4601-4611 (2005); 2cth121,67,6Cytochrome c31,67Desulfovibrio vulgaris107BIOCHEMISTRY 38, 33-41 (1999); 1brf143,87Rubredoxin1,62Pyrococcus furiosus53PROTEINS 57, 118-127 (2004); a Entre parenthèses figure l'écart type σ de la température de fusion, lorsque celle-ci est une moyenne calculée à partir de plusieurs expériences de dénaturation thermique réalisées dans les mêmes conditions expérimentales b Résolution de la structure obtenue par cristallographie aux rayons X c Lorsqu'il y a plus d'une référence bibliographique pour une même protéine, celles-ci correspondent aux expériences de dénaturation prises en compte pour calculer une température de fusion moyenne
Code
PDB [254] Chaîne a a.a.
s. b Pos. c a.a.
m. d ∆Tm
e ∆∆G0 f pH g Code
PDB [254] Chaîne a a.a.
s. b Pos. c a.a.
m. d ∆Tm
e ∆∆G0 f pH g
1aky / V 8 I -1,50 1,2 7,50 1aky / T 77 H -1,10 0,9 7,50
1aky / N 169 D -0,60 2,2 7,50 1aky / I 213 F -7,70 1,9 7,50
1am7 A H 31 D -6,20 1,6 7,00 1am7 A H 48 N -22,20 5,0 7,00
1ank A D 84 H -7,20 1,4 7,20 1ank A G 85 V -11,10 2,4 7,20
1ank A F 86 L -2,60 0,8 7,20 1ank A R 88 G -0,80 0,1 7,40
1aqh / N 12 R -0,70 – 7,20 1aqh / R 64 E -1,40 – 7,20
1aqh / N 150 D 0,80 – 7,20 1aqh / V 196 F 1,40 – 7,20
1aqh / L 219 R -1,50 – 7,20 1aqh / E 279 W -2,60 – 7,20
1aqh / K 300 R 1,20 – 7,20 1avr / E 17 G 0,30 – 8,00
1ayf A F 11 W -5,30 – 8,50 1ayf A F 43 W -6,50 – 8,50
1ayf A T 54 A -4,29 – 8,50 1ayf A T 54 S 0,21 – 8,50
1ayf A H 56 Q -4,94 – 8,50 1ayf A H 56 R -2,11 – 8,50
1ayf A H 56 T -2,64 – 8,50 1ayf A F 59 W -14,60 – 8,50
1ayf A F 64 W -3,20 – 8,50 1ayf A D 76 E 2,01 – 8,50
1ayf A Y 82 F 0,11 – 8,50 1ayf A Y 82 L -0,69 – 8,50
1ayf A Y 82 S -0,79 – 8,50 1ayf A Y 82 W -0,20 – 8,50
1ayf A C 95 S 4,36 – 8,50 1azp A W 24 A -9,60 – 7,00
1azp A V 30 I 5,80 -0,7 7,00 1bf4 A W 24 A -7,63 – 2,95
1bf4 A I 30 V -3,90 – 7,00 1bf4 A F 32 A -8,49 – 3,77
1bf4 A F 32 Y -8,85 – 3,64 1bni A D 8 A -1,91 0,8 4,40
1bni A D 12 G -1,95 0,8 4,40 1bni A L 14 A -11,90 4,5 6,30
1bni A T 16 R 1,33 -0,2 4,40 1bni A D 22 M -1,57 0,3 4,40
1bni A T 26 G -4,06 1,5 4,40 1bni A I 51 V -4,53 1,7 4,40
1bni A G 52 A -13,30 – 6,30 1bni A G 52 V -21,10 – 6,30
1bni A G 53 A -8,60 3,4 6,30 1bni A G 53 V -19,60 – 6,30
1bni A D 54 N -7,28 2,4 4,40 1bni A R 69 M -5,77 2,0 4,40
1bni A R 83 Q -3,29 1,5 4,40 1bni A I 88 A -11,20 4,0 6,30
1bni A I 88 V -3,09 1,4 5,52 1bni A S 91 A -4,81 1,8 4,40
1bni A S 92 A -7,13 2,9 4,40 1bni A I 96 A -9,60 3,3 6,30
1bni A I 96 V -2,34 1,0 5,19 1bni A D 12 A -1,00 – 6,30
1bni A D 12 G -2,30 – 6,30 1bni A Y 13 G -15,60 – 6,30
1bni A Q 15 A -0,90 – 6,30 1bni A Q 15 G -2,00 – 6,30
1bni A Y 17 G -10,30 – 6,30 1bni A I 55 G -5,30 – 6,30
1bni A R 72 G -5,70 – 6,30 1bni A E 73 G -12,70 – 6,30
1bni A I 88 G -20,80 – 6,30 1bni A L 89 G -8,70 – 6,30
1bni A L 95 G -9,10 – 6,30 1bni A I 96 G -15,70 – 6,30
1bni A Y 97 G -17,90 – 6,30 1bni A T 100 G -4,30 – 6,30
1bvc / L 9 A -0,80 – 9,60 1bvc / L 11 A -0,80 – 9,60
1bvc / V 13 A -1,30 – 9,60 1bvc / G 23 A -2,20 – 9,60
1bvc / I 28 A -4,40 0,9 11,00 1bvc / I 28 L -1,70 0,6 11,00
1bvc / I 28 M -1,70 0,6 11,00 1bvc / I 28 V 0,10 0,0 11,00
1bvc / L 29 A -8,90 0,6 11,00 1bvc / L 29 I -3,60 1,1 11,00
1bvc / L 29 M -0,30 -0,1 11,00 1bvc / L 29 V -6,00 1,7 11,00
1bvc / L 49 I -2,50 0,8 11,00 1bvc / T 51 A -2,80 – 9,60
1bvc / V 66 A 1,40 – 9,60 1bvc / T 67 A -0,50 – 9,60
1bvc / L 69 A -3,80 1,2 11,00 1bvc / L 69 I -0,10 0,0 11,00
1bvc / L 69 M 0,00 0,0 11,00 1bvc / L 69 V -0,30 0,1 11,00
1bvc / P 88 A 1,10 – 9,60 1bvc / I 111 A -6,40 1,8 11,00
1bvc / I 111 L -2,00 0,6 11,00 1bvc / I 111 M -3,70 1,1 11,00
1bvc / V 114 A -2,90 – 9,60 1bvc / H 116 A 0,30 – 9,60
1bvc / S 117 A -0,50 – 9,60 1bvc / G 129 A 2,00 – 9,60
1bvc / L 135 I -5,20 1,5 11,00 1bvc / L 135 M -2,50 0,8 11,00
1bvc / L 135 V -8,30 2,2 11,00 1bvc / L 137 A -3,60 – 9,60
1bvc / I 142 A -3,73 1,1 10,17 1bvc / I 142 L 1,80 -0,6 11,00
1bvc / I 142 M 2,60 -0,9 11,00 1bvc / I 142 V -0,30 0,1 11,00
1bvc / L 149 A -3,20 – 9,60 1c9o A Q 2 L 4,00 -0,5 7,00
1c9o A R 3 A -12,00 1,9 7,00 1c9o A R 3 E -17,80 1,5 7,00
1c9o A R 3 K -0,80 0,2 7,00 1c9o A R 3 L -6,00 0,1 7,00
1c9o A N 11 S 2,30 -0,1 7,00 1c9o A E 12 K -2,50 0,3 7,00
1c9o A Y 15 F -0,20 0,1 7,00 1c9o A E 21 K -1,50 0,3 7,00
1c9o A G 23 Q -2,20 0,1 7,00 1c9o A S 24 D 0,90 -0,2 7,00
1c9o A H 29 E -3,40 0,6 7,00 1c9o A T 31 S 0,90 -0,1 7,00
1c9o A E 36 K -0,90 0,5 7,00 1c9o A E 46 A -1,50 0,0 7,00
1c9o A E 46 K -2,90 0,6 7,00 1c9o A E 50 K -3,40 0,6 7,00
1c9o A Q 53 E -0,80 0,0 7,00 1c9o A N 55 K 0,80 0,0 7,00
1c9o A R 56 E 3,10 -0,7 7,00 1c9o A V 64 T -1,80 0,3 7,00
1c9o A L 66 AL 0,00 – 7,00 1c9o A L 66 E -8,00 1,0 7,00
Tableau A4 – Liste des 1601 et 829 mutants des BD
7et BD
81cah / H 107 A -29,00 – 7,50 1cah / H 107 F -37,00 – 7,50
1cah / H 107 N -21,00 – 7,50 1cah / H 107 Y -23,00 – 7,50
1cah / E 117 A -27,00 – 7,50 1chk A A 104 L -5,86 – 4,50
1chk A K 164 R -0,57 – 4,50 1cse I V 14 A -9,61 – 4,30
1cse I V 54 A -13,34 – 4,30 1csp / M 1 R 10,40 -1,8 7,00
1csp / E 3 K 16,60 -2,8 7,00 1csp / E 3 L 9,10 -1,6 7,00
1csp / E 3 Q 9,43 -1,1 7,50 1csp / E 3 R 16,36 -1,8 7,42
1csp / N 10 D 5,33 -0,4 7,50 1csp / F 15 A -15,80 2,1 7,00
1csp / F 17 A -11,30 1,5 7,00 1csp / D 25 Q -7,95 0,8 7,50
1csp / F 27 A -6,00 0,8 7,00 1csp / F 38 A 2,20 -0,2 7,00
1csp / E 43 S 0,90 -0,3 7,00 1csp / A 46 E -5,00 0,6 7,00
1csp / A 46 K 8,40 -1,4 7,00 1csp / S 48 E 0,41 0,0 7,50
1csp / S 48 R 8,90 -1,6 7,00 1csp / E 50 Q -9,46 1,2 7,50
1csp / R 56 Q 2,39 -0,3 7,50 1csp / K 65 I 9,60 -1,5 7,00
1csp / E 66 K 12,90 -2,2 7,00 1csp / E 66 L 12,80 -1,6 7,00
1csp / E 3 R 14,99 – 7,50 1csp / K 5 E -31,33 – 7,50
1csp / K 5 Q -15,52 – 7,50 1csp / N 10 K -14,09 – 7,50
1csp / E 12 K -4,70 – 7,50 1csp / K 13 E -2,97 – 7,50
1csp / K 13 Q -1,61 – 7,50 1csp / E 19 K -5,10 – 7,50
1csp / E 19 Q -1,92 – 7,50 1csp / V 20 K -19,65 – 7,50
1csp / V 20 Q -15,93 – 7,50 1csp / E 21 K -1,27 – 7,50
1csp / E 21 Q -2,86 – 7,50 1csp / D 24 K -4,32 – 7,50
1csp / D 24 N -6,69 – 7,50 1csp / D 25 K -15,37 – 7,50
1csp / K 39 E -2,44 – 7,50 1csp / K 39 Q -0,67 – 7,50
1csp / E 42 K -0,07 – 7,50 1csp / E 42 Q -1,50 – 7,50
1csp / E 43 K 1,11 – 7,50 1csp / E 43 Q 0,00 – 7,50
1csp / S 48 K 5,75 – 7,50 1csp / E 50 K -5,57 – 7,50
1csp / E 53 K -1,93 – 7,50 1csp / E 53 Q 1,24 – 7,50
1csp / N 55 D 3,54 – 7,50 1csp / N 55 K -0,94 – 7,50
1csp / K 65 E -16,17 – 7,50 1csp / K 65 Q -6,97 – 7,50
1cyo / F 35 H -12,45 – 7,00 1cyo / F 35 L -7,50 – 7,00
1cyo / F 35 Y 0,55 – 7,00 1cyo / V 45 E -9,25 – 7,00
1cyo / V 45 H -5,25 – 7,00 1cyo / V 45 Y -5,85 – 7,00
1cyo / V 61 E -4,00 – 7,00 1cyo / V 61 H -5,90 – 7,00
1cyo / V 61 K -8,70 – 7,00 1cyo / V 61 Y -4,70 – 7,00
1e0w A W 85 A 2,00 – 6,00 1e0w A W 85 F -4,00 – 6,00
1e0w A W 85 H -1,00 – 6,00 1e0w A Y 172 A -5,00 – 6,00
1e0w A Y 172 F -0,90 – 6,00 1e0w A Y 172 S 1,60 – 6,00
1e0w A W 266 A -4,70 – 6,00 1e0w A W 266 F -3,30 – 6,00
1e0w A W 266 H -7,30 – 6,00 1e0w A W 274 A 4,10 – 6,00
1e0w A W 274 F 0,80 – 6,00 1e0w A W 274 H 0,20 – 6,00
1e21 A Q 9 E 0,80 – 5,00 1e21 A D 16 G 0,70 – 5,00
1e21 A S 17 N -0,50 – 5,00 1e65 A K 24 R -2,00 – 7,00
1esf A H 187 A -2,33 – 6,54 1esf A D 227 A -4,22 – 6,54
1ey0 A L 7 A -3,20 1,4 7,00 1ey0 A T 13 C -3,35 1,2 7,00
1ey0 A T 13 S -1,05 0,4 7,00 1ey0 A T 13 V -1,10 0,3 7,00
1ey0 A I 18 M -2,10 0,7 5,42 1ey0 A D 19 F -4,55 1,3 7,00
1ey0 A D 21 K 7,90 -1,1 7,00 1ey0 A D 21 N 7,20 -1,4 7,00
1ey0 A T 22 C -2,80 1,0 7,00 1ey0 A T 22 I -3,30 0,6 7,00
1ey0 A T 22 S -2,15 0,7 7,00 1ey0 A T 22 V -2,65 0,9 7,00
1ey0 A V 23 A -12,50 2,7 7,00 1ey0 A V 23 F -10,20 1,9 5,35
1ey0 A V 23 T -14,35 3,3 7,00 1ey0 A K 24 G -6,30 1,6 7,00
1ey0 A L 25 A -13,29 2,8 6,17 1ey0 A Y 27 F -2,95 0,4 7,00
1ey0 A K 28 F -4,20 0,9 7,00 1ey0 A G 29 C -4,60 1,3 7,00
1ey0 A G 29 F -5,93 1,5 7,00 1ey0 A M 32 I -2,30 0,6 7,00
1ey0 A M 32 L -3,20 0,8 7,00 1ey0 A T 33 C -2,95 1,0 7,00
1ey0 A T 33 I 1,65 -0,7 7,00 1ey0 A T 33 S -4,80 1,4 7,00
1ey0 A T 33 V 1,63 -0,5 7,00 1ey0 A V 39 S -10,80 2,4 7,00
1ey0 A V 39 T -6,75 1,6 7,00 1ey0 A T 41 C 2,10 -0,7 7,00
1ey0 A T 41 I 4,03 -0,9 7,00 1ey0 A T 41 S -2,75 0,9 7,00
1ey0 A T 41 V 3,45 -0,9 7,00 1ey0 A T 44 C 0,10 0,0 7,00
1ey0 A T 44 I -3,75 0,6 7,00 1ey0 A T 44 S -0,10 0,0 7,00
1ey0 A T 44 V 0,25 -0,1 7,00 1ey0 A H 46 Y -0,60 0,0 5,38
1ey0 A P 47 F -0,55 – 7,00 1ey0 A K 48 F -0,05 0,3 7,00
1ey0 A K 49 F -1,00 -0,2 7,00 1ey0 A G 50 C -2,60 0,8 7,00
1ey0 A G 50 F -2,50 0,6 7,00 1ey0 A V 51 S -0,05 0,0 7,00
1ey0 A V 51 T -0,25 -0,2 7,00 1ey0 A E 52 F -0,25 0,5 7,00
1ey0 A Y 54 F -1,00 0,4 7,00 1ey0 A Y 54 L -12,20 3,3 7,00
1ey0 A E 57 C -0,90 0,6 7,00 1ey0 A E 57 F -0,77 0,8 7,00
1ey0 A S 59 A 2,90 -0,6 7,00 1ey0 A A 60 C -3,60 1,1 7,00
1ey0 A T 62 A -7,55 2,2 7,00 1ey0 A T 62 C -4,05 1,1 7,00
1ey0 A T 62 F 0,05 – 7,00 1ey0 A T 62 G -15,85 3,5 7,00
1ey0 A T 62 H -8,10 – 7,00 1ey0 A T 62 I -2,95 1,2 7,00
1ey0 A T 62 K -17,85 – 7,00 1ey0 A T 62 L -4,85 – 7,00
1ey0 A T 62 M -1,80 – 7,00 1ey0 A T 62 N -16,30 – 7,00
1ey0 A T 62 Q -12,95 – 7,00 1ey0 A T 62 S -8,65 2,2 7,00
1ey0 A T 62 V 1,57 -0,1 7,00 1ey0 A M 65 F -5,75 1,6 7,00
1ey0 A V 66 A -12,23 2,3 6,68 1ey0 A V 66 L 4,54 -0,4 6,47
1ey0 A V 66 S -13,40 3,1 7,00 1ey0 A V 66 T -6,00 1,3 7,00
1ey0 A V 66 W -3,77 2,7 7,00 1ey0 A E 67 F -5,80 1,3 7,00
1ey0 A A 69 T -13,70 3,0 7,00 1ey0 A K 70 C -2,80 0,5 7,00
1ey0 A K 70 F 0,00 0,0 7,00 1ey0 A K 70 W -3,40 0,4 7,00
1ey0 A E 73 F -4,75 0,9 7,00 1ey0 A E 73 G -15,20 2,8 7,00
1ey0 A V 74 T -17,60 3,9 7,00 1ey0 A E 75 A -5,60 1,7 7,00
1ey0 A E 75 G -15,20 3,4 7,00 1ey0 A D 77 G -8,10 1,8 7,00
1ey0 A K 78 C 0,40 0,3 7,00 1ey0 A K 78 F -0,50 -0,1 7,00
1ey0 A G 79 S -7,16 2,1 6,21 1ey0 A Q 80 F -1,45 0,6 7,00
1ey0 A T 82 C -1,85 0,2 7,00 1ey0 A T 82 I 1,20 -0,5 7,00
1ey0 A T 82 S -2,95 0,8 7,00 1ey0 A T 82 V 1,15 -0,2 7,00
1ey0 A K 84 F -2,95 0,8 7,00 1ey0 A Y 85 F -0,50 0,1 7,00
1ey0 A Y 85 L -0,70 0,2 7,00 1ey0 A G 86 F -8,80 2,0 7,00
1ey0 A G 88 V 3,19 0,2 6,17 1ey0 A G 88 W 4,71 0,1 7,00
1ey0 A L 89 F -7,50 1,2 5,38 1ey0 A A 90 S -11,87 2,2 6,17
1ey0 A Y 91 F -6,80 2,3 7,00 1ey0 A Y 91 L -13,95 3,8 7,00
1ey0 A Y 93 F -7,20 1,8 7,00 1ey0 A G 96 F -11,00 2,6 7,00
1ey0 A V 99 T -14,50 3,4 7,00 1ey0 A E 101 F -14,70 2,7 7,00
1ey0 A V 104 T -9,90 2,5 7,00 1ey0 A R 105 C -11,10 2,6 7,00
1ey0 A R 105 F -15,10 2,8 7,00 1ey0 A V 111 T -10,15 2,4 7,00
1ey0 A A 112 C -2,80 0,8 7,00 1ey0 A A 112 F -6,70 1,4 7,00
1ey0 A Y 113 F 0,25 -0,1 7,00 1ey0 A Y 113 L -0,10 -0,2 7,00
1ey0 A V 114 S 0,05 0,0 7,00 1ey0 A V 114 T -0,35 0,3 7,00
1ey0 A Y 115 F 0,15 0,0 7,00 1ey0 A Y 115 L -0,60 0,2 7,00
1ey0 A K 116 F 0,40 -0,2 7,00 1ey0 A K 116 G 3,80 -1,1 7,00
1ey0 A P 117 G 5,00 – 7,00 1ey0 A P 117 T 0,60 – 7,00
1ey0 A T 120 C -5,45 1,6 7,00 1ey0 A T 120 I -4,80 1,5 7,00
1ey0 A T 120 S -2,00 0,6 7,00 1ey0 A T 120 V -5,10 1,6 7,00
1ey0 A E 122 F -0,60 0,4 7,00 1ey0 A Q 123 F -1,25 0,5 7,00
1ey0 A H 124 L 6,59 -1,3 6,20 1ey0 A K 127 F -0,90 0,2 7,00
1ey0 A S 128 A 3,97 -0,8 7,00 1ey0 A S 128 F -3,55 1,0 7,00
1ey0 A K 134 C -2,90 0,7 7,00 1ey0 A K 134 F -1,70 0,3 7,00
1ey0 A E 135 F -3,50 1,1 7,00 1ey0 A K 136 F -5,95 1,0 7,00
1ey0 A L 137 A -8,70 2,2 7,00 1ey0 A W 140 F -11,60 – 7,00
1ey0 A W 140 H -8,90 – 7,00 1ey0 A W 140 Y -12,10 – 7,00
1ey0 A S 141 A -0,83 0,3 7,00 1ey0 A W 140 F -9,40 – 7,00
1ey0 A W 140 H -7,30 – 7,00 1ey0 A W 140 L -22,70 – 7,00
1ey0 A W 140 Y -9,90 – 7,00 1fna A D 7 K 5,19 – 5,83
1fna A D 7 N 4,19 – 5,83 1ftg / G 87 A 0,30 – 7,00
1ftg / G 87 L 1,70 – 7,00 1ftg / G 87 V 3,00 – 7,00
1ftg / A 101 L 0,50 – 7,00 1ftg / A 101 V -2,80 – 7,00
1fvk A P 151 A -10,86 – 7,00 1gv5 A V 103 A -36,80 – 7,50
1gv5 A V 103 I 7,00 – 7,50 1gv5 A V 103 L 22,40 – 7,50
1h7m A D 2 A -2,50 0,5 7,40 1h7m A E 6 A -8,53 0,8 7,40
1h7m A R 8 A -7,00 0,8 7,40 1h7m A K 9 A -8,40 0,3 7,40
1h7m A K 9 M -7,10 – 7,40 1h7m A D 12 A 0,40 -0,2 7,40
1h7m A K 15 A -6,10 0,9 7,40 1h7m A R 21 A -1,50 -0,1 7,40
1h7m A K 22 A 1,00 -0,4 7,40 1h7m A K 28 A -4,40 1,2 7,40
1h7m A K 33 A -6,40 -0,1 7,40 1h7m A R 39 A -4,80 0,1 7,40
1h7m A R 42 A 0,20 -0,3 7,40 1h7m A D 44 A 0,10 -0,1 7,40
1h7m A K 46 A -7,40 1,1 7,40 1h7m A E 47 A 2,00 0,1 7,40
1h7m A D 48 A 3,20 -0,4 7,40 1h7m A E 50 A 2,30 -0,6 7,40
1h7m A R 54 A -5,40 0,3 7,40 1h7m A E 62 A -5,50 1,3 7,40
1h7m A E 64 A 0,40 0,3 7,40 1h7m A E 69 A -2,00 0,7 7,40
1h7m A R 76 A -1,50 -0,2 7,40 1h7m A H 78 A -2,20 0,5 7,40
1h7m A D 87 A -9,20 1,4 7,40 1h7m A E 90 A -0,87 0,4 7,40
1h7m A R 92 A -3,30 0,3 7,40 1h7m A R 92 M -3,10 – 7,40
1h8v A W 7 Y -1,00 – 8,00 1h8v A A 35 S -4,00 – 8,00
1h8v A A 35 V 7,70 – 8,00 1h8v A S 39 N 0,50 – 8,00
1h8v A G 41 A 2,50 – 8,00 1h8v A S 63 V -0,80 – 8,00
1h8v A A 66 N 0,10 – 8,00 1h8v A S 77 G 0,10 – 8,00
1h8v A N 91 D 0,50 – 8,00 1h8v A S 143 T 0,50 – 8,00
1h8v A T 163 S 0,30 – 8,00 1h8v A N 167 S 0,20 – 8,00
1h8v A G 170 C 2,10 – 8,00 1h8v A A 188 G 0,50 – 8,00
1h8v A P 201 C 3,90 – 8,00 1h8v A V 210 C 0,10 – 8,00
1hfz A E 1 M 10,30 – 7,70 1hfz A E 1 Q 2,05 – 7,70
1hfz A E 7 Q 4,35 – 7,70 1hfz A E 11 L 5,50 – 7,70
1hfz A D 14 N -3,00 – 7,70 1hfz A E 25 A 3,90 – 7,70
1hfz A H 32 A -11,60 2,1 7,40 1hfz A H 32 Y 0,30 -0,1 7,40
1hfz A D 37 N 9,95 – 7,70 1hfz A V 42 A -4,50 0,9 7,40
1hfz A V 42 G -5,20 1,2 7,40 1hfz A V 42 N -1,10 0,2 7,40
1hfz A Q 54 A -1,90 0,4 7,40 1hfz A I 59 W -4,50 0,9 7,40
